Изоферменты креатинфосфокиназы


Если креатинкиназа повышена, что это значит

Изоферменты креатинфосфокиназы

Изоферменты креатинфосфокиназыКреатинкиназа, иначе называемый креатинфосфокиназа представляет собой фермент, работающий в цикле выработки энергии в ходе физических нагрузок. Фермент дополняет креатинин , который также работает на выработку энергии. Дополняет! Но не заменяет – это разные химические соединения.

Важное место занимают фракции креатинкиназы, которые называют изоферменты. Для темы здоровья сердца интересен изофермент КК-МВ, который называют сердечным. Уровень этой фракции меняется, если выявлено повреждение клеток миокарда.

При ранней диагностике инфаркта миокарда как раз повышение уровня МВ-фракции фиксируется уже через два – четыре часа после приступа боли в сердце. Возврат уровня к норме осуществляется в течение трех – шести суток. Поэтому в более поздние сроки делать анализ на креатинкиназу для выявления инфаркта не имеет смысла. Можно использовать анализ на креатинкиназу и для диагностики острых миокардитов, однако повышение активности для этих случаев не столь выражено.

Что такое креатинкиназа


Креатинфосфокиназа (КФК) способствует ускорению процесса преобразования креатина и аденозинтрифосфата (АТФ) в высокоэнергетическое соединение под названием креатинфосфат. Этот процесс создает энергетические импульсы, которые необходимы для сокращения мышц и их полноценной работы во время физических нагрузок.

Изоферменты креатинфосфокиназы

Молекула фермента состоит из двух разных компонентов: В (от англ. слова «brain», что переводится, как «мозговая») и М (от англ. слова «musculs» – мышечный). Активной формой вещества является димер.

В нашем случае он представляет сложную молекулу, которая состоит из двух и более простых составляющих. Таким образом, КФК существует в трех изоформах: ВВ, МВ и ММ. Между собой они существенно отличаются и принадлежат к той или иной структуре:

  • ВВ – мозговой изофермент, который локализуется в нервной ткани головного мозга, плаценте, органах мочевыделительной системы и опухолях. У здорового человека его невозможно обнаружить в сыворотке крови, так как изофермент не способен проникать через гематоэнцефалический барьер (фильтр между кровью и нервной тканью). КК-ВВ появляется в крови при таких патологических состояниях, как инсульт и черепно-мозговые травмы.
  • ММ – мышечный изофермент. Он находится в скелетных мышцах и миокарде. Подавляющее большинство ферментов в крови припадает на фракцию КК-ММ.
  • МВ – гибридный изофермент, преимущественное количество которого локализовано в миокарде.

Роль в диагностике

Изоферменты креатинфосфокиназыКреатинфосфокиназа в больших количествах появляется в крови после повреждения содержащихся в органах и тканях клеток. Как правило, это происходит при патологических процессах с нарушением целостности клеток сердечных и скелетных мышц.

Читайте также по теме

Уровень данного фермента в плазме является одним из главных показателей, который используется для диагностики острого инфаркта миокарда. Его уровень повышается через 4-8 часов после нарушения кровотока в коронарной артерии, а спустя 2-3 суток от начала процесса, показатели приходят в норму.

Бывают случаи, когда человек поступает в клинику с типичной симптоматикой инфаркта, но проведенное ЭКГ не инициализирует это заболевание. В таком случае определение уровня КФК позволяет вовремя поставить правильный диагноз.

Для большей информативности используют дополнительные лабораторные и инструментальные методики. Большой популярностью среди кардиологов пользуется определение белка миоглобина и тропонинов. Они по результатам многочисленных исследований показали большую информативность, чем определение активности креатинкиназы МФ-фракции.


Поскольку креатинфосфокиназа находится в клетках разных тканей, то диагностическая роль этого анализа не существенна при постановке острого инфаркта миокарда. Кроме того, изофермент МФ-фракции занимает всего на всего 5% от общего показателя.

Креатинкиназа. Норма

Для определения нормы креатинкиназы в плазме крови используются показатели верхней границы нормы, которая выражается в Ед/л и определяются при температуре 370 С:

  • новорожденные до 5 суток жизни – 652;
  • с 5 дней до 6 месяцев – 295;
  • с 6 и до 12 месяцев – 203;
  • с 1 до 3 лет – 228;
  • дети дошкольного возраста с 3 до 6 лет – 149;
  • мальчики с 6 до 12 лет – до 247, а девочки в этом возрасте – 154;
  • юноши с 12 до 17 лет – 270;
  • девушки с 12 до 17 лет – 123;
  • мужчины от 17 лет и более – 270;
  • женщины от 17 лет и более – 167.

Если в результате анализов значение активности КФК приближено к 0, то это может свидетельствовать о заболевании щитовидной железы и в редких случаях причиной является малоподвижный образ жизни. В норме у беременных женщин этот показатель может значительно снижаться, однако это не является поводом для переживаний.

