Креатин (син.: метилгликоциамин, гуанидин-метилглицин) — метилгуанидинуксусная кислота, является одним из важных компонентов азотистого обмена в организме; накапливаясь в тканях в виде высокоэргического фосфорилированного производного — креатинфосфата, Креатин участвует также в энергетическом обмене. Креатин выполняет регуляторную роль во многих биохимических процессах: стимулирует биосинтез белков (креатин-киназы, актина и тяжелых цепей миозина), активирует процесс дыхания и окислительного фосфорилирования в митохондриях.
Процессы, идущие в клетке с потреблением энергии,— сокращение мышц, активный транспорт ионов в нервной ткани — сопровождаются расщеплением значительных количеств креатинфосфата и накоплением Креатина при постоянном уровне или небольших изменениях концентрации АТФ.
В медицине определение содержания Креатина и его производного — креатинина в крови и моче служит для диагностики целого ряда заболеваний.
Креатин содержится в различных тканях человека, позвоночных и некоторых видов беспозвоночных животных. Впервые он обнаружен франц. ученым Шеврелем (М. E. Chevreul) в 1835 г. в экстракте из скелетных мышц.
Мол. вес (масса) К. 131,14. К. образует кристаллы с присоединением одной молекулы воды, имеющие вид моноклинических призм (мол. вес 149,16). Относительно плохо растворим в воде (1,35 г в 100 г воды при 18°), нерастворим в эфире, очень плохо растворим в спирте (0,0063 г в 100 г холодного этанола).
В сильно кислой среде К. теряет частицу воды и переходит в креатинин путем замыкания связи между NH2— и COOH-группами.
Это свойство К. положено в основу одного из методов его количественного определения.
Креатинин (1 -метилгликоциамидин) является одним из конечных продуктов белкового обмена у позвоночных животных и человека и постоянно присутствует в моче. Количество выделяемого человеком в сутки креатинина равно в среднем 0,6—2 г и зависит от степени развития мускулатуры и содержания в ней креатинфосфата. Отношение количества креатинина (в мг), выделяемого человеком за сутки, к весу тела (в кг) носит название креатининового коэффициента. Обычно креатининовый коэффициент колеблется у мужчин в пределах 20— 30, у женщин — 10—25.
В моче наряду с креатинином обнаруживается и К. У взрослых здоровых людей содержание К. в моче очень невелико (0,05—0,25 г в суточном объеме мочи). Выделение значительных количеств К. с мочой носит название креатинурии и наблюдается при различных патологмческих состояниях, а также у детей в норме (см. Креатинурия).
В скелетной мускулатуре человека и позвоночных животных общее количество К. составляет (в мг%) 250—550; в сердечной мышце —150— 300; в гладких мышцах —50—100; в ткани мозга — 100—150. В органах, где синтезируется К., — почках, печени, поджелудочной железе — содержание К. весьма низко (10—40 мг%). В небольших концентрациях (1 —1,5 мг%) К. обнаруживается в плазме крови человека и животных (см. Креатинемия).
В организме животных и человека К. синтезируется из трех аминокислот: аргинина (см.), глицина (см.) и метионина (см.). Синтез К. происходит в два этапа. Первый этап синтеза — образование гуанидинуксусной к-ты путем переноса амидиновой группы с аргинина на глицин — происходит в почках и поджелудочной железе при участии фермента L-аргинин: глицин — амидинотрансферазы (КФ 2.6.2.1). Активность этого фермента в поджелудочной железе в 5 раз больше, чем в почках.
Второй этап синтеза Креатина — реакция метилирования гуанидинуксусной к-ты при участии активированной формы метионина (S-аденозилметионина) происходит в печени и поджелудочной железе. Эту реакцию катализирует фермент гуанидинацетат-метилтрансфераза (КФ 2.1.1.2).
Считают, что из печени и поджелудочной железы К. с током крови поступает в различные органы и ткани (в скелетные и сердечную мышцы, мозг и нервную ткань).
Пути ферментативного расщепления К. в тканях позвоночных животных и человека неизвестны. Около 2% общего содержания К. в организме ежедневно неферментативно превращается в креатинин, который выделяется с мочой.
В мышечной и мозговой тканях при участии фермента креатинкиназы (см.) К. вступает в реакцию трансфосфорилирования с АТФ, превращаясь при этом в креатинфосфат. Это единственный известный путь образования креатинфосфата.
Креатинфосфат был описан в 1927 г. Эгглтоном (P. Eggleton) и Эгглтон (Q. P. Eggleton), Фиском (С. H. Fiske) и Саббароу (Y. Subbarow). В 1929 г. Фиск и Саббароу установили, что это соединение состоит из К. и фосфорной к-ты в молярном отношении 1:1.
Креатинфосфат относится к классу фосфагенов (см.) — высокоэргических фосфорилированные производных, играющих роль аккумуляторов энергии в клетке. При физиол, условиях величина свободной энергии гидролиза фосфоамидиновой связи креатинфосфата равна 10,3— 10,8 ккал/моль. Креатинфосфат наряду с К. и креатинкиназой обнаружен почти во всех органах и тканях позвоночных животных и человека и некоторых видов беспозвоночных животных (иглокожие, хордовые). Наибольшее количество креатинфосфата обнаруживается в скелетных мышцах. Еще в 1922 г. А. В. Палладиным было высказано предположение о важной роли К. в химизме мышечной деятельности. А. В. Палладиным и его сотр. было показано, что при тренировке, вызывающей повышение работоспособности мышц, последние всегда обогащаются К. и креатин-фосфатом. При ослаблении функции мышц содержание креатинфосфата уменьшается.
