Фибрин – это белок, являющийся конечным результатом свертывания крови. Он образуется в результате воздействия на фиброген тромбина.
Фибрин – это нерастворимый протеин, вырабатывающийся в организме в качестве ответной реакции на кровотечение. Этот белок является твердым элементом, состоящим из волокнистых нитей. Прародителем фибрина является фибриноген. Это белок, вырабатываемый печенью. Он находится в крови. При повреждении тканей происходит кровотечение. Чтобы его остановить, начинает работать тромбин. Он оказывает воздействие на фибриноген, тем самым провоцируя его превращение в фибрин.
Сначала молекулы белка объединяются в длинные нити, которые опутывают тромбоцит, создавая грубую массу. Постепенно она затвердевает и сжимается, образуя кровавый сгусток. Процесс уплотнения стабилизируется фибринстабилизирующим фактором.
Роль фибрина при воспалении
Выработка фибрина и воспаление – это два тесно связанных процесса. Белок играет важную роль при контакте с разрушающейся, поврежденной тканью. Освободившаяся из ткани тромбокиназа вступает в контакт с фибриногеном.
При свертывании крови все токсические вещества оказываются закупоренными в сгустке. Эта особенность воздействия белка при воспалительном процессе защищает организм от дальнейшего распространения токсинов и их негативного воздействия. Подобная реакция получила название фиксации. Таким образом, фибрин – это еще и защитник организма от токсинов.
Защита организма
Образование нерастворимого фибрина позволяет защитить организм от кровопотери, а также от воспалительных процессов. Однако подобная реакция вызывает боль и отечность, повреждение тканей, нарушение их функциональности. Впоследствии это устраняется репаративными процессами. На их ранней стадии вырабатываются специальные вещества, которые вызывают деполимеризацию фибрина. Подобная реакция даже в самом начале воспалительного процесса способна тормозить воздействие белка на патологический очаг.
Функция фибрина
При превращении фибриногена в фибрин особые ферменты, расположенные в очаге воспаления, начинают воздействовать как ингибиторы. Этот процесс проявляется полимеризацией фибриногена в фибрин. Исходя из этого, определяется функция протеаз, которая состоит в разжижении материалов, методом расщепления фибрина и иных протеиновых молекул на пептиды и аминокислоты. Также функция протеаз заключается в торможении выработки крупных молекул нерастворимого типа.
Проведенные опыты
Ученые проводили эксперименты на животных, в ходе которых выяснилось, что введенные извне протеазы до воспалительного процесса способны предотвратить его развитие полностью, а в некоторых случаях патология протекала в легкой форме. Опыт показал, что использование триптических веществ в большинстве случаев прекращает развитие воспалительных процессов в начале заболевания.
При введении профилактических доз ферментов образование белка снижалось.
Фибрин – это не просто белок, а создатель защитного барьера вокруг патологического очага, который защищает от заболевания. Впоследствии этот нерастворимый компонент служит для построения соединительной ткани. Также он участвует в процессах регенерации. От длительности сохранения и количества выработки фибрина организмом зависит образование рубцовой ткани.
Так что такое фибрин и для чего он нужен? Это вещество образуется клетками организма в таком количестве, которое необходимо для быстрой остановки кровотечения и которое поможет быстро восстановить поврежденные ткани. В некоторых случаях фибрин – это вредитель. Если он вырабатывается и откладывается в больших количествах, то белок способен нанести вред организму. Насколько известно, фибринолиз – это длительный процесс, не способный растворить весь излишек белка. Тем более что для этого процесса необходимы определенные условия.
Чтобы избавиться от избытка фибрина, назначают специальное лечение ферментами.
Лечение ферментами
В последнее время особое внимание уделяется свойствам ферментов. Особенно это касается протеаз. Для лечения фибрина ферменты используются вещества именно этого типа. Они помогают растворить излишний белок, тем самым предотвратив серьезные осложнения в виде образования тромбов.
Свойства протеолитических ферментов разные. Они способны оказывать фибринолитическое и иммуномодулирующее воздействие на организм, а также улучшать кровообращение, работать в качестве противоотечных, противовоспалительных веществ.
Так как тромбообразование строится на выработке фибрина, то необходима протеаза, которая вызывает реакцию расщепления этого вещества. Без такого фермента невозможно разбить протеин на молекулы, следовательно, улучшения микроциркуляции крови не будет.
При местном воздействии протеазы возможно удаление некротического налета, рассасывание фибринозного образования, разжижение вязкого секрета.
