Альбумины это простые белки

Все природные белки (протеины) подразделяют на два больших класса: простые и сложные.

Простые белки гидролизуются кислотами или щелочами до аминокислот и не дают при гидролизе других органических и неорганических соединений. Они состоят только из остатков a-аминокислот.

Классификация простых белков основана на растворимости.

1. Альбумины — белки, которые растворяются вводе. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых (однодольных) растений, белки семян двудольных растений. Из водных растворов эти белки хорошо высаливаются, а при кипячении – денатурируют. Название белков обычно связано с ботаническим названием растения, в котором они локализованы. Альбумины у пшеницы и риса называются лейкозинами, гороха — легумелинами, а у клещевины — рицинами.

Для альбуминов отличительной особенностью является высокое содержание лизина (3,9 – 8,2%), треонина (2,4—7,7%), метионина (1,7 – 3,3%), изолейцина (3,1 – 6,0%) и триптофана (6,7—16,9%). Наиболее высоким содержанием лизина отличаются альбумины овса, риса и проса (6,5—8,2%), более низким — альбумины пшеницы, ячменя и ржи (3,9—4,5%). Высокое количество треонина (4,7—7,7%) характерно для альбуминов ячменя, ржи, овса; низкое (2,4%) — для альбуминов пшеницы.

2. Глобулины — белки, растворимые в солях. Обычно для их экстракции применяют 10%-ный раствор NaCl. Глобулины составляют большую часть белков семян масличных культур. Многие альбумины и глобулины обладают ферментативными свойствами. Глобулины кукурузы получили название маизин, фасоли — фазеолин, гороха — легулеин, конопли — эдестин, арахиса — арахин, тыквы — кукурбитин.

Глобулиновая фракция злаковых культур беднее, чем альбуминовая по содержанию лизина (2,8-6,0%), триптофана (0,5—1,3%) и метионина (1,1—2.7%). Обе фракции отличаются высоким содержанием глютаминовой и аспарагиновой кислот, но низким — пролина.

Альбуминовые и глобулиновые растворимые фракции разнородны. При помощи электрофореза в крахмальном геле было установлено, что альбумины пшеницы, например, содержат 21 фракцию с разными свойствами. По аминокислотному составу (табл.3) они резко отличаются от проламинов и глютелинов: мало содержат глутаминовой кислоты, пролина и много — аминокислот с основными свойствами (лизин, гистидин). Относительная молекулярная масса альбуминовых и глобулиновых фракций отмечена в пределах 11 000—30 000. Полипептиды могут образовывать комплексы. Многие фракции выделены в чистом виде и охарактеризованы. Установлено, что они являются ингибиторами некоторых амилаз, а альбумины обладают антипротеазной активностью.

Таблица №3.

Аминокислотный состав альбуминов и глобулинов (г на 100 г белков)

Аминокислоты	Альбумины (суммарные)	Глобулины (суммарные)	Очищенные альбумины
13А	13В
Незаменимые:
валин	5,9	5,6	7,1	10,0
изолейцин	3,7	3,8	2,6	1,8
лейцин	7,3	7,7	8,4	7,7
лизин	4,2	7,5	3,0	6,1
метионин	2,1	2,0	2,7	2,2
треонин	3,8	4,2	2,5	2,4
триптофан	—	—	2,9	6,5
фенилаланин	3,8	3,8	2,3	Следы
Заменимые:
аланин	5,2	5,9	8,9	5,4
аргинин	6,0	7,8	8,7	8,2
аспарагиновая кислота	7,0	8,7	1,9	8,0
гистидин	2,5	2,2	1,9	0,1
глицин	4,3	5,1	4,3	4,3
глутаминовая кислота	19,1	11,6	13,7	12,3
пролин	7,2	4,3	6,7	8,5
серин	4,7	4,9	4,9	5,7
тирозин	4,0	3,6	5,9	4,7
цистеин	—	—	6,8	5,5

3. Проламины — белки, которые растворяются в 60 — 80%-ном растворе этилового спирта. Название «проламины» они получили вследствие того, что в их состав входит большое количество аминокислоты пролина. Проламины синтезируются только в семенах злаковых растений. Проламины пшеницы называют глиадинами, кукурузы — зеинами, сорго — каферинами.

