Миоглобин функции

Что собой представляет миоглобин и зачем он нужен организму?

Основные функции миоглобина

Миоглобин относится к белкам, которые содержат в своём составе железо, формируя гем. Основным местом локализации этого белка является мышечная ткань. Этот тип ткани образует скелетные мышцы, а также самую главную мышцу нашего организма – сердце.

Главной задачей миоглобина является формирование депо для кислорода. То есть при недостатке кислорода миоглобин будет снабжать им мышцы, обеспечивая мышечное сокращение.

Отличие от гемоглобина

Миоглобин созвучен с гемоглобином. Они чем-то похожи между собой, но и есть ряд отличий.

Миоглобин и гемоглобин имеют в своём составе гем, содержащий железо. Именно эта часть молекулы позволяет связываться с кислородом.

Различие между этими белками состоит в функциях, выполняемых ими. Так, гемоглобин является транспортным белком – переносит газы в крови, в том числе и кислород. А миоглобин откладывает про запас этот кислород, который принёс гемоглобин в клетки.

Техника определения миоглобина в крови и других биологических жидкостях

Забор материала для анализа

Диагностически значимым является определение уровня миоглобина в крови. В этом случае материалом для исследования будет венозная кровь, из которой затем получат сыворотку.

Также есть смысл определить наличие миоглобина в моче.

Суть метода

В современных лабораториях определение миоглобина в крови производится иммунотурбидиметрическим методом. Суть этого метода заключается в оценке степени агглютинации миоглобина и специальных антител к нему, которые соединены с латексными частицами.

Латексные частицы позволяют визуализировать взаимодействие миоглобина и антител. Это взаимодействие изменяет показатели пробы, которые фиксируют на специальном приборе. После чего производят вычисление уровня миоглобина в крови.

В связи с тем, что в мочу может попадать миоглобин, имеет смысл определять его в этой биологической жидкости. Это может быть качественное определение при добавлении сульфата аммония. Сульфат аммония позволит обнаружить в моче миоглобин.

Методами сухой химии, которые используются при общем анализе мочи, можно определить лишь наличие крови в моче. В этот показатель могут входить любые белки мочи, которые содержат железо. Что является не самым информативным методом.

Для того чтобы различить, какие конкретные белки обнаружены в моче, применяется электрофорез. В зависимости от массы и заряда белки будут распределяться по-разному, что предоставит возможность различить их между собой. Это имеет важное значение при диагностике состояний, вызвавших появление крови в моче.

Показания для направления на анализ

Для того чтобы направить пациента для определения уровня миоглобина в крови, должны быть симптомы, указывающие на патологию мышечной ткани.

Определение уровня миоглобина проводится при:

• подозрении на повреждение сердечной мышцы в результате инфаркта или другого процесса;
• повреждении скелетных мышц, например, при травме или воспалительных процессах;
• оценке степени тяжести повреждения почек.

Интерпретация результатов

Норма миоглобина в биологических жидкостях

В сыворотке крови уровень миоглобина у мужчин и женщин различается. У детей с четырнадцати лет уровень этого белка становится примерно таким же, как и у взрослых.

У женщин в норме концентрация миоглобина составляет 12 – 76 микрограмм на литр (мкг/л), а у лиц мужского пола – 19 – 92 мкг/л. Эти данные являются ориентировочными, так как в каждой лаборатории в зависимости от производителя реагентов они могут различаться.

В моче в норме миоглобин почти не определяется.

Понижение концентрации миоглобина

Уровень миоглобина настолько мал, что даже если в крови обнаружат низкие концентрации, это не имеет диагностической значимости. Некоторые лаборатории считают нижней границей нормы 0 мкг/л.

Высокие концентрации

Повышение концентрации миоглобина в крови играет важную роль в диагностике ряда патологических состояний.

При инфаркте миокарда отмечается увеличение концентрации миоглобина в течение 2 часов. Однако этот показатель не является строго специфичным для данной патологии.

Также при повреждении мышечной ткани в результате её отмирания, травмы, нарушения кровоснабжения будет отмечаться увеличение содержания миоглобина в крови. Такое наблюдается при таких патологиях, как дерматомиозит, дистрофия мышечной ткани и др.