Установлено, что креатинфосфат регулирует гликолиз (см.), ингибируя фосфофруктокиназу, пируваткиназу и активируя глюкозо-1,6-дифосфатазу. См. также Азотистый обмен.
Методы определения креатина в биологических жидкостях. К. определяют после предварительного перевода в креатинин при нагревании исследуемого образца с минеральной к-той. Креатинин в крови и моче определяют по методу Фолина—Поппера, основанному на восстановлении креатинином в сильно щелочной среде пикриновой к-ты в пикрамовую к-ту, имеющую краснооранжевый цвет (см. Яффе реакция).
Определение К. производят также по методу, основанному на образовании окрашенного соединения К. с диацетилом и альфа-нафтолом в щелочной среде. Определение концентрации окрашенного комплекса проводят колориметрически или спектрофотометрически при 540 нм.
Креатинфосфат определяют по креатинину или по фосфору. Первый метод состоит в разложении креатинфосфата на креатинин и фосфорную к-ту в присутствии молибденовокислого аммония в кислой среде и колориметрическом определении креатинина с пикриновой к-той. Второй метод основан на расщеплении креатинфосфата в кислой среде и последующем определении образовавшегося минерального фосфата с молибденовой к-той и эйконогеном.
Более чувствительным является спектрофотометрический метод определения К. с креатинкиназой и двумя сопряженными с ней ферментными системами — пируваткиназой и лактатдегидрогеназой (метод Танцера— Гильварга). Метод основан на том, что при добавлении к исследуемому образцу АТФ и креатинкиназы весь эндогенный К. превращается в креатинфосфат и образуется эквимолярное К. количество АДФ. Концентрация образовавшегося АДФ определяется в присутствии добавленных к образцу пируваткиназы, лактатдегидрогеназы и их субстратов спектрофотометрически по уменьшению поглощения восстановленного НАД-H2 при 340 нм.
Самым чувствительным методом определения К. в биол, жидкостях является флюориметрический метод, основанный на образовании в щелочной среде комплекса К. с нингидрином, имеющий максимум флюоресценции при 495 нм. Этим методом К. определяется в концентрации 1 • 10-7 М. Гуанидин и некоторые его производные, которые обычно содержатся в моче, мешают определению К. Гуанидин эффективно удаляется из мочи при обработке ее анионообменными смолами.
Библиография: Мардашев С. Р. Биохимические проблемы медицины, с. 110, М., 1 975; Палладин А. В. Избранные труды, с. 109, Киев, 1975; ТодоровЙ. Клинические лабораторные исследования в педиатрии, пер. с болг., с. 169, 739, София, 1968; Clinical biochemistry, ed. by H.-Ch. Curtius a. M. Roth, v. 2, B.— N. Y., 1974.
Л. B. Белоусова.
Источник: xn--90aw5c.xn--c1avg
Креатин и его терапевтическое значение
Коршак Т.А.1, Змитрукевич А.С.1, Хребтова О.М.2, Борисенок О.А.1
Тродненский государственный медицинский университет, Беларусь
2,Балтийский федеральный университет имени Иммануила Канта, Калининград, Россия
Korshak TA.1, Zmitrukevich A.S.1, Hrebtova O.M.2, Barysenak V.A.1
Grodno State Medical University, Belarus 2Immanuel Kant Baltic Federal University, Kaliningrad, Russia
Creatine and its therapeutic significance
Резюме. Являясь постоянным компонентом организма человека, креатин играет важную роль в его жизнедеятельности. Популярно его применение в спортивном питании. Креатин может использоваться также в качестве дополнения к терапии при синдроме церебрального дефицита креатина. Действуя через ГАМК-рецепторы ЦНС, серотонинергические и дофаминовые D1 и D-рецепторы, креатин оказывает антидепрессивное действие. Креатин улучшает умственную активность, оказывает нейропротекторное действие при неврологических болезнях, таких как болезнь Хантингтона, болезнь Паркинсона и боковой амиотрофический склероз. При приеме креатина снижаются плазменные уровни гомоцистеина и биомаркеров перекисного окисления липидов, что снижает риск развития атеросклероза. Креатин обнаружил противораковую активность при некоторых видах опухолей, он также обладает противовоспалительной активностью. Ключевые слова: креатин, терапевтическое значение.
Медицинские новости. — 2016. — №1. — С. 23—26. Summary. Creatine is a permanent component of the human body, which plays an important role in his life.
rrently, the use of creatine is popular for sports nutrttion. Creatine can also be used as an adjunct to therapy for cerebral deficiency syndrome creatine. Acting through GABA receptors CNS, serotoninergic and dopamine D1 and D2 receptors have antidepressant effects of creatine. Creatine improves mental activity, has neuroprotective effects in neurological diseases such as Hun2ington!s disease, Parkinson's disease and amyotrophic lateral sclerosis. When taking creatine reduced plasma homocysteine levels and biomarkers of lipid peroxidation, which reduces the risk of atherosclerosis. Creatine discovered anticancer activity in several types of tumors and possesses anti-inflammatory activity. Keywords: creatine, therapeutic significance.
Meditsinskie novosti. — 2016. — N1. — P. 23-26.