Характерной особенностью проламинов является высокое содержание остатков глютаминовой кислоты (13,7—43,3%), пролина (6,3-19,3%) и малое количество иогенных групп, так как дикарбоновые кислоты почти полностью амидированы, Проламины отличаются низким содержанием лизина. Очень мало его в зеине кукурузы (0,2%), глиадине пшеницы и секалине ржи (0,6-0,7%). Высокий процент лизина (3,3%) наблюдается в авенине овса. Небольшое количество лизина в проламинах и относительно большое содержание данной фракции в суммарном белке отражается на обшей несбалансированности зерна большинства злаковых культур. Проламины бедны к тому же треонином, триптофаном, аргинином и гистидином. Зеин кукурузы, оризинриса и кафиринсорго отличаются высоким уровнем лейцина (16,9-18,6%). По содержанию цистина и метионина среди отдельных злаков также наблюдаются различия. Так, глиадин пшеницы в среднем содержит 1,2% метионина и 1,9% цистина, а авенин овса — 3,7 и 4,2%, соответственно.

4. Глютелины — белки, которые извлекаются из растительных тканей разбавленными растворами щелочей (0,2%-ный КаОН). Глютелин пшеницы — это глютенин, риса — оризенин.

Глютелины по аминокислотному составу занимают промежуточное положение между проламинами и глобулинами. Содержание лизина, аргинина, гистидина в них больше, чем в проламинах. Так, содержание лизина в глютенине пшеницы составляет2,6%, ржи — 2,3%, ячменя —4.0%, а овса — 5.0%. По содержанию лизина и цистина между сортами зерна наблюдаются некоторые различия.
пример, глютенин пшеницы слабого сорта Акмолинка1 содержит меньше цистина (5,18%), чем глютенин сильного сорта Саратовская29 (7,34%). Глютелины ячменя, риса и овса отличаются от глютенина пшеницы более высоким уровнем лизина. Если учесть, что у риса 80% всего белка приходится на глютелины (оризенин),то понятно, почему обеспечивается удовлетворительное содержание лизина (2,6—4,0%) в общем белке рисового зерна. Преобладающими фракциями овса являются глобулины и глютелины, содержащие 5,0-5,5% лизина, что также обеспечивает хорошую сбалансированность данной культуры по лизину.

Проламины и глютелины составляют основную массу клейковины пшеницы. Качество клейковины, а следовательно, и муки зависит от количества и соотношения глиадина и глютенина.

Кроме этих четырех групп белков к простым относят также следующие белки со специфическими свойствами:

5. Протамины — это белки небольшой молекулярной массы, состоящие на 80 % из щелочных аминокислот и не содержащие серы. Эти белки обнаружены только в сперме (молоках) рыб. По величине молекул протамины — самые малые белки. Некоторые из них даже состоят из семи аминокислот, среди которых аргинин, пролин и серин составляют больше половины молекулы. Концевые аминокислоты — это аргинин и пролин. Существуют протамины, содержащие и другие аминокислоты, среди которых преобладает гистидин. Однако у всех протаминов основные свойства объясняются присутствием аргинина. Некоторые протамины являются циклопептидами.

6. Гистоны — низкомолекулярные белки также основного характера, содержатся в хромосомах клеточных ядер и играют важную роль в образовании структуры хроматина. Гистоны — настоящие белки, в их состав входят почти все белковые аминокислоты. Они характеризуются высоким содержанием основных аминокислот: примерно каждая четвертая аминокислота — это аргинин или лизин. Они локализованы у растений в ядре клетки, рибосомах и митохондриях, где играют роль структурных элементов этих органоидов.

Сложные белки кроме аминокислотных остатков белковой части молекулы содержат также небелковую, или простетическую, группу. Простетическая группа может быть представлена химическими веществами различной природы (табл. 4).

Таблица №4

Источник: helpiks.org

Строгая классификация белков пока не разработана. Сделаны попытки классифицировать их по физико-химическим свойствам, функциональным и структурным признакам.

Физико-химическая классификация предусматривает деление белков по электрохимическим и полярным свойствам.

По электрохимическим признакам белки делятся на
- кислые (преобладают кислые функциональные группы; это полианионные белки),
- основные (преобладают основные функциональные группы; это поликатионные белки)
- нейтральные (число кислых и основных групп в молекуле белка сбалансировано).
По полярным признакам различают
- полярные, или гидрофильные, белки (хорошо растворимы, содержат много полярных групп),
- неполярные, или гидрофобные (почти нерастворимы, содержат много неполярных остатков),
- амфипатические, или амфифильные (обладают двойственными признаками — одна часть молекулы неполярна, а другая полярна; как правило, это мембранные белки).

Функциональная классификация, учитывающая биологические свойства белков, наиболее разработана для ферментных белков, а в общем виде рассмотрена в разделе «Биологические функции белков».

По структурным признакам общепринято деление белков на две большие группы:

простые белки (синонимы — протеины, апо-протеины), структура которых представлена только полипептидной цепью,
сложные белки (синонимы — протеиды, голопротеиды), которые содержат небелковый компонент.