Источник: FB.ru
Что такое фибрин?
Фибрин — это высокомолекулярный белок, который является производным синтезируемого печенью фиброгена. Имеет форму длинных поперечноисчерченных или гладких волокон. Сгустки этих волокон составляют основу тромба, который образуется во время свертывания крови.
В отличие от фиброгена, который является первым фактором свертывания крови, фибрин не находится в плазме постоянно. Он появляется из-за неординарных ситуаций, которые активируют систему гомеостаза — способность организма соблюдать постоянство вне зависимости от факторов внешней среды. Такими неординарными ситуациями являются раны и воспаления, возникающие из-за нарушения целостности тканей и сосудов.
Процесс образования фибрина
Образование фибрина — сложный химический процесс. Он состоит из нескольких этапов:
- Отщепление от фиброгеновой молекулы двух пептидов А и двух пептидов Б под действием тромбина с последующим образованием фибрин-мономера. Полученный мономер состоит из двух одинаковых частиц, соединенных между собой дисульфидными мостиками. Каждая частица при этом состоит из 3-х отличающихся между собой полипептидных цепей.
- Самопроизвольное превращение фибрин-мономера в сгусток, который называется фибрин-агрегат или нестабилизированный фибрин. Этот процесс ускоряют вещества, которые несут в себе положительный заряд и тормозят вещества с отрицательно заряженными частицами. Во время агрегации мономера молекулы из глобул трансформируются в фибриллы — нитевидные белки. В создании нестабилизированного фибрина участвуют разные виды химических связей и силы гидрофобного воздействия. Они могут ослабляться в средах, вызывающих денатурацию. Из-за денатурации фибрин-агрегат может восстановиться в мономер.
- На нестабилизированный фиброген воздействует фибринстабилизирующий фактор, из-за которого структура агрегата меняется. Из-за появления ковалентных связей в полипептидных цепях фибрин-агрегат стабилизируется в фибрин-полимер.
Если человек страдает от врожденных или хронических болезней, сопровождаемых дефицитом фибринстабилизирующего фактора, агрегатная форма не сможет стабилизироваться в полимер. Тогда из фибрине не образуется сгусток.
Множество молекул фибрина-полимера кооперируются в нити. Они захватывают тромбоциты и другие клетки крови и формируют из них губчатое вещество. Оно сбивается, становится плотнее и образовывает тромб.
Функции белка фибрина
У белка фибрина не много физиологических функций, но каждая из них очень важна для организма. Всего их несколько:
- Остановка кровотечений. Когда ткань повреждается и начинается кровотечение, происходит быстрая (при отсутствии патологий свертываемости крови) трансформация фиброгена в фибрин. Из фибрина формируется кровяной сгусток, который закупоривает сосуд и препятствует кровопотере.
- Противовоспалительный эффект. Попадая в очаг воспаления фибрин обволакивает болезнетворные агенты и не дает им попадать в здоровые ткани.
- Участие в процессе регенерации нервных тканей.
Когда фибрин выполняет свою биологическую функцию, организм стремится уменьшить его концентрацию в крови. Этот процесс называется фибринолизом — процесс растворения кровяных сгустков и тромбов.
Роль фибрина в воспалении
Фибриновый синтез начинается сразу после контакта фиброгена с ферментом тромбокиназа, которая высвобождается из поврежденных или разрушенных тканей. После этого происходит реакция фиксации, во время которой фибрин захватывает патологические вещества и блокирует их. Таким образом фибрин не дает воспалению перекинуться на здоровую ткань.
Также фибрин не дает расти самому очагу воспаления. На самых начальных его этапах, когда еще не началось активное деление лейкоцитов и их миграция к очагу воспаления, молекулы фибрина окружают очаг в круг и препятствуют его распространению.
Избыток и недостаток фибрина — опасно ли?
На самом деле понятия нормы касательно количества фибрина не существует. В первую очередь врачи смотрят на результаты коагулограммы и уровень фиброгена.
Если в зоне поражения тканей будет мало фибрина, это повлечет за собой нежелательные последствия:
- расширение очага воспаления из-за нарушения свертывания крови и отсутствия качественного фибринового каркаса;
- замедленное затягивание ран, часто сопровождаемое вторичным натяжением (так называется самостоятельное заживление раны с последующим образованием большого рубца);
- повышается риск кровотечений.