Креатин — это незаменимое натуральное природное вещество (метил-гуанидо-уксусная кислота), которое содержится в мышечной и нервной ткани человека и требуется для энергетического обмена, мышечного движения и человеческого существования. В организме человека около 100-140 г этого вещества [2]. Дефицит креатина ассоциируется с рядом физических и умственных расстройств [10, 29, 30, 35, 38, 49, 56, 58].
Человеческий организм синтезирует креатин из трех аминокислот: глицина, аргинина и метионина. Эти аминокислоты — компоненты белка. Первая реакция синтеза — трансаминирование (донор — аргинин, акцептор — глицин) с образованием гуанидоацетата (гликоциамина).
нный процесс проходит в почках. Вторая реакция синтеза креатина протекает в печени при участии гуанидинацетатметилтранс-феразы. Далее при наличии энергии АТФ образуется креатинфосфат. У людей ферменты, вовлеченные в синтез креатина, локализуются в печени, поджелудочной железе и почках. Приблизительно 95% общего пула креатина запасается в тканях скелетной мускулатуры, 5% — в сердце, мозге и яичках. Общий пул креатина у людей состоит из креатина в свободной форме и в форме фосфокреатина. Креа-тинфосфат после дефосфорилирования (необратимая реакция) превращается в креатинин, выделяющийся с мочой [2].
Креатин используется в качестве компонента для спортивного питания. Его популярность как пищевой добавки объясняется быстрым ростом мышечной массы, силы, выносливости [5, 16, 19, 46, 60]. Этот эффект, вероятно, связан с тем, что креатин является осмотически активным веществом, что способствует увеличению задержки воды внутри клеток [45, 52]. Моногидрат креатина связывается с водой по мере того как абсорбируется в мышечные клетки. Поскольку большее
количество креатина запасается, большее количество воды привлекается в мышечную клетку. Это объясняет гидратирующее влияние креатина на мышечную клетку, которая приблизительно на 75% состоит из воды. Но приобретенный вес частично теряется после прекращения приема креатина [45].
Креатин-переносчик встречается преимущественно в нейронах. Его особенно много в обонятельной луковице, в гранулах клеток зубчатой извилины гиппокампа, в пирамидальных нейронах коры головного мозга, в клетках Пуркинье мозжечка, в двигательных и чувствительных ядрах
головного и спинного мозга. Низкий уровень креатин-переносчика был замечен в базальных ганглиях и белом веществе. В целом переносчик креатина был обнаружен и характеризовался высокой интенсивностью в основных двигательных и сенсорных областях переднего мозга, ствола головного и спинного мозга и в областях переднего мозга, связанных с обучением, памятью и лимбической системой. Существует гипотеза, что регионы с высоким уровнем содержания
креатин-переносчика, вероятно, имеют высокий метаболизм АТФ, а места с низким уровнем переносчика креатина более уязвимы при нейродегенеративных заболеваниях [32].
Система креатина и фосфокреатина играет важную роль в развитии центральной нервной системы (ЦНС) [14]. Существует редкое врожденное заболевание — синдром церебрального дефицита креатина (Cerebral creatine deficiency syndromes — cCDSs). Это группа врожденных нарушений метаболизма креатина, включающая два аутосомно-рецессивных заболевания: дефицит аргининглицина-
Креатин — это незаменимое натуральное природное вещество (метил-гуанидо-уксусная кислота), которое содержится в мышечной и нервной ткани человека и требуется для энергетического обмена, мышечного движения и человеческого существования
мидинотрансферазы (АГАТ; MIM 602360) и/или гуанидинацетатметилтрансферазы (ГАМТ; MIM 601240), которые влияют на биосинтез креатина, и X-связанный дефект, который влияет на переносчик креатина (SLC6A8; MIM 300036) [4, 36, 53].
теллектуальная инвалидность и судороги являются общими для всех трех составляющих CCDS [29, 35, 59]. Большинство людей с дефицитом ГАМТ имеют расстройства поведения, которые могут включать в себя аутистическое поведение и членовредительство [35]. Фенотип дефицита SLC6A8 у пострадавших мужчин колеблется от легкой умственной отсталости и заторможенности речи до тяжелой интеллектуальной инвалидности, судорог (повышение температуры тела практически всегда сопровождается судорогами) и расстройств поведения; возраст на момент постановки диагноза колеблется от двух до 66 лет [10, 49]. Женщины, гетерозиготные по дефициту SLC6A8, могут иметь легкую умственную отсталость, поведенческие расстройства, проблемы развития речи, трудности в учебе, нарушения зрительной моторики [43, 50, 57]. При дефиците ГАМТ и АГАТ назначается креатина моногидрат перо-рально для увеличения уровня креатина в головном мозге [13, 17, 35, 40]. Так, после приема креатина у 27 пациентов с дефицитом креатина в мозге, с интеллектуальной инвалидностью (по оценкам IQ от 20 до 34) и эпилептическими припадками нормализовался уровень креатина в головном мозге, снизилась частота эпилептических припадков, однако степень умственной неполноценности не изменилась [35]. Лечение дефицита ГАМТ может также потребовать добавления орнитина и диетического ограничения аргинина [13, 51]. У мужчин с дефицитом переносчика креатина SLC6A8 добавки сами по себе не улучшают клинические проявления и не приводят к увеличению уровня креатина в мозге [10]. Кроме того, высокие дозы Ьаргинина и Ь-глицина не улучшают биохимические показатели. Однако у женщин с резистентной эпилепсией высокие дозы Ьаргинина и Ьглицина привели к прекращению судорог [57].
