Активность амилазы в крови

Нормальные значения

Общая амилаза по возрасту

0-30 дней (новорожденный): 0-6 ед/л;
31-182 дня: 1-17 ед/л;
183-365 дней: 6-44 ед/л;
1-3 года: 8-79 ед/л;
4-17 лет: 21-110 ед/л;
после 18 лет (взрослые): 26-102 ед/л.

Панкреатическая амилаза по возрасту

0-24 месяца: 0-20 ед/л;
2-18 лет: 9-35 ед/л;
после 18 лет: 11-54 ед/л.

(Внимание, контрольные интервалы могут отличаться в разных лабораториях, поэтому в случае анализа крови и мочи обратите внимание на интервалы, указанные в отчете).

Что такое амилаза?

Амилазы (альфа-амилаза) — представляют собой группу ферментов, которые служат для расщепления сложных углеводов; внутри поджелудочной железы, которая является экзокринной железой, фермент синтезируется ацинарными клетками, а затем проходит через протоки поджелудочной железы и достигает пищеварительного тракта.

Активность амилазы в крови — Иллюстрация амилазы

Амилазы также вырабатываются слюнными железами, слизистой оболочкой тонкого кишечника, яичниками, плацентой и печенью. Изоферменты поджелудочной железы и слюны обнаруживаются в крови, при большой концентрации путем обследования.

В нормальных условиях амилаза присутствует в небольших количествах в крови и моче, однако когда клетки поджелудочной железы имеют некоторые проблемы, такие как панкреатит или когда поджелудочная железа блокируется камнем, или в редких случаях опухолью, ферменты легче попадают в кровообращение, поэтому их концентрация увеличивается как в крови, так и в моче (амилаза покидает организм через мочу).

Анализ амилазы часто используется врачами для диагностики панкреатита. Исследование амилазы поджелудочной железы (P-изофермент амилазы) является наиболее полезным для лабораторной диагностики острого панкреатита.

Общая сыворотка (в крови) по-прежнему является наиболее широко используемым способом диагностики острого панкреатита, использование которого оправдано с точностью до 95% (под точностью диагностического теста подразумевается его способность предоставлять значения, соответствующие истинным).

Проблема этого анализа, однако, заключается в относительно низкой специфичности, которая составляет от 70 до 80% (специфика диагностического теста определяется как способность правильно идентифицировать здоровых людей, т.е. тех, кто не затронут болезнью или состоянием, которое должно быть обнаружено).

Интерпретация отклонений

Общая амилаза

Во время эпизодов острого панкреатита уровень амилазы в сыворотке временно повышается, между 2 и 12 часами от начала приступа. Концентрация возвращается к нормальной в течение третьего или четвертого дня. Пик, полученный между 12 и 72 часами, обычно равен 4-6 раз максимуму нормального значения, однако у значительного числа пациентов значение увеличивается меньше и часто вообще не увеличивается. Однако следует отметить, что увеличение активности фермента не пропорционально степени тяжести расстройства.

При остром панкреатите, связанном с гиперлипидемией, сывороточная амилаза может маскироваться и выглядеть нормальной, возможно, из-за влияния высоких уровней липидов на калориметрические показания теста.

Значительная часть фермента выводится с мочой, поэтому увеличение сывороточной активности соответствует увеличению мочевой амилазы, которая увеличивается у гораздо большего числа пациентов, чем в сыворотке, достигает более высоких уровней и продолжает оставаться высокой в течение длительных периодов.

При хроническом тихом панкреатите как активность сывороточной формы, так и активность амилазы в моче обычно ниже нормальной.

Общая амилаза не является специфическим показателем функции поджелудочной железы, поскольку она вырабатывается различными органами. Высокие уровни также были обнаружены при других заболеваниях и ситуациях, которые не затрагивают поджелудочную железу, например:

эпидемический паротит;
обструкция слюнных протоков;
внематочная беременность;
обструкция/кишечный грипп.

При остром панкреатите амилаза обычно увеличивается одновременно с липазой поджелудочной железы, однако в некоторых случаях последняя может:

увеличивается дольше;
и дольше остается на высоком уровне.

Хронический панкреатит часто связан с алкоголизмом. Это также может быть вызвано травмой или обструкцией протоков поджелудочной железы или быть связано с генетическими нарушениями, такими как муковисцидоз.

