Фермент амилаза расщепляет

Амилаза – один из ферментов пищеварительного сока, который выделяется слюнными железами и поджелудочной железой.

Синонимы русские

Диастаза, сывороточная амилаза, альфа-амилаза, амилаза сыворотки.

Синонимы английские

Amy, alpha-amylase, AML, diastase, 1,4-α-D-glucanohydralase, serum amylase, blood amylase.

Метод исследования

Кинетический колориметрический метод.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

1. Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Амилаза – один из нескольких ферментов, которые вырабатываются в поджелудочной железе и входят в состав панкреатического сока. Липаза расщепляет жиры, протеаза – белки, а амилаза расщепляет углеводы. Из поджелудочной железы панкреатический сок, содержащий амилазу, через панкреатический проток попадает в двенадцатиперстную кишку, где помогает переварить пищу.

В норме только небольшое количество амилазы циркулирует в кровяном русле (из-за обновления клеток поджелудочной железы и слюнных желез) и попадает в мочу. Если происходит повреждение поджелудочной железы, как при панкреатите, или если панкреатический проток блокируется камнем либо опухолью, амилаза начинает в больших количествах попадать в кровоток, а затем в мочу.

Небольшие количества амилазы образуются в яичниках, кишечнике, бронхах и скелетной мускулатуре.

Для чего используется исследование?

• Чтобы диагностировать острый или хронический панкреатит и другие заболевания, вовлекающие в патологический процесс поджелудочную железу (вместе с тестом на липазу).
• Для контроля за лечением рака, затрагивающего поджелудочную железу.
• Чтобы убедиться, что панкреатический проток не скомпрометирован после удаления камней из желчного пузыря.

Когда назначается исследование?

• Когда у пациента есть признаки патологии поджелудочной железы:
  • интенсивная боль в животе и спине («опоясывающая боль»),
  • повышение температуры,
  • потеря аппетита,
  • рвота.
  
  
• При наблюдении за состоянием пациента с заболеванием поджелудочной железы и контроле за эффективностью его лечения.

Что означают результаты?

Референсные значения: 28 — 100 Ед/л.

Причины повышения активности общей амилазы в сыворотке

• Острый панкреатит. При этом заболевании активность амилазы может превосходить допустимую в 6-10 раз. Повышение обычно происходит через 2-12 часов после повреждения поджелудочной железы и сохраняется в течение 3-5 дней. Вероятность того, что острая боль вызвана острым панкреатитом, достаточно высока, если активность амилазы превышает 1000 Ед/л. Тем не менее у некоторых больных с острым панкреатитом данный показатель иногда повышается незначительно или даже остается в норме. Вообще, активность амилазы не отражает тяжести поражения поджелудочной железы. К примеру, при массивном панкреатите может происходить гибель большинства клеток, вырабатывающих амилазу, поэтому ее активность не изменяется.
• Хронический панкреатит. При хроническом панкреатите активность амилазы вначале умеренно повышена, однако затем может уменьшаться и приходить в норму по мере усугубления поражения поджелудочной железы. Основная причина хронического панкреатита – алкоголизм.

• Травма поджелудочной железы.
• Рак поджелудочной железы.


• Закупорка (камнем, рубцом) панкреатического протока.
• Острый аппендицит, перитонит.
• Перфорация (прободение) язвы желудка.
• Декомпенсация сахарного диабета – диабетический кетоацидоз.
• Нарушение оттока в слюнных железах или слюнных протоках, например при паротите (свинке).
• Операции на органах брюшной полости.
• Острый холецистит – воспаление желчного пузыря.
• Кишечная непроходимость.
• Прерванная трубная беременность.
• Разрыв аневризмы аорты.
• Макроамилаземия – редкое доброкачественное состояние, когда амилаза соединяется с крупными белками в сыворотке и поэтому не может пройти через почечные клубочки, накапливаясь в сыворотке крови.

Причины понижения активности общей амилазы в сыворотке

• Снижение функции поджелудочной железы.
• Тяжелый гепатит.
• Муковисцидоз (кистозный фиброз) поджелудочной железы – тяжелое наследственное заболевание, связанное с поражением желез внешней секреции (легких, желудочно-кишечного тракта).
• Удаление поджелудочной железы.

Что может влиять на результат?

• Активность амилазы в сыворотке повышается:

1. 1. у беременных,
   2. при приеме каптоприла, кортикостероидов, оральных контрацептивов, фуросемида, ибупрофена, наркотических анальгетиков.

• Повышенный холестерин может занижать активность амилазы.

Важные замечания

• При остром панкреатите повышение амилазы обычно сопровождается увеличением активности липазы.
• Активность амилазы у детей в первые два месяца жизни низкая, она повышается до взрослого уровня к концу первого года.

Также рекомендуется

• Амилаза общая в суточной моче
• Амилаза панкреатическая
• Липаза

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, терапевт, гастроэнтеролог, хирург.

Источник: helix.ru

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты делятся на три основные группы:
амилазы — ферменты, расщепляющие углеводы;
протеазы — ферменты, расщепляющие белки;
липазы — ферменты, расщепляющие жиры.

Переработка пищи начинается в ротовой полости. Под действием фермента слюны птиалина (амилазы) крахмал превращается сначала в декстрин, а затем в дисахарид мальтозу. Второй фермент слюны мальта-за расщепляет мальтозу на две молекулы глюкозы. Частичное расщепление крахмала, начавшись в ротовой полости, продолжается в желудке. Однако, по мере смешивания пищи с желудочным соком, соляная кислота желудочного сока прекращает действие птиалина и мальтазы слюны. Переваривание углеводов завершается в кишечнике, где высокоактивные ферменты секрета поджелудочной железы (инвертаза, маль-таза, лактаза) расщепляют дисахариды до моносахаридов.

Переваривание белков пищи представляет ступенчатый процесс, который завершается в три этапа:
1) в желудке;
2) в тонком кишечнике;
3) в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника.

На первых двух этапах расщепляются длинные полипептидные цепи белка до коротких олигопептидов. Олигопепти-ды всасываются в клетки слизистой кишечника, где расщепляются до аминокислот. На длинные полипептиды действуют ферменты протеазы, на олигопепти-ды — пептидазы. В желудке на белки воздействует пепсин, вырабатываемый слизистой желудка в неактивной форме, называемой пепсиногеном.

В кислой среде неактивный пепсиноген активируется, превращаясь в пепсин. В тонком кишечнике в нейтральной среде на частично переваренные белки воздействуют протеазы поджелудочной железы — трипсин и химо-трипсин. На олигопептиды в слизистой кишечника воздействует ряд клеточных пептидаз, расщепляющих их до аминокислот.

Переваривание жиров пищи начинается в желудке. Под действием липазы желудочного сока жиры частично расщепляются на глицерин и жирные кислоты. В двенадцатиперстной кишке жир смешивается с поджелудочным (панкреатическим) соком и желчью. Соли желчных кислот эмульгируют жиры, что облегчает воздействие на них фермента поджелудочного сока липазы, расщепляющей жиры на глицерин и жирные кислоты.

Продукты переваривания белков, жиров и углеводов — аминокислоты, жирные кислоты, моносахариды — всасываются через эпителий тонкого кишечника в кровь.
е, что не успело перевариться или всосаться, переходит в толстый кишечник, где подвергается глубокому распаду под влиянием ферментов микроорганизмов с образованием ряда токсических веществ, отравляющих организм. Гнилостные микроорганизмы толстого кишечника уничтожаются молочнокислыми бактериями молочнокислых продуктов. Поэтому, чтобы организм меньше отравлялся ядовитыми отходами микроорганизмов, нужно ежедневно потреблять кефир, простоквашу и другие молочнокислые продукты.

В толстом кишечнике происходит формирование каловых масс, которые накапливаются в сигмовидной кишке. При акте дефекации они выделяются из организма через прямую кишку.

Всосавшиеся в кишечнике и поступившие в кровь продукты расщепления пищевых веществ в дальнейшем участвуют во множестве химических реакций. Эти реакции называются обменом веществ, или метаболизмом.

В печени происходит образование глюкозы, обмен аминокислот. Печень выполняет также обезвреживающую роль по отношению к ядовитым веществам, которые всасываются из кишечника в кровь.

Далее:
Обмен веществ в организме

Вы можете авторизоваться через следующие сервисы:

Пищеварение – цепь важнейших процессов, происходящих в нашем организме, благодаря которой органы и ткани получают необходимые питательные вещества.