Действуя через ГАМК-рецепторы ЦНС, креатин ослабляет острую реакцию на стресс [25]. Было проведено исследование с участием подростков (n=5), страдающих большим депрессивным расстройством, которым был назначен креатин в дозе 4 г в день в течение 8 недель. Результаты оказались следующими: средний балл по детской шкале депрессии (CDRS-R) снизился с 69 до 30,6. Подростки не ис-
пытывали серьезных побочных эффектов, не предпринимали попыток суицида или преднамеренного самоповреждения и не нуждались в госпитализации. Дальнейшее изучение использования креатина в качестве дополнительной терапии для подростков со стойкими депрессивными расстройствами вполне обоснованно [26]. В ряде исследований показано, что как дополнение к лечению антидепрессантами креатин имеет половую специфичность: помогает женщинам, а для мужчин не имеет практически никакого значения [3]. Изучалось участие креатина в дофаминергической системе в качестве антидепрессанта у мышей. Эффект оценивался при помощи теста подвешивания
самцов мышей за хвост. Результаты показали, что антидепрессивный эффект креатина, вероятно, опосредован активацией дофаминовых D1 и D2-рецепторов и серотонинергических механизмов [11]. Есть также основания предполагать, что антидепрессивный эффект креатина реализуется также и через серотонинер-гические механизмы [31]. Пятьдесят две женщины с большим депрессивным расстройством участвовали в 8-недельном рандомизированном, двойном слепом плацебо-контролируемом исследовании приема креатина моногидрата в качестве селективного ингибитора обратного захвата серотонина (СИОЗС). Через 2 недели показатели по шкале депрессии Гамильтона значительно улучшились по сравнению с группой плацебо [31].
Многочисленные исследования показали, что креатин снижает утомляемость [60] и улучшает умственную работоспособность [47]. Это связано с тем, что креатин играет ключевую роль в гомеостазе энергии мозга, будучи временным и пространственным буфером для цитозольного и митохондриальных бассейнов, аденозин-трифосфата и его регулятора, аденозин-дифосфата [47, 60]. Креатин также положительно влияет на когнитивные функции пожилых людей [34]. Прием 5 г креатина 4 раза в день в течение недели (нагрузки) перед 12-36-часовым отсутствием сна смог сохранить восприятие во время сложных задач исполнительной функции только на 36 часов, без существенного влияния на мгновенную реакцию или настроение [33].
Кроме того, креатин обладает ней-ропротекторным действием при лечении таких неврологических расстройств, как
болезнь Паркинсона, и бокового амио-трофического склероза [64]. Ранние исследования показали, что креатин имеет дозозависимое нейропротекторное действие против повреждающих эффектов нейротоксина МРТР в области базальных ганглиев, что приводит к разрушению дофаминергических нейронов и симптомам болезни Паркинсона [24, 54]. У лиц с болезнью Паркинсона наблюдается снижение мышечной массы, силы и повышенная утомляемость. В ходе рандомизированного исследования среди пациентов с болезнью Паркинсона было установлено, что креатин может повысить качество тренировок с отягощениями [23]. Однако при изучении длительного (не менее 5 лет)
назначения креатина моногидрата пациентам с болезнью Паркинсона обнаружено, что клинические исходы не отличались от плацебо. Эти разочаровывающие данные не дают оснований рекомендовать использование креатина моногидрата у пациентов с болезнью Паркинсона [63]. При этом использование креатина при болезни Паркинсона остается до конца не изученным и положительное влияние креатина, в силу его влияния на нейромедиаторный обмен в нервных клетках головного мозга, при данном заболевании не исключается.
Травматические повреждения головного мозга негативно влияют на нейроны также и опосредованно, истощая концентрацию АТФ [18]. Как показано в экспериментах на животных, креатин сохраняет проницаемость митохондриальных мембран в ответ на черепно-мозговую травму (1% рациона крыс в течение четырех недель) [55]. У 36% крыс и 50% мышей, получавших инъекции креатина, митохон-дриальный мембранный потенциал был значительно увеличен, внутримитохондри-альный уровень активных форм кислорода и кальция значительно уменьшились, уровень АТФ был сохранен [55]. Эти предварительные данные свидетельствуют о том, что головные боли и головокружение, связанные с черепно-мозговой травмой, возможно, могут быть ослаблены с помощью перорального приема креатиновых добавок.