Увеличение общей сывороточной альфа-амилазы не является специфическим показателем заболеваний поджелудочной железы, поскольку этот фермент также вырабатывается слюнными железами, слизистой оболочкой тонкого кишечника, яичниками, плацентой, печенью. В сыворотке есть два изофермента, поджелудочная и слюнная. Панкреатическая амилаза более полезна, чем общая для диагностики и контроля острого панкреатита.

Значения ферментов также могут быть значительно увеличены у людей с обструкцией и раком поджелудочной железы.

Низкие значения у пациентов с панкреатитом вместо этого приводят к мысли о необратимом повреждении клеток поджелудочной железы.

Панкреатическая амилаза

В случае острого панкреатита амилаза поджелудочной железы обычно остается повышенной в течение первых 12 часов от начала приступа и продолжает оставаться в течение 3-4 дней, обычно достигая в 4-6 раз максимального нормального значения.

Исследование формы поджелудочной железы не помогает в диагностике рака поджелудочной железы.

Исследование амилазы поджелудочной железы при приступах острого панкреатита является единственным способом диагностики хронического панкреатита.

Наконец, незначительное увеличение (до 78 ед/л) может иметь небольшое клиническое значение.

Низкие значения амилазы:

цирроз печени;
гепатит;
тиреотоксикоз;
рак поджелудочной железы;
ожоги.

Высокий уровень амилазы:

злоупотребление алкоголем (алкоголизм);
диабетический кетоацидоз;
камни в желчном пузыре;
беременность;
воспаление слюнных желез;
гиперлипидемия;
гипертиреоз;
свинка;
обструкция желчевыводящих путей;
панкреатит;
перфорация кишечника;
язвенная перфорация.

Внимание, неисчерпывающий перечень. Следует также отметить, что зачастую небольшие отклонения от эталонных диапазонов могут не иметь клинического значения.

Факторы, влияющие на анализы

Ряд препаратов может повлиять на результаты исследования, в том числе некоторые противовоспалительные препараты, противозачаточные таблетки, кортизон,… а также употребление алкоголя незадолго до анализов.

Общий

Общее значение может быть выше нормы у пациентов с макрогемаземией.

Макроамилаза — это форма амилазы, которая содержится в сыворотке крови и имеет высокую молекулярную массу. Было выдвинуто предположение о нескольких причинах макроамилаземии, например, считается, что амилаза образует комплекс с иммуноглобулином. Макроамилаза не может быть выведена мочой из-за ее размеров, превышающих нормальных, и поэтому обычно увеличивает сывороточную амилазу. В этом случае высокое значение не используется для диагностики панкреатита.

Одновременное исследование сывороточной и мочевой амилазы позволяет понять, страдает ли пациент макрогемаземией.

Значения также могут увеличиться множеством других состояний и заболеваний, например:

расчеты с желчным пузырем
рак яичников;
рак легких;
внематочная беременность;
острый аппендицит;
диабетический кетоацидоз;
эпидемический паротит;
кишечная непроходимость;
перфорированная язва.

В этих случаях анализ теряет свою диагностическую полезность.

Панкреатический

Результаты обследования формы поджелудочной железы могут быть высокими у пациентов с макрогемаземией.

Когда и для чего требуется анализ на амилазу

В большинстве случаев увеличение сывороточной амилазы вызвано увеличением количества фермента, который входит в кровообращение, и/или уменьшением его выведения. Тест в основном используется для диагностики и контроля острого панкреатита и других нарушений поджелудочной железы и проводится одновременно с липазой.

Уровень может также быть повышен в случае рака поджелудочной железы, но обычно увеличение происходит слишком поздно, чтобы иметь какую-либо диагностическую полезность, однако результаты могут использоваться, чтобы проверить, эффективна ли терапия рак, в случае онкологии.

Наконец, он назначается докторами в случае появления симптомов, которые все еще не объяснены, например:

сильная боль в животе;
лихорадка (высокая температура);
снижение аппетита;
тошнота/рвота.

Источник: tvojajbolit.ru

Что такое амилаза в биохимическом анализе крови?

Амилаза – это фермент гликозил-гидролазной группы, который синтезируется организмом. Основную часть вырабатывает поджелудочная железа. Небольшое количество фермента синтезируют другие внутренние органы, а также слюнные железы.

Амилаза принимает активное участие в углеводном обмене веществ. Главная функция фермента – регулирование деятельности системы пищеварения, расщепление крахмала и модификация его в усвояемое вещество.

