Альбумины
Функции белков плазмы крови
Органические вещества плазмы в основном представлены белками.
На основе различной электрофоретической подвижности
среди белков плазмы крови выделяют
альбумины,
глобулины,
фибриноген.
Белки плазмы различаются также
молекулярной массой и количеством.
Низкомолекулярные белки глобулярной формы. Составляют самую многочисленную фракцию белков плазмы. Основная функция альбуминов — способность удерживать воду в сосудистом русле.
Большая суммарная поверхность и наличие множества боковых аминокислотных групп позволяет альбуминам взаимодействовать с различными веществами крови, выступая в качестве их переносчика. Альбумины транспортируют соли желчных кислот, жирные кислоты, билирубин, некоторые гормоны, витамины, ионы кальция,магния, меди и другие катионы, ряд лекарственных препаратов.
При уменьшении поступления аминокислот с пищей альбумины используются в качестве их источника (белковыйрезерв).
Белки глобулярной формы. Обладают более низкой электрофоретической активностью, чем альбумины. Их молекулярная масса значительно больше, чем у альбуминов, а количество меньше. Если средняя концентрация альбуминов составляет 40,0 г/л, то глобулины содержатся в крови в количестве 32,6 г/л.
Глобулины не являются электрофоретически однородной фракцией. Они подразделяются на a1-, a2-, b-иg-глобулины.Их средняя концентрация варьирует от 4,1 г/л (α-глобулины) до 15,5 г/л (γ- глобулины).
a1-глобулины: α1-глобулины представлены гликопротеинами, связывающими значительную часть глюкозы плазмы. К данной фракции относится также белок, транспортирующий витамин В12 (транскобаламин) и глобулин, связывающий гормон кортизол (транскортин).
a2-глобулины: эту группу представляют следующие белки: церулоплазмин – белок, обладающий оксидазной активностью, связанной с высоким содержанием меди; гаптоглобин — белок, транспортирующий в ретикулоэндотелиальную систему гемоглобин, образовавшийся при гемолизе эритроцитов.
К фракции a-глобулинов принадлежат ингибиторы протеолитических ферментов — a1— антитрипсин и a2— макроглобулин.
Содержание a-глобулинов возрастает при различных острых или/и хронических заболеваниях. Степень их увеличения отражает интенсивность воспалительного процесса.
b-глобулины:данную фракцию в основном формируют β-липопротеины. Их роль заключается в переносе нерастворимых в воде липидов. При увеличении содержания липидов в крови отмечается повышение количества β-глобулинов. Среди b-глобулинов в электрофореграмме располагается белок, транспортирующий трехвалентное железо – трансферрин.
γ-глобулины:являются иммуноглобулинами: антителами, обеспечивающими специфический гуморальный иммунитет. Концентрация γ-глобулинов в плазме крови возрастает при появлении чужеродных микрообъектов.
Соотношениемежду различными фракциями белков имеет высокую диагностическую ценность. Оно выявляется при определении альбумино-глобулинового коэффициента, равного в норме 1,2(40 г/л: 32,6 г/л) и посредством иммуноэлектрофореза.Уменьшение этого коэффициента указывает на наличие воспалительного процесса в организме.
Источник: studopedia.su
В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.
a1-ГЛОБУЛИНЫ
В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу — поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.
Функции a1-глобулинов
1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина — тироксин-связывающий белок.
2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента — в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.
3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани).
-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение — результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность a1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.
К фракции a1-глобулинов относят также a1-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.
a2-ГЛОБУЛИНЫ.
Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании — болезни Вильсона — уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.
Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.
Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое — 5 минут. Это универсальный “чистильщик” крови, комплексы “a2-макроглобулин-фермент” способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока.
С1-ингибитор — гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек.
b-ГЛОБУЛИНЫ
К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7).
Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП) (Подробнее о липопротеинах: смотрите лекции “Метаболизм липидов»).
C-реактивный белок . Содержится в крови здоровых людей в очень низких концентрациях ,менее 10 мг/л. Его функция неизвестна. Концентрация С-реактивного белка значительно увеличивается при острых воспалительных заболеваниях. Поэтому С-реактивный белок называют белком "острой фазы" (к белкам острой фазы относятся также альфа-1-антитрипсин, гаптоглобин).
гамма-ГЛОБУЛИНЫ
В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА — белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.
Функция антител — защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ.
Главные классы антител в крови:
— иммуноглобулины G (IgG)
— иммуноглобулины M (IgM)
— иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.
Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.
К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.
Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов). Функции фибронектина: 1. Обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом; 2. Способствует адгезии тромбоцитов; 3. Предотвращает метастазирование опухолей. Плазменный фибронектин является опсонином — усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином , участвует в регуляции процессов свертывания крови. В настоящее время этот белок широко изучается и используется для диагностики особенно при состояниях, сопровождающихся угнетением системы макрофагов (сепсис и др.)
Интерферон — это гликопротеин. Имеет молекулярную массу около 26 кДа. Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов. У здорового человека его концентрация в плазме мала. Но при вирусных заболеваниях его концентрация увеличивается.
Источник: biohimist.ru
К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и протеиноиды (или склеропротеины).
Простые белкисостоят только из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются на свободные аминокислоты.
Сложные белки двухкомпонентны: состоят из простого белка и небелковой части (простетической группы). Глобулярные белки́ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные структуры белка). Это одна из самых старых классификаций, которая делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные.К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде. К глобулярным белкам относятся:
Альбумин — белок плазмы крови; содержит много остатков глутамата и аспартата; осаждается при 100%-ном насыщении раствора сульфатом аммония.
Глобулины — белки плазмы крови; по сравнению с альбумином оббладают большей молекулярной массой и содержат меньше остатков глутамата и аспартата, осаждаются при 50%-ном насыщении раствора сульфатом аммония.
Гистоны — входят в состав ядер клеток, где образуют комплекс с ДНК. Содержат много остатков аргинина и лизина.
Альбумины и глобулины.
Альбумины — простые белки; входят в состав животных и растительных тканей; содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, в семенах растений. Растворимы в воде, солевых растворах, кислотах и щелочах. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины. Они выполняют также функцию транспорта жирных кислот.
Глобулины — группа животных и растительных белков, широко распространённых в природе. Растворимы в слабых растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. Глобулины, представленные a-фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина — белка, участвующего в свертывании крови. Фракция g-глобулинов наиболее гетерогенная. Важнейшие g-глобулины — иммуноглобулины.
В плазме крови человека в норме содержится около 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Отношение альбумин/глобулин имеет диагностическое значение: в норме оно близко к 2, а при воспалительных заболеваниях — уменьшается.
Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются сдезоксирибонуклеиновой кислотой(ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).
Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.
Можно выделить две функции гистонов:
1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.
2. Структурная– стабилизируют пространственную структуру ДНК.
Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы– октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Между нуклеосомами располагается гистон H1, также связанный с молекулой ДНК. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза и переходит к гистону H1, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.
Далее такие "бусы" нуклеосом могут складываться в суперспираль и более сложные структуры.
Протамины
Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, у ряда организмов (рыбы) они являются заменителями гистонов, есть в спермиях. Отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Протамины присутствуют в клетках, не способных к делению. Их функция как у гистонов –структурная.
Сложные белки, их классификация. Металлопротеины и их функция в организме. Гликопротеины, строение простетической группы, биологическая роль. Коллаген.
Сложные белки двухкомпонентны: состоят из простого белка и небелковой части (простетической группы).
Источник: cyberpedia.su