Креатин влияет на уровень гомоци-стеина и перекисного окисления липидов [12, 48]. Накапливаясь в организме, гомо-цистеин начинает «атаковать» внутреннюю стенку артерий — интиму, покрытую эндотелием. Образуются повреждения
Действуя через ГАМК-рецепторы ЦНС, креатин ослабляет острую реакцию на стресс, влияет на уровень гомецистеина и перикисного окисления липидов
МЕДИЦИНСКИЕ НОВОСТИ
№ 1 •2016
24
эндотелия, провоцирующие образование тромбов и атеросклеротических бляшек [8]. Повышение уровня гомоцистеина крови на 5 мкмоль/л приводит к увеличению риска атеросклеротического поражения сосудов на 80% у женщин и на 60% у мужчин. У людей с повышенным уровнем гомоцистеина повышается риск возникновения болезни Альцгеймера и старческого слабоумия [39]. При сочетании гипергомо-цистеинемии (ГГЦ) и сахарного диабета чаще возникают сосудистые осложнения: заболевания периферических сосудов, не-фропатия, ретинопатия и др. [61, 61]. ГГЦ является независимым фактором риска для развития сердечно-сосудистых заболеваний [61]. Последние данные показывают взаимосвязь между гомоцистеином и образованием свободных радикалов. Так, синтез креатина отвечает за большинство процессов переноса метильной группы, что приводит к образованию гомоци-стеина, креатин может препятствовать производству гомоцистеина и уменьшить образование свободных радикалов. Из результатов лабораторного исследования следует вывод: креатин снижает плазменные уровни гомоцистеина и биомаркеров перекисного окисления липидов, предполагая его защитную роль против окислительного повреждения [12, 48]. Креатиновые добавки могут быть эффективным дополнением к витаминным добавкам для снижения уровня гомоцистеина [27]. Также добавки креатина 20 г в день в течение фазы загрузки, а затем 10 г в день в конце двухмесячного исследования привели к снижению общего холестерина (5-6%) и холестерина ЛПНП (22%) по сравнению с плацебо, без значительного влияния на ЛПНП и ЛПВП [15].
Изучалось влияние креатина на некоторые виды опухолей в эксперименте. У животных (крысы, мыши) была достигнута задержка роста опухоли на 6-8 дней, что сопоставимо с эффектами стандартных схем, используемых в качестве противораковой терапии. Эти исследования показали перспективность разработки новых противораковых препаратов на основе креатина [6, 37].
На животных (у мышей) показано, что во время беременности креатин может защитить плод от повреждения вследствие гипоксии. Это связано с тем, что гипоксия вызывает значительное уменьшение площади поперечного сечения и сократительной функции волокон диафрагмы. Уровни информационной РНК массового регулирования генов мышц MuRF1 и ми-остатина были значительно увеличены (в
2 раза). Материнский креатин значительно снижает атрофию волокон, вызванную гипоксией, сократительную дисфункцию, а также проводит изменения на уровне мРНК [9].
Креатин успешно стимулирует экспрессию коллагена и проколлагена в фибробластах в комплексе с коэнзимом 010 [7]. Соответственно креатин, по сути, может иметь эффект проколлагена, уменьшать появление морщин, а также улучшать целостность кожи.
Исследовалась также противовоспалительная активность креатина. При хроническом бронхите повышенная адгезия нейтрофилов к активированным эпителиальным клеткам может индуцировать бесконтрольное развитие цитотоксич-ности, опосредованной нейтрофилами и приводящей к повреждению эпителиального слоя. Креатин значительно подавляет адгезию нейтрофилов к эндотелиальным клеткам. Он также значительно ингибирует экспрессию 1САМ-1 и Е -селектина на эндотелиальных клетках. Предполагается, что креатиновые добавки имеют противовоспалительное действие в отношении эндотелиальных клеток [41].
Обнаружен ряд побочных эффектов креатина. Так, прием больших доз креатина у многих людей вызывает диарею [42], поскольку креатин является осмотическим агентом [45].
Поражения печени развиваются в 2-5% случаев приема самых разнообразных лекарств. Воздействием лекарственных средств обусловлено 25% всех случаев фульминантного гепатита. Не стал исключением и креатин. Описан случай поражения печени у больного, длительно принимающего аллопуринол и креатин, но после прекращения приема пациент пошел на поправку [1].
Зарегистрирован случай развития интерстициального нефрита у пациента, принимающего креатин. Однако причинно-следственная связь между приемом креатина и данным заболеванием почки не установлена [28]. Считается, что ни краткосрочное, ни долгосрочное употребление креатина не оказывает вредного воздействия на почки у здоровых лиц [22, 44].
Существует мнение, что креатин противопоказан больным сахарным диабетом второго типа. Однако есть ис-
следования, которые ставят под сомнение вопрос о вреде креатина для данных больных [20, 21].
Главный побочный эффект от приема креатиновых добавок — увеличение массы тела [5, 16, 19, 46, 59].
Таким образом, побочных эффектов и противопоказаний к назначению креати-новых добавок немного, следовательно, прием креатина при указанных выше заболеваниях нервной системы, сердечно-сосудистой системы, нарушениях обменных процессов в организме человека можно считать безопасным.
Выводы:
1. Креатин может использоваться в качестве дополнения к терапии при синдроме церебрального дефицита креатина.
2. Креатин обладает антидепрессивным действием.
3. Креатин снижает утомляемость, улучшает производительность мозга, а также положительно влияет на когнитивные функции пожилых людей.
4. Креатин можно использовать при болезни Паркинсона. Хотя терапевтический эффект при болезни Паркинсона не доказан, но положительное влияние креатина не исключается.
5. Исследования на лабораторных животных (на крысах и мышах) дали основания полагать, что головные боли и головокружение, связанные с черепно-мозговой травмой, могут быть ослаблены с помощью приема креатиновых добавок.
6. Креатин снижает плазменные уровни гомоцистеина и биомаркеров перекисного окисления липидов (уровень общего холестерина и ЛПНП).
7. Креатин обладает противоопухолевой активностью.
8. Исследования на лабораторных животных (на крысах) показали, что материнский креатин значительно снижает атрофию волокон, вызванную гипоксией, сократительную дисфункцию, в связи с увеличением уровня информационной РНК массового регулирования генов мышц MuRF1 и миостатина.