Фермент делится на два вида:

Альфа амилаза. Другое название – амилаза слюны. Это фермент, который синтезируется в слюнных железах и поджелудочной железе. От его концентрации зависит процесс пищеварения.
Панкреатическая амилаза. Это часть альфа амилазы. Такой фермент синтезируется только в поджелудочной железе. Он оказывает непосредственное влияние на процесс пищеварения, происходящий в двенадцатиперстной кишке.

Амилаза не только синтезируется поджелудочной железой, но и входит в состав панкреатического сока. Здесь она принимает активное участие в расщеплении сложных веществ.

Если говорить, что показывает фермент в анализе крови, то его отклонения от нормы свидетельствует о различных патологиях желудочно-кишечного тракта.

Причины повышения альфа амилазы в крови

Если концентрация альфа амилазы в крови повышена, это может свидетельствовать о развитии панкреатита. Уровень фермента в значительной степени превышает нормальное значение.

Случается, что альфа амилаза при панкреатите не повышается или повышается, но незначительно. Это объясняется тем, что степень тяжести патологии не влияет на концентрацию фермента.

Если происходит обширное разрушение мягких тканей поджелудочной железы, то разбивается основная часть клеток альфа амилазы. По этой причине при панкреатите уровень фермента может не превышать своего нормального значения.

Если диагностирован панкреатит в хронической форме, то изначально концентрация амилазы увеличивается, но из-за разрушения мягких тканей уровень вещества нормализуется.

Важно! Если при обострении панкреатита с ярко выраженной симптоматикой патологии выясняется, что уровень фермента не повышен, прогноз для пациента будет неутешительным. Такое состояние говорит о значительном разрушении мягких тканей поджелудочной железы.

Существуют и другие причины повышения альфа амилазы в крови:

Онкологическая патология поджелудочной железы злокачественного характера. Обычно диагностируется рак головки этого органа. Если именно это заболевание стало причиной увеличения концентрации фермента, то норма будет превышена в четыре раза.
Сахарный диабет любого типа. Такая патология характеризуется нарушением обмена веществ. Происходит неправильный расход фермента. В результате поджелудочная железа начинает синтезировать больше альфа амилазы и происходит увеличение ее концентрации.

Почечная недостаточность. Здесь происходит нарушение деятельности этого внутреннего органа и из-за этого происходит задержка фермента в крови, что и провоцирует отклонение от нормы в большую сторону.
Перитонит. При такой болезни самочувствие пациента резко ухудшается. Страдает и поджелудочная железа, которая начинает синтезировать повышенное количество альфа амилазы.
Паротит. Это патология, которая протекает в острой форме. Чаще всего от нее страдают дети. Происходит воспаление в слюнных железах, что провоцирует повышение концентрации фермента в крови.
Камни, присутствующие в желчном пузыре и протоках.

Другие причины увеличения отклонения фермента от нормы в большую сторону:

травмирование живота вследствие механического воздействия – удар, падение и другое;
патологии, при которых в крови появляется микроамилаза;
внематочная беременность;
четвертый тип вируса герпеса;
кишечная непроходимость;
осложнения после проведения операций на органах брюшной полости;
неправильное питание;
нестабильный эмоциональный фон;
злоупотребление спиртными напитками;
прием некоторых медикаментозных препаратов.

Как понизить амилазу в крови?

Чтобы снизить амилазу в крови, необходимо выявить причину повышения концентрации. Сделать это может только врач после проведения соответствующих исследований. На их основании он ставит диагноз и назначает терапию. После курса лечения амилаза понижается до допустимого значения.

Ускорить снижение концентрации фермента поможет соблюдение специальной диеты:

исключение из рациона жирной, жареной, острой и копченой еды;
отказ от распития спиртных напитков, употребления мучного и черного кофе;
предпочтительные способы приготовления блюд – на пару или запекание;
ограничение употребления белковой пищи и продуктов с содержанием клетчатки;
нельзя голодать или передать;
пищу рекомендуется употреблять небольшими порциями 5-6 раз в день.

Ускорить нормализацию амилазы в крови помогут также следующие мероприятия:

соблюдение постельного режима;
избегание чрезмерных физических нагрузок;
полноценный ночной отдых, продолжительность которого должна составлять не менее 8 часов;
отказ от вредных зависимостей.

