Миоглобин формула — Про сосуды

Миоглобин содержит небелковую часть (гем) и белковую часть (апомиоглобин).

Гем — молекула, имеющая структуру циклического тетрапиррола, где 4 пиррольных кольца соединены метиленовыми мостиками и содержат 4 метальные, 2 винильные и 2 пропионатные боковые цепи. Эта органическая часть тема называется протопорфирином. Возможны 15 вариантов расположения боковых цепей, но в составе гемопротеинов присутствует только один изомер, называемый протопорфирин IX. В теме 4 атома азота пиррольных колец протопорфирина IX связаны четырьмя координационными связями с Fe²⁺, находящимся в центре молекулы (рис. 1-29).
Апомиоглобин — белковая часть миоглобина; первичная структура представлена последовательностью из 153 аминокислот, которые во вторичной структуре уложены в 8 ?-спиралей. ?-Спирали обозначают латинскими буквами от А до Н, начиная с N-конца полипептидной цепи, и содержат от 7 до 23 аминокислот. Для обозначения индивидуальных аминокислот в первичной структуре апомиоглобина используют либо написание их порядкового номера от N-конца (например, Гис₆₄, Фен₁₃₈), либо букву ?-спирали и порядковый номер данной аминокислоты в этой спирали, начиная с N-конца (например, Гис F₈).
Третичная структура имеет вид компактной глобулы (внутри практически нет свободного места), образованной за счёт петель и поворотов в области неспирализованных участков белка. Внутренняя часть молекулы почти целиком состоит из гидрофобных радикалов, за исключением двух остатков Гис, располагающихся в активном центре.

3.Связывание гема с апомиоглобтом

Гем — специфический лиганд апомиоглобина, присоединяющийся к белковой части в углублении

между двумя ?-спиралями F и Е. Центр связывания с гемом образован преимущественно гидрофобными остатками аминокислот, окружающими гидрофобные пиррольные кольца тема. Две боковые группы пропионовых кислот, ионизированные при физиологических значениях рН, выступают на поверхности молекулы.

В активный центр апомиоглобина кроме гидрофобных аминокислот входят также 2 остатка Гис (Гис₆₄ и Гис₉₃ или Гис Е₇ и Гис F₈), играющие важную роль в функционировании белка.
и расположены по разные стороны от плоскости тема и входят в состав спиралей F и Е, между которыми располагается гем. Атом железа в теме может образовывать 6 координационных связей, 4 из которых удерживают Fe²⁺ в центре протопорфирина IX (соединяя его с атомами азота пиррольных колец), а 5-я связь возникает между Fe²⁺ и атомом азота имидазольного кольца Гис F₈ (рис. 1-30).

Гис Е₇ хотя и не связан с гемом, но необходим для правильной ориентации и присоединения другого лиганда — О₂ к миоглобину.

Аминокислотное окружение тема создаёт условия для довольно прочного, но обратимого связывания О₂ с Fe²⁺ миоглобина. Гидрофобные остатки аминокислот, окружающие гем, препятствуют проникновению в центр связывания миоглобина воды и окислению Fe²⁺ в Fe³⁺. Трёхвалентное железо в составе тема не способно присоединять О₂.

Структура и функции гемоглобина

Гемоглобины — родственные белки, находящиеся в эритроцитах человека и позвоночных животных. Эти белки выполняют 2 важные функции:

перенос О₂ из лёгких к периферическим тканям;
участие в переносе СО₂ и протонов из периферических тканей в лёгкие для последующего выведения из организма.

Кровь ежедневно должна переносить из лёгких в ткани около 600 л ,О₂. Так как О₂ плохо растворим в воде, то практически весь кислород в крови связан с гемоглобином эритроцитов. От способности гемоглобина насыщаться О₂ в лёгких и относительно легко отдавать его в капиллярах тканей зависят количество получаемого тканями О₂ и интенсивность метаболизма. С другой стороны, О₂ — сильный окислитель, избыток поступления О₂ в ткани может привести к повреждению молекул и нарушению структуры и функций клеток. Поэтому важнейшая характеристика гемоглобина — его способность регулировать сродство к О₂ в зависимости от тканевых условий.