9. Креатин успешно стимулирует экспрессию коллагена и проколлагена в фи-бробластах в комплексе с коэнзимом 010.
10. Креатин обладает противовоспалительной активностью.
11. Главный побочный эффект от приема креатиновых добавок — увеличение массы тела.
Креатин снижает утомляемость, улучшает производительность мозга, а также положительно влияет на когнитивные функции пожилых людей
Л И Т Е Р А Т У Р А
1. Синютина Е.А., Гармаш И.В., Дмитрова Т.Б. // Земский врач. -. 2001. — №1.
2. Фердман Д.Л. Биохимия. — Москва, 1962. -С. 401-408.
3. Allen P.J., D'AnciK.E., KanarekR.B. et al. // Pharmacol. Biochem. Behav. — 2012. — Vol.101(4). — Р.588-601.
4. Almeida L.S., Rosenberg E.H., Verhoeven N.M. et al. // Future Neurology. -2006. — Vol.5. — Р.637-49.
5. Becque M.D., Lochmann J.D, Melrose D.R. // Med. Sci. Sports. Exerc. — 2000. — Vol.31. — Р.654-658.
6. Bergnes G, Yuan W, Khandekar VS. et al. // Oncol. Res. — 1996. — Vol.8 (3). — Р.121-130.
7. Blatt T, Lenz H, Koop U. et al. // Biofactors. -2005. — Vol.25(1-4). — Р.179-185.
8. Boushey C.J, Beresford S.A., Omenn G.S., Motu—sky A.G. // JAMA. — 1995. — Vol.274 (13). — Р.1049-1057.
9. Cannata D.J, IrelandZ, Dickinson H. et al. // Pediatr. Research. — 2010. — Vol. 68 (5). — P.393-398.
10. Cecil K.M., Salomons G.S., Ball W.S. et al. // Ann. Neurol. — 2001. — Vol.49. — Р.401-404.
11. Cunha M.P, Machado D.G., Capra JC. et al. // J. Psychopharmacol. — 2012. — Vol.26 (11). — Р.1489-501.
12. Deminice R, Portari G.V., Vannucchi H, Jor-dao A.A. // Br J. Nutr. — 2009. — Vol.102 (1). — Р.110-116.
13. Dhar S.U, Scaglia F Li FY et al. // Mol. Genet. Metab. — 2009. — Vol.96 (1). — Р.38-43.
14. Ducray A.D., Qualls R, Schlattner U. et al. // Brain Res. — 2007. — Vol.1137 (1). — Р.50-57.
15. Earnest CP, Almada A.L, Mitchell T.L. // Clin. Sci. (Lond). — 1996. — Vol.91 (1). — Р.113-118.
16. Earnest C.P., SnellP.G, Rodriguez R. et al. // Acta Physiol. Scand. — 1995. — Vol.153. — Р.207-209.
17. Ensenauer R, Thiel T, Schwab K.O. et al. // Mol. Genet. Metab. — 2004. — Vol.82 (3). — Р.208-213.
18. Faden A.I. et al. // Science. — 1989. — Vol.244. -P.1360-1362.
19. Grindstaff P.D., KreiderR, Bishop R. et al. // Int. J. Sport .Nutr. — 1997. — Vol.7. — Р.330-346.
20. Gualano B, de Salles Painelii V, RoschelH. et al. // Eur. J. Appl. Physiol. — 2011. — Vol.111 (5). — Р.749-756.
21. Gualano B, Salles Painneli V, RoschelH. et al. // Med. Sci. Sports Exerc. — 2011. — Vol.43 (5). — Р.770-778.
22. Gualano B, Ugrinowitsch C, Novaes R.B. et al. // Eur. J. Appl. Physiol. — 2008. — Vol.103 (1). — Р.33-40.
23. Hass C.J, Collins M.A, Juncos J.L. // Neurorehabil. Neural. Repair. — 2007. — Vol.21 (2). -P.107-115.
24. KlivenyiP, Gardian G, Calingasan NY et al. // J. Mol. Neurosci. — 2003. — Vol.21 (3). — P.191-198.
25. Koga Y, Takahashi H, Oikawa D. et al. // Neuroscience. — 2005. — Vol.132 (1). — P.65-71.
26. Kondo D.G, Sung YH, Hellem T.L. et al. // J. Affect. Disord. — 2011. — Vol.135 (1-3). — P.354-361.
27. Korzun W.J. // Clin. Lab. Sci. — 2004. — Vol.17 (2). -P.102-6.
28. KoshyK.M, GriswoldE, SchneebergerE. // N.Engl. J. Med. — 1999. — Vol. 340. -P.814-815.
29. Leuzzi V, Carducci C, Carducci C. et al. // Mol. Genet. Metab. — 2006. — Vol.87 (1). — P.88-90.
30. Longo N, Ardon O, Vanzo R. et al. // Am. J. Med. Genet. — 2011. — Vol.157C (1). — P.72-78.
31. Lyoo I.K., Yoon S, Kim TS. et al. // Am J. Psychiatry. — 2012. — Vol.169 (9). — P.937-945.
32. Mak C.S., Waldvogel H.J., Dodd J.R. et al. // Neuroscience. — 2009. — Vol.163 (2). — P.571-585.
33. McMorris T., Harris RC, Howard AN. et al. // Physiol. Behav — 2007. — Vol.90 (1). — P.21-28.
34. McMorris T, Mielcarz G, Ham's RC. et al. // Neuropsychol. Dev. Cogn. — 2007. — Vol.14. — P.517-528.
35. Mercimek-Mahmutoglu S, Stoeckler-Ipsiroglu S, Adami A. et al. // Neurology. — 2006. — Vol.67. -P.480-484.
36. Mercimek-Mahmutoglu S, Stockler-Ipsiroglu S, Salomons G.S. // Initial. Posting. — Aug. 18, 2011.
37. MillerE.E, Evans A.E., Cohn M. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. -1993. — Vol.90 (8). — P.3304-3308.