При судорогах или после проведения операции отмечается повышение концентрации миоглобина в крови.

Также высокие концентрации миоглобина в крови приводят к усиленному выведению его с мочой, что отразится на уровне этого белка в моче. Избыток миоглобина приведёт к поражению почек и развитию почечной недостаточности.

Что может влиять на изменение уровня миоглобина

Имеется ряд факторов, которые могут повлиять на уровень миоглобина в крови. К ним относятся:

• избыточная физическая нагрузка;
• употребление алкоголя накануне сдачи анализа;
• сдача крови не натощак;
• внутримышечные уколы;
• приёме Ацетилхолина и Сукцинилхолина.

Поэтому перед тем как идти сдавать кровь, следует правильно подготовиться и исключить факторы, которые могут привести к неправильному результату.

Заключение

Миоглобин является белком мышечной ткани, который участвует в депонировании кислорода. При повреждении этой ткани белок выходит в кровь, что отражается в анализе крови и мочи. Миоглобин помогает в подтверждении диагноза инфаркт миокарда, однако не является единственным показателем, по которому проводится диагностика.

Источник: UstamiVrachey.ru

МИОГЛОБИН (myoglobinum; греч, mys, my [os] мышца + лат. globus шарик; Mgb; син.: миогемоглобин, мышечный гемоглобин) — сложный белок красного цвета, относящийся к хромопротеидам; содержится в красных мышцах животных различных классов и видов. Основной функцией М. является накопление кислорода, поступающего в процессе дыхания в мышцы из крови и отдача кислорода по мере необходимости в нем (см. Газообмен).

Факторами, определяющими различия в содержании М., являются видовая принадлежность животных (см. табл.), особенности условий их существования, образ жизни, тип мышцы, степень ее активности, а также трофические влияния нервной системы.
ень высокое содержание М. (до 16—40 г на 100 г высушенной ткани) характерно для водных животных. Значительные количества М. содержатся в красных мышцах нек-рых беспозвоночных (моллюски), в гладких мышцах мускульного желудка птиц, в гладкой мускулатуре бронхов, сосудов, стенок кишечника, а также в паренхиматозных органах, причем последние участвуют в процессах синтеза (печень), распада (селезенка) и выделения пигмента. Однако еще не доказано, что пигмент, выделенный из паренхиматозных органов, идентичен М.

Таблица. Содержание миоглобина в сердечных и скелетных мышцах человека и некоторых классов позвоночных животных (в г на 100 г высушенной ткани)

Класс животных; человек	Мышцы сердца	Скелетные мышцы
Рыбы	0,2—0,5	0, 1—0,4
Амфибии	0, 1—0, 6	0 —0,1
Рептилии	0, 8—2, 6	0,2—2,4
Птицы:
домашние	1, 0-2,0	0,9—1,8
дикие	2,1—6, 5	0, 7—5, 3
Млекопитающие:
домашние	0, 9—4, 4	0,2-8, 5
дикие	1,1-6,2	0,02—5,13
Человек	1,5	1,4-3,9

В крови и моче М. в норме отсутствует. Поэтому его появление в этих биол, жидкостях является признаком заболеваний, сопряженных с деструкцией тканей (инфаркт миокарда, травматические повреждения мышц, генетически обусловленная прогрессивная мышечная дистрофия и т. д.). Определение уровня М. в плазме крови может служить критерием обширности деструкции, динамики процесса и эффективности лечебных мероприятий.

Мол. вес (масса) М. составляет в среднем 17 500, содержание железа 0,34%, Изоэлектрическая точка находится при pH 6,99. М. характеризуется большой растворимостью и высокой устойчивостью к действию щелочей.

Изучена третичная структура М. и построена пространственная модель его молекулы (рис.). М. состоит из простого белка— глобина, представляющего собой одну полипептидную цепь, в состав к-рой входит 153 аминокислотных остатка, и простетической (небелковой) группы — гема (железопротопорфириновый комплекс, или протогем). Полипептидная цепь глобина М. на 77% представлена альфа-спиральными участками (всего 8 спиралей), к-рые перемежаются с участками неупорядоченной структуры, расположенными в области четырех изгибов полипептидной цепи. Все полярные группы, образованные лизином, аргинином, глутамином, аспарагином, гистидином, треонином, тирозином и триптофаном, находятся на поверхности и соединены с молекулами воды, а неполярные остатки сконцентрированы в центре. Поэтому молекула М. компактна и устойчива к изменениям pH и ионной силы р-ра.

