Белок гемоглобин содержится в

По определению гемоглобин (Hb) — это животный белок, который содержит в себе железо. У позвоночных организмов красный пигмент находится в эритроцитах, у беспозвоночных представителей встречается в плазме. У гемоглобина широкий спектр задач, поэтому даже незначительное колебание его уровня нарушает работу важных систем жизнедеятельности.

Образование гемоглобина

Молекулярная формула гемоглобина содержит хромопротеин, который состоит из 4 гемов и одного глобина (белка). Гемы — это комплексные соединения двухвалентного железа, их ещё называют гемопротеины. Элементы гема ответственны за связь кислорода в лёгочной системе.

Взаимосвязь гема с кислородом приводит к образованию оксигемоглобина (HHbO2). Полученный состав транспортирует в ткани молекулы воздуха, обеспечивая дыхание. В результате перечисленных взаимодействий образуется карбогемоглобин (HHbCO 2), с помощью которого выводится углекислый газ. Рассматриваемые вещества относятся к физиологическим соединениям белка, обеспечивающим нормальное функционирование организма.

Понять, зачем необходим сложный белок крови можно, если рассмотреть полезные качества соединения. Главная задача гемоглобина — снабжение всего организма кислородом. Красные тельца отвечают за уравновешивание кислотно-щелочной системы, помогают поддерживать кислотный баланс рН в пределах 7,36 — 7,4. Белок влияет на вязкость крови, предотвращает излишний вывод воды из тканей, благодаря ему снижается онкотическое давление.

Образуется гемоглобин в эритроцитах — красных кровяных тельцах. Синтезирование происходит в области костного мозга, когда эритроциты находятся ещё на стадии нормобластов и эритробластов. Гемоглобиновая буферная система крови влияет на дыхательные процессы, доставку кислорода к тканям и поддержание баланса клеток крови.

Патологические формы

Кроме «хорошего» гемоглобина, существует и его плохой вариант. Взаимодействие белка с глюкозой, вредными веществами и угарным газом синтезирует патологический дисгемоглобин, который не приносит никакой пользы.

На стадии связывания молекулы животного белка с глюкозой создаётся гликированный гемоглобин, свидетельствующий о нарушении углеводного обмена. Людям с диагнозом диабет рекомендуется регулярно проводить анализы на выявление уровня вещества в крови.

Связь белка Hb с угарным газом образует карбоксигемоглобин (HHbCO). Соединение понижает физиологическую функцию красного кровяного пигмента. Не менее опасным считается переход гема из двухвалентной формы в трёхвалентную. В итоге образуется метгемоглобин, который тормозит передачу кислорода в органы и провоцирует заболевание — метгемоглобинию.

Гемоглобин — это белок, продуцируемый эритроцитами. Но если вещество попадает в плазму, возникает интоксикация, которая приводит к гипоксии тканей (кислородному голоданию). Это, в свою очередь, приводит к развитию заболевания — гемоглобинемии. Иногда молекулы крупного размера, циркулируя по крови, попадают в узкие почечные канальцы и вызывают их закупорку. В результате этих действий развивается острая почечная недостаточность (ОПН).

Происходящие явления сопровождаются серьёзными нарушениями кровообращения:

Синдромом ДВС.
Гемолитической анемией (врождённого или приобретённого характера).
Анемиями (токсическая, талассемия, серповидно-клеточная).

Структурное нарушение белка приводит к гемоглобинопатии. Это заболевание крови наследственного характера, куда входят талассемия и серповидно-клеточная анемия.

Норма значений

Базовое обследование предполагает проведение анализа на содержание белка в крови.

елать процедуру нужно в первую очередь, если замечены признаки серьёзного заболевания. Сдают кровь в утреннее время, натощак. Накануне желательно избегать физического переутомления, употребления алкогольных напитков, жирной пищи и лекарственных препаратов (кроме жизненно важных). Обычно результат уже готов в этот же день.