Заметьте, никаким другим способом в организм не могут поступить ценные белки, жиры, углеводы, минералы и витамины. Пища поступает в ротовую полость, проходит пищевод, попадает в желудок, оттуда отправляется в тонкий, затем в толстый кишечник. Это схематичное описание того, как проходит пищеварение. На самом деле всё гораздо сложнее. Пища проходит определённую обработку в том или ином отделе желудочно-кишечного тракта. Каждый этап – отдельный процесс.

Нужно сказать, что огромную роль в пищеварении играют ферменты, которые сопровождают пищевой комок на всех этапах. Ферменты представлены в нескольких видах: ферменты, отвечающие за переработку жиров; ферменты, отвечающие за переработку белков и, соответственно, углеводов. Что же представляют собой эти вещества? Ферменты (энзимы) являются белковыми молекулами, ускоряющими химические реакции. Их наличие/отсутствие определяет скорость и качество обменных процессов. Многим людям для нормализации метаболизма приходится принимать препараты, содержащие ферменты, так как их пищеварительная система не справляется с поступаемой пищей.

Ферменты для углеводов

Пищеварительный процесс, ориентированный на углеводы, начинается ещё в ротовой полости. Пища измельчается с помощью зубов, параллельно подвергаясь воздействию слюны. В слюне и кроется секрет в виде фермента птиалина, который превращает крахмал в декстрин, а после в дисахарид мальтозу. Мальтозу же расщепляет фермент мальтаза, разбивая её на 2 молекулы глюкозы. Итак, первый этап ферментативной обработки пищевого комка пройден. Расщепление крахмалистых соединений, начавшееся во рту, продолжается в желудочном пространстве. Пища, поступив в желудок, испытывает на себе действие соляной кислоты, которая блокирует ферменты слюны. Завершающая стадия расщепления углеводов проходит внутри кишечника с участием высокоактивных ферментных веществ. Эти вещества (мальтаза, лактаза, инвертаза), перерабатывающие моносахариды и дисахариды, содержатся в секреторной жидкости поджелудочной железы.

Ферменты для белков

Расщепление белков проходит в 3 этапа. Первый этап осуществляется в желудке, второй – в тонком кишечнике, а третий – в полости толстого кишечника (этим занимаются клетки слизистой оболочки). В желудке и тонком кишечнике под действием ферментов протеазов полипептидные белковые цепи распадаются на более короткие олигопептидные, которые после попадают в клеточные образования слизистой оболочки толстого кишечника. С помощью пептидазов олигопептиды расщепляются до конечных белковых элементов – аминокислот.

Слизистая желудка вырабатывает неактивный фермент пепсиноген. В катализатор он превращается лишь под влиянием кислой среды, становясь пепсином. Именно пепсин нарушает целостность белков. В кишечнике на белковую пищу воздействуют ферментные вещества поджелудочной железы (трипсин, а также химотрипсин), переваривая длинные белковые цепи в нейтральной среде. Олигопептиды подвергаются расщеплению до аминокислот с участием некоторых пептидазовых элементов.

Ферменты для жиров

Жиры, как и другие пищевые элементы, перевариваются в желудочно-кишечном тракте в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке, в котором липазы расщепляют жиры на жирные кислоты и глицерин. Составляющие жиров отправляются в двенадцатиперстную кишку, где смешиваются с желчью и соком поджелудочной железы. Желчные соли подвергают жиры эмульгации, чтобы ускорить их обработку ферментом панкреатического сока липазой.

Путь расщеплённых белков, жиров, углеводов

Как уже выяснилось, под действием ферментов белки, жиры и углеводы распадаются на отдельные составляющие. Жирные кислоты, аминокислоты, моносахариды попадают в кровь посредством эпителия тонкого кишечника, а «отходы» отправляются в полость толстого кишечника. Здесь всё, что не смогло перевариться, становится объектом внимания микроорганизмов. Они перерабатывают эти вещества собственными ферментами, образуя шлаки и токсины. Опасным для организма является попадание продуктов распада в кровь. Гнилостную микрофлору кишечника можно подавить кисломолочными бактериями, содержащимися в кисломолочных продуктах: твороге, кефире, сметане, ряженке, простокваше, йогурте, кумысе. Вот почему рекомендуется ежедневное их употребление. Однако перебарщивать с кисломолочными продуктами нельзя.

Все непереваренные элементы составляют каловые массы, которые накапливаются в сигмовидном отрезке кишечника. А покидают они толстый кишечник через прямую кишку.

Полезные микроэлементы, образовавшиеся в ходе расщепления белков, жиров и углеводов, всасываются в кровь. Их назначение – участие в большом числе химических реакций, обусловливающих протекание метаболизма (обмена веществ). Важную функцию выполняет печень: она осуществляет конвертацию аминокислот, жирных кислот, глицерина, молочной кислоты в глюкозу, таким образом обеспечивая организм энергией. Также печень представляет собой своеобразный фильтр, очищающий кровь от токсинов, ядов.

Вот так протекают в нашем организме пищеварительные процессы с участием важнейших веществ – ферментов. Без них переваривание пищи невозможно, а, значит, невозможна нормальная работы пищеварительной системы.

Код для вставки в блог: выделить

Ссылка будет выглядеть так:

Пищеварение и ферменты В статье описаны этапы пищеварения в зависимости от действия тех или иных пищеварительных ферментов. Рассказано о самих ферментах, участвующих в расщеплении жиров, белков и углеводов.

Ферменты солода и их субстраты

Ферменты, расщепляющие крахмал

Гидролитическое расщепление крахмала (амилолиз) при затирании катализируют амилозы солода. Кроме них солод содержит несколько ферментов из групп амилоглюкозидаз и трансфераз, которые атакуют некоторые продукты расщепления крахмала; однако по количественному соотношению они имеют при затирании только второстепенное значение.

При затирании природным субстратом является крахмал, содержащийся в солоде. Так же как любой природный крахмал, он не является единым химическим веществом, а смесью, содержащей в зависимости от происхождения от 20 до 25% амилозы и 75-80% амилопектина.

Молекула амилозы образует длинные, неразветвленные, спиральносвернутые цепочки, состоящие из молекул α-глюкозы, взаимно связанных глюкозидными связями в положении α-1,4. Количество глюкозных молекул различно и колеблется от 60 до 600. Амилоза растворима в воде и окрашивается йодным раствором в синий цвет. По Мейеру [1], амилоза под действием β-амилазы солода полностью гидролизуется до мальтозы.

Молекула амилопектина состоит из коротких разветвленных цепочек. Наряду со связями в положении α-1,4, в разветвленных местах встречаются также связи α-1,6. Глюкозных единиц в молекуле насчитывается около 3000. Ячменный амилопектин содержит их, по Мак Леоду [2], от 24 до 26, в то время как солодовый только 17-18. Амилопектин без нагрева нерастворим в воде, при нагреве образует клейстер.

Солод содержит две амилазы, расщепляющие крахмал до мальтозы и декстринов. Одна из них катализирует реакцию, при которой быстро исчезает синяя окраска с йодным раствором, однако мальтозы образуется относительно мало; эта амилаза называется декстринирующей или α-амилазой (α-1,4-глюкан-4-глюканогидролаза, ЕК 3.2.1 Л.). Под действием второй амилазы синяя окраска с йодным раствором исчезает только тогда, когда образуется большое количество мальтозы; это амилаза осахаривающая или β-амилаза (β-1,4-глюканмальтогидролаза, ЕК 3.2.1.2)*.

* ()

Декстринирующая α-амилаза. Она является типичным компонентом солода.

α-Амилаза активизируется при солодоращении, однако в ячмене Кнеен обнаружил ее только в 1944 г. [3]. Она катализирует расщепление α-1,4 глюкозидных связей. Молекулы обоих компонентов крахмала, т. е. амилозы и амилопектина, при этом неравномерно разрываются внутри; только конечные связи, не гидролизуются. Происходит разжижение и декстринизация проявляющаяся в быстром снижении вязкости раствора (разжижение затора). Разжижение крахмального клейстера является одной из функций солодовой α-амилазы. Представление об участии другого разжижающего фермента (амилофосфатазы) в настоящее время не считается обоснованным. Характерно, что α-амилаза вызывает исключительно быстрое снижение вязкости крахмального клейстера, восстанавливающая способность которого при этом возрастает очень медленно. Синяя йодная реакция крахмального клейстера (т. е. раствора амилопектина) под действием α-амилазы быстро изменяется через красную, бурую да ахроической точки, а именно при низкой восстанавливающей способности.