38. Moroni I., Bugiani M, Bizzi A. et al. // Neuropediatrics. — 2002. — Vol.33. — P.79-85.
39. Morris M.S. // Lancet Neurol. — 2003. — Vol.2 (7). -P.425-428.
40. Ndika J.D, Johnston K, Barkovich J.A. et al. // Mol. Genet. Metab. — 2012. — Vol.106. — P.48-54.
41. Nomura A, Zhang M, Sakamoto Tet al. // Br. J. Pharmacol. — 2003. — Vol.139 (4). — P.715-720.
42. Ostojic S.M., Ahmetovic Z. // Res. Sports. Med. -2008. — Vol.16 (1). — P.15-22.
43. Poo-Arguelles P., Arias A, Vilaseca MA. et al. // J. Inherit. Metab. Dis. — 2006. — Vol.29. — P.220-223.
44. Poortmans J.R., Francaux M. // Med. Sci. Sports Exerc. — 1999. — Vol.31 (8). — P.1108-1110.
45. Powers M.E, Arnold B.L, Weltman A.L. et al. // J. Athl Train. — 2003. — Vol.38 (1). -P.44-50.
46. Preen D, Dawson B, Goodman C. et al. // Med. Sci. Sports Exerc. — 2001. — Vol.33. — P.814-821.
47. Rae C, Digney A.L, McEwan S.R., Bates T.C. // Proc. Biol. Sci. — 2003. — Vol.270. — P.2147-2150.
48. RahimiR. // J. Strength. Cond. Res. — 2011. — Vol.25 (12). — P.3448-3455.
49. Rosenberg E.H., Almeida L.S., Kleefstra T et al. // Am. J. Hum. Genet. — 2004. — Vol.75. — P.97-105.
50. Salomons G.S., van Dooren S.J., Verhoeven N.M. et al. // Am. J. Hum. Genet. — 2001. — Vol. 68. -P.1497-1500.
51. Schulze A., Ebinger F, Rating D, Mayatepek E. // Mol. Genet. Metab. — 2001. — Vol.74 (4). — P.413-419.
52. Sobolewski E.J., Thompson B.J., Smith A.E., Ryan E.D. // Amer. J. Lifestyle Med. — 2011.
53. Stockler S., Schutz P.W., Salomons G.S. // Subcell. Biochem. — 2007. — Vol.46. — P.149-166.
54. Storey K.B., Hochachka P.W. // Cross. Ref. Pub. Med. — 1974. — Vol. 46. — P.337-341.
55. Sullivan P.G, Geiger J.D, Mattson M.P., Scheff SW. // Ann. Neurol. — 2000. — Vol.48 (5). — P.723-729.
56. Tarnopolsky M.A.., Parse G. // Muscle Nerve. -1999. — Vol.22. — P.1228-1233.
57. Valayannopoulos V, Boddaert N., ChabliA. et al. // J. Inherit Metab. — 2012. — Vol. 35. — P.151-157.
58. Vodopiutz J., Item CB, Häusler M. et al. // J. Child. Neurol. — 2007. — Vol.22 (6). — P.773-774.
59. Volek J.S., Kraemer W.J, Bush JA. et al. // J. Am. Diet Assoc. — 1997. — Vol.97. — P.765-770.
60. Watanabe A, Kato N, Kato T// Neurosci. Res. -2002. — Vol.42 (4). — P.279-285.
61. Wierzbicki A.S. // DiabVasc Dis Res. — 2007. — Vol.4 (2). — P.143-150.
62. Wijekoon E.P., Brosnan M.E, Brosnan JT // Biochem. Soc. Trans. — 2007. — Vol.35 (Pt 5). — P.1175-1179.
63. Writing Group for the NINDS Exploratory Trials in Parkinson Disease. Effect of Creatine Monohydrate on Clinical Progression in Patients with Parkinson Disease // JAMA. — 2015. — Vol.313 (6). — P.584-593.
64. Wyss M., Schulze A. // Neuroscience. — 2002. -Vol.112 (2). — P.243-260.
Поступила 27.04.2015 г.
^АМНЦЙКШ
f Vf Информационное продвижение конференций и съездов от «А» до «Я»
Проведение научных съездов и конференций предполагает большой объем организационной и информационной работы: привлечение заинтересованных специалистов, в том числе зарубежных, публикация тезисов, докладов для предварительного ознакомления участников, последующее опубликование полных текстов докладов и сообщений, а также освещение в средствах массовой информации.
Издательское предприятие «ЮпокомИнфоМед», выпускающее научно-практические журналы «Медицинские новости», «Современная стоматология», электронный журнал «Международные обзоры: клиническая практика и здоровье» и сайт www.mednovosti.by, предлагает информационное продвижение конференций, съездов от «А» до «Я», которое включает комплекс следующих мероприятий.