Гемоглобины, так же как миоглобин, относят к гемопротеинам, но они имеют четвертичную структуру (состоят из 4 полипептидных цепей), благодаря которой возникает возможность регуляции их функций.

Четвертичная структура гемоглобина

Четыре полипептидные цепи, соединённые вместе, образуют почти правильную форму шара, где каждая ?-цепь контактирует с двумя ?-цепями (рис. 1-32).

Так как в области контакта между ?₁— и ?₁-, а также между ?₂— и ?₂-цепями находится много гидрофобных радикалов, то между этими полипептидными цепями формируется сильное соединение за счёт возникновения в первую очередь гидрофобных, а также ионных и водородных связей.
результате образуются димеры ?₁?₁, и ?₂?₂. Между этими димерами в тетрамерной молекуле гемоглобина возникают в основном полярные (ионные и водородные) связи, поэтому при изменении рН среды в кислую или щелочную сторону в первую очередь разрушаются связи между димерами. Кроме того, димеры способны легко перемещаться относительно друг друга. Так как поверхность протомеров неровная, полипептидные цепи в центральной области не могут плотно прилегать друг к другу, в результате в центре формируется «центральная полость», проходящая сквозь всю молекулу гемоглобина.

Кривые диссоциации О₂ для миоглобина и гемоглобина

Кооперативность в работе протомеров гемоглобина можно наблюдать и на кривых диссоциации О₂ для миоглобина и гемоглобина (рис. 1-35).

Отношение занятых О₂ участков связывания белка к общему числу таких участков, способных к связыванию, называется степенью насыщения этих белков кислородом. Кривые диссоциации показывают, насколько насыщены данные белки О₂ при различных значениях парциального давления кислорода.

Кривая диссоциации О₂ для миоглобина имеет вид простой гиперболы. Это указывает на то, что миоглобин обратимо связывается с лигандом, и на это не оказывают влияние никакие опсторонние факторы (схема ниже).

Процессы образования и распада оксимиоглобина находятся в равновесии, и это равновесие смещается влево или вправо в зависимости от того, добавляется или удаляется кислород из системы. Миоглобин связывает кислород, который в капиллярах тканей высвобождает гемоглобин, и сам миоглобин может освобождать О₂ в ответ на возрастание потребностей в нём мышечной ткани и при интенсивном использовании О₂ в результате физической нагрузки.

Миоглобин имеет очень высокое сродство к О₂. Даже при парциальном давлении О₂, равном 1-2 мм рт. ст., миоглобин остаётся связанным с О₂ на 50%.

Кривая диссоциации О₂ для гемоглобина. видно, что гемоглобин имеет значительно более низкое сродство к О₂; полунасыщение гемоглобина О₂ наступает при более высоком давлении О₂ (около 26 мм рт. ст.). Кривая диссоциации для гемоглобина имеет сигмоидную форму (S-образную). Это указывает на то, что протомеры гемоглобина работают кооперативно: чем больше О₂ отдают протомеры, тем легче идёт отщепление последующих молекул О₂.

В капиллярах покоящихся мышц, где давление О₂ составляет около 40 мм рт. ст., большая часть кислорода возвращается в составе оксигемоглобина обратно в лёгкие. При физической работе давление О₂ в капиллярах мышц падает до 10-20 мм рт. ст. Именно в этой области (от 10 до 40 мм рт. ст.) располагается «крутая часть» S-образной кривой, где в наибольшей степени проявляется свойство кооперативной работы протомеров.

Следовательно, благодаря уникальной структуре каждый из рассмотренных белков приспособлен выполнять свою функцию: миоглобин — присоединять О₂, высвобождаемый гемоглобином, накапливать в клетке и отдавать в случае крайней необходимости; гемоглобин — присоединять О₂ в лёгких, где его насыщение доходит до 100%, и отдавать О₂ в капиллярах тканей в зависимости от изменения в них давления О₂ .

Источник: StudFiles.net

Что такое молекулы мышечного гемоглобина?