По своим свойствам глобин М. близок к альбуминам. Гем М. расположен в углублении, находящемся на определенном изгибе полипептидной цепи вблизи поверхности молекулы. Это делает гем более доступным различным воздействиям. Одной координационной связью (пятой) гем соединен с гистидиновым остатком альфа-спирали, а шестая координационная связь железа гема может быть занята водой, кислородом, окисью углерода или другими соединениями. При взаимодействии с кислородом (оксигенации) в глобине молекулы М. не происходит структурных изменений. Пигмент мышц не способен соединяться с двуокисью углерода (CO₂).

Доказано существование двух конформеров (А и В) нативного состояния М., к-рые отличаются по своим свойствам и структуре. Переход конформера А в конформер В протекает при повышении температуры от 20 до 40° и отражается на активности гема. Высокотемпературный конформер В является менее реакционноспособным.

М. человека и животных имеет неодинаковую форму кристаллов: тонкие, игловидные, собранные в пучки (человек), ромбические таблички (рогатый скот) и др. М. подобно гемоглобину (см.) образует различные производные, отличающиеся друг от друга по спектрам поглощения. При соединении с кислородом М.
евращается в оксимиоглобин (MgbO₂), в к-ром железо гема является двухвалентным. С помощью метода дифракции рентгеновских лучей показано, что оксигенация М. сопровождается пространственным смещением железа от середины порфиринового кольца по направлению к проксимальному гистидину (F-8) полипептидной цепи на 0,033 нм. В гемоглобине же оксигенация вызывает гораздо большее смещение атома железа (0,04— 0,05 нм) и изменения в четвертичной структуре всей молекулы пигмента крови.

Вдыхание животными воздуха, содержащего окись углерода в повышающихся концентрациях (0,01—0,2%), приводит не только к увеличению содержания карбоксигемоглобина в крови, но и к связыванию окиси углерода миоглобином с образованием карбоксимиоглобина (MgbCO), железо гема к-рого также находится в двухвалентном состоянии. Когда количество карбоксигемоглобина в крови достигает 60%, содержание карбоксимиоглобина в скелетных мышцах составляет 10—50%, а в мышце сердца — от 6 до 44%. MgbCO обнаружен и в мышцах людей, погибших от отравления: угарным газом. Воздействие на М. окислителей обусловливает возникновение метмиоглобина (метMgb). Превращение М. в метMgb при окислении происходит очень легко и при одинаковых условиях в 12—14 раз превышает скорость образовании метгемоглобина. В то же время в мышцах животных эта реакция после внутривенного вливания окисляющих ядов протекает более медленно, чем окисление гемоглобина.

Максимумы полос поглощения М. и его производных расположены при следующих значениях длин волн: для MgbO₂ — 582, 542, 415 нм; для Mgb — 602, 560, 436 нм; для MgbCO — 585, 542, 423 нм; для метMgb — 630, 500, 409 нм. Известный другие производные пигмента: сульфмиоглобин, нитроксимиоглобин, цианмиоглобин и т. д. В реакциях сопряженного окисления М. переходит в зеленый пигмент — вердомиоглобин, а при более глубоком распаде — в желчные пигменты (см.).

Биосинтез М. происходит в мышцах со значительно меньшей скоростью по сравнению с гемоглобином. После введения животным меченого железа оно обнаруживается в гемоглобине уже спустя 6—8 дней, а в М. только через месяц. Продолжительность существования М. составляет 80 дней. В процессе эмбриогенеза М. раньше всего появляется в мышце сердца.

В мышцах позвоночных М. локализуется в саркоплазме на уровне диска А и связан электростатически с наружной мембраной митохондрий или саркоплазматического ретикулума (см. Мышечная ткань).