У детей уровень креатинкиназы может повышаться в несколько раз в случае наличия мышечной дистрофии. Этот анализ способен показать насколько сильно повреждены мембраны мышечных волокон.

Читайте также по теме

Что происходит с ферментами при инфаркте миокарда


Изоферменты креатинфосфокиназыЧерез пару часов после начала появления болей за грудиной количество КФК начинает расти и к концу суток может возрасти в несколько раз. Ферменты в крови прибывают не более 3 суток. По истечении 72 часов значение показателя стабилизируется до допустимого значения.

Если спустя некоторое время креатинфосфокиназа начинает расти, при наличии соответствующих симптомов, то это дает основание полагать, что у человека случился повторный инфаркт миокарда. Также, это может сигнализировать о развитии осложнений в виде миокардита и перикардита.

Креатинкиназа повышена. Причины

  • Мышечные дистрофии.
  • Воспалительные заболевания мышечной системы.
  • Травматические повреждения мышечной ткани или компрессионный синдром.
  • Послеоперационный период.
  • Черепно-мозговая травма и ушиб головного мозга.
  • Сосудистые заболевания головного мозга.
  • Психические заболевания.
  • Сердечная недостаточность с нарушением ритма.
  • Чрезмерные физические нагрузки (большой спорт, тяжелые условия труда).
  • Заболевания эндокринной системы: сахарный диабет, гипотериоз, который сопровождаются пониженной выработкой гормонов.
  • Онкопатология, наличие новообразований, чаще всего в органах мочеполовой системы.
  • Воздействия некоторых лекарственных средств.
  • Малоподвижный образ, который приводит к нарушению кровообращения и питания тканей.
  • Злоупотребление спиртными напитками.

Как проводится сдача анализа

Изоферменты креатинфосфокиназыПеред сдачей анализа не следует употреблять алкоголь и некоторые группы лекарственных препаратов. К ним относятся статины, антибиотики, психотропные препараты, наркотические и ненаркотические анальгетики. За сутки до анализа ограничить физические нагрузки. Сдают кровь рано утром, натощак.

Для определения уровня активности КФК необходимо произвести забор венозной крови. В лабораторных условиях кровь разделяют на сыворотку и плазму, а далее производят измерение активности фермента на 1 литр сыворотки. Для получения более точного результата – больного просят повторить анализ через 3 дня.

Интерпретация результатов

Расшифровку результата должен проводить лечащий врач. Повышение активности фермента может только свидетельствовать о рабочем напряжении или повреждениях нервной ткани головного мозга, сердечных и скелетных мышцах.

Анализ крови на активность фермента используется с диагностической целью для подтверждения или опровержения диагноза. Эта методика позволяет диагностировать острый инфаркт миокарда на ранних стадиях и патологические процессы в мышечной системе человека. Она также позволяет провести наблюдение за состоянием здоровья пациента и предупредить осложнения.

Что такое КФК в крови, какова норма


Изоферменты креатинфосфокиназы

В медицинской практике встречается такая аббревиатура, как КФК крови. Соответствующий анализ чаще всего назначается в том случае, когда пациента беспокоят боли в грудной клетке или дискомфорт после тяжелых травм. Необходимо понимать, что это такое, как проводится исследование и расшифровка показателей.

КФК (креатинфосфокиназа, креатинкиназа) представляет собой фермент-катализатор, участвующий в главных биохимических изменениях в организме.

В составе молекулярной формулы этого вещества содержится 2 димера – М и В. Благодаря им происходит формирование изоферментов, местом локализации которых являются различные органы:

Изоферменты креатинфосфокиназы

  • ВВ формируется в головном мозге;
  • ММ – в мышечных тканях скелета;
  • ВМ – в сыворотке и сердечной мышце.

Общая креатинкиназа – это совокупная активность ферментов-изоэнзимов, поступающих из сердца и мышц.

При инфаркте миокарда ВМ и КФК в биохимическом анализе крови быстро увеличиваются. Для этого требуется не более 6 часов, а уже через 30 показатель приходит в норму.

Диагностирование патологического состояния происходит в большинстве случаев после того, как произойдет повторное повышение уровня.

Когда назначается анализ на КФК


В первую очередь исследование необходимо проводить в том случае, если возникает необходимость в диагностировании патологий функционирования сердечной мышцы, а также заболеваний мышечных тканей скелета. При возникновении болезненности в области грудины анализ необходим для предугадывания сердечного приступа, а также диагностики серьезного повреждения миокарда.

Кроме того, биохимическое исследование необходимо, чтобы определить вероятность инфаркта, дистрофию мышц, дерматомиозит и прочие процессы воспалительного характера. Оно позволяет также установить, насколько эффективно проводимое лечение после приступа.

Биохимия актуальна и при таких ситуациях, когда возникает необходимость подтвердить диагноз в случае:

Изоферменты креатинфосфокиназы

  • вирусного миозита;
  • отравления в результате употребления алкогольных напитков;
  • ревмокардита;
  • нарушений ритма сердца;
  • спазмов мышц скелета;
  • новообразований злокачественной формы;
  • инсульта;
  • эпилептических припадков;
  • шизофрении;
  • возможного воспаления;
  • повышенных нагрузок на сердечную мышцу.