Миоглобин это белок, который присутствует в мышцах поперечно-полосатых, аналогично расположеных в миокардовой ткани. Миоглобин входит в состав группы хромопротеиновых молекул.

В миоглобине присутствует ген, который взаимосвязан с частью белков организма и входит в простетическую группу. В молекулу миоглобина входят составные части аминокислот.

Белок является мономером, который состоит из единственной цепи.

Существуют структуры молекулы белка:

Структура первичная это стадия мономера, состоящая из полипептидной связывающей цепи, в состав которой входит остатки аминокислот,
Структура вторичной стадии конфирмация, которая имеет а-спиральную форму и 75,0% молекул имеет данную структуру,
Структура третичного типа имеет а-спиральную форму, которая сложена в глобулу компактного типа.

Чтобы определить структуру третичного вида, нужен метод анализа при помощи рентгена.

Свойства миоглобина

Миоглобин имеет свойственные только ему способности:

Связывание гемоглобина,
Создание самостоятельного буфера,
1,0 грамм миоглобина может присоединить к себе 1,34 мл о2,
Способность откладывать запасы кислорода до ближайшего времени.

Если в организме происходит ситуация и миокард не получает кислород, тогда данный запас кислорода в миоглобине обеспечивает сердечную мышцу на протяжении 4 секунд.

Когда происходит сбои в кровотоке миокарда, либо же повреждения в систоле, тогда гемопротеин предотвратит окисление организма, и обеспечит нормальные условия для всех процессов в организме.

Работа миоглобина в данном обеспечении краткосрочная.

При нарушении миоцитов мышц скелета, или кардиомиоцитов, выполняется выход миоглобина в кровоток.

При инфаркте миокарда происходит зависимость уровня в крови миоглобина от степени поражения некрозом сердечной мышцы. Чем больше поражена сердечная мышца, тем выше индекс в крови мышечного хромопротеина.

Когда при инфаркте делается повторный анализ на миоглобин (через 2 3 часа), тогда посредством данного анализа можно определить степень разрушения сердечной мышцы.

Также на инфаркт сердечной мышцы может указывать повышение уровня креатинкиназы (фракции МВ).

В чем отличие данного белка от гемоглобина?

Оба белка в организме гемоглобин и мышечный белок миоглобин, имеет довольно много общих составляющих. Главное их сходство это транспортирование по организму ионы кислорода.

Функция миоглобина, присоединять к себе ионы кислорода и создавать кислородные запасы в тканях. Еще одна функция миоглобина это освобождать из клеток ткани кислород, чтобы подготовить энергию для работы мышц.

Структурные составляющие этих двух белков миоглобина и молекул гемоглобина различные.

Гемоглобин по своей структуре полимер, миоглобин имеет структуру молекулы мономера.

Различия:

Гемоглобин в составе организма отвечает за функцию дыхания клеток и поддерживает постоянный уровень кислотности крови рН. В своем строении содержит 4 молекулярных гема.

Свойства миоглобина это транспортировка ионов кислорода от легких, к артериям периферической сферы организма. Данный белок имеет одну цепь в структуре, поэтому для связывания с молекулами кислорода, он не тратит много сил, хотя отдавать ему данные молекулы тяжелее.

Эти оба белка имеют высокую токсичность, при попадании в организм в свободном чистом состоянии. По норме, из состава организма, молекулы миоглобина выводятся при помощи почек.

Молекулы миоглобина имеют крупный размер, поэтому при нарушениях в сосудах почек они могут закупоривать их, вызывая некроз органа.

Между этими двумя белками происходит конкуренция за кислород, и миоглобин не успевает отдать его клеткам тканей, что может спровоцировать кислородное голодание мышечной ткани.

В кардиологии анализ на миоглобин это один из ярких маркеров патологии сердечного органа, а именно инфаркта миокарда.

Этот маркер подтверждает положительный результат повреждения сердечной мышцы, или же мышечных тканей организма.

Когда нужно делать анализ на миоглобин?