Создаваемый с помощью М. резерв кислорода в мышцах прежде всего определяется концентрацией в них пигмента и его способностью подвергаться оксигенации и деоксигенации. М. поддерживает постоянный уровень оксигенации во время мышечного сокращения, создавая определенный градиент напряжения кислорода между капиллярами и мышечными клетками, обеспечивая, т. о., возможность его утилизации при усилении окислительных процессов в работающих мышцах. Благодаря высокому сродству к кислороду полунасыщение им М. происходит менее чем за 0,1 сек.
ри pO₂ = 3,3 мм рт. ст.). При pO₂, равном 5 мм рт. ст. (минимальное для деятельности цитохромоксидазы), диссоциирует до 40% оксимиоглобина, повышая, т. о., количество кислорода, растворенного в саркоплазме. М. участвует в молекулярном механизме его транспорта в клетку путем создания градиента и ускорения диффузии. Не исключена возможность непосредственного переноса кислорода М. при поступательном движении молекулы пигмента. Благодаря наличию пероксидазных свойств М. обладает ферментативной активностью. Доказана возможность включения М. в работу фосфорилирующей дыхательной цепи в качестве акцептора электронов от восстановленных коферментов пиридинового типа (НАД-H и в меньшей степени НАДФ-Н).

Существующие методы количественной оценки содержания М. включают электрофорез (см.) и ионообменную хроматографию (см.). Разделение М. и гемоглобина достигается благодаря их различной растворимости в 3 М фосфатном буфере при pH 6,6 (гемоглобин при этом значении pH нерастворим). Спектрофотометрическая регистрация количества М. основана на разнице в светопоглощении карбокси- и цианметсоединений М. и гемоглобина в видимой части спектра (см. Спектрофотометрия). Предложены также гистохимические методы определения М., основанные на бензидин-пероксидазной активности пигмента. Они позволяют с достаточной достоверностью выявлять М. в мышечной ткани и устанавливать закономерности в локализации и распределении М. в норме и их изменения при различных патол, состояниях.

Источник: xn--90aw5c.xn--c1avg

Что такое молекулы мышечного гемоглобина?

Миоглобин это белок, который присутствует в мышцах поперечно-полосатых, аналогично расположеных в миокардовой ткани. Миоглобин входит в состав группы хромопротеиновых молекул.

В миоглобине присутствует ген, который взаимосвязан с частью белков организма и входит в простетическую группу. В молекулу миоглобина входят составные части аминокислот.

Белок является мономером, который состоит из единственной цепи.

Существуют структуры молекулы белка:

• Структура первичная это стадия мономера, состоящая из полипептидной связывающей цепи, в состав которой входит остатки аминокислот,
• Структура вторичной стадии конфирмация, которая имеет а-спиральную форму и 75,0% молекул имеет данную структуру,
• Структура третичного типа имеет а-спиральную форму, которая сложена в глобулу компактного типа.

Чтобы определить структуру третичного вида, нужен метод анализа при помощи рентгена.

Свойства миоглобина

Миоглобин имеет свойственные только ему способности:

• Связывание гемоглобина,
• Создание самостоятельного буфера,
• 1,0 грамм миоглобина может присоединить к себе 1,34 мл о2,
• Способность откладывать запасы кислорода до ближайшего времени.

Если в организме происходит ситуация и миокард не получает кислород, тогда данный запас кислорода в миоглобине обеспечивает сердечную мышцу на протяжении 4 секунд.

Когда происходит сбои в кровотоке миокарда, либо же повреждения в систоле, тогда гемопротеин предотвратит окисление организма, и обеспечит нормальные условия для всех процессов в организме.

Работа миоглобина в данном обеспечении краткосрочная.

При нарушении миоцитов мышц скелета, или кардиомиоцитов, выполняется выход миоглобина в кровоток.

При инфаркте миокарда происходит зависимость уровня в крови миоглобина от степени поражения некрозом сердечной мышцы. Чем больше поражена сердечная мышца, тем выше индекс в крови мышечного хромопротеина.

Когда при инфаркте делается повторный анализ на миоглобин (через 2 3 часа), тогда посредством данного анализа можно определить степень разрушения сердечной мышцы.