Норма показателей зависит от пола, возраста и состояния здоровья человека. Значения, укладывающиеся в рамки приемлемых для организма, приведены в таблице:

Категория	Возраст и состояние	Показатели нормы
женщины	ранний возраст начиная с 18 лет	120–150 г/л
	при беременности	110–155 г/л
	во время менструаций, верхняя граница допустима	до 110 г/л
	после 45 лет, верхний предел	до 160 г/л
мужчины	возраст от 18 до 45 лет	130– 160 г/л
	старше 65 лет	120–180 г/л
дети	новорождённые (первые 3 дня)	154– 225 г/л
	младенец (7 дней)	135–215 г/л
	с 5 до 12 лет	115– 145 г/л
	с 12 лет в зависимости от пола ребёнка	девочки 112–115 г/л, мальчики 120–160 г/л
	с 12 до 18 лет	девушки 115–153 г/л, юноши 117–160 г/л

У женщин уровень содержания красных кровяных телец немного отличается от мужчин, что объясняется физиологическими особенностями. Ведь каждый месяц женскому организму приходится терять некоторое количество крови, содержащей белок и железо. Кроме прочего, показатель снижается во время беременности, это связано с увеличением плазмы и разжижением крови.

При исследовании гемоглобина обращают внимание на ЦП (цветной показатель), отвечающий за степень насыщения красным пигментом эритроцитов. Показания от 0,8- 1,0 указывают на нормохромные эритроциты, когда всё в порядке. При уровне менее 0,8 — гипохромные (анемия). Показатель более 1,00 указывает на патологию, необходимо обследовать организм.

Разные значения пигмента могут зависеть от нескольких факторов:

Период года. В осенний сезон отмечена тенденция к снижению уровня белка. Возможно, это связано с употреблением большего количества растительной пищи.
Приверженность питания. У вегетарианцев уровень Hb обычно ниже.
Климатические условия и местность. На повышенную выработку гемоглобина влияет яркий солнечный свет, а также высокогорные районы.

Активные движения. Занятие спортом и интенсивная деятельность на протяжении длительного периода повышает значение Hb.
Свежий воздух увеличивает показатель Hb. Однако замечено, что и курение приводит к аналогичному результату, когда уровень красного пигмента повышается. Но вот качество эритроцитов, изменённых курением, вызывает сомнение. Высокие показатели достигаются за счёт дисгемоглобина HbCO, где в реакции участвует углекислый газ.

Низкий уровень

Понижение гемоглобина встречается чаще, чем его повышение. Совокупное снижение выработки эритроцитов и гемоглобина на единицу объёма крови называется анемией, по-другому малокровием. Анемия у женщин диагностируется, когда уровень Hb стал ниже 120 г/л, у мужчин это значение менее 130 г/л.

Для постановки диагноза отталкиваются от содержания гемоглобина в крови, потому что эритроциты понижаются значительно медленнее. Такой резонанс наблюдается на лёгких стадиях заболевания.

Различают несколько форм анемии:

Постгеморрагическая анемия. Острая форма патологии, возникающая после сильных кровопотерь, вызванных травмами, внутренним кровотечением, ранениями.

Железодефицитная анемия (ЖДА). Человек не способен создать условия, таким образом, чтобы железо синтезировалось в организме. Этот элемент можно получить только извне, употребляя продукты, богатые на фермент железа. ЖДА самая распространённая форма. На падение уровня Hb в основном влияет железодефицитная анемия. Патология чаще подвержены подростки, девушки, особенно в период беременности.
Гемолитические виды анемий. Эта разновидность отличается быстрым распадом клеток красного пигмента.
Болезнь Аддисона-Бирмера. Когда-то болезнь считалась злокачественной формой малокровия.
Сидероахрестическая анемия. В период болезни нарушается вывод и производство порфирина, поэтому накапливается избыток железа. Причина может скрываться в наследственности, когда не хватает фермента для встраивания железа в гем. Иногда болезнь приобретается под действием алкоголя, интоксикации свинцом, кожной болезни (Порфирии), после приёма противотуберкулёзных препаратов.
Развитие анемии в результате костно-мозговой недостаточности. Нарушения возникают, когда происходит угнетение пролиферации эритроидного ростка (вытеснение при опухолях).