Направление на анализ могут выдать такие специалисты, как:

  • кардиолог, т. к. повышенный уровень КФК возможен спустя четыре часа после развития инфаркта, значение снижается на 3-4 день;
  • онколог – при подозрении на формирование злокачественных образований;
  • эндокринолог, если имеются нарушения в работе щитовидной железы (ингибирование активности креатинкиназы у женщин осуществляется тироксином);
  • терапевт – в случае получения пациентом травмы;
  • невролог – при диагностировании наследственной миотонии и миопатии.

При наличии результатов не рекомендуется расшифровывать их самостоятельно. В этом случае нужно обратиться к профессионалу.

Проведение исследования

Перед тем как сдавать анализ на КФК, пациент в обязательном порядке должен проинформировать лечащего врача о том, какие медикаментозные препараты он употребляет на данный момент. Это необходимо, поскольку определенные лекарственные средства могут повлиять на содержание фермента, а также исказить результаты проведенного обследования.

Подготовка

Для получения максимально точных результатов специалисты рекомендуют придерживаться перед процедурой некоторых правил подготовки к сдаче анализа:

Изоферменты креатинфосфокиназы

  1. Не принимать пищу за восемь часов до посещения лаборатории. Сдавать кровь можно исключительно на голодный желудок.

  2. Убрать из употребления все медикаменты. Исключением являются лишь жизненно важные препараты. Если такие имеют место, то об этом нужно сообщить врачу или лаборанту.
  3. В течение суток до процедуры не употреблять спиртные напитки.
  4. За день исключить из рациона острые, жареные, соленые блюда, а также сладкие и копченые продукты.
  5. Не проводить за пару дней до анализа инструментальные обследования. Сюда относится рентгенография и УЗИ.
  6. Отказаться от газированных напитков за 12 часов.
  7. Избегать стрессовых ситуаций.

Кроме того, если анализ проводится с целью выявления заболеваний скелетной мускулатуры, то рекомендуют отказаться от тяжелых физических нагрузок. Это обусловлено тем, что после выраженной активности уровень креатинфосфокиназы имеет высокое значение.

Забор крови

Как уже говорилось, анализ сдают только натощак. Кровь берут непосредственно из вены. После этого биологический материал направляется в лабораторию, где проводится расшифровка полученного результата. Для этой цели кровяную жидкость делят на 2 части: фракцию с клетками и плазму.

Запись показателей осуществляется в единицах активности на литр сывороточного состава.

Иногда, чтобы подтвердить диагноз или проконтролировать проводимые терапевтические мероприятия, назначают повторный анализ на КФК. Его проводят, как правило, спустя два дня после первого.

Расшифровка результатов

Вне зависимости от цели проведенного исследования, расшифровать правильно результаты может только специалист.

Стоит также отметить, что если анализ показывает повышение показателя, это может говорить о некоторых патологических изменениях в организме:

Изоферменты креатинфосфокиназы


  • повреждении мышц скелета или сердца;
  • напряжении мышечной массы;
  • воспалительных процессах в тканях мозга.

Проводится исследование уровня ферментов, а при необходимости уточнить диагноз исследуется показатель фракции креатинфосфокиназы.

Как ведет себя фермент при инфаркте миокарда

Если диагностируется инфаркт миокарда, то повышаться будет не только креатинкиназа, но и другие ферменты. Данный процесс можно отследить по данным в таблице ниже.

Анализ крови на КФК: таблицы с нормами и отклонениями креатинкиназы

Анализ крови может отразить процессы, протекающие внутри организма. Одним из показателей биохимического исследования крови является креатинфосфокиназа.

Изоферменты креатинфосфокиназы

Что такое КФК?

КФК (креатинфосфокиназа, креатинкиназа) – фермент, катализирующий реакцию переноса фосфатной группы с АТФ (аденозинтрифосфата) на креатин, с образованием АДФ (аденозиндифосфата) и креатинфосфата.

Креатин – азотосодержащая карбоновая кислота, выделенная из мышечной ткани ещё в 1832 году Шевлёрем. Он также имеется в сердечной мышце и нервной ткани. Схема его синтеза указана на рисунке 2.

Схема синтеза креатина

Основная роль креатина в организме заключается в образовании креатинфосфата, который является запасным источником энергии. Например, распад креатинфосфата обеспечивает быструю наработку АТФ (5 – 10 секунд) при мышечном сокращении. В нервной ткани креатинфосфат поддерживает жизнеспособность клеток в состоянии гипоксии.

Часть креатинфосфата (около 3%) превращается в креатинин, который выводится с мочой. Его уровень зависит от объёма мышц.