В естественных средах, т. е. в солодовых экстрактах и заторах, аα-амилаза имеет температурный оптимум 70°С; инактивируется при 80°С. Оптимальная зона pH равна от 5 до 6 с четким максимумом на рН-кривой. Она стабильна в диапазоне pH от S до 9. аα-Амилаза очень чувствительна к повышенной кислотности (является кислотонеустойчивой); инактивируется окислением да pH 3 при 0°С или до pH 4,2-4,3 при 20°С.

Осахаривающая β-амилаза. Она содержится в ячмене и ее объем при соложении (проращивании) сильно возрастает. β-Амилаза обладает высокой способностью катализировать расщепление крахмала до мальтозы. Она не разжижает нерастворимый нативный крахмал и даже крахмальный клейстер.

Из неразветвленных цепочек амилазы β-амилаза отщепляет вторичные α-1,4 глюкозидные связи, а именно от невосстанавливающихся (неальдегидных) концов цепей. Мальтоза постепенно отщепляет от отдельных цепочек по одной молекуле. Расщепление амилопектина происходит также, однако фермент атакует разветвленную молекулу амилопектина одновременно в нескольких пространственных цепочках, а именно в местах разветвления, где находятся связи α-1,6, перед которыми расщепление прекращается.

Вязкость крахмального клейстера под действием α-амилазы снижается медленно, в то время как восстанавливающая способность возрастает равномерно. Йодная окраска переходит из синей очень медленно в фиолетовую, а потом в красную, однако ахроической точки вообще не достигает.

Температурный оптимум β-амилазы в солодовых экстрактах и заторах находится при 60-65°С; она инактивируется при 75°С. Оптимальная зона pH равна 4,5-5, по другим данным — 4,65 при 40-50°С с нерезким максимумом на рН-кривой.

Общее действие α- и β-амилазы. Амилаза (диастаза), содержащаяся в солоде обычных типов и в специальном диастатическом солоде, является природной смесью α- и β-амилазы, в которой β-амилаза количественно преобладает над α-амилазой.

При одновременном действии обеих амилаз гидролиз крахмала намного глубже, чем при самостоятельном действии одного из названных ферментов, и мальтозы при этом получается 75-80%.

Осахаривание амилозы и конечных групп амилопектина β-амилаза начинает с конца цепочек, в то время как α-амилаза атакует молекулы субстрата внутри цепочек.

Низшие и высшие декстрины образуются наряду с мальтозой под действием α-амилазы на амилозу и амилопектин. Высшие декстрины образуются также под действием β-амилазы на амилопектин. Декстрины являются разновидностью эритрогранулозы и α-амилаза разрывает их вплоть до α-1,6 связей, так что образуются новые центры для действия β-амилазы. Тем самым α-амилаза повышает активность β-амилазы. Кроме того, α-амилаза атакует декстрины типа гексозы, образующиеся под действием β-амилазы на амилозу.

Декстрины с нормальными прямыми цепочками осахариваются обеими амилазами. При этом β-амилаза дает мальтозу и немного мальтотриозы, а α-амилаза — мальтозу, глюкозу и мальтотриозу, которая дальше расщепляется до мальтозы и глюкозы. Декстрины с разветвленными цепочками рвутся до мест разветвления. При этом образуются низшие декстрины, иногда олигосахариды, главным образом трисахариды и изомальтоза. Таких разветвленных остаточных продуктов, которые ферменты дальше не гидролизуют, насчитывается около 25-30% и они называются конечными декстринами.

Разницу температурного оптимума α- и β-амилазы на практике используют для регулировки взаимодействия обоих ферментов тем, что подбором правильной температуры поддерживают деятельность одного фермента в ущерб другому.

Амилоглюкозидазы солода, например α- и β-глюкозидаза, β-h-фруктозидаза, — это гидролизующие ферменты, реагирующие точно так же, как амилазы, которые, однако, гидролизуют не крахмал, а только некоторые продукты расщепления.

Трансглюкозидазы, скорее негидролизующиеся ферменты, однако механизм катализированных ими реакций подобен механизму гидролаз. В солоде содержатся трансглюкозидазы, фосфорилирующие или фосфорилазы, и нефосфорилирующие, например циклодекстриназа, амиломальтаза и др. Все эти ферменты катализируют перенос сахарных радикалов. Их технологическое значение второстепенное.

Ферменты, расщепляющие белковые вещества

Расщепление белков (протеолиз) катализируют при затира-нии ферменты из группы пептидаз или протеаз (пептид гидролаз, ЕК 34), гидролизующие пептидные связи = СО = NH =. Они делятся на эндопептидазы, или протеиназы (пептид пептидогидролазы, ЕК 3.44) и экзопептидазы или пептидазы (дипептид гидролазы, ЕК 3.4.3).

В заторах субстратами являются остатки белкового вещества ячменя, т. е. лейкозина, эдестина, гордеина и глютелина, частично измененного при соложении (например, коагулированного при сушке) и продукты их расщепления, т. е. альбумозы, пептоны и полипептиды.

Некоторые белковые вещества образуют открытые цепи связанных пептидными связями аминокислот со свободными концевыми аминными группами = NH2 И карбоксильными группами = СООН. Кроме них в молекуле белков могут находиться аминогруппы диаминокарбоновых кислот и карбоксильные группы дикарбоновых кислот. До тех пор пока некоторые белки имеют пептидные цепи, замкнутые в кольца, они не имеют конечных аминных и карбоксильных групп.

Ячмень и солод содержат один фермент из группы эндопептидаз (протеиназ) и не менее двух эксопептидаз (пептидаз). Их гидролизующее действие взаимно дополняется.

Эндопептидаза (протеиназа). Как настоящая протеиназа, ячменная и солодовая эндопептидаза гидролизует внутренние пептидные связи протеинов. Макромолекулы белков при этом расщепляются на меньшие частицы, т. е. полипептиды с меньшей молекулярной массой. Точно так же, как остальные протеиназы, ячменная и солодовая протеиназа действуют активнее на измененные белки, например денатурированные, чем на белки нативные.

По своим свойствам ячменная и солодовая протеиназы относятся к ферментам типа папаина, очень распространенным в растениях. Их оптимальная температура находится между 50-60°С, оптимум pH колеблется от 4,6 до 4,9 в зависимости от субстрата. Протеиназа относительно стабильна при высоких температурах и тем самым отличается от пептидаз. Наиболее стабильна она в изоэлектрической области, т. е. при pH от 4,4 до 4,6. По Кольбаху, активность фермента в водной среде снижается уже спустя 1 ч при 30°С; при 70°С через 1 ч он полностью разрушается.

Гидролиз, катализированный солодовой протеиназой, протекает постепенно. Между белками и полипептидами было выделено несколько промежуточных продуктов, из которых важнейшими являются пептоны, называемые также протеозы, альбумозы и т. д. Это высшие продукты расщепления коллоидного характера, которые имеют типичные свойства белков. Они осаждаются в кислой среде танином, однако при биуретовой реакции (т. е. реакции с сернокислой медью в щелочном растворе белка) окрашиваются в розовый цвет вместо фиолетового. При кипячении пептоны не коагулируют. Растворы имеют активную поверхность, они вязки и при встряхивании легко образуют пену.

Последнюю степень расщепления белков, катализированных солодовой протеиназой, представляют полипептиды. Они только отчасти являются высокомолекулярными веществами с коллоидными свойствами. Нормально полипептиды образуют молекулярные растворы, легко диффундирующие. Как правило, они не реагируют как белки и не осаждаются танином. Полипептиды являются субстратом пептидаз, которые дополняют действие протеиназы.

Экзопептидазы (пептидазы). Комплекс пептидаз представлен в солоде двумя ферментами, однако допускается наличие и других.

Пептидазы катализируют отщепление терминальных остатков аминокислот от пептидов, причем сначала образуются дипептиды и, наконец, аминокислоты. Пептидазы характеризуются субстратной специфичностью. Среди них имеются и дипептидазы, гидролизующие только дипептиды, и полипептидазы, гидролизующие высшие пептиды, содержащие в молекуле не менее трех аминокислот. В группе пептидаз различаются аминополипептидазы, активность которых обусловливает присутствие свободной аминогруппы, и карбоксипептидазы, требующие присутствия свободной карбоксильной группы.

Все солодовые пептидазы имеют оптимальный pH в слабощелочной области между pH 7 и 8 и оптимальную температуру около 40°С. При pH 6, при котором протекает протеолиз в прорастающем ячмене, активность пептидаз ярко выражена, в то время как при pH 4,5-5,0 (оптимум протеиназ) пептидазы инактивируются. В водных растворах активность пептидаз снижается уже при 50°С, при 60°С пептидазы быстро инактивируются.