Бывают случаи, когда во время воспалений количество фибрина наоборот значительно превышает норму, а фибринолиз еще не начинается. Это чревато развитием таких патологических процессов:
- обострение характера воспаления с появлением сильных болей, сильной отечностью и даже полным прекращением кровообращения в очаге воспаления;
- сильная задержка регенерации;
- сдавливание сосудов из-за закупорки тромбами и кровяными сгустками;
- нарушение фагоцитоза (клеточное питание) и массовая гибель клеток.
У здорового человека уровень фибрина (скорее фиброгена) тоже не должен сильно колебаться. При повышенной концентрации этого белка человек становится более предрасположенным к возникновению тромбов. Эти тромбы могут отрываться и бесконтрольно блуждать по сосудам. Случается, что тромб попадает в какой-то важный сосуд и закупоривает его, из-за прекращения кровообращения человек может умереть. При пониженной концентрации фибрина появляется предрасположенность к кровотечениям. При таком нарушении можно потерять много крови даже из-за банального пореза.
Источник: gidanaliz.ru
February, 10, 2018
Makhaon Workstation ver. 3.4 is released.
New thumbnail panel — the series currently open are displayed, the names of the series and the number of images in the series are displayed under the thumbnails.
The drag-n-drop of the thumbnail to the desktop is supported, the behavior of the drag-n-drop is processed — if the image is released in the special area in the center of the sub-screen, the study will open in the current sub-screen.
it will be dropped at the edges of the sub-screen, a new sub-screen will open on the side from which the drag-n-drop was performed.
Eliminates the restriction on the minimum size of images suitable for the Image stitching tool.
Processing of series containing multiphase images — simultaneous display of images in the same plane, but different phases.
Processing the Diffusion-Weighted Images — displaying the b-values from MRI units of different vendors.
3d cursor synchronizes all open series. Also it synchronizes position of the MPR reconstruction and multiphase series.
Automatic synchronization — when pressing the button for automatic synchronization, all series with a similar image orientation will synchronously change the position of the slice, pan and zoom. If the button is Up, the series does not participate in synchronization.
A new select type overlay: when a synchronized series is selected, marks all the series synchronized from it with a red dashed frame.
An automatic synchronization of series is processed, the intersection angle of which does not exceed 45 degrees in any plane.
Manual synchronization — when you click a button, a series of different open studies will be synchronized at the current level of the slices.
New concept of study descriptions, added rich text formatting capabilities through Richedit integration — the first stage. Added more than 100 tools to work with text, extended spell checker, transfer study reports to and from the archive.
Control overlays for multiplanar reconstruction mode were redesigned.
Reading from the folder and dicomdir has become multithreaded, dicomdir is being read in an additional stream, a new type of record has been added to the queue manager — reading dicomdir, and adding images to the database has been optimized.
The export function module is completely rewritten.
port to folder, to CD, to ISO, to removable media combined in one window. There was an additional opportunity to export to a folder along with dicomdir, Makhaon CD Lite, additional formats. Now you can choose an additional format when exporting to any place.
The ability to export to MP4 with one button has been added to the main form.
Export to different video formats has been completely rewritten, the ffmpeg library is used. There are many additional codecs added that are completely independent of those installed in the system. New output formats are — MP4, FLV.
RGB overlay image label is replaced by Value
Added option to clean the print page after printing is completed.
Added options for changing W/L parameters with the mouse — the direction of mouse movement when window and level change
It has now become possible to correctly use the inversion tool not only on the default W/L values, but also on any others.
Opening series on the fly with the addition of newly added images to the open series for viewing is realized.
Added work with the reference image: it is possible to freeze any one image on the additional monitor.
News history
Источник: www.makhaon.com
ФИБРИН (латинский fibra волокно) — нерастворимый в воде белок, образующийся из фибриногена при действии на него тромбина в процессе свертывания крови. Кровяной фибриновый сгусток, останавливающий кровотечение, состоит из сплетенных в густую сеть нитей фибрина и захваченных ими форменных элементов крови.
Фибрин образуется из растворенного в плазме крови фибриногена (см.) при действии протеолитического фермента тромбина (см.).
Биологическая роль фибрина заключается в осуществлении гемостаза (см.), защите раневых поверхностей от возбудителей инфекции путем образования фибринового барьера; фибрин участвует также в репарации соединительной ткани и в воспалительных процессах (см. Воспаление). Нарушение фибринообразования или качественная неполноценность фибрина приводят к расстройствам гемостаза, к появлению геморрагических диатезов (см.).