Классификация по структурным признакам учитывает общий принцип строения белков, но ее дальнейшее развитие встречает трудности. Дело в том, что в чистом виде простые белки встречаются в организме очень редко, так как многочисленные реакционные группы белков способны взаимодействовать с небелковыми соединениями, образуя комплексы. Проще дать классификацию сложных белков по особенностям строения небелкового компонента (например, нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды и т. д.), но и в этом случае возникают затруднения, так как, например, гликопротеиды можно называть и сложными белками, и сложными углеводами. Удобнее эти макромолекулы называть белок-небелковыми комплексами, которые являются разновидностью смешанных макромолекул.

Систематизации в номенклатуре белков, за исключением ферментных, тоже не существует. Название белкам дают по случайным признакам, учитывая преимущественно источник выделения или какие-то особенности растворимости, конфигурацию молекул и т. д.

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и протеиноиды (или склеропротеины).

Гистоны (от греч. histos — ткань) — тканевые белки многоклеточных организмов, связанных с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11000-24000); по электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными признаками (изоэлектрическая точка у разных гистонов колеблется в пределах 9,5-12,0). Гистоны имеют только третичную структуру. Выделяют 5 главных типов или фракций гистонов: Н₁, Н_2а, Н_2b, Н₃, Н₄. Деление основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина во фракциях (табл. 1 [показать]).

Выделен дополнительный тип гистонов — гистон Н₅, содержащийся в ядерных эритроцитах птиц, амфибий и рыб. Имеются и некоторые другие модификации гистонов, но доля их невелика.

Отношение гистон/ДНК приближается к единице в тканях многоклеточных организмов. В естественных условиях гистоны прочно связаны с ДНК и выделяются в составе нуклеопротеида. Связь гистон — ДНК электростатическая, так как гистоны имеют большой положительный заряд, а цепь ДНК — отрицательный. Гистоноподобные белки встречаются в составе рибосом цитоплазмы клеток. У одноклеточных организмов некоторые из фракций гистонов отсутствуют. У бактерий нет типичных гистонов, а у вирусов есть гистоно-подобные белки.

Основные функции гистонов — структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Четыре фракции гистонов, за исключением Н₁, составляют основу нуклеосом, являющихся структурными единицами хроматина; фракция Н₁ заполняет фрагменты ДНК между нуклеосомами. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины — своеобразные биологические заменители гистонов, но качественно отличающиеся от них аминокислотным составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М 4000-12000), они обладают резко выраженными основными свойствами из-за большого содержания аргинина (до 80%). Как и гистоны, протамины — поликатионные белки; они связываются с ДНК в хроматине спермиев.
мена гистонов на протамины в хроматине спермиев наблюдается не у всех животных. Наиболее типично присутствие протаминов в составе нуклеопротамина в сперматозоидах рыб (в молоках). Отдельные протамины получили свое название по источнику получения: cальмин — протамин из молоки лосося; клупеин — из икры сельди; труттин — из молоки форели; скумбрин — из молоки скумбрии.

Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т. е. выполняют, как и гистоны, структурную функцию. Однако они, по-видимому, не выполняют регуляторных функций, поэтому и присутствуют в клетках, не способных к делению. Возможно, этим и объясняется биологическая замена в некоторых клетках гистонов на протамины.

Проламины — группа растительных белков, содержащаяся в клейковине семян злаковых растений. Для проламинов характерна нерастворимость в воде, солевых растворах, кислотах и щелочах. Выделяют их экстракцией 70°-ным этанолом. Этот крайний случай растворимости связан, очевидно, с наличием у них неполярных аминокислот и пролина. Проламины получили названия по источнику выделения: глиадины — из зерна пшеницы и ржи; гордеины — из ячменя; авенины — из овса; зеин — из кукурузы и т.д.

Глютелины — тоже растительные белки, нерастворимые в воде, растворах солей и этаноле. Они растворимы в слабых щелочах, очевидно, потому, что в них значительно больше, чем в проламинах, содержится аргинина и меньше пролина.

Альбумины и глобулины — групповое название белков, высаливающихся при разном насыщении нейтральными солями (сульфатом аммония или натрия). При 50%-ном насыщении раствора соли выпадают в осадок глобулины, а при полном (100%-ном) насыщении — альбумины. Альбумины и глобулины содержатся в плазме крови, в клетках и биологических жидкостях организма. Каждая из этих двух групп белков настолько разнородна, что среди них имеются белки с самыми разнообразными функциями.