Ферменты, расщепляющие сложные эфиры фосфорной кислоты

При затирании большое значение придается ферментам катализирующим гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты.

Отщепление фосфорной кислоты технически очень важно из-за ее непосредственного влияния на кислотность и буферную систему пивоваренных полупродуктов и пива.

Природным субстратом солодовых фосфоэстераз являются сложные эфиры фосфорной кислоты, из которых в солоде преобладает фитин. Это смесь кзльцисвых и магниевых солей фитиновой кислоты, которая является гексафосфорным сложным эфиром инозита. В фосфатидах фосфор связан как сложный эфир с глицерином, в то время как нуклеотиды содержат фосфорный эфир рибозы, связанный с пиримидиновым или пуриновым основанием.

Важнейшей солодовой фосфоэстеразой является фитаза (мезоинозитгексафосфатфосфогидролаза, ЕК 3.1.3.8). Она очень активна. От фитина фитаза постепенно отщепляет фосфорную кислоту. При этом образуются различные фосфорные сложные эфиры инозита, которые в конце концов дают инозит и неорганический фосфат. Наряду с фитазой были описаны также сахарофосфорилаза, нуклеотидпирофосфатаза, глицерофосфатаза и пи- рофосфатаза.

Оптимальный pH солодовых фосфатаз находится в относительно узком диапазоне — от 5 до 5,5. К высоким температурам они чувствительны по-разному. Оптимальный температурный интервал 40-50°С очень близок к температурному интервалу пептидаз (протеаз).

Ферменты, расщепляющие продукты питания

Строительный материал для мышц и энергию, необходимую для жизнедеятельности, организм получает исключительно из пищи. Получение энергии из пищи — вершина эволюционного механизма потребления энергии. В процессе переваривания пища превращается в составные элементы, которые могут быть использованы организмом.

При высоких физических нагрузках потребность в пищевых веществах может быть настолько велика, что даже здоровый желудочно-кишечный тракт не способен будет обеспечить организм достаточным количеством пластического и энергетического материала. В связи с этим, возникает противоречие между потребностью организма в пищевых веществах и способностью желудочно-кишечного тракта эту потребность удовлетворить.

Попробуем рассмотреть способы решения этой проблемы.

Для того, чтобы понять, каким образом лучше всего повысить переваривающую способность желудочно-кишечного тракта, необходимо сделать краткий экскурс в физиологию.

В химических преобразованиях пищи самую важную роль играет секреция пищеварительных желез. Она строго координирована. Пища, передвигаясь по желудочно-кишечному тракту, подвергается поочередному воздействию различных пищеварительных желез.

Понятие “пищеварение” неразрывно связано с понятием пищеварительных ферментов. Пищеварительные ферменты – это узкоспециализированная часть ферментов, основная задача которых — расщепление сложных пищевых веществ в желудочно-кишечном тракте до более простых, которые уже непосредственно усваиваются организмом.

Рассмотрим основные компоненты пищи:

Углеводы. Простые углеводы сахара (глюкоза, фруктоза) переваривания не требуют. Они благополучно всасываются в ротовой полости, 12-и перстной кишке и тонком кишечнике.

Сложные углеводы — крахмал и гликоген требуют переваривания (расщепления) до простых сахаров.

Частичное расщепление сложных углеводов начинается уже в ротовой полости, т.к. слюна содержит амилазу — фермент, расщепляющий углеводы. Амилаза слюны L-амилаза, осуществляет лишь первые фазы распада крахмала или гликогена с образованием декстринов и мальтозы. В желудке действие слюнной L -амилазы прекращается из-за кислой реакции содержимого желудка (рН 1,5-2,5). Однако в более глубоких слоях пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный сок, действие слюнной амилазы некоторое время продолжается и происходит расщепление полисахаридов с образованием декстринов и мальтозы.

Когда пища попадает в 12-и перстную кишку, там осуществляется самая важная фаза превращения крахмала (гликогена), рН возрастает до нейтральной среды и L -амилаза максимально активизируется. Крахмал и гликоген полностью распадаются до мальтозы. В кишечнике мальтоза очень быстро распадается на 2 молекулы глюкозы, которые быстро всасываются.

Дисахариды.

Сахароза (простой сахар), попавшая в тонкий кишечник, под действием фермента сахарозы быстро превращается в глюкозу и фруктозу.

Лактоза, молочный сахар, который содержится только в молоке, под действием фермента лактозы.

В конце концов, все углеводы пищи распадаются на составляющие их моносахариды (преимущественно глюкоза, фруктоза и галактоза), которые всасываются кишечной стенкой и затем попадают в кровь. Свыше 90% всосавшихся моносахаридов (главным образом глюкозы) через капилляры кишечных ворсинок попадают в кровеносную систему и с током крови доставляются прежде всего в печень. В печени большая часть глюкозы превращается в гликоген, который откладывается в печеночных клетках.

Итак, теперь мы с вами знаем, что основными ферментами, расщепляющими углеводы, являются амилаза, сахароза и лактоза. Причем более 90% удельного веса занимает амилаза. поскольку большая часть потребляемых нами углеводов являются сложными, то и амилаза соответственно — основной пищеварительный фермент, расщепляющий углеводы (сложные).

Белки. Белки пищи не усваиваются организмом, они не будут расщеплены в процессе переваривания пищи до стадии свободных аминокислот. Живой организм обладает способностью использовать вводимый с пищей белок только после его полного гидролиза в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, из которых затем в клетках организма строятся свойственные для данного вида специфические белки.

Процесс переваривания белков и является многоступенчатым. Ферменты, расщепляющие белки называются “протиолитическими”. Примерно 95-97% белков пищи (те, что подверглись расщеплению) всасываются в кровь в виде свободных аминокислот.

Ферментный аппарат желудочно-кишечного тракта расщепляет пептидные связи белковых молекул поэтапно, строго избирательно. При отсоединении от белковой молекулы одной аминокислоты получается аминокислота и пептид. Затем от пептида отщепляется еще одна аминокислота, затем еще и еще. И так до тех пор, пока вся молекула не будет расщеплена до аминокислот.

Основной протеолитический фермент желудка — пепсин. Пепсин расщепляет крупные белковые молекулы до пептидов и аминокислот. Активен пепсин только в кислой среде, поэтому для его нормальной активности необходимо поддерживать определенный уровень кислотности желудочного сока. При некоторых заболеваниях желудка (гастрит и т.д.) кислотность желудочного сока значительно снижается.

В желудочном соке содержится также ренин. Это протеолитический фермент, который вызывает створаживание молока. Молоко в желудке человека должно сначала превращаться в кефир, а уж затем подвергаться дальнейшему усвоению. При отсутствии ренина (считается, что он присутствует в желудочном соке только до 10-13 летнего возраста) молоко не будет створоженным, проникает в толстый кишечник и там подвергается процессам гниения (лактаальбумины) и брожения (галактоза). Утешением служит тот факт, что у 70% взрослых людей функцию ренина берет на себя пепсин. 30% взрослых людей молоко все-таки не переносит. Оно вызывает у них вздутие кишечника (брожение галактозы) и послабление стула. Для таких людей предпочтительны кисломолочные продукты, в которых молоко находится уже в створоженном виде.

В 12-и перстной кишке пептиды и белки подвергаются уже более сильной “агрессии” протеолитичекими ферментами. Источником этих ферментов служит внешнесекреторный аппарат поджелудочной железы.

Итак, 12-и перстная кишка содержит такие протеолитические ферменты, как трипсин, химотрипсин, коллагеназа, пептидаза, эластаза. А отличие от протеолитичеких ферментов желудка, ферменты поджелудочной железы разрывают большую часть пептидных связей и превращают основную массу пептидов в аминокислоты.

В тонком кишечнике полностью завершается распад еще имеющихся пептидов до аминокислот. Происходит всасывание основного количества аминокислот путем пассивного транспорта. Всасывание путем пассивного транспорта означает, что чем больше аминокислот будет находиться в тонком кишечнике, тем больше их всосется в кровь.

Тонкий кишечник содержит большой набор различных пищеварительных ферментов, которые объединяются под общим названием пептидазы. Здесь завершается в основном пищеварение белков.

Следы пищеварительных процессов можно отыскать еще и в толстом кишечнике, где под влиянием микрофлоры происходит частичный распад трудноперевариваемых молекул. Однако этот механизм носит рудиментарный характер и серьезного значения в общем процессе пищеварения не имеет.

Заканчивая рассказ о гидролизе белков, следует упомянуть, что все основные процессы пищеварения протекают на поверхности слизистой оболочки кишечника (пристеночное пищеварение по А. М. Уголеву).