Превращение фибриногена в фибрин происходит при нарушении целостности кровеносных сосудов или при патологическом внутрисосудистом свертывании крови (возможно, в кровяном русле происходит постоянное образование фибрина). Этот процесс включает три стадии. В первой стадии тромбин вызывает отщепление от фибриногена фибриноиептида А (мол. вес 2000), затем фибриноиептида В (молекулярный вес 2400). Оставшаяся часть молекулы фибриногена носит название фибрин-мономера. Во второй стадии происходит спонтанная полимеризация фибрин-мономеров в фибрин-полимеры, последние имеют вид белковых нитей, в которых молекулы фибрин-мономеров соединены водородными связями, образованными между остатками аминокислот тирозина (см.) и гистидина (см.). Полимеризация (см.) осуществляется постепенно через образование димеров, тримеров и т. д. Эта стадия происходит без участия тромбина и, согласно теории В. А. Белицера и сотр., в ее основе лежит программа самосборки фибрин-мономеров специфическими функциональными центрами. При этом происходит изменение формы молекул фибрина из глобулярной в фибриллярную. По мере образования пучков протофибрилл формируется поперечная исчерченность молекул фибрина
В третьей стадии под влиянием фермента, называемого фибринста-билизирующим, или XIII фактором свертывания крови, в присутствии ионов Са2г происходит связывание фибрин-полимеров ковалентными связями. Фактор XIII вызывает реакцию переноса амидной группы с образованием пептидной связи между остатком глутамина одной молекулы белка и остатком лизина другой. Реакции третьей стадии вызывают стабилизацию белка, или образование поперечных связей между полимерами фибрина, и ведут к образованию в фибрине сначала димеров 7-цепей, а затем полимеров а-цепей. Стабилизация улучшает гемостатические свойства фибрина в результате увеличения механической прочности и эластичности сгустка фибрина уменьшения его чувствительности к протеолизу и повышения роли в репарации тканей. Оптимальной температурой для полимеризации фибрина является температура 37° при pH от 6,9 до 7,4. Подкисление раствора до pH 5,1—5,3 нарушает полимеризацию при повышении значения pH до 5,7 — 6,1 происходит спонтанная полимеризация. Сдвиги pH в сторону нейтральной или слабощелочной реакции способствуют образованию фибринового сгустка. Скорость образования фибрина более или менее постоянна при 30—40°. При повышении температуры до 50° фибрин не образуется вследствие необратимой денатурации фибриногена. Кроме тромбина, образование фибрина вызывают протеазы змеиных ядов (см.) — рептилаза, арвин (анкрод), дефибраза и др: При этом образуется неполноценный фибрин, так как протеазы змеиных ядов отщепляют от молекулы фибриногена только пептид А или пептид В и не активируют фактор XIII.
Молекула фибрина так же как фибриногена состоит из трех типов полипептидных цепей, обозначаемых а, |3 и у и отличающихся от него отсутствием фибринопептидов А и В в а- и (3-цепях. Формулу стабилизированного фибрина представляют как (аР, (3, у2), где аР обозначает полимеры а-цепей, у2— димеры у-цепей. Фибрин не растворим в солевых растворах, в щелочах и кислотах.
Фибриновый сгусток, образующийся в естественных условиях при свертывании крови, включает сыворотку крови и форменные элементы, он обладает способностью адсорбировать на своей поверхности и инактивировать значительные количества тромбина и X фактора свертывания крови. Фибрин, полученный из 1 мг фибриногена, адсорбирует до 2000 ЕД тромбина. В связи с этим фибрин обозначается как антитромбин I.
Сгустки фибрина подвергаются ретракции и лизису. Протеолитическое расщепление фибрина вызывается рядом протеаз, в том числе трипсином (см.), расщепляющим до 360 связей в молекуле фибрина Специфичная для фибрина протеаза фибринолизин (см.) расщепляет в его молекуле до 160—180 пептидных связей, в результате чего образуются четыре основные продукта расщепления — фрагменты X, Y, D и Е; из них для стабилизированного фибрина характерен только фрагмент D, который в отличие от фрагмента D фибриногена имеет форму димера, содержащего ковалентно связанные у-цепи.
Фибрин в тканях и органах обнаруживают методами электронной микроскопии и окраской эозином и гематоксилином Маллори (см. Маллори методы) и по Вейгерту (см. Вейгерта методы окраски). Фибрин в плазме крови определяют методом Рутберга. При этом к 1 мл плазмы крови добавляют 0,1 мл 5% раствора хлорида кальция, образовавшийся сгусток фибрина извлекают и просушивают на фильтровальной бумаге до так называемого суховоздушного состояния, затем взвешивают.