Креатинфосфокиназа

В строении креатинкиназы выделяют 2 субъединицы: М – мышечная (muscle) и В — мозговая (brain). В связи с этим выделяют три изоформы этого фермента:

  • КФК-ММ – находится главным образом в скелетных мышцах;
  • КФК-МВ – локализуется в миокарде;
  • КФК-ВВ – фермент нервной ткани.

В крови может быть определена общая креатинфосфокиназа, её изомеры.

Следовательно, при повреждении определённого вида ткани характерно увеличение активности соответствующей изоформы креатинфосфокиназы. Что и при каких заболеваниях увеличивается, будет рассказано далее.

В каких случаях назначается исследование?

  1. В целях диагностики поражения сердца (инфаркта миокарда, миокардита, миокардиодистрофии) при наличии клинических проявлений.
  2. Продиагностировать или оценить течение заболевания мышц (миодистрофии, полимиозит, дерматомиозит).
  3. Диагностика миопатии Дюшенна.
  4. Оценить функционирование щитовидной железы.
  5. Подтвердить наличие опухоли, степень её прогрессирования.

Как подготовиться к исследованию?

Материалом для исследования активности креатинфосфокиназы является венозная кровь. Стоит запомнить пару простых правил перед сдачей анализа.

  1. Кровь сдаётся натощак. Разрешается выпить воды. Если вы с трудом переносите голод, возьмите с собой в поликлинику шоколадку, бутерброд или фрукт. Сразу же после забора крови можете съесть, что пожелаете.
  2. Необходим физический и эмоциональный покой.
  3. За 3 часа до забора крови воздержаться от курения.
  4. Для исключения лекарственной интерференции необходимо проконсультироваться с врачом о том, какие медикаменты вы принимаете.

Гормоны щитовидной железы – тироксин и трийодтиронин влияют на активность креатинкиназы. При их недостатке (гипотиреоз) уровень КФК повышается.

Где можно сдать кровь на КФК?

Уровень креатинфосфокиназы определяют в любой лаборатории как бесплатно по полису ОМС, так и платно. Стоимость данного исследования – 200 – 300 рублей. Срок выполнения пару дней. При срочном анализе можно ускорить определение креатинкиназы.

Норма креатинкиназы

КФК крови выражается в единицах на литр (Ед/л). Самая высокая активность креатинфосфокиназы наблюдается на второй-пятый день от рождения, затем снижается с возрастом (таблица 1).

Таблица 1. Референсные интервалы активности общей креатинфосфокиназы в зависимости от возраста и пола.

При самостоятельно расшифровке анализа необходимо найти значение активности креатинкиназы, соответствующее вашему возрасту.

Повышение креатинкиназы

Причины для повышения активности общей креатинкиназы могут быть различны. В основном увеличение уровня общей связано с изменением концентрации одной из изоформ (таблица 2).

Таблица 2. Состояния, способствующие увеличению креатинкиназы.

Помимо перечисленных в таблице состояний, повышение общей креатинкиназы происходит:

  • после интенсивной физической нагрузки;
  • на фоне операции;
  • при гипофункции щитовидной железы;
  • при судорогах;
  • при наличии опухоли или её распаде;
  • при приёме некоторых лекарственных средств.

Употребление противоаритмических, гипотонических, антипсихотических средств, амфотерицина, пропранолола способствует увеличению значения общей креатинфосфокиназы.

Повышение активности креатинфосфокиназы в 100 – 200 раз является показателем такого заболевания, как миодистрофия Дюшенна. Это наследственное заболевание, которое характеризуется мышечной слабостью, атрофией мышц, снижение уровня интеллекта. Развитие заболевания начинается в детском возрасте, поражает в основном мальчиков, так как ген сцеплен с Х-хромосомой.

Женщины являются носителями. У них отмечается незначительное увеличение активности креатинкиназы, по которому можно подготовиться к возможному рождению ребёнка с миодистрофией.

Низкая активность креатинкиназы

Диагностического значения понижение креатинкиназы не имеет (в референсных значениях указана только верхняя границы). Однако чересчур низкие показатели или приближенные к 0 могут говорить о патологии щитовидной железы, снижении массы мышц.

Заключение

Креатинфосфокиназа играет важную роль в диагностике различного рода поражений мышечной ткани, миокарда, нервной ткани. Изоформа МВ является одним из часто используемых в практике маркёров инфаркта миокарда, который увеличивается в крови после четырёх-восьми часов с момента наступление инфаркта, пик приходится на 12 – 20 часов.

Однако точный диагноз поставить только по одному изменению креатинкиназы нельзя. Важно проводить полную диагностику с учётом анамнеза, клинических проявлений, других методов исследования.

Мы приложили много усилий, чтобы Вы смогли прочитать эту статью, и будем рады Вашему отзыву в виде оценки. Автору будет приятно видеть, что Вам был интересен этот материал. Спасибо!

Что такое КФК в биохимическом анализе крови?

Изоферменты креатинфосфокиназы

В связи с совершенствованием аппаратуры для лабораторных исследований стало возможным определять специфические ферменты. Одним из них является креатинфосфокиназа (КФК). Это достаточно локальный фермент, поэтому его повышенное содержание в крови указывает на патологического очага в организме.