Жиры (липиды). Слюна не содержит ферментов, расщепляющих жиры. В полости рта жиры не подвергаются никаким изменениям. Желудок человека содержит некоторое количество липазы. Липаза — фермент, расщепляющий жиры. В желудке человека, однако, липаза малоактивна из-за очень кислой желудочной среды. Только у грудных детей липаза расщепляет жиры грудного молока.

Расщепление жиров у взрослого человека происходит в основном в верхних отделах тонкого кишечника. Липаза не может воздействовать на жиры, если они не эмульгированы. Эмульгирование жиров происходит в 12-и перстной кишке, сразу же, как только туда попадает содержимое желудка. Основное эмульгирующее действие на жиры оказывают соли желчных кислот, которые попадают в 12-и перстную кишку из желчного пузыря. Желчные же кислоты синтезируются в печени из холестерина. Желчные кислоты не только эмульгируют жиры, но и активизируют липазу 12-и перстной кишки и кишечника. Эта липаза вырабатывается в основном внешнесекреторным аппаратом поджелудочной железы. Причем поджелудочная железа вырабатывает несколько видов липаз, которые расщепляют нейтральный мир на глицерин и свободные жирные кислоты.

Частично жиры в виде тонкой эмульсии могут всасываться в тонком кишечнике в неизменном виде, однако основная часть жира всасывается лишь после того, как липаза поджелудочной железы расщепит его на жирные кислоты и глицерин. Жирные кислоты с короткой цепью всасываются легко. Жирные же кислоты с длинной цепью всасываются плохо. Для всасывания им приходится соединиться с желчными кислотами, фосфолипидами и холестерином, образуя так называемые мицеллы — жировые шарики.

При необходимости ассимилировать большие, чем обычно, количества пищи и ликвидировать противоречие между потребностью организма в пищевых вещевых и способностью желудочно-кишечного тракта обеспечить эту потребность, чаще всего используют ведение извне фармакологических препаратов, содержащих пищеварительные ферменты.



Химическая сущность переваривания жиров. Ферменты, расщепляющие жиры. Состав желчи.

Химическая обработка корма происходит при помощи ферментов пищеварительных соков, вырабатываемых железами пищеварительного тракта: слюнными, желудочными, кишечными, поджелудочной. Различают три группы пищеварительных ферментов: протеолитические — расщепляющие белки до аминокислот, глюкозидные (амилолитические) — гидролизирующие углеводы до глюкозы и липолитические — расщепляющие жиры на глицерин и жирные кислоты.

Гидролиз жира происходит, главным образом, с помощью полостного пищеварения с участием липаз и фосфолипаз. Липаза гидролизует жир до жирных кислот и моноглицерида (обычно до 2-моноглицерида).

В ротовой полости жиры не перевариваются => нет условий. В желудке у взрослых, желудочная липаза имеет очень низкую активность => нет условий для эмульгирования жира, т.к. она неактивна в кислой среде. У молодняка в молочный период => переваривание происходит, т.к. молочный жир находится в эмульгированном состоянии и рН желудочного сока= 5. => переваривание жиров происходит в верхних отделах тонкого кишечника. Липаза не может воздействовать на жиры, если они не эмульгированы. Эмульгирование жиров происходит в 12-и перстной кишке. Основное эмульгирующее действие на жиры оказывают соли желчных кислот, которые попадают в 12-и перстную кишку из желчного пузыря. Желчные кислоты не только эмульгируют жиры, но и активизируют липазу 12-и перстной кишки и кишечника.

Частично жиры в виде тонкой эмульсии могут всасываться в тонком кишечнике в неизменном виде, однако основная часть жира всасывается лишь после того, как липаза поджелудочной железы расщепит его на жирные кислоты и глицерин. Для всасывания им приходится соединиться с желчными кислотами, фосфолипидами и холестерином, образуя так называемые мицеллы — жировые шарики.

В толстой кишке нет ферментов, проявляющих гидролитическое действие на липиды. Липидные вещества, которые не претерпевают изменений в тонкой кишке, подвергаются гнилостному разложению под влиянием ферментов микрофлоры. Слизь толстой кишки содержит некоторое количество фосфатидов. Часть из них резорбируется.

Невсосавшийся холестерин восстанавливается до копрострерина кала.

Ферменты, расщепляющие липиды называют липазы.

а) лингвальная липаза (секретируется слюнными железами, в корне языка);

б) желудочная липаза (секретируется в желудке и обладает способностью работать в кислой среде желудка);

в) панкреатическая липаза (поступает в просвет кишки в составе секрета поджелудочной железы, расщепляет пищевые триглицериды, которые составляют около 90% пищевых жиров).

В зависимости от типа липидов в их гидролизе участвуют разные липазы. Триглицериды расщепляют липазы и триглицеридлипаза, холестерин и другие стерины — холестеролаза, фосфолипиды -фосфолипаза.

Состав желчи. Желчь вырабатывается клетками печени. Различают два вида желчи: печеночную и пузырную. Печеночная желчь жидкая, прозрачная, светло-желтого цвета; пузырная более густая, темного цвета. Желчь состоит из 98% воды и 2% сухого остатка, куда входят органические вещества: соли желчных кислот -холевая, литохолевая и дезоксихолевая, желчные пигменты — билирубин и биливердин, холестерин, жирные кислоты, лецитин, муцин, мочевина, мочевая кислота, витамины А, В, С; незначительное количество ферментов: амилаза, фосфатаза, протеаза, каталаза, оксидаза, а также аминокислоты и глюкокортикоиды; неорганические вещества: Nа+, К+, Са2+, Fe++, С1-, HCO3-, SO4-, Р04-. В желчном пузыре концентрация всех этих веществ в 5-6 раз больше, чем в печеночной желчи

Date: 2016-07-20; view: 118; Нарушение авторских прав

Понравилась страница? Лайкни для друзей:

Источник: magictemple.ru

Амилаза панкреатическая: определение, нормы, значение

347 просмотров

Человеческий организм является сложной и идеально выверенной системой. Нормальное функционирование органов обеспечивается гармоничным сочетанием и взаимодействием выделяемых организмом веществ.

Поджелудочной железой секретируется очень важный для пищеварения фермент – амилаза панкреатическая.

Что это, и какие функции в работе желудочно-кишечного тракта она выполняет, необходимо знать, чтобы вовремя понять причины сбоев в деятельности пищеварительной системы и в организме в целом.

:

Понятие амилазы и ее функции

Поджелудочная железа играет значительную роль в пищеварительном процессе. Выделяемый ею сок содержит большое количество необходимых для этого веществ. Одним из них является фермент – панкреатическая амилаза.

Некоторое количество энзима продуцируется также слюнными железами. Тип ее отличается от фермента, вырабатываемого железой.

Незначительное количество вещества производят и другие органы: яичники, кишечник, некоторые крупные мышцы.

Он осуществляет переработку углеводов, в результате которой образуются глюкоза, мальтоза и полисахариды.

Сколько пищеварительного фермента должно присутствовать в организме?

В норме организму достаточно небольшого количества энзима. При определении его уровня принято выделять два показателя: панкреатическую амилазу и альфа-амилазу. Чтобы понимать разницу в показателях, следует понимать, чем отличается альфа-амилаза от амилазы панкреатической.

Альфа-амилаза или диастаза представляет собой общее количество фермента в организме. Панкреатическая составляет лишь ее часть.

Соответственно, различаются оптимальные значения содержания амилазы панкреатической. Норма обычно выражается в количественном содержании фермента на литр пищеварительного секрета.

вещества не зависит от половой принадлежности.

В зависимости от возраста, в норме диастазы должно быть:

• до 2 лет – 5-65Ед/л;
• от 2 до 70 лет – 25-125Ед/л;
• после 70 лет – 20-160Ед/л.

Показатели панкреатической амилазы существенно различаются у младенцев и взрослых:

• до 6 месяцев – 0-8Ед/л;
• от 6 месяцев до года – 0-23Ед/л;
• старше 1 года – 0-50Ед/л.

Так как поджелудочная железа обладает смешанной секрецией и ее выделения попадают не только в кишечник, но и в кровоток, для определения количества энзима применяются два типа диагностических исследований: анализ мочи и анализ крови. При этом можно выявить повышение или понижение содержания вещества.

Почему уменьшается уровень вещества?

Стремление к нулевому показателю у панкреатической амилазы свидетельствует о нормальных процессах в поджелудочной железе и ее способности контролировать количество выделяемых биологически активных веществ.