Пониженная выработка гемоглобина возникает по разным причинам. Схема развития и предпосылки для появления болезни зависят от индивидуальных особенностей организма.

Бледный цвет крови

Нормальный гемоглобин в крови зависит не столько от внешних факторов, сколько от особенности его синтеза, связанного с физиологическими процессами.

Главные причины изменения концентрации красного пигмента в крови:

Кровотечения из носа, дёсен, зубов. Затяжные кровопотери во время менструаций у женщин.
Медленное всасывание железа в кишечнике, связанное с употреблением обогащённых кальцием продуктов (пшеничный хлеб, сыр, молоко).
Детский возраст до 2 лет, беременность, подростковый период, когда потребность в железе не восполняется на необходимом уровне.
Болезни ЖКТ, нарушение усваиваемости пищи, гастродуоденит, энтероколит, дисфункции желудка или кишечника.
Острые или хронические инфекционные заболевания.
Злокачественные опухоли, болезни крови.
Алкогольная зависимость, заболевания печени.
Химические отравления, гельминты.
Артриты, красная волчанка.
Наследственные болезни.

Признаки анемии

Анализы могут показывать низкий уровень гемоглобулина при анемии. Но заподозрить у себя патологию можно до обследования по общим симптомам. Существуют специфические проявления анемического состояния. К примеру, сидероахрестическая анемия часто приводит к отложению железа в несвойственных для него местах. Ответ организма возникает в виде заболеваний: сахарного диабета (излишек железа в поджелудочной железе), сердечная недостаточность (в сердце), цирроз, заболевание половых органов.

Перечисленные симптомы являются основными для определения анемии:

желтизна и сухость кожных покровов;
бессонница, замерзание конечностей;
болезненность языка, трещины и заеды в уголках губ;
ломкость ногтей, секущиеся кончики волос;
депрессивное состояние, быстрая утомляемость, слабость и сонливость;
усиленное отделение слюны в ночное время, частые позывы к мочеиспусканию;
головокружение, боли в голове, обмороки;
плохой иммунитет и низкая сопротивляемость инфекциям;
увеличенная печень или селезёнка (при некоторых формах анемии).

По мере прогрессирования анемии признаки становятся более выраженными. Различают три степени анемического состояния: лёгкая форма (90–110 л/ г), средняя стадия, где уровень белка может доходить лишь до 70–90 л/г. Если показатели снижаются до 40 г/л, то уже необходима госпитализация.

Источник: sosud-ok.ru

Гемоглобин — это основа эритроцитов, важнейших элементов крови. Мало кто задумывается, что от уровня его содержания в крови зависит наше самочувствие, активность и даже внешний вид. Для того чтобы поддерживать нормальный уровень гемоглобина, нужно обеспечивать организм достаточным количеством железа. Восполнить дефицит железа можно естественным образом, без таблеток. Но нужно знать перечень продуктов, повышающих гемоглобин, и уметь сочетать их друг с другом.

Суточная норма потребления железа для поддержания физиологического уровня гемоглобина в крови

Кровь переносит и доставляет кислород ко всем клеточкам нашего тела благодаря гемоглобину. Именно в нем содержится основная часть всего железа, находящаяся в организме человека. Например, у женщины весом 50 кг с нормальным гемоглобином в крови содержится 1,1 г железа. Уровень гемоглобина определяют вместе с другими показателями при общем анализе крови. Нормальной считается концентрация от 130 г/л у мужчин и от 120 г/л у женщин.

Для детей норма гемоглобина зависит от возраста:

до 2 недель — 125–225 г/л;
в месяц — примерно 100–180 г/л;
с 2 до 6 месяцев — 90–140 г/л;
с 6 месяцев до 2 лет — 106–148 г/л;
с 3 до 6 лет — 103–143 г/л;
с 7 до 12 лет —111–146 г/л;
с 13 до 16 лет — 112–153 г/л у девочек и 118–164 г/л у мальчиков;
в 17–19 лет — 112–147 г/л у девочек и 120–167 г/л у мальчиков.