Также на инфаркт сердечной мышцы может указывать повышение уровня креатинкиназы (фракции МВ).

В чем отличие данного белка от гемоглобина?

Оба белка в организме гемоглобин и мышечный белок миоглобин, имеет довольно много общих составляющих. Главное их сходство это транспортирование по организму ионы кислорода.

Функция миоглобина, присоединять к себе ионы кислорода и создавать кислородные запасы в тканях. Еще одна функция миоглобина это освобождать из клеток ткани кислород, чтобы подготовить энергию для работы мышц.

Структурные составляющие этих двух белков миоглобина и молекул гемоглобина различные.

Гемоглобин по своей структуре полимер, миоглобин имеет структуру молекулы мономера.

Различия:

Гемоглобин в составе организма отвечает за функцию дыхания клеток и поддерживает постоянный уровень кислотности крови рН. В своем строении содержит 4 молекулярных гема.

Свойства миоглобина это транспортировка ионов кислорода от легких, к артериям периферической сферы организма. Данный белок имеет одну цепь в структуре, поэтому для связывания с молекулами кислорода, он не тратит много сил, хотя отдавать ему данные молекулы тяжелее.

Эти оба белка имеют высокую токсичность, при попадании в организм в свободном чистом состоянии. По норме, из состава организма, молекулы миоглобина выводятся при помощи почек.

Молекулы миоглобина имеют крупный размер, поэтому при нарушениях в сосудах почек они могут закупоривать их, вызывая некроз органа.

Между этими двумя белками происходит конкуренция за кислород, и миоглобин не успевает отдать его клеткам тканей, что может спровоцировать кислородное голодание мышечной ткани.

В кардиологии анализ на миоглобин это один из ярких маркеров патологии сердечного органа, а именно инфаркта миокарда.

Этот маркер подтверждает положительный результат повреждения сердечной мышцы, или же мышечных тканей организма.

Когда нужно делать анализ на миоглобин?

Биохимия крови на присутствие миоглобина делается в случае предположения на:

• Инфаркт сердечной мышцы в острой стадии патологии при первичном диагностическом его изучении,
• Сильное повреждение, или разрушение мышечной ткани скелета,
• Патология миопатия,
• Заболевание полимиозит,
• При контроле лечения инфаркта.

При остром инфаркте кровь на миоглобин берется сразу при поступлении больного в клинику.  Также для контроля заболевания несколько раз, через временные промежутки в 3 часа.

Показания данного маркера очень важно при повторном заболевании, и назначается в комплексе с другими маркерами это креатинкиназой и тропонином. Данный комплекс биохимии дает в полной мере оценить степень поражения мускулатуры сердечного органа.

Подготовка к анализу

Для исследования биологического материала на миоглобин, подходит: сыворотка крови, плазма, или даже урина. Все биологические материалы должны быть свежо взятыми.

Для того чтобы получить максимально правильный результат показателей на миоглобин, необходимо соблюдать правила до забора материала, и во время его:

• Кровь рекомендовано сдавать утром,
• Последний прием еды не менее чем за 8 9 часов до забора венозной крови,
• Не употреблять алкоголь в последние 48 часов до сдачи материала на анализ,
• Пить можно только чистую воду перед сдачей,
• Кофе, соки, чай, и другие напитки употреблять в этот период запрещено чтобы избежать искаженного материала,
• Минимум за 60 минут до сдачи анализа запрещено курить,
• За полчаса до процедуры прекратить всякую активность,
• Перед сдачей, не нервничать и быть в спокойном состоянии,
• Не проводить процедуру сразу после рентгенографии, а также после узи,
• Не проводить анализ после физиотерапии.

Анализ на миоглобин это важный этап диагностики, особенно в терапии инфаркта.

Результаты анализа дают возможность отследить эффективность лечения, и если необходимо подкорректировать медикаментозный курс.

Норма индекса миоглобина

Нормативные показатели могут расти в сторону увеличения, и зависеть от методик лабораторного исследования:

• Диагностический тест – иммуно-нефелометрический,
• РИА анализ радиоиммунологический,
• Исследование методикой иммунофлюоресцентного анализа.