На практике в человеческом организме всегда присутствует некоторое количество энзима. В некоторых случаях амилаза панкреатическая бывает понижена. Что это значит, поможет узнать обследование состояния здоровья.

Читайте: как принимать Но-шпу при панкреатите.

Рекомендуем узнать классификацию и особенности видов кишечной непроходимости.

Вызвать падение ее уровня могут:

• опухоли поджелудочной железы, сопровождаемые изменением тканей, отвечающих за выделительную функцию;
• гепатит в острой или хронической форме (нагрузка на ПЖ вызывает снижение количества фермента);
• муковисцидоз: наследственное заболевание вызывает изменения в жизненно важных органах;
• токсикоз при беременности;
• травмы живота;
• отравления;
• оперативные вмешательства.

Низкие показатели энзима не играют особой роли в диагностике патологических изменений в организме.

Что может означать повышение показателей?

Незначительное отклонение от нормы в сторону повышения обычно не играет роли, так как уровень энзима меняется с возрастом.

Беспокойство должно вызывать повышение его содержания в 2 раза и больше.

Анализ на амилазу панкреатическую назначается при подозрении на возникновение патологических процессов в поджелудочной железе или прилегающих органах.

Если показатели альфа-амилазы и панкреатической амилазы существенно превышают норму, спровоцировать это могли следующие заболевания:

• панкреатит: в острой фазе заболевания сначала происходит резкое увеличение объема выделяемого фермента, затем наступает постепенное снижение вследствие отмирания тканей ПЖ; хроническая форма отличается периодическими изменениями показателей содержания энзима;
• перитонит: воспалительные процессы в брюшной полости вызывают усиление активности поджелудочной железы;
• злокачественная опухоль ПЖ;
• закупорка протока: причиной могут стать песок, камни, киста, опухоль, спайки;
• паротит: болезнь нарушает работу всех желез;
• сахарный диабет: нарушение обменных процессов оказывает влияние на содержание углевода; амилаза расходуется не в полном объеме;
• почечная недостаточность: нарушается процесс выведения фермента.

Кроме того, амилаза панкреатическая бывает повышена после прерывания беременности или при внематочной беременности, при осложнениях после операций, как следствие травмы живота.

Изменение уровня энзима может вызвать алкогольное отравление, прием некоторых лекарственных препаратов, стрессовые ситуации.

Как проявляются нарушения количества амилазы в организме?

О проблемах с ферментом могут свидетельствовать следующие признаки:

• болезненные ощущения в животе справа;
• боль за ушами;
• головная боль;
• общая слабость;
• плохой сон;
• нарушение аппетита.

Появление таких симптомов говорит о необходимости медицинского обследования для выявления причин изменения уровня энзима. Кроме того, налицо могут быть признаки других заболеваний или изменений состояния организма.

Рекомендуем узнать, каким должно быть питание при болях в кишечнике.

Читайте: что такое лейомиома пищевода.

Узнайте, почему развивается аденома печени.

Что нужно делать для восстановления нормального уровня фермента?

Так как изменение концентрации энзима в крови и в моче может свидетельствовать о наличии определенных заболеваний, врач может назначить дополнительные анализы. По их результатам определяется комплексная терапия. От выявленной причины зависит, какие лекарственные средства будут назначены.

Кроме того, врач посоветует, как снизить амилазу панкреатическую в домашних условиях. Основным условием является соблюдение правильного питания.

Следует отказаться от продуктов с большим количеством клетчатки, кофе, алкоголя и изменить режим приема пищи. Порции должны быть небольшими. Питаться следует дробно, 4-5 раз в день.

Желательно ограничить физические нагрузки, увеличить время сна, чаще находиться на свежем воздухе.

Нарушение работы ЖКТ и поджелудочной железы в частности отражаются на качестве жизни человека. Выявление ферментного нарушения нельзя оставлять без внимания, так как оно может свидетельствовать о серьезных нарушениях здоровья.

Источник: https://ProZKT.ru/metody-diagnostiki/amilaza-pankreaticheskaya.html

Все про панкреатическую амилазу

Амилаза панкреатическая является ферментом системы пищеварения.

Она вырабатывается в поджелудочной железе, способствует лучшему усвоению крахмала и других углеводов в организме.

По содержанию амилазы в крови можно оценить состояние поджелудочной железы и своевременно предотвратить развитие осложнений.

Амилаза панкреатическая – это разновидность фермента амилазы, которая производится поджелудочной железой. Также можно увидеть название альфа амилаза панкреатическая, Р-тип амилазы, Р-изофермент амилазы.

Все они обозначают одно и то же. Этот фермент производится поджелудочной железой и входит в состав панкреатического сока. Основной задачей является переваривание простых и сложных углеводов, поступающих с пищей (картофель, рис).

Благодаря хорошему кровоснабжению поджелудочной железы амилаза панкреатическая поступает в кровоток в незначительном количестве.

При развитии патологии, нарушении оттока из поджелудочной железы наблюдается повышение количества панкреатической амилазы.

Когда назначают анализ?

Анализ крови на амилазу панкреатическую проводят в следующих ситуациях:

• абдоминальные боли;
• муковисцидоз;
• обострение панкреатита (амилаза при панкреатите может превышать в 9-11 раз);
• паротит эпидемический;
• закупорка и повреждение протоков ПЖ опухолями, камнями, спайками;
• острая стадия хронического панкреатита (амилаза крови при панкреатите играет важную роль в диагностике);
• киста;
• перитонит;
• послеоперационные осложнения;
• хронический алкоголизм;
• повреждения абдоминальной области и другие патологии поджелудочной железы.

Если амилаза панкреатическая обнаружена в моче, это значит, что в организме протекают патологические изменения в тяжелой форме.

Данные необходимы для постановки точного диагноза и назначения соответствующей терапии.

Каким анализом определяется?

Панкреатическая амилаза определяется энзиматическим колориметрическим методом. Для проведения анализа берут кровь из вены.

Сдать анализ можно в поликлинике по месту жительства или в любом другом медицинском учреждении, имеющим лицензию на проведение подобных процедур.

Рекомендуем посмотреть полезное видео

Что может повлиять на результат?

Различные факторы могут повлиять на результаты анализов. Поэтому необходимо соблюдать определенные требования подготовки к процедуре:

• кровь берут строго натощак, утром;
• прием любой пищи и напитков запрещен (так как повышение фермента может происходить из-за содержания сахара в продуктах);
• разрешено пить чистую негазированную воду;
• некоторые медикаменты могут влиять на показатели. Для получения максимально достоверного результата нужно сдавать кровь спустя пару недель после курса лечения препаратами. Если прекратить прием невозможно, то специалисту необходимо сообщить об этом;
• за несколько дней до исследования необходимо соблюдать диету, исключить из рациона все жирное, острое и жареное, алкоголь;
• не рекомендуется курить перед забором биоматериала;
• для получения точного результата необходимо воздержаться от тяжелых нагрузок и избегать стрессовых ситуаций.

Значения нормы

При исследовании уровня амилазы в крови полученные данные сравнивают с нормативными показателями.

Необходимо знать, что в разных лабораториях могут быть свои значения. Подобное расхождение зависит от оборудования и чувствительности реактивов.

Данные нормативы при расшифровке анализа обязательно указываются.

Норма у взрослых мужчин и женщин одинакова, не зависит от возраста и составляет 0-52 ед/л.

• У детей с рождения и до 12 месяцев показатель составляет менее 8 Ед/л,
• 1-10 лет не более 29 ед/л,
• 11-18 лет показатель не должен превышать 40 ед/л.

У беременных женщин и пожилых людей нормальный показатель такой же, как и у всех взрослых пациентов.

Повышенные значения

Если у пациента повышается панкреатическая амилаза, то это говорит о воспалительном процессе в поджелудочной железе или рядом расположенных органах.

Панкреатическая альфа-амилаза в крови может возрастать при следующих недугах:

• острый панкреатит. Данное заболевание характеризуется воспалением и неправильной выработкой ферментов. Патология развивается очень быстро. Пациенты при этом ощущают боль в животе, тошноту, головную боль, рвоту и повышение температуры тела. При подобном заболевании панкреатическая амилаза в крови может повышаться в несколько раз. Рост показателей особенно выражен в первые 12 часов обострения заболевания;
• хронический панкреатит. При данном заболевании уровень фермента нарастает постепенно и по истечении некоторого времени может снова снизиться до нормального уровня;
• гепатит;
• онкологические патологии поджелудочной железы;
• холецистит;
• закупорка протоков поджелудочной железы;
• камни и кисты в ПЖ;
• непроходимость кишечника;
• обострение аппендицита;
• сахарный диабет;
• язвенная болезнь;
• механическое повреждение брюшной полости;
• выкидыш у женщин.