Потребность в железе зависит от возраста человека, его пола, веса, от уровня физической нагрузки, сопутствующих состояний, таких как беременность или недавняя потеря крови.

У новорожденного есть свой запас железа, который тратится постепенно. Поэтому и потребность в нем в это время маленькая — всего 0,27 мг. Постепенно депо истощается и для полноценного развития ребенку нужно получать с пищей около 11 мг этого микроэлемента в сутки.

Примерно до 13 лет ребенок должен получать от 7 до 10 мг железа. Но с началом полового созревания ситуация начинает резко меняться. С этого момента нужное количество железа для мальчиков и девочек будет отличаться.

Мальчикам-подросткам достаточно получать около 11 мг этого микроэлемента в день. Такого количества вполне достаточно для их растущего организма. Девочкам в том же возрасте нужно получать до 15 мг железа. Ведь у них происходит не только активный рост и развитие всех внутренних органов, но и становление репродуктивной системы, начинается регулярная потеря крови при менструациях.

После 19 лет потребность мужчин в железе снижается до 8 мг в сутки, а у женщин наоборот повышается до 18 мг, а во время беременности — до 27 мг в сутки. Это связано с особенностями физиологии женского и мужского организма.

От чего понижается гемоглобин и почему это опасно?

Уровень гемоглобина напрямую зависит от количества железа в организме. Чем больше расход железа и чем меньше его поступает с едой, тем выше вероятность развития анемии.

Если количество гемоглобина уменьшается, кровь начинает переносить меньше кислорода. Ткани испытывают кислородное голодание, из-за чего может появиться головокружение, частое тяжелое дыхание, обморок или боль в сердце.

При беременности уровень гемоглобина особенно важен. Анемия, возникшая в этот период, повышает риск токсикоза, гестоза, преждевременных родов и выкидыша. Когда гемоглобин опускается ниже нормы, возникают иммунные нарушения, плацентарная недостаточность, нарушается развитие плода.

У детей в период роста резко повышается потребность в железе, и при недостатке железосодержащих продуктов в рационе у них может понизиться гемоглобин. Это ведет к быстрой утомляемости, нарушению развития, снижению успеваемости. Поэтому при появлении подобных признаков желательно сдать анализ.

Еще одной группой риска считаются вегетарианцы. Железо усваивается из растительных продуктов не так хорошо, как из животных, и получить свою «норму» достаточно сложно. Кроме этого, многие растительные продукты, содержащие большое количество железа, одновременно с этим содержат и вещества, которые препятствуют его всасыванию.

У пожилых людей снижение уровня гемоглобина проявляется не так как в среднем возрасте. Вместо ломкости ногтей, выпадения волос или сухости кожи на первый план выходят такие проявления железодефицита как одышка, слабость и головокружение. Эти симптомы часто «списывают» на возраст или сердечные заболевания. При этом изменение питания, прием БАДов или лекарственных препаратов помогают скорректировать дефицит гемоглобина и значительно улучшить состояние.

Основными причинами, которые могут вызвать дефицит гемоглобина, являются:

повышенная потребность в железе, например, при активном росте или при беременности;
кровотечения, в том числе периодические и скрытые;
несбалансированное питание или диеты.

Если в первых двух случаях обязательно нужно проконсультироваться с врачом по поводу назначения специальных препаратов, то при дефиците железа, связанном с питанием, достаточно скорректировать свой рацион.

Какие продукты повышают гемоглобин?

Для производства гемоглобина нужны аминокислоты и железо. Казалось бы, если употреблять продукты с высоким содержанием железа, это должно решить проблему. Но на самом деле не все так просто.