Биохимия крови на присутствие миоглобина делается в случае предположения на:

Инфаркт сердечной мышцы в острой стадии патологии при первичном диагностическом его изучении,
Сильное повреждение, или разрушение мышечной ткани скелета,
Патология миопатия,
Заболевание полимиозит,
При контроле лечения инфаркта.

При остром инфаркте кровь на миоглобин берется сразу при поступлении больного в клинику. Также для контроля заболевания несколько раз, через временные промежутки в 3 часа.

Показания данного маркера очень важно при повторном заболевании, и назначается в комплексе с другими маркерами это креатинкиназой и тропонином. Данный комплекс биохимии дает в полной мере оценить степень поражения мускулатуры сердечного органа.

Подготовка к анализу

Для исследования биологического материала на миоглобин, подходит: сыворотка крови, плазма, или даже урина. Все биологические материалы должны быть свежо взятыми.

Для того чтобы получить максимально правильный результат показателей на миоглобин, необходимо соблюдать правила до забора материала, и во время его:

Кровь рекомендовано сдавать утром,
Последний прием еды не менее чем за 8 9 часов до забора венозной крови,
Не употреблять алкоголь в последние 48 часов до сдачи материала на анализ,
Пить можно только чистую воду перед сдачей,
Кофе, соки, чай, и другие напитки употреблять в этот период запрещено чтобы избежать искаженного материала,
Минимум за 60 минут до сдачи анализа запрещено курить,
За полчаса до процедуры прекратить всякую активность,
Перед сдачей, не нервничать и быть в спокойном состоянии,
Не проводить процедуру сразу после рентгенографии, а также после узи,
Не проводить анализ после физиотерапии.

Анализ на миоглобин это важный этап диагностики, особенно в терапии инфаркта.

Результаты анализа дают возможность отследить эффективность лечения, и если необходимо подкорректировать медикаментозный курс.

Норма индекса миоглобина

Нормативные показатели могут расти в сторону увеличения, и зависеть от методик лабораторного исследования:

Диагностический тест – иммуно-нефелометрический,
РИА анализ радиоиммунологический,
Исследование методикой иммунофлюоресцентного анализа.

Несмотря, на различную чувствительность лабораторных тестов, объем миоглобина не превышает индекс от 65,0 до 80,0 мкг/л.

Нормативный показатель:

Для представителей сильного пола от 19,0 до 92,0 мкг/л,
Для женского организма от 12,0 до 76,0 мкг/л,
Средний нормативный коэффициент 49,0, а также больше, или меньше на 17,0 единиц (для мужского пола),
Средний норматив для женщин 35,0, а также больше, или меньше на 14,0,
Концентрация молекул миоглобина в урине меньше, чем индекс 20,0 мкг/л, в абсолютно здоровом организме, в урине не должен присутствовать белок миоглобин.

Когда индекс миоглобина в составе крови отличается от нормативных единиц, тогда ставят диагноз миоглобинемия.

Если обнаружено при прохождении анализа присутствие миоглобина в урине, тогда устанавливают диагноз миоглобинурии.

Индекс повышен

Физиологическое повышение мышечного типа гемоглобина. Причины связаны с нагрузкой на мышечную ткань скелета, особенно при спортивных состязаниях и тренировках, а также при применении физиотерапии электрическими импульсами.

Патологическое повышение индекса происходит при таких заболеваниях:

Повреждение сердечной мышцы при инфаркте миокарда (увеличивается гемопротеин, а также происходит увеличение показателя креатинкиназы). Миоглобин повышается спустя 30 минут после появления болевого синдрома, и его присутствие можно определить даже на 3 сутки после приступа,
Недостаточность в почках и синдром уремический,
Воспаление, которое протекает в тканях мышц,
При травматизме,
Ожоги тканей термические в глубокой форме,
Ожоги химического типа в мышечной ткани,
Судороги мышечного характера,
После хирургического вмешательства,
Дистрофия мышц.

Индекс понижен

Понижается индекс мышечного типа гемоглобина в крови только под воздействием патологии, такой как:

Артрит ревматоидного типа,
Воспаление ткани мышц полимиозит,
Миастения это присутствие в составе крови антител, которые влияют на миоглобин.