Если амилаза панкреатическая в крови повышена, то необходимо сразу же обратиться за помощью к лечащему врачу.

Он направит на дополнительное обследование и подберет подходящий комплекс лечебных мероприятий, чтобы понизить уровень фермента.

В зависимости от причины изменения показателей врач может назначить курс антибактериальных и противовоспалительных препаратов (Флемоксин, Амоксициллин, Амоксиклав, Цефалексин), противоязвенных средств (Кваматер, Омез), для снижения секреции в кишечник назначают антифибринолитические средства (Гордокс), гормональные препараты.

Большое значение имеет специальная диета. При обострении панкреатита рекомендуют временное голодание.

Необходимо исключить копчености, мучные изделия, алкоголь и газированные напитки.

В некоторых случаях соблюдение диеты может нормализовать показатель амилазы без применения медикаментозных средств.

Пониженные значения

Многие специалисты считают, что снижение показателей амилазы характерно для здорового организма. Но подобные случаи встречаются очень редко.

В основном снижение показателей свидетельствует о слабой ферментативной активности поджелудочной железы.

Подобное явление встречается при следующих патологиях:

• обширный панкреонекроз. Этот недуг может развиваться после острого панкреатита в результате полного разрушения поджелудочной железы. Несмотря на различные терапевтические мероприятия по устранению данного недуга, смертность пациентов большая. Зачастую о наличии данной патологии врач узнает только после гибели пациента;
• муковисцидоз. Он является генетическим заболеванием и характеризуется отклонением в работе органа в результате мутации гена;
• последняя стадия рака ПЖ;
• последствия оперативного вмешательства. Снижение показателей может возникнуть после удаления органа или его части;
• сниженное содержание амилазы панкреатической может быть связано с повышением уровня холестерина в крови.

Диагностика и лечение данного состояния проводится только лечащим врачом.

В качестве лечения могут назначить ферментные препараты, средства снижающие уровень холестерина и восстанавливающие защитные силы организма.

Опасности и последствия

Если в крови пациента обнаружено повышенное содержание фермента амилазы, то это свидетельствует о развитии патологического процесса в поджелудочной железе. Без своевременного обследования и адекватного лечения у пациентов могут развиться следующие осложнения:

• развитие панкреатита у женщин грозит сбоем в работе печени и желчного пузыря, возможно образование камней;
• нарушение обмена веществ в организме с признаками анемии. При панкреатите возможно резкое снижение массы тела в результате недостаточного усвоения питательных веществ;
• длительно протекающий воспалительный процесс в ПЖ может спровоцировать рост глюкозы в крови и привести к гликемической коме;
• возможно появление поноса, вздутия, запора;
• в тяжелых случаях обострение патологий железы может привести к смерти.

Профилактика нормального уровня

В целях профилактики пациенты должны придерживаться правильного рациона, приветствуется дробное питание небольшими порциями.

Важно полностью исключить вредные привычки, соблюдать режим труда и отдыха.

Большое значение имеет умеренно активный образ жизни, прогулки на свежем воздухе, плавание.

Также важно проходить обязательные медицинские осмотры, сдавать анализы и при возникновении каких-либо жалоб своевременно обращаться за помощью к специалистам.

Только соблюдая все назначения врача и профилактические мероприятия можно предотвратить развитие многих заболеваний и вовремя их устранить.

Бесконтрольный прием препаратов и средств народной медицины недопустим и может привести к неприятным последствиям.

Именно поэтому каждый человек обязан заботиться о своем здоровье и контролировать показатели крови.

Источник: http://1pokrovi.ru/analizy-krovi/bioximicheskij/amilaza/pankreaticheskaya.html

Панкреатическая амилаза: как проходит анализ, показатели и нормы

Перед тем, как диагностировать панкреатит, проводится тщательное обследование пациента. Очень часто для подтверждения диагноза сдается специальный анализ под названием «альфа-амилаза».

Он представляет собой специфический фермент, который вырабатывается в слюнных и поджелудочных железах. В свою очередь, панкреатическая амилаза вырабатывается только в поджелудочной железе и принимает участие при расщеплении различных углеводов.

Главный гастроэнтеролог РФ: «Для того чтобы избавиться от Панкреатита и восстановить первоначальное здоровье поджелудочной железы воспользуйтесь проверенной методикой: 7 дней подряд пейте по пол-стакана…

Читать дальше…

Существуют определенные нормы этого фермента, отклонения от которых могут говорить о серьезных проблемах в организме.

Что представляет собой анализ?

Многие интересуются, что это такое панкреатическая амилаза? Она представляет собой фермент поджелудочной железы, который вырабатывается ацинарными клетками. Он попадает в кишечник и принимает участие в процессе пищеварения. Его большая часть подлежит расщеплению в кишечнике, оставшееся же количество попадает в кровь.

Альфа амилаза при панкреатите может существенно увеличиваться. Также это может быть вызвано повреждениями поджелудочной железы, в результате травм и хирургического вмешательства.

Чаще всего, подобный анализ сдается для определения активности фермента, для последующей диагностики разных форм панкреатита. Он играет очень важную роль в постановке диагноза и на 38% чувствительнее, чем исследование липазы.

Для того чтобы определить наличие воспалительного процесса, сдаются такие анализы, как:

• панкреатическая амилаза;
• амилаза в моче;
• липаза.

Альфа амилаза при панкреатите всегда соответствует значению, которое было получено при сдаче крови, но его повышение происходит немного позже.

Отклонение показателя от нормы может говорить об острой и хронической форме панкреатита и других болезнях, нарушениях почек, различных воспалительных процессах и заболеваниях.

Очень важно вовремя провести диагностику и вместе с врачом подобрать соответствующее лечение, чтобы в дальнейшем избежать различных осложнений.

Показатели отклонения от нормы

Нормальным показателем считается предел 28-100Ед/л. и панкреатической – 0-50 Ед./л. Как только уровень увеличивается, или снижается, появляются основания для диагностирования определенных заболеваний.

Амилаза при остром панкреатите в зависимости от течения увеличивается в несколько раз.

Как правило, такие изменения присутствуют в начале болезни или в период обострений. Уровень фермента поднимается в течение 3-5 часов и достигает пика через 10-24 часа.

Затем происходит процесс спада и уже на 3-6 день, показатель находится в норме.

Чтобы получить более достоверные данные, проводится исследование активности амилазы в суточной моче.

Показатель считается важным при диагностике заболевания, но не специфическим при острой форме.

В зависимости от того, какие нарушения есть в организме, анализ может говорить существующих проблемах.

1. Амилаза при хроническом панкреатите может быть в норме, если это не период обострения. В некоторых случаях, она может даже быть пониженной. При рецидивах, наблюдается увеличение количества панкреатических ферментов, но так бывает не всегда. У некоторых пациентов значение в сыворотке может находиться на допустимом уровне, даже при обострениях, поэтому на вопрос «может ли быть панкреатит если амилаза в норме?» ответ будет положительным.
2. Повышение значения может быть спровоцировано не только острой и хронической формой панкреатита, но и травмой живота, прерыванием беременности и различными заболеваниями.
3. Резкое повышение показателя служит сигналом, который оповещает о воспалительном процессе, который может быть вызван непроходимостью желчи, различными опухолями, камнями и другим нарушениями.
4. При биохимическом анализе, значение может быть нулевым, в случае недостаточности функции поджелудочной железы, а также острой и хронической форме гепатита. Также уменьшение количества фермента может быть связано с токсикозом при беременности.

Для того чтобы точно поставить диагноз, назначаются дополнительные анализы и проводится тщательное обследование.

Как проходит процедура сдачи анализа

Амилаза крови при панкреатите, определяется с помощью развернутого биохимического исследования. Оцениваются любые изменения, после чего делается заключение и подбирается индивидуальная терапия.

Кровь необходимо сдавать на голодный желудок, после чего, тщательно проверяют состав ее сыворотки.

Для определения количества фермента в моче, материал собирается в течение суток. Утренняя моча сразу выливается, остальная собирается на протяжении всего дня.

Начинать сбор нужно со второй порции и завершать утренней следующего дня.

Анализ крови на панкреатическую амилазу должен показать ее отсутствие, так как это фермент пищеварения, который не должен находиться в кровотоке. Когда он попадает в непривычную для себя среду — мочу или кровь, это говорит о том, что в организме присутствуют определенные нарушения.