В клинической практике препараты фибрина используют в виде фибринной губки или пленки (см. Фибрипная губка, пленка) для заживления ран и остановки кровотечения (см.).
Библиогр.: Андреенко Г. В. Фиб-ринолиз. (Биохимия, физиология, патология), М., 1979; Белиц ер В. А.Домены — крупные функционально важные блоки молекул фибриногена н фибрина, в кн.: Биохимия животных и человека, под ред. М. Д. Курского, в. 6, с. 38, Киев, 1982; 3 у б а и р о в Д. М. Биохимия свертывания крови, М., 1978; Кудряшов Б. А. Биологические проблемы регуляции жидкого состояния крови и ее свертывания, М., 1975; Human blood coagulation, haemostasis and thrombosis, ed. by Б. Biggs, Oxford a. o., 1972; Per1 i с k E. Gerinnungslaboratorium in Kli-nik und Praxis, Lpz., 1971. См. также библиогр. к ст. Свертывающая система крови.
Г. В. Андреенко.
Источник: xn--90aw5c.xn--c1avg
Образование фибрина[править | править код]
Образуется фибрин в три стадии:
- На первой стадии под действием тромбина от молекулы фибриногена отщепляются два пептида А (молекулярная масса около 2000) и два пептида Б (молекулярная масса около 2500) и образуется фибрин-мономер, построенный из двух идентичных субъединиц, соединённых дисульфидными связями. Каждая из субъединиц состоит из трёх неодинаковых полипептидных цепей, обозначаемых a, b, g.
- На второй стадии фибрин-мономер самопроизвольно превращается в сгусток, называемый фибрин-агрегатом, или нестабилизированным фибрином. Агрегация фибрин-мономера (самосборка фибриновых волокон) включает переход молекулы из состояния глобулы в состояние фибриллы. В образовании фибрин-агрегата принимают участие водородные и электростатические связи и силы гидрофобного взаимодействия, которые могут быть ослаблены в концентрированных растворах мочевины и др. агентов, вызывающих денатурацию. Это приводит к восстановлению фибрин-мономера. Образование фибрин-агрегата ускоряется веществами, несущими положительный заряд (ионы кальция, протаминсульфат), и тормозится отрицательно заряженными соединениями (гепарин).
- На третьей стадии фибрин-агрегат претерпевает изменения, обусловленные ферментативным воздействием фибринстабилизирующего фактора XIII а (или фибринолигазы). Под действием этого фактора образуются прочные ковалентные связи между g-, а также между a-полипептидными цепями молекул фибрин-агрегата, в результате чего он стабилизируется в фибрин-полимер, нерастворимый в концентрированных растворах мочевины. При врождённой или приобретённой недостаточности в организме фактора XIII и при некоторых заболеваниях фибрин-агрегат не стабилизируется в фибрин-полимер, что сопровождается кровоточивостью.
Фибрин получают путём промывки и высушивания кровяного сгустка. Из фибрина приготовляют стерильные губки и плёнки для остановки кровотечения из мелких сосудов при различных хирургических операциях.
Болезни[править | править код]
Чрезмерное количество фибрина в крови приводит к тромбозу, а нехватка фибрина предрасполагает к кровоизлияниям.
Дисфибриногенемия — заболевание печени, которое может привести к снижению синтезируемого фибриногена или к синтезу молекул фибриногена с пониженной активностью. Афибриногенемия (фиброген-дефицит), гипофиброгенемия и дисфибриногенемия — наследственные заболевания, связанные с мутациями генов четвертой хромосомы, приводящие соответственно к отсутствию синтеза фибриногена, к уменьшению количества синтезируемого фибриногена и к изменению его структуры и понижению активности.
Более распространены приобретенные формы дефицита фибриногена, которые могут быть обнаружены путём проведения лабораторных исследований плазмы крови или цельной крови путём тромбобластометрии. Причиной такого состояния могут быть гемодилюция, кровопотеря, некоторые случаи диссеминированного внутрисосудистого свёртывания, а также сепсис. У пациентов с дефицитом фибриногена коррекция его содержания в крови возможна путём инфузии свежезамороженной плазмы, криопреципитата или концентрированного фибриногена. Существует все больше свидетельств того, что коррекция дефицита фибриногена или нарушений его полимеризации очень важны для больных с кровотечением.
Локальные скопления фибрина в радужке глаза, преципитаты, являются симптомом иридоциклита.
Источник: ru.wikipedia.org