Содержание

При биохимии крови можно посмотреть много показателей. Но КФК — один из обязательных. По частоте назначения он находится на одной строке с С-реактивным белком, амилазой и фракциями билирубина. Понять, что такое КФК в биохимическом анализе крови, помогут знания из биологической химии.

Небольшой экскурс в биохимию

Креатинфосфокиназа (она же сокращенно — КФК) — фермент, отвечающий за образование креатинфосфата (КФ) из высокоэнергетических молекул АТФ и сложной аминокислоты креатина. Креатинфосфат — резервное вещество, депо АТФ и макроэргических связей. За первые секунды работы мышц из КФ ресинтезируется АТФ, что помогает продержаться клеткам на должном энергетическом уровне до активации анаэробного гликолиза и аэробного окисления глюкозы.

Изоферменты креатинфосфокиназы

Превращение КФ и АТФ в креатинфосфат и наоборот

Органы и ткани с наибольшим содержанием КФК:

  • мышцы (гладкие и поперечнополосатые);
  • головной мозг;
  • щитовидная железа;
  • легкие.

Важно! В мышечной ткани содержится 80-85% всей КФК организма.

КФК находится в организме в 2-х фракциях: КФК-МВ (миоглобиновая) и КФК-ВВ (мозговая). КФК-МВ содержится в мышцах, главным образом — в миокарде. Содержание КФК-ВВ преобладает в головном мозге.

Нормальное содержание в крови

Диапазон концентраций КФК сильно варьирует. Это связано с индивидуальными особенностями организма: физической формой, наличием хронических заболеваний и др.

В целом, колебания возможны от 20 до 200 Ед/л.

Важно! В детском возрасте КФК всегда выше, чем у взрослых. Это происходит за счет активного роста, в т. ч. мышечной ткани. Например, для ребенка 6 лет содержание креатинкиназы 250 Ед/л — это нормально.

Полную расшифровку биохимического анализа у детей вы сможете увидеть в статье, которая также имеется на нашем сайте.

При повышении концентрации КФК от 215 Ед/л и выше стоит задуматься и начать обследоваться.

Креатинфосфокиназа (КФК) в анализе крови: что за показатель и почему важен его контроль

Изоферменты креатинфосфокиназы

Креатинфосфокиназа (КФК) — это фермент, количество которого в организме определяется по данным клинического анализа крови. В норме его содержание минимально, а вот отклонения могут означать развитие серьёзных болезней, поэтому требуют внимания и служат поводом для дополнительного обследования.

Что такое КФК в анализе крови

Креатинфосфокиназа, она же креатинкиназа, – это фермент, который принимает участие в процессах энергообмена. Он ускоряет важные химические реакции, в том числе фосфорилирование креатина, которое обеспечивает сократительную способность мышц.

Изоферменты креатинфосфокиназы

Организм получает креатинкиназу с белковой пищей, в виде аминокислот, которые в процессе биохимической трансформации преобразуются в другие формы.

В каких анализах его выявляют

Уровень КФК определяется по биохимическому исследованию крови из вены. Биоматериал сдают утром, на голодный желудок. Чтобы результат был достоверным, к исследованию необходимо подготовиться:

  • не есть за 8 часов до сдачи анализа;
  • отказаться от сигарет за 3 часа и алкоголя за 72 часа;
  • прекратить приём лекарств за трое суток, если это невозможно, заранее проинформировать врача о препаратах;
  • уменьшит физическую активность накануне.

Обследование назначают для выявления болезней сердца и скелетных мышц. По показателю КФК узнают причины загрудинной боли, определяют сердечный приступ и делают выводы о вероятной степени повреждения миокарда.

Биохимический тест на КФК позволяет диагностировать такие состояния, как:

  • инфаркт миокарда — острое поражение сердца;
  • дерматомиозит — системное заболевание мышечной и соединительной тканей;
  • дистрофия мускулатуры — состояние, при котором она слабеет и теряет способность работать, а человек страдает из-за прогрессирующей общей слабости;
  • аутоиммунная некротизирующая миопатия — нервно-мышечная патология, обусловленная неправильной работой иммунной системы;
  • менингит — инфекционное воспаление оболочки головного мозга;
  • болезни пищеварительных органов;
  • другие.

Помимо прочего, показатель КФК позволяет оценить эффективность терапии острых сердечных нарушений.

Нормы КФК для взрослых и детей

Активность креатинкиназы и её показатель в анализе зависят от:

  • возраста — в детстве значение максимально, так как происходит интенсивный рост и развитие организма;
  • пола — у мужчин цифры КФК выше;
  • индивидуальных особенностей телосложения (чем более развит мышечный слой, тем выше показатель);
  • физической активности (у спортсменов уровень фермента выше).