Для профилактики и лечения заболеваний поджелудочной железы наши читатели советуют Монастырский чай. Это уникальное средство…
Подробнее…

Если повышена панкреатическая амилаза в крови, это также может говорить о наличии паротита и болезнях слюнной железы.

Допустимое значение должно находиться в таких пределах:

• в крови: 28-125 Ед/л.;
• в моче: 1-17 Ед/ч.

Такой анализ помогает выявить различные заболевания и вовремя начать правильно лечение. Его назначают при комплексной диагностике.

Нарушения в организме, выявляемые по результатам исследования

Анализ панкреатической амилазы назначается для того, чтобы выявить различные нарушения в организме. Чаще всего, врач выписывает направление для того, чтобы определить:

• болезни поджелудочной железы;
• внематочную беременность;
• повышение уровня Р-изофермента;
• болезни калькулезного типа;
• наличие гиперамилаземии, вызванной не панкреатитом;
• почечную недостаточность и другие нарушения почек;
• пептическую язву;
• неопластическую гиперамилаземию;
• непроходимость кишечника;
• перитонит и другие воспалительные процессы;
• гиперамилаземию после операции;
• острую форму алкоголизма.

Несмотря на это, уровень амилазы в крови при панкреатите и других болезнях свидетельствует о наличии нарушений в организме, необходимо проводить комплексную диагностику и учитывать все факторы, которые могут повлиять на отклонение значения от установленной нормы.

Также амилаза крови при панкреатите бывает пониженной или повышенной, если:

• накануне сдачи анализа принимались препараты из группы мочегонных, наркотических, ибупрофенных и котрацептивов;
• увеличен холестерин и гомоцистеин.

Необходимо учитывать тот факт, что фермент является своеобразным маркером, который сопоставляется с общим показателем амилазы.

Если наблюдается нехарактерная активность общего значения в сочетании с пониженным уровнем панкреатического, можно говорить о наличии проблем с поджелудочной железой. Иногда это свидетельствует о заболеваниях яичников, кишечника и органов дыхания.

Ирины Кравцовой. Недавно я прочитала статью, в которой рассказывается о натуральном эффективном средстве Монастырский чай от панкреатита. При помощи данного препарата можно навсегда избавиться от воспаления в поджелудочной железе.

Я не привыкла доверять всякой информации, но решила проверить и заказала упаковку. С каждым днем я чувствовала улучшения. У меня прекратились приступы рвоты и боли, а за несколько месяцев я выздоровела полностью.

Читать статью…

( пока нет)
Загрузка…

Источник: https://opankreatite.ru/diagnostika/pankreaticheskaya-amilaza.html

Анализ крови — амилаза: норма фермента и причины отклонения

Для определения различных патологических процессов в человеческом организме, которые связаны с нарушением обмена веществ, часто назначают анализ крови на показатель амилазы. Это вещество является особенным ферментом и его понижение или повышение в крови должны указывать на изменения, происходящие в системах органов.

Амилаза в крови — описание и функции 

Амилаза – это пищеварительный фермент, который выполняет очень важные функции

Амилазой называется биологически активный компонент в крови, который участвует в обмене углеводов в организме. Существуют и другие медицинские термины на обозначение этого вещества: диастаза, альфа-амилаза, а также панкреатическая амилаза.

Продуцируется амилаза в основном в поджелудочной железе, частично – в слюнных железах. В человеческом организме происходит синтез лишь альфа-амилазы, которая представляет собой пищеварительный фермент.

Основными функциями амилазы являются:

• Расщепляет крахмал на полисахариды.
• Способствует усвоению углеводов.

Поэтому если показатель амилазы является нормальным, метаболизм углеводов происходит без нарушений. Но отклонение в низшую или высшую сторону пищеварительного фермента может указывать на ряд серьезных и даже опасных болезней.

Назначение на анализ и диагностика

Биохимический анализ крови – эффективная диагностика амилазы в крови

Обычно анализ на амилазу специалист назначает для диагностирования панкреатита в хронической или острой форме.

Исследование необходимо проводить, если пациент имеет следующие жалобы:

• Расстройство пищеварения (тошнота, диарея, рвота).
• Общая усталость.
• Болезненность с правой стороны живота.

Необходимо также сказать, что показатель амилазы в крови может свидетельствовать о различных нарушениях метаболизма и воспалительных процессах в организме. К таким заболеваниям относятся, например, гепатит, сахарный диабет, паротит.

Анализ также назначается, если специалист подозревает у пациента опухолевые процессы в зоне поджелудочной железы, наличие кисты.

Важно помнить, что своевременная диагностика болезни в частых случаях – залог ее успешного лечения.

Поэтому если врач назначил анализ на амилазу, то не следует откладывать посещение лаборатории на дальнейшее время, а желательно сдать кровь незамедлительно.

Анализ крови на амилазу имеет некоторые нюансы к подготовке. К основным рекомендациям врачей относительно того, как подготовиться к исследованию, относятся:

• Перед сдачей крови не разрешается принимать пищу, поэтому обычно кровь берут на голодный желудок ранним утром.
• За несколько дней до анализа не рекомендуется употреблять жирную и острую еду.
• Пациенту необходимо сообщить специалисту, если накануне он принимал какие-то медикаментозные препараты.
• Исключить психоэмоциональное и физическое перенапряжение перед диагностикой за несколько часов.
• Нельзя курить до сдачи крови в течение часа.
• За день до исследования исключить употребление алкогольных напитков.

Для определения уровня амилазы необходимо сдавать венозную кровь. В биологический материал добавляют углеводы и в зависимости от скорости их расщепления расшифровывают значение амилазы в крови. Кроме анализа крови, показатель амилазы можно установить с помощью исследования мочи.

Норма фермента

Нормальный уровень амилазы в крови варьируется в зависимости от возраста человека

В результатах анализа выделяют два уровня амилазы: панкреатическая и альфа-амилаза. Соответственно, существуют нормы для этих показателей.

Нормальный показатель альфа-амилазы зависит в первую очередь от возрастного критерия:

• До двухлетнего возраста нормой считается от пяти до шестидесяти пяти единиц на литр.
• От двух до семидесяти лет альфа-амилаза должна быть от двадцати пяти до ста двадцати пяти единиц.
• В возрасте старше семидесяти лет нормальный показатель – до ста шестидесяти.

Количество панкреатической амилазы в крови должно быть таким:

• Не менее восьми единиц на миллилитр у детей до полугодовалого возраста.
• Более двадцати трех единиц у деток до одного года.
• Менее сорока единиц – до 18 лет.
• Больше пятидесяти – после одного года.

В моче нормальный уровень панкреатической амилазы составляет от двадцати до ста единиц. При беременности нормальный уровень амилазы такой же, как и здоровых людей. Поэтому любые отклонения от него могут говорить о возможных проблемах со здоровьем.

Причины отклонения показателя

Отклонение от нормы амилазы – тревожный признак, нужно пройти дополнительные обследования для выявления причины

Повышаться амилаза в крови может в результате следующих заболеваний:

• хроническая и острая форма панкреатита
• опухолевые процессы в поджелудочной железе
• перитонит
• патологии почек
• паротит
• сахарный диабет
• аппендицит
• цитомегалия
• холецистит
• воспалительные заболевания печени
• камни в поджелудочной железе и желчных протоках
• болезни желчных путей
• кетоацидоз
• папиллит стенозирующий

Высокий уровень амилазы может быть вследствие неправильного питания и частого употребления спиртосодержащих напитков. Кроме того, у некоторых людей может наблюдаться чрезмерная выработка секреции поджелудочной железы, что также при расшифровке анализа показывает значение выше нормы.

Больше информации о поджелудочной железе можно узнать из видео:

К основным причинам пониженного уровня амилазы относятся:

• онкозаболевание поджелудочной железы
• острые и хронические гепатиты
• панкреонекроз
• муковисцидоз
• холецистит
• инфаркт миокарда
• цирроз печени
• тиреотоксикоз

Среди факторов, которые влияют на развитие отклонений амилазы от нормы, следует выделить:

• непроходимость кишечника
• внематочная беременность
• травмы в области живота
• инфекционные заболевания вирусной этиологии
• интоксикация организма
• герпетический вирус 4-го типа
• макроамилаземия
• состояния шока
• удаление поджелудочной железы
• генетический сбой
• нарушенная работа слюнных желез
• осложнения после операций брюшной полости

На повышение или понижение амилазы воздействуют также некоторые медикаментозные средства.

Источник: http://DiagnozLab.com/analysis/biochemical/amilaza-analiz-krovi.html

Источник: healthcon.ru