Всасываемость этого микроэлемента сильно зависит от кислотности желудочного сока, от состояния кишечника, от сочетания продуктов и наличия в них определенных веществ. Например, из мяса усваивается около 15–20% находящегося там железа, а вот из овощей — не более 1–5%. Именно поэтому поднять гемоглобин с помощью таких продуктов как яблоки или гранаты — можно, но на это потребуется много времени.

Лучше всего гемоглобин «поднимает» говядина, немного менее эффективно — мясо курицы и индейки. Хуже железо всасывается из яиц и печени.

Если брать растительные продукты, повышающие гемоглобин, то лучше всего действуют морковь, картофель, капуста, брокколи, помидоры, цветная капуста и тыква. В них содержится большое количество лимонной, яблочной и аскорбиновой кислоты, которые помогают железу поступать в организм. А вот из шпината, пшеницы (в том числе из хлеба) или чечевицы оно практически не усваивается, так как в этих продуктах содержится большое количество фитинов.

Прием чая и кофе при этом желательно ограничить. Они содержат большое количество танина, который мешает усвоению железа. Выпивая большое количество крепкого чая можно и вовсе остановить поступление этого микроэлемента в организм.

Как повысить степень усвоения железа из продуктов питания

Для того чтобы продукты, повышающие гемоглобин, были наиболее эффективны, важно правильно сочетать их между собой. Для этого нужно запомнить несколько правил.

Повышают биодоступность железа:

аскорбиновая кислота (шиповник, болгарский перец, цветная капуста);
медь (печень, арахис, гречка, крупы);
фолиевая кислота (говяжья печень, печень трески, грецкие орехи);
лимонная и яблочная кислота (цитрусовые, помидоры, перец);
серосодержащие аминокислоты (мясо, рыба, морепродукты);
сахар.

Снижают биодоступность железа:

кальций (молочные продукты);
фитаты (хлеб, бобовые);
белки молока и сои;
танин (чай, кофе, гранат, хурма);
фосфаты (консервированные продукты, плавленый сыр, газированные напитки).

Если знать, какие продукты нужно есть, чтобы повысить гемоглобин, достаточно просто составить для себя меню, чтобы не допустить дефицита железа. Особенно важно позаботиться о правильном питании для детей и беременных женщин. И, конечно, лучше задуматься о здоровье до того, как появятся первые признаки снижения гемоглобина.

Источник: www.kp.ru

Строение

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α₁, α₂, β₁ и β₂. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами A-H (От N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Эта простетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64 положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с моноксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология

Для связывания кислорода с гемоглобином характерна кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидно-клеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин, специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других желчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферрином для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Гемоглобин при заболеваниях крови

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при поликизэмии (англ.)русск.. Это повышение может быть вызвано: врожденной болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Гемоглобин E (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Анемия
Порфирия
Талассемия
Вериго-Бора эффект

Источник: dic.academic.ru

Строение

Физиология

Гемоглобин при заболеваниях крови

См. также

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Гемоглобин E (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Анемия
Порфирия
Талассемия
Вериго-Бора эффект

Источник: dic.academic.ru

Гемоглобин (НЬ)— сложный олигомерный белок, состоящий из 4 протомеров двух типов (2α и 2β), включающих 574 аминокислотных остатка. Содержится в эритроцитах, на его долю приходится до 90% массы белков клетки. Гемоглобин обеспечивает перенос кислорода из легких в ткани и удаление диоксида углерода из тканей.

В мышцах внутриклеточный транспорт и кратковременное депонирование кислорода осуществляет другой белок — миоглобин (Mb). Он не является олигомером, так как состоит только из одной полипептидной цепи, конформация которой очень похожа на пространственную структуру β-цепи гемоглобина (рис. 1.20). Большую часть молекулы

Рис. 1.20. Структура миоглобина иβ-цепи гемоглобина

А— миоглобин; Б— β-цепь гемоглобина

Mb и протомеров Hb составляют 8 α-спиральных участков, образующих глобулу с гидрофобным углублением, в котором находится центр связывания с кислородом (активный центр).При этом полипептидные цепи миоглобина и протомеров гемоглобина идентичны всего на 20%.