Таблица норм в зависимости от возраста и пола

Изоферменты креатинфосфокиназы

Примечательно, что у представителей темнокожей расы нормальный уровень креатинфосфокиназы выше, чем у европеоидов, так как их мышечная масса больше от природы.

Источник: healthislife.ru

Креатинкиназа, креатинфосфокиназа и фракции изоферментов

Креатинкиназа представляет собой фермент, который участвует в энергетическом обмене тканей, выступая катализатором важных биохимических превращений, в частности – он ускоряет процесс фосфорилирования креатина, чтобы последний мог давать энергетическую основу для сокращения мышц.

54688486468

Больше всего фермента концентрируется в скелетных мышцах, мышце сердца, гладкомышечных волокнах матки и нервной ткани головного мозга.

Активность КФК подавляет гормон щитовидной железы – тироксин.

Два димера креатинкиназы (В и М), составляющие молекулу фермента, образуют комбинации (изоферменты), и, хотя каждый из полученных изоэнзимов находит себе место в различных тканях, все же некоторым отдает большее предпочтение, поэтому изоферменты различаются по принадлежности к тому или иному органу:

  • ММ – мышечный изофермент, с преимущественной локализацией в скелетных мышцах (КК-ММ) – на его долю в плазме крови приходится до 98% всей активности креатинкиназы;
  • ВВ – мозговой изофермент, преимущественная локализация очевидна (КК-ВВ) – в плазме или сыворотке крови не обнаруживается, так как не преодолевает гематоэнцефалический барьер (появляется в крови при тяжелых ЧМТ или инсультах);
  • МВ – гибридный изофермент (КК-МВ), он предпочитает сердечную мышцу, где находится в больших количествах, в сыворотке (плазме) его доля составляет около 2% всей (общей) активности креатинкиназы.

Таким образом, при лабораторном исследовании общей активности фермента, который мы по привычке продолжаем называть КФК, подразумевают активность каждого из изоэнзимов, выделяемых в кровь из мышцы сердца (2%) и скелетной мускулатуры (98%).

Нормы для взрослых и детей

Активность креатинкиназы закономерно выше у детей, ведь они интенсивно растут и развиваются, все процессы у них ускорены. Кроме этого активность фермента зависит от пола (у мужчин выше), телосложения (чем больше накаченных мышц, тем выше активность фермента) и физической активности (у людей, держащих тело в тонусе – КФК повышается). Впрочем, о значениях креатинкиназы в зависимости от пола, возраста и других факторов можно судить, опираясь на таблицу:

Пол, возраст Норма, U/l (Ед/л), при 37°С
Дети до 5 дней жизни

от 5 дней до полугода

от 6 до 12 месяцев

до 652

до 295

до 203

Дети от года до трех лет

от 3 до 6 лет

до 228

до 149

Дети от 6 до 12 лет

мальчики

девочки

 

до 247

до 154

Мальчики, юноши от 12 до 17 лет

Юноши, мужчины старше 17 лет

до 270

до 195

Девочки, девушки от 12 до 17 лет

Девушки, женщины старше 17 лет

до 123

до 167

Снижение активности фермента никакой диагностической ценности не несет, поэтому нормы даны только в значениях верхней границы. Разве что приближающаяся к нулю активность КК расскажет о малоподвижном образе жизни или усиленной работе щитовидной железы.

Кровь для исследования активности креатинкиназы берут так же, как и для других биохимических анализов: натощак, исключая курение (за час) и снижая интенсивность физической и эмоциональной нагрузки (в общем, все как всегда).

Значимость креатинкиназы в диагностическом поиске

Креатинкиназа в большом количестве начинает поступать в кровь, когда повреждаются клетки, ее содержащие. Чаще всего это происходит при поражении кардиомиоцитов и клеток скелетных мышц, поэтому активность КФК так важна в плане диагностики острого инфаркта миокарда.

Кроме этого, данный лабораторный тест оказывает существенную помощь при наблюдении за течением болезни. В связи  тем, что активность креатинкиназы при инфаркте миокарда повышена в значительной степени уже в первые часы болезни, КК признана ранним маркером ИМ. От данного лабораторного теста не ускользают стертые формы заболевания, а также повторные инфаркты, когда ЭКГ не особенно помогает.

Кстати, существует еще один биохимический тест, который на повреждение клеток сердечной мышцы реагирует очень рано, это – миоглобин, его повышенный уровень может отмечаться даже раньше КК.

Поскольку общая активность КК может происходить из разных тканей, ее роль для диагностики ИМ не столь существенна, как значимость определения ее изофермента – МВ-фракции, повышение активности которого при инфаркте миокарда наиболее специфично (доля КК-МВ составляет 5% и более от общей активности креатинкиназы).

Изоферментный спектр креатинкиназы – МВ-фракция

Трудно переоценить значение такого лабораторного показателя, как изофермент КК-МВ или МВ-фракция. Активность общей креатинкиназы, конечно, очень информативный анализ, но она складывается из увеличения активности других изоферментов, то есть, с большой долей вероятности можно утверждать о наличии инфаркта, но полное убеждение в том, что это именно ИМ, даст только активность (или содержание) МВ-фракции.