Это второстепенные мероприятия по стабилизацию уровня амилазы. Главное – устранить причину повышения ее концентрации. Для этого рекомендуется придерживаться курса терапии, который назначается врачом.

Обычно лечение основывается на приеме медикаментозных препаратов. Дозировку и продолжительность терапии определяет врач. Любое самостоятельное лечение и изменение курса может иметь нежелательные последствия для пациента.

Альфа амилаза понижена в крови: причины

Если биохимический анализ показал низкую амилазу в крови, причины могут быть следующими:

период после операции по удалению поджелудочной железы;
увеличение концентрации холестерина в крови;
токсикоз в период вынашивания малыша;
гепатит в острой или хронической форме;
гепатоз;
патологии печени;
муковисцидоз;
сбой в работе поджелудочной железы;
панкреонекроз;
тиреотоксикоз;
инфаркт.

Норма амилазы в крови у взрослых

Поскольку выделяют два вида амилазы, то норма для каждой разновидности фермента будет своя. Лаборатории, проводящие исследование, устанавливают свои показатели. Они могут отличаться от общепринятых значений, но в незначительной степени.

Все зависит от реактивов, которые применяются при проведении анализа. По этой причине рядом с результатами исследования обозначают нормы, установленные в лаборатории.

Норма амилазы в крови у женщин

Нормальный уровень альфа амилазы в крови у женщин составляет от 24 до 125 ед/л.

Такие показатели характерны для возраста от 2 до 70 лет. Норма альфа амилазы в крови у женщин старше 70 лет находится в пределах от 30 до 16 ед/л.
Нормальный показатель панкреатической амилазы составляет 50 ед/л. Значение актуально для всех детей после 12 месяцев и сохраняется до конца жизни.

Норма амилазы у мужчин

Норма амилазы в крови у мужчин ничем не отличается от нормального значения фермента в крови у женщин, т.е. значения должны быть абсолютно такие-же.

Отчего может быть повышена амилаза в крови у ребенка?

Причины повышения амилазы в крови у ребенка:

панкреатит;
перитонит;
свинка;
заболевания внутренних органов;
повышение концентрации сахара;
патологии поджелудочной железы;
употребление медикаментозных препаратов, изготовленных на основе гормонов.

Если по результатам анализа крови выяснилось, что у ребенка повышена концентрация амилазы, необходимо обратиться к врачу. Только специалист сможет установить причину, которая повлияла на изменение уровня фермента. Специалист также назначит соответствующее лечение.

Анализ на уровень амилазы рекомендуется сдавать один раз в год. Это поможет своевременно выявить патологии ЖКТ и избавиться от них на начальной стадии развития.

Источник: normatela.com

Показания к анализу

Несмотря на то, что амилаза крови отражает изменения, характерные для многих обменных и воспалительных заболеваний (сахарный диабет, гепатиты, эпидемический паротит и другие), основным показанием к анализу является подозрение на острый или хронический панкреатит.

Для определения уровня амилазы крови используется биохимический анализ крови из вены. Забор крови производится утром натощак (накануне перед сдачей анализа следует избегать употребления острой и жирной пищи).

Норма амилазы в крови

Так как поджелудочная железа является железой смешанной секреции (выделяет гормоны и ферменты как в просвет кишечника, так и в кровь), амилазу, выработанную в ней принято отличать от общей альфа-амилазы и называть панкреатической амилазой. Соответственно, в биохимическом анализе крови (или мочи, который также используется с целью определения уровня амилазы в организме) выделяют два показателя амилазы: альфа-амилазу и панкреатическую амилазу.

Альфа-амилаза

Для альфа-амилазы (представляющей из себя суммарное количество всей амилазы в организме) нормальными считают значения*:

дети до 2-х лет: 5 — 65 Ед/л;
2 года – 70 лет: 25 — 125 Ед/л;
старше 70 лет: 20 — 160 Ед/л.

*по данным независимой лаборатории Инвитро

Панкреатическая амилаза

В альфа-амилазу входит панкреатическая амилаза, количество которой также измеряется. Нормальным количеством панкреатической амилазы считают*:

дети до 6 мес.: < 8 Ед/мл;
дети 6 — 12 мес.: <23 Ед>
все старше 1 года: < 50 Ед/мл.