Оба белка являются холопротеинами, простетическая группа — гем, который находится в активном центре и участвует во взаимодействии с кислородом (рис. 1.21). Гем(ферропротопорфирин) представляет собой органическое соединение с плоской молекулой, включающей 4 пиррольных цикла и ион железа Fe²+. Он является окрашенным соединением и придает красный цвет гемоглобину, эритроцитам (красные кровяные тельца) и крови.

Гем присоединяется к неполярным радикалам активного центра своими пиррольными циклами, а также к радикалу гистидина с помощью атома Fe. Пиррольные кольца гема расположены в одной плоскости, а ион Fe²+ в неоксигенированом состоянии Hb выступает над плоскостью на 0,6 А. При присоединении кислорода ион железа погружается в плоскость колец гема (рис. 1.22). В результате сдвигается и участок полипептидной цепи, нарушаются слабые связи в молекуле Hb и изменяется конформация всей глобулы. Таким образом, присоединение кислорода вызывает изменение пространственной структуры молекулы миоглобина или протомеров гемоглобина.

Рис. 1.21. Строение гемоглобина и гема

А— гемоглобин— сложный белок, олигомер, состоит из 2 α- и 2 β-субъединиц глобина, каждая имеет центр связывания, где располагается небелковая часть молекулы — гем. Он участвует в присоединении молекулы кислорода. Между протомерами образуется аллостерический центр для присоединения регуляторного лиганда гемоглобина 2,3-бисфосфоглицерата;

Б— гем— простетическая группа гемоглобина, миоглобина и других гемопротеинов. Связывается с глобином гидрофобными связями между пиррольными циклами и гидрофобными радикалами аминокислот. В центре молеку-

лы расположен ион железа (Fe ), который образует 6 координационных связей: 4 — с атомами азота пиррольных колец гема, 1 — с азотом радикала гистидина цепей глобина, 1 — с молекулой кислорода. В присоединении О₂к гему участвует еще один радикал гистидина цепи глобина

Рис. 1.22. Взаимодействие кислорода с гемом в миоглобине и гемоглобине

Молекула миоглобина может присоединять только 1 молекулу кислорода в свой активный центр:

Гемоглобин является олигомерным белком и имеет ряд особенностей функционирования, характерных для всех олигомерных белков. Молекула гемоглобина состоит из 4 протомеров и имеет 4 центра связывания О₂ (активные центры). Гемоглобин может существовать как в свободной (дезоксигемоглобин), так и в оксигенированной форме, присоединяя до 4 молекул кислорода. Взаимодействие с кислородом 1-го протомера вызывает изменение его конформации, а также кооперативные конформационные изменения остальных протомеров (рис. 1.23, А). Сродство к кислороду возрастает, и присоединение О₂ к активному центру 2-го протомера происходит легче, вызывая дальнейшую конформационную перестройку всей молекулы. В результате еще сильнее изменяется структура оставшихся протомеров и их активных центров, взаимодействие с О₂ еще больше облегчается. В итоге 4-я молекула кислорода присоединяется к Hb примерно в 300 раз легче, чем 1-я (рис. 1.23, Б). Так происходит в легких при высоком парциальном давлении кислорода. В тканях, где содержание кислорода

ниже, наоборот, отщепление каждой молекулы О₂ облегчает освобождение последующих.

Таким образом, взаимодействие олигомерного белка гемоглобина с лигандом (О₂) в одном центре связывания приводит к изменению конформации всей молекулы и других, пространственно удаленных центров, расположенных на других субъединицах (принцип «домино»). Подобные взаимосвязанные изменения структуры белка называют кооперативными конформационными изменениями.Они характерны для всех олигомерных белков и используются для регуляции их активности.

Взаимодействие обоих белков (Mb и Hb) с кислородом зависит от его парциального давления в тканях. Эта зависимость имеет разный характер, что связано с их особенностями структуры и функционирования (рис. 1.24).