Полимиозит

Что влияет на уровень мышечного гемоглобина?

На уровень, как в сторону повышения, так и в сторону его снижения в составе крови миоглобина могут влиять некоторые факторы:

Гемолиз,
Липемия влияет на показатель данного белка в анализе,
Злоупотребление алкогольными напитками провоцирует повышение в крови миоглобина,
Употребление в большом количестве амфетаминов повышает уровень данного белка,
Почечная недостаточность влияет на содержание миоглобина в крови, так как данное вещество выводится из организма при помощи почек.

Присутствие миоглобина в урине

Содержание миоглобина в моче это показатель в организме патологии, так как у здорового человека, данный белок в урине не просматривается:

Инфаркт (повреждение некрозом сердечной мышцы),
Миоглобинурия, как вторичное заболевание при интоксикации организма,
При ожогах большой площадью и глубоких травматических ожогах,
Интоксикация алкоголем,
Физическая перегрузка мышечной ткани особенно остро стоит при спортивных нагрузках,
Токсикоз мышечной ткани при травматизме,
Патология почек.

Профилактические мероприятия

Для того чтобы поддерживать нормальный уровень в составе крови мышечного гемоглобина, необходимо обратить внимание на распределение физических нагрузок на организм и адекватно относиться к нормам нагрузок.

Очень важно вести здоровый образ проживания и не злоупотреблять алкогольными напитками. Никотиновая зависимость также влияет на показатель мышечного гемоглобина.

Видео: Интересное о миоглобине.

Источник: KardioBit.ru

Семейство гемоглобинов

Сюда относятся гемсодержащие родственные глобулярные белки: миоглобин и гемоглобин. Оба белка имеют родственное происхождение, сходную конформацию полипептидных цепей и сходную функцию (транспорт О₂), но различаются по молекулярной массе, количеству протомеров в четвертичной структуре и локализации в тканях (рис.42).

Рис.42. Сравнение конформации миоглобина и β-цепи гемоглобина

Миоглобин содержится в клетках красных мышцах; присоединяет кислород, доставляемый гемоглобином и транспортирует его в митохондрии, а также в форме оксигемоглобина участвует в запасании О₂. При кислородном голодании (сильная физическая нагрузка) кислород высвобождается из комплекса с миоглобином и поступает в митохондрии. Миоглобин – это глобулярный сложный белок; состоит из простетической не белковой группы гема и белковой части — апомиоглобина. Гем – состоит из органической части протопорфирина, в которой атомы азота 4 пирольных колец связаны 4 координационными связями с атомом Fe²⁺ (рис.43).

Рис.43. Строение гема миоглобина

Апомиоглобин (рис.44) — состоит из одной полипептидной цепи, включающей 153 аминокислых остатков, которые во вторичной структуре уложены в 8 α–спиралей.

Рис.44. Графическая формула апомиоглобина

( квадратом выделен гем)

Спирали обозначаются буквами от А до Н, аминокислотные остатки в спирали обозначаются цифрами их порядкового номера в спирали (Гис F8). Третичная структура — компактная глобула. Активный центр миоглобина находится между двумя α–спиралями F и Е, и содержит в основном гидрофобные остатки аминокислот и 2 остатка гистидина (Гис Е7 и Гис F8), расположенные по обе стороны от гемма (рис. 45).

Рис.45. Расположение гемма в активном центре апомиоглобина протомеров апогемоглобина

Атом Fе²⁺ может образовывать 6 связей: 4 — с атомами протопо- фирина гемма, 5^я — с азотом идозольного кольца Гис₈, 6^я — с лигандом О₂; Гис Е₇ не связан с гемом; он обеспечивает правильные присоединение О₂ к миоглобину. Гидрофобные остатки аминокислот, окружающие их, припятствуют проникновению воды в центр связывания миоглобина и окислению Fе²⁺в Fе³⁺, так как Fе³⁺ не способно связывать О₂.

Источник: studopedia.su