*по данным независимой лаборатории Инвитро

Причины отклонений от нормы

Причины, вызывающие повышение количества альфа-амилазы в крови (повышением амилазы крови считают цифры выше 105 ед/л для альфа-амилазы и выше 50 ед/л для панкреатической амилазы):

Острый или хронический панкреатит. При воспалении поджелудочной железы секреция клетками амилазы возрастает в несколько раз
Киста, опухоль или камень в просвете поджелудочной железы. Изменение структуры железы вызывает сдавление железистой ткани и ее вторичное воспаление, которое способствует повышению секреции амилазы (уровень амилазы достигает значения 150-200 ед/л).
Эпидемический паротит. Воспаление слюнных желез также вызывает усиление секреции амилазы (.
Перитонит. При перитоните все органы брюшной полости, включая поджелудочную железу, подвергаются раздражению и воспалительным изменениям. Такие изменения повышают активность клеток поджелудочной железы, что приводит к повышению уровня амилазы в анализе крови.
Сахарный диабет. При сахарном диабете происходят системные нарушения обмена веществ, в том числе – обмена углеводов. Таким образом, не вся амилаза вырабатываемая организмом будет рационально расходоваться на превращения крахмала в олигосахариды, что приведет к увеличению ее количества в крови.
Почечная недостаточность. Так как амилаза выводится из организма через почки, недостаточная их функция вызовет задержку и повышение количества фермента в крови.

Причины уменьшения количества амилазы в крови (снижением уровня амилазы крови считают цифры менее 100 ед/л для альфа-амилазы):

Гепатиты в острой или хронической форме. При гепатитах происходит нарушение углеводного обмена, что влечет за собой повышение нагрузки на ферментативные системы организма, в том числе и на амилазу. Определенное время поджелудочная железа вырабатывает достаточное количество фермента, но, в последствии начинает замедлять процесс синтеза амилазы, что отразится ее низким количеством в анализе крови.
Опухоли поджелудочной железы. При некоторых опухолях происходит перерождение ткани поджелудочной железы, что делает невозможным секрецию амилазы.

Также, вследствие травм, падений с высоты и отравлений возможны нарушения секреции амилазы как в большую, так и в меньшую сторону.

Функции амилазы

Функция амилазы заключается в расщеплении крахмала до более простых форм — олигосахаридов. Расщепление начинается уже в ротовой полости, так как амилаза входит в состав слюны, а затем, в желудочно-кишечном тракте, где большая ее часть синтезируется поджелудочной железой.

Так как молекулы крахмала из-за сложности своей структуры не могут всосаться в петлях кишечника, от действия амилазы зависит качество усвоения углеводов пищи.

Источник: www.diagnos.ru

Анализ на α-амилазу

Такой биохимический показатель, как амилаза, является весьма значимым в диагностике заболеваний поджелудочной железы. При нормальных условиях в жидкой части крови (плазмы или сыворотки) находится приблизительно 60% альфа-амилазы, выработанной слюнными железами, и порядка 40% фермента, синтезированного непосредственно поджелудочной железой (панкреатическая альфа-амилаза).

Активность фермента зависит от времени суток: в дневные часы она повышается, а ночью она «дремлет» вместе с хозяином, поэтому люди, бегающие по ночам к холодильнику, очень рискуют заработать себе панкреатит. Почками амилаза, в основном, панкреатическая, выделяется в соответствии с количеством выделенной мочи. Диагностическое значение имеет определение уровня амилазы в сыворотке крови и в моче, причем, анализ мочи позволяет обнаружить острый воспалительный процесс в поджелудочной железе на более поздних этапах.

В основном, определение активности альфа-амилазы применяют для выявления воспалительных заболеваний поджелудочной железы и от того, насколько точно будут соблюдены условия проведения лабораторного анализа, зависит достоверность полученных результатов:

Пациент сдает кровь из вены натощак (лучше утром, учитывая суточные колебания активности фермента). Кстати, это правило касается всех биохимических анализов крови.
Взятый материал быстро доставляется в лабораторию, где он тут же берется в работу и в течение часа тестируется (ферменты не терпят простаивания). Если технические возможности КДЛ не позволяют уложиться в отведенное время, то сыворотка, после отделения сгустка, должна быть заморожена.
Мочу также следует протестировать в течение часа, в противном случае ее нужно заморозить на более продолжительное время.

Конечно, если все клинические проявления указывают на острый приступ панкреатита, то анализ берут, не глядя на часы, ведь понятно, что подобное состояние не будет терпеть до утра.