Гемоглобин имеет S-образную кривую насыщения, которая показывает, что субъединицы белка работают кооперативно, и чем больше кислорода они отдают, тем легче идет освобождение остальных молекул О₂. Этот процесс зависит от изменения парциального давления кислорода в тканях.

График насыщения миоглобина кислородом имеет характер простой гиперболы, т.е. насыщение Mb кислородом происходит быстро и отражает его функцию — обратимое связывание с

Рис. 1.23. Кооперативные изменения конформации молекулы гемоглобина при взаимодействии с кислородом

А— при взаимодействии молекулы дезоксигемоглобина НЬ с О₂ происходят кооперативные конформационные изменения, которые сопровождают присоединение каждой последующей молекулы кислорода; Б— в результате изменения конформации активного центра возрастает сродство НЬ к кислороду, 4-я молекула кислорода присоединяется к оксигенированному гемоглобину [НЬ(О₂)₃] в 300 раз легче, чем 1-я

Рис. 1.24. Кривые насыщения миоглобина и гемоглобина кислородом

кислородом, высвобождаемым гемоглобином, и освобождение в случае интенсивной физической нагрузки.

Изменение сродства гемоглобина к О₂ обеспечивает быстрое насыщение крови кислородом в легких, а также освобождение и передачу его в ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к О₂, поэтому связывает и передает в митохондрии клеток кислород, транспортируемый НЬ в мышцы.

Гемоглобин доставляет в сутки до 600 л (850 г) О₂ в ткани и способствует удалению из них ~ 500 л (1000 г) СО₂. Движущей силой этих потоков является градиент концентраций О₂ между альвеолярным воздухом и межклеточной жидкостью. Парциальное давление О₂ в альвеолярном воздухе составляет 100 мм рт.ст. Парциальное давление О₂

в тканях намного ниже (~ 40 мм рт.ст.), что обусловлено поступлением и использованием кислорода митохондриями клеток, где он превращается в Н₂О. Таким образом О₂ поглощается клетками.

Обмен О₂ и СО₂ происходит в капиллярах: в легких О₂ переходит из альвеолярного воздуха в эритроциты, а СО₂ — в обратном направлении; в капиллярах тканей О₂ из эритроцитов перемещается в клетки тканей, а СО₂ — в обратном направлении (рис. 1.25).

Изменение функциональной активности белка при взаимодействии с другими лигандами вследствие конформационных изменений называется аллостерической регуляцией,а соединения-регуляторы —аллостерическими лигандами.Способность к аллостерической регуляции характерна, как правило, для олигомерных белков, т.е. для проявления аллостерического эффекта необходимо взаимодействие протомеров. При воздействии аллостерических лигандов белки меняют свою конформацию (в том числе и активного центра) и функцию.

Молекула гемоглобина способна связываться с несколькими лигандами: О₂, Н+, СО₂, 2,3-бис- фосфоглицератом (БФГ). Н+, СО₂ и БФГ являются аллостерическими регуляторами активности гемоглобина и присоединяются к участкам (аллостерическим центрам), пространственно удаленным от активного центра.

Концентрация аллостерических лигандов снижает сродство гемоглобина к кислороду, а миоглобин и отдельные субъединицы гемоглобина нечувствительны к изменениям концентрации Н+, СО₂ и БФГ, т.е. аллостерические свойства гемоглобина возникают только в результате взаимодействия субъединиц.

Рис. 1.25. Перенос кислорода и диоксида углерода гемоглобином. Эффект Бора

БФГ образуется из глюкозы в эритроцитах и является одним из регуляторов работы гемоглобина. Его молярная концентрация в крови близка к молярной концентрации НЬ. В центре молекулы гемоглобина полипептидные цепи 4 протомеров образуют полость (аллостерический центр), причем величина ее увеличивается в дезоксигемоглобине и уменьшается в оксигемоглобине. БФГ поступает в полость дезоксигемоглобина, связываясь с положительно заряженными группами на β-протомере (рис. 1.26). При этом его сродство к О₂ снижается в 26 раз. В результате происходит высвобождение кислорода в капиллярах ткани при низком парциальном давлении О₂.