1. Размещение информации о предстоящей конференции (съезде) на сайте www. mednovosti. by, в журнале «Медицинские новости» и в электронном журнале «Международные обзоры: клиническая практика и здоровье».
2. Препубликация тезисов конференции (съезда) в электронном журнале «Международные обзоры: клиническая практика и здоровье» и на сайте www.mednovosti.by:
— препубликация программы конференции (съезда) (за 1-2 месяца до проведения мероприятия) в журнале «Медицинские новости» и на сайте www.mednovosti.by;
— публикация в журнале «Медицинские новости» текстов основополагающих статей съезда в полном или сокращенном виде до или после проведения конференции (с одновременным размещением в открытом доступе на сайте www. mednovosti. by).
3. Подготовка фоторепортажа (уникального журналистского материала, интервью) конференции с публикацией в журнале «Медицинские новости» и на сайте www.mednovosti.by.
4. Публикация предоставленного организаторами мероприятия материала о конференции в рубрике «Хроника» в журнале «Медицинские новости» и на сайте www.mednovosti.by.
5. Издание материалов съезда (редактирование, верстка, сдача в типографию).
Ясевич Татьяна Владимировна, ответственный секретарь Заявки принимаются на e-mail: [email protected], моб.: (+375 29) 69 59 419
Источник: cyberleninka.ru
Креатинин считается одним из конечных продуктов в организме непосредственно белкового обмена, который позволяет определить о состояние мышечной системы и почек человека. Креатинин представляет собой один из элементов остаточного азота. В свою очередь, остаточный азот является совокупностью в крови небелковых веществ, которые содержат азот.
Он способствует выводу через почки из организма мочевины, аммиака, мочевой кислоты. Именно по уровню креатинина в крови (и иных составляющих остаточного азота) судят о состоянии выделительной функции человеческих почек.
Огромная часть креатинина находится в мышцах с составом из креатинфосфата (источника энергии, которая считается необходимой для нормального сокращения мышцы), и некоторое количество креатинина производится в мозгу.
В крови количественный состав креатинина полностью зависит от состояния и функционирования мышечной системы и от выделительной работы у человека почек. Следовательно, по содержанию в организме, а именно в крови креатинина можно делать выводы о наличии болезней, которые связаны с почками, а так же с мышечной системой.
Норма содержания в крови креатинина
Для того, чтобы определит уровень креатинина врачи отправляют пациента на прохождение биохимического анализа крови. Только необходимо учитывать, что для получения наиболее достоверных результатов, для биохимического анализа кровь следует сдавать именно в утренние часы и натощак. То есть, не меньше, чем по истечению восьми часов после приема последней пищи.
В крови концентрация креатинина отличается зависимостью от работоспособности почек и считается довольно стабильной величиной. Поскольку большая часть креатинина производится в мышцах, то в крови его количество сильно зависит от мышечной массы. В основном, у мужчин больше мышечная масса, именно поэтому нормы присутствия в крови креатинина для представителей сильного пола выше, чем для женщин. У женщин нормой присутствия в крови креатинина принято считать 57 — 93 мкмоль/л. Нормальным уровнем креатинина у мужчин является примерно 80 — 115 мкмоль/л. Содержание в крови креатинина у деток немного ниже и всегда зависит от их возрастной категории.
Повышенный уровень креатинина в крови
Повышенным уровнем в крови креатинина обладают многие спортсмены (из-за значительного объема их мышечной массы), люди, которые употребляют в пищу преимущественно продукты мясного типа, а также люди, которые принимают определенные медицинские лекарства.
Ровышенный креатинин так же может свидетельствовать о наличии следующих заболеваний:
- тяжелая форма почечной недостаточности. Известно несколько причин, которые способствуют развитию острой почечной недостаточности. Например, резкое понижение артериального давления во время кровопотери или шоке, отравление определенными нефротоксичными веществами, которые являются ядом для почек, такие заболевания почек, как острый гломерулонефрит. Главными симптомами почечной недостаточности являются: отсутствие нормального мочеиспускания, снижение желания кушать, вялость, тошнота, иногда болезненные ощущения в животе, и симптомы болезни, которые привели к возникновению почечной недостаточности;
- хроническая форма почечной недостаточности. Самой частой причиной данного заболевания выступает длительное протекание заболевания почек. К примеру, хронический гломерулонефрит, поликистоз почек, хронический пиелонефрит и другие серьезные болезни. Признаки хронической почечной недостаточности имеют возможность развиваться весьма медленно и протекать на фоне симптомов главного заболевания. Явные признаки могу проявляться: повышенная утомляемость, бледность кожи, головные боли, неприятный привкус во рту, повышение артериального давления, снижение аппетита. В таком случает, в анализах крови кроме повышенного креатинина, не редко наблюдается увеличенное содержание мочевины (уремии) и иных элементов остаточного азота.
Нарушение значительной области мышечной ткани способствует процессу распада мышц и активному выделению в кровь креатинина.
Повышенная работоспособность щитовидной железы считается заболеванием, во время которого по причине повышенного производства гормонов щитовидной железой, начинается процесс распада мышечная ткань (эти приводит к похудению человека).
Пониженный в крови уровень креатинина
Показатель в крови сывороточного креатинина весьма зависит от возрастной категории, веса человека и пола. Бывает, что низкий уровень креатинина определяется у тех лиц, которые обладают относительно небольшой мышечной массой, особенно у больных кахексией, у людей с ампутированными конечностями, а так же пожилых людей.
Источник: mag.103.by