Цифровые значения фермента в результатах исследования

Значения нормы амилазы в крови можно встретить в разных единицах, поэтому в цифровом выражении они будут отличаться. Обычно, когда пациенту выдают бланк анализа, нормы вписываются в скобках рядом с показателем, поскольку разные лаборатории могут использовать различные реагенты и методики, поэтому и нам не стоит засорять текст различными цифровыми вариантами. Что касается нормы амилазы в крови у детей, то они отличаются от таковых у взрослых только до 1 – 2 лет, для остальных возрастных категорий нормы идентичны, при этом, они никак не разнятся у мужчин и женщин. Таким образом, активность α-амилазы в сыворотке крови:

У детей до года – до 30 U/l или 10 – 25 г/(ч.л);
У взрослых (независимо от пола) – до 120 U/l или 16 – 36 г/(ч.л).

Некоторые отличия от взрослых наблюдаются в моче у детей:

До года – до 105U/l;
До 16 лет – до 160U/l;
У взрослых мужчин и женщин – до 560 U/l, а в порции, взятой из суточной мочи у взрослых активность амилазы не должна превышать 360 U/сутки или 28,0 – 160,0 г/(ч.л), уровень панкреатической амилазы в норме не должен превышать 450 U/l.

Между тем, если пациент получил результат анализов на руки, но затрудняется разобраться в записях, то он может поинтересоваться единицами измерения и методикой проведения исследования в самой лаборатории.

Источник: sosudinfo.ru

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

название анализа	норма в мккатал/л	единицы измерения в Ед/л (Е/л)
активность амилазы крови	16-30 мккатал/л	20-100 Ед/л
активность диастазы (амилазы) мочи	28-100 мккатал/л	до 1000 Ед/л

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия, а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия.

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
острая вирусная инфекция – свинка
алкогольная интоксикация
внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
острый аппендицит
холецистит
кишечная непроходимость
алкогольная интоксикация
кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе.

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами.

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

**Норма активности липазы**
активность липазы крови	13 — 60	Ед/мл

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

острый панкреатит
различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
холециститы
холестаз
прободение язв
болезни обмена веществ – сахарный диабет, подагра, ожирение
прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности. Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

**Нормы ЛДГ крови**
взрослые	*0,8-4 мкмоль/чл**	140-350 Ед/л
новорожденные	*2,0-8 мкмоль/чл**	400-700 Ед/л

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом, если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин, аспирин, ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

инфаркт миокарда
острый гепатит (вирусный, токсический)
цирроз печени
раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
острый панкреатит
патология почек (пиелонефрит, гломерулонефрит)
гемолитическая анемия, В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
лейкоз

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах, поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

**Норма АЛТ/АлАт**
для мужчин	до 40	Ед/л
для женщин	до 32	Ед/л

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков, барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами. Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

острый гепатит
цирроз
механическая желтуха
введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
распад большой опухоли
рак печени или метастазы в печени
ожоговая болезнь
обширный инфаркт миокарда
травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ.

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ — строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

**Норма АСТ/АсАт**
для мужчин	15-31	Ед/л
для женщин	20-40	Ед/л

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

гепатиты
некроз печени
цирроз
алкоголизм
рак печени и метастазы в печени
инфаркт миокарда
наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
мононуклеоз
гепатоз
холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги, травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови


взрослые	30-90	Ед/л
подростки	до 400	Ед/л
беременные	до 250	Ед/л

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков, сульфаниламидов, магнезии, омепразола, ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите, кишечных бактериальных инфекциях и тиреотоксикозе.

Значение щелочной фосфатазыпри заболеваниях костей и в травматологии
ЩФ является маркерным ферментом остеосинтеза, то есть увеличивается активность при заболеваниях костей или метастазах опухолей в кость, а также при заживлении переломов.

Причины повышения щелочной фосфатазы

Высокую активность ЩФ выявляют при следующих патологиях:

обтурационная желтуха
опухоли кости или метастазы в кости
гипертиреоз
заболевания крови (миеломная болезнь, лимфогранулематоз, мононуклеоз)
рахит
деструктивные заболевания печени (цирроз, рак, туберкулез)
белые инфаркты (почки, легкого)
амилоидоз

Причины низкого уровня щелочной фосфатазы

Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности, гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Автор: Наседкина А.К.

Источник: www.polismed.com