Рис. 1.26. Связывание БФГ с дезоксигемоглобином

Центр связывания БФГ находится в положительно заряженной полости между 4 протомерами гемоглобина. Взаимодействие БФГ с центром связывания изменяет конформацию α- и β-протомеров НЬ и их активных центров. Сродство НЬ к молекулам О₂ снижается и кислород высвобождается в ткани. В легких при высоком парциальном давлении О₂ активные центры гемоглобина насыщаются за счет изменения конформации и БФГ вытесняется из аллостерического центра

В легких высокое парциальное давление О₂, наоборот, приводит к оксигенированию НЬ и освобождению БФГ.

Содержание БФГ в крови человека соответствует содержанию гемоглобина и повышается при понижении содержания кислорода в воздухе (гипоксии) или затруднении дыхания при заболеваниях легких. Понижение его концентрации ухудшает снабжение тканей кислородом.

Это важно учитывать при переливании крови и сохранять необходимую концентрацию БФГ при консервации. Переливание донорской крови с пониженным содержанием БФГ может привести к гипоксии и гибели больных.

В регуляции работы гемоглобина основная роль принадлежит протонам Н⁺. • В тканиНЬ поступает преимущественно в виде НЬ(О₂)₄. Но при низком парциальном давлении О₂ происходит отщепление части кислорода. Увеличение содержания не полностью оксигенированных форм НЬ облегчает высвобождение О₂.

В мышцах образуется много СО₂, который под действием карбоангидразы превращается в угольную кислоту Н₂СО₃, диссоциирующую на Н⁺ и бикарбонат-ион:

СО₂ + Н₂О → Н₂СО₃ → Н⁺ + НСО₃^—

Повышение концентрации Н⁺ вызывает протонирование ионогенных групп НЬ, что приводит к снижению его сродства к О₂:

Н⁺ + НЬ О₂ → Н+ НЬ + О₂

Далее с дезоксигемоглобином взаимодействует

БФГ:

В легкиепоступает кровь с высоким содержанием дезоксигемоглобина, протонированного, связанного с БФГ или СО₂. В такой форме гемоглобин имеет пониженное сродство к О₂.

Из капилляров диффундирует СО₂, освобождающийся в результате реакции:

Н⁺ + НСО^—₃ → Н₂СО₃ → СО₂ + Н₂О

Это стимулирует депротонирование гемоглобина:

Н⁺ НЬ → Н⁺ + НЬ

Высокое парциальное давление О₂ приводит к оксигенированию НЬ, при этом вытесняется БФГ:

НЬ БФГ → НЬ + БФГ

Частичное оксигенирование гемоглобина повышает его сродство к кислороду, все реакции, приведенные выше, происходят в обратном порядке.

Зависимость сродства гемоглобина к кислороду от концентрации ионов водорода (Н+) получила названиеэффекта Борапо имени датского физиолога, изучавшего функционирование гемоглобина (см. рис. 1.25).

Таким образом, количество транспортируемого гемоглобином в ткани кислорода регулируется и повышается при увеличении содержания СО₂ и Н⁺ в крови (например, при интенсивной физической работе); при сдвиге рН крови в щелочную сторону (алкалозе) доставка кислорода в ткани понижается.

Источник: studopedia.ru

Образование гемоглобина

Патологические формы

Норма значений

Низкий уровень

Бледный цвет крови

Признаки анемии

От чего понижается гемоглобин и почему это опасно?

Какие продукты повышают гемоглобин?

Как повысить степень усвоения железа из продуктов питания

Строение

Физиология

Гемоглобин при заболеваниях крови

См. также

Строение

Физиология

Гемоглобин при заболеваниях крови

См. также

Все статьи про заболевание и лечение сосудов :

Leave a Comment Cancel Reply