54468486864486

В норме значения этого показателя не могут превышать 10 U/l (содержание – менее 10 мг/л), вернее, они должны быть ниже. Но все дело в том, что тест-набор для КК-МВ имеют не все лаборатории, например, в районной больнице, которая не располагает специализированным отделением (кардиологическим), реактивы просто нецелесообразно держать, а в поликлинике – тем более. Этот анализ делают пациентам с инфарктом, а человека с подозрением на острую сердечную патологию «скорая» стремится как можно быстрее доставить в кардиологическую клинику или отделение.

Повышена активность МВ-фракции:

  • При инфаркте миокарда: рост начинается через 4 – 6 часов от приступа, максимум наблюдается через 18 – 30 часов возвращение в норму (если все благополучно) на 3 сутки;
  • При наследственной нервно-мышечной патологии, называемой кардиомиодистрофией Дюшенна, которая протекает с прогрессирующим поражением поперечнополосатой мускулатуры.

Исследование изоэнзима креатинкиназы сердечной мышцы ценно не только для диагностики поражения миокарда, немалую роль играет КК-МВ в плане наблюдения за состоянием пациента.

Поведение ферментов при инфаркте миокарда

Следует отметить, что при инфаркте миокарда, кроме креатинкиназы, наблюдаются повышенные значения активности других ферментов, имеющих отношение к сердечной мышце (АсАТ, ЛДГ, альдолаза), однако динамика их менее характерна (данные в таблице).

Фермент Начало увеличения активности, часы Максимум увеличения активности, часы Возвращение к норме, сутки  Ожидаемое увеличение, разы
Креатинкиназа 2 — 4 18 — 30 3 — 6 3 — 30
АсАТ 4 — 6 24 — 48 4 — 7 4 — 12
ЛДГ (общ) 8 — 10 48 — 72 8 — 9 2 — 4
Альдолаза 4 — 6 24 — 48 2 — 9 2 — 5

Из таблицы видно, что уже через 2 – 4 часа после возникновения болевого синдрома начинает расти активность креатинкиназы.

К концу первых суток болезни активность креатинкиназы может быть повышена от 3 до 30 раз. Между тем, период «полупребывания» КК в кровотоке сравнительно небольшой, поэтому вскоре можно увидеть нормальные значения активности КФК.

Повторный рост фермента после его снижения (при наличии соответствующих симптомов) дает основание полагать, что у пациента случился новый инфаркт, который на ЭКГ нередко маскируется под первый. Однако повторное повышение может свидетельствовать о развитии (плюс к ИМ) миокардита или перикардита.

В связи с этим, активность КК определяют каждые 4 – 6 часов в течение первых 2 суток (48 часов) болезни и поэтому так часто врачи произносят непонятную аббревиатуру (КФК). Если в первые два дня все идет благополучно, активность фермента продолжают определять, но только 1 раз в день, не забывая при этом, что наиболее специфичным показателем является КК-МВ.

Длительное сохранение повышенных значений креатинфосфокиназы в плане прогноза рассматривают как не очень обнадеживающий признак.

Повышение активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ) не происходит столь стремительно, как креатинкиназы, но зато держится более длительное время, что позволяет поставить диагноз, когда инфаркт миокарда «постарел» на несколько дней.

Динамика активности аспартатаминотрансферазы при инфаркте миокарда занимает промежуточное положение между активностью креатинкиназы и лактатдегидрогеназы. Тем не менее, данный показатель также исследуется и считается важным при подозрении на поражение миокарда.

И еще много болезней…

Кроме инфаркта миокарда, для которого креатинфосфокиназа является ранним маркером поражения сердечной мышцы (повышается в 10 – 30 раз в первые часы и достигает максимума через 20 – 30 часов), увеличение активности фермента  наблюдается в ряде других патологических состояний:

  1. Все типы мышечных дистрофий;
  2. Полимиозит, вирусный миозит;
  3. 5468468464Травматическое повреждение мышечного аппарата (синдром длительного сдавления или краш-синдром);
  4. Обширные хирургические операции (послеоперационный период);
  5. Состояние гиперметаболизма скелетных мышц, называемое злокачественной гипертермией (острое фульминантное состояние). Эта патология развивается в ходе проведения общей анестезии для оперативного вмешательства и может представлять собой угрозу жизни пациента;
  6. Черепно-мозговые травмы, ушиб мозга;
  7. Сосудистая патология головного мозга;
  8. Инсульт (цереброваскулярная ишемия);
  9. Ревмокардит;
  10. Нарушение ритма при сердечной недостаточности (застойной);
  11. ТЭЛА (повышение активности креатинкиназы отмечается сравнительно редко);
  12. Поражение сердечной мышцы при гипоксии (шок, гипертермия);
  13. Значительная нагрузка на мышечный аппарат (бег, силовые виды спорта, профессиональная деятельность);
  14. Инъекции некоторых лекарственных препаратов в мышцу (наркотики, ненаркотические анальгетики, отдельные антибиотики, седативные и психотропные);
  15. Феномен Рейно;
  16. Отравление стрихнином;
  17. Нарушение кровообращения и трофики, приводящее к развитию некроза (пролежни) – проблемы ослабленных лежачих пациентов;
  18. Спазмы скелетной мускулатуры;
  19. Острая алкогольная интоксикация;
  20. Психическая патология (эпилепсия, маниакально-депрессивный синдром, шизофрения);
  21. Воздействие радиоактивного излучения с развитием острой лучевой болезни;
  22. Патология щитовидный железы со снижением ее функции (гипотиреоз);
  23. Злокачественные новообразования, локализованные в матке, кишечнике, мочевом пузыре и других органах.