Несмотря, на различную чувствительность лабораторных тестов, объем миоглобина не превышает индекс от 65,0 до 80,0 мкг/л.

Нормативный показатель:

• Для представителей сильного пола от 19,0 до 92,0 мкг/л,
• Для женского организма от 12,0 до 76,0 мкг/л,
• Средний нормативный коэффициент 49,0, а также больше, или меньше на 17,0 единиц (для мужского пола),
• Средний норматив для женщин 35,0, а также больше, или меньше на 14,0,
• Концентрация молекул миоглобина в урине меньше, чем индекс 20,0 мкг/л, в абсолютно здоровом организме, в урине не должен присутствовать белок миоглобин.

Когда индекс миоглобина в составе крови отличается от нормативных единиц, тогда ставят диагноз миоглобинемия.

Если обнаружено при прохождении анализа присутствие миоглобина в урине, тогда устанавливают диагноз миоглобинурии.

Индекс повышен

Физиологическое повышение мышечного типа гемоглобина. Причины связаны с нагрузкой на мышечную ткань скелета, особенно при спортивных состязаниях и тренировках, а также при применении физиотерапии электрическими импульсами.

Патологическое повышение индекса происходит при таких заболеваниях:

• Повреждение сердечной мышцы при инфаркте миокарда (увеличивается гемопротеин, а также происходит увеличение показателя креатинкиназы). Миоглобин повышается спустя 30 минут после появления болевого синдрома, и его присутствие можно определить даже на 3 сутки после приступа,
• Недостаточность в почках и синдром уремический,
• Воспаление, которое протекает в тканях мышц,
• При травматизме,
• Ожоги тканей термические в глубокой форме,
• Ожоги химического типа в мышечной ткани,
• Судороги мышечного характера,
• После хирургического вмешательства,
• Дистрофия мышц.

Индекс понижен

Понижается индекс мышечного типа гемоглобина в крови только под воздействием патологии, такой как:

• Артрит ревматоидного типа,
• Воспаление ткани мышц полимиозит,
• Миастения это присутствие в составе крови антител, которые влияют на миоглобин.

Полимиозит

Что влияет на уровень мышечного гемоглобина?

На уровень, как в сторону повышения, так и в сторону его снижения в составе крови миоглобина могут влиять некоторые факторы:

• Гемолиз,
• Липемия влияет на показатель данного белка в анализе,
• Злоупотребление алкогольными напитками провоцирует повышение в крови миоглобина,
• Употребление в большом количестве амфетаминов повышает уровень данного белка,
• Почечная недостаточность влияет на содержание миоглобина в крови, так как данное вещество выводится из организма при помощи почек.

Присутствие миоглобина в урине

Содержание миоглобина в моче это показатель в организме патологии, так как у здорового человека, данный белок в урине не просматривается:

• Инфаркт (повреждение некрозом сердечной мышцы),
• Миоглобинурия, как вторичное заболевание при интоксикации организма,
• При ожогах большой площадью и глубоких травматических ожогах,
• Интоксикация алкоголем,
• Физическая перегрузка мышечной ткани особенно остро стоит при спортивных нагрузках,
• Токсикоз мышечной ткани при травматизме,
• Патология почек.

Профилактические мероприятия

Для того чтобы поддерживать нормальный уровень в составе крови мышечного гемоглобина, необходимо обратить внимание на распределение физических нагрузок на организм и адекватно относиться к нормам нагрузок.

Очень важно вести здоровый образ проживания и не злоупотреблять алкогольными напитками. Никотиновая зависимость также влияет на показатель мышечного гемоглобина.

Видео: Интересное о миоглобине.

Вывод

При правильном распределении нагрузки на группу мышц и при здоровом сбалансированном питании и образе жизни, миоглобин будет в пределах нормативных показателей.

Роль данного белка очень важна в человеческом организме это обеспечение кислородом клетки мышц, транспортировка кислорода к месту назначения и транспортирование углекислого газа к легким.

При нормальном показании миоглобина в составе крови, будет идти бесперебойная робота газообменного процесса в организме для правильного функционирования жизнеобеспечивающих органов.

Источник: KardioBit.ru