Учитывая, что тироксин (гормон щитовидной железы) ингибирует активность креатинкиназы, у больных, имеющих патологию ЩЖ со снижением функции, активность фермента может повышаться до 50 раз, в то время как усиленная работа «щитовидки», наоборот, снижает активность КФК.

Не повышается креатинкиназа при стенокардии и практически не реагирует этот фермент на страдания печени и легких, даже если клетки этих органов по каким-либо причинам, кроме злокачественных опухолей, начнут усиленно разрушаться.

Видео: врач о креатинкиназе

Рекомендации читателям СосудИнфо дают профессиональные медики с высшим образованием и опытом профильной работы.

На ваш вопрос ответит один из ведущих авторов сайта.

В данный момент на вопросы отвечает: А. Олеся Валерьевна, к.м.н., преподаватель медицинского вуза

Поблагодарить специалиста за помощь или поддержать проект СосудИнфо можно произвольным платежом по ссылке.

Источник: sosudinfo.ru

Фермент КФК расщепляет креатинфосфат, при этом образуются креатин и АТР. КФК в больших количествах присутствует в скелетной мускулатуре, сердечной мышце и в мозге.

Креатинфосфокиназа (КФК) представлена тремя фракциями.

Изофермент ММ — содержится в скелетной мускулатуре.

Изофермент MB— содержится в миокарде.

Изофермент ВВ — содержится в ткани мозга.

Повышение уровня КФК наблюдается:

-при различных повреждениях мышц (инфаркт миокарда, травмы);

-при мышечной дистрофии;

-при миозите и сильной мышечной нагрузке (бег);

-при пониженной функции щитовидной железы;

-при инсульте.

При инфаркте миокарда уровень КФК повышается в течение 3—5 часов и остается повышенным в течение 2 — 3 дней (особенно значительно увеличивается МВ-фракция). Если по истечении этого срока уровень изофермента MB не возвращается к норме, то это может свидетельствовать о распространении инфаркта или о новом инфаркте.

Повышение уровня изофермента ВВ иногда происходит при тяжелом шоке, атрезии желчных протоков, а также при некоторых злокачественных опухолях (яичников, молочной железы или простаты).

Снижение активности КФК иногда отмечается у людей, ведущих очень малоподвижный образ жизни, со сниженной мышечной массой, и большого клинического значения не имеет.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

АДГ присутствует во всех клетках и жидкостях организма и является важнейшим ферментом, участвующим в окислительно-восстановительных процессах. Существует 5 фракций АДГ, которые разделяются при электрофорезе. Однако большинство органов содержит весь набор АДГ.

Повышенное содержание АДГ в крови отмечается при любом повреждении тканей, содержащих АДГ в большом количестве (сердце, скелетные мышцы, печень, эритроциты)

При инфаркте миокарда наблюдается медленное повышение уровня ЛДГ (в основном ЛДГ1 и ЛДГ2) в течение 3 — 4 дней, а затем снижение его в течение 5 — 7 дней, то же отмечается при миокардите.

При поражении печени — повышается активность преимущественно изофермента ЛДГ5.

При повреждении, а также при воспалительных и дегенеративных заболеваниях скелетных мышц повышается в основном активность изофермента ЛДГ5.

Повышение активности изоферментов ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4 происходит при

заболеваниях крови (гемолитическая и В12-дефицитная анемии, серповидноклеточная анемия, острый лейкоз), а также при состояниях, сопровождающихся разрушением тромбоцитов (эмболия легочной артерии, шок, массивное переливание крови).

Липаза

Липаза — фермент, вырабатывающийся в поджелудочной железе и расщепляющий жиры.В норме содержание липазы в циркулирующей крови очень низкое.

Содержание липазы в крови возрастает при остром панкреатите, обострении хронического панкреатита или при закупорке протока поджелудочной железы.

При других заболеваниях органов пищеварения активность липазы в сыворотке тоже возрастает, умеренно (печеночная колика, непроходимость кишечника, прободение язвы желудка, перитонит).

Источник: studopedia.ru


Leave a Comment

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Этот сайт использует Akismet для борьбы со спамом. Узнайте, как обрабатываются ваши данные комментариев.