Альбумины — белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс.); они имеют избыточный отрицательный заряд и кислые свойства (изоэлектрическая точка 4,7) из-за большого содержания глутаминовой кислоты. Это сильно гидратированные белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ. Характерным свойством альбуминов является высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы. Благодаря высокой неспецифической адсорбции различных веществ альбумины плазмы крови играют физиологически важную транспортную роль.

Глобулины — белки с большей, чем альбумины, молекулярной массой (свыше 100000). В отличие от альбуминов они нерастворимы в чистой воде; растворимы в слабых солевых растворах. Глобулины — слабокислые или нейтральные белки (изоэлектрическая точка лежит в интервале рН 6-7,3); содержат меньше, чем альбумины, кислых аминокислот. Это слабогидратированные белки, поэтому и осаждаются они в менее концентрированных растворах сульфата аммония. Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики), другие, как и альбумины, к неспецифическому связыванию липидорастворимых веществ.

При электрофорезе происходит разделение альбуминов и глобулинов, поскольку они обладают разной подвижностью в электрическом поле. Альбумины как полианионные белки быстрее движутся к аноду, чем глобулины. Поэтому при электрофорезе, например белков сыворотки крови или других биологических жидкостей, на бумаге или других поддерживающих средах белки в зависимости от их подвижности распределяются на фракции (зоны). Глобулины делятся на три главные электрофоретические фракции: α-, β- и γ-глобулины. Среди α-глобулинов выделяют α₁— и α₂-глобулины; среди β-глобулинов — β₁— и β₂-глобулины; фракция γ-глобулинов представлена смесью различных иммуноглобулинов.

Электрофорез на бумаге позволяет получить до 5 главных зон белков сыворотки крови (альбумины, α₁, α₂-, β-, и γ-глобулины). Высокую степень разрешения имеет электрофорез в полиакриламидном геле, дающий возможность выявить до 17 электрофоретических полос разных белков всех главных зон (альбумины, α₁, α₂-, β₁-, β₂ и γ-глобулины). При электрофорезе внутриклеточных белков или других жидкостей организма разделение белков происходит по тем же зонам подвижности, что и белков сыворотки крови. Но это не значит, что здесь присутствуют белки с той же функцией, что и в сыворотке крови, хотя электрофоретическая картина их сходна. Поэтому белки сыворотки крови часто используют в качестве стандарта для сравнения с белками, выделенными из разных тканей и жидкостей (при этом говорят, что такой-то неизвестный белок обладает, например, подвижностью α₁-глобулина или альбумина и т. д.).

Протеиноиды — белки опорных тканей (костей, хрящей, связок и сухожилий, ногтей, волос и т. д.). Все они относятся к фибриллярным белкам (фиброин, коллаген, кератин, эластин). Они растворимы только в специальных растворителях. Строение и физико-химические свойства этих фибриллярных белков рассмотрены ранее.

Все перечисленные простые белки, строго говоря, не являются простыми. Пожалуй, лишь для гистонов и протаминов применимо это название, да и то с известными оговорками, поскольку в природных условиях они образуют прочные комплексы с ДНК. В остальных белках обнаружены неаминокислотные компоненты (углеводы, липиды, металлы и др.). По этой причине их нельзя назвать простыми. Кроме того, есть большая группа белков, которые ведут себя как альбумины (растворимы в воде), а высаливаются как глобулины. Их называют псевдоглобулинами.

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ,
или белок-небелковые комплексы (прежнее название — протеиды) содержат два компонента — простой белок и небелковое вещество. Последнее называют простетической группой (от греч. prostheto — присоединяю, прибавляю). Простетические группы, как правило, прочно связаны с белковой молекулой. Ниже представлены сведения о химической природе и биологической роли некоторых сложных белков.

ХРОМОПРОТЕИНЫ

Хромопротеины состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента, откуда и произошло их название (от греч. chroma — краска). Среди хромопротеинов различают гемопротеины (содержащие в качестве простетической группы железо), магний-порфирины и флавопротеины (содержащие производные изоаллоксазина). Хромопротеины наделены рядом уникальных биологических функций: они участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и углерода, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие и др. Таким образом, Хромопротеины играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности. Достаточно, например, подавить дыхательную функцию гемоглобина путем введения оксида углерода или утилизацию (потребление) кислорода в тканях путем введения синильной кислоты или ее солей (цианидов), ингибирующих ферментные системы клеточного дыхания, как моментально наступает смерть организма.

При внимательном рассмотрении биологической роли отдельных хромопротеинов вырисовывается любопытная картина. Оказывается, хромопротеины являются непременными и активными участниками аккумулирования солнечной энергии в зеленых растениях. Хлорофилл (магний-порфирин) вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщепление молекулы воды на водород и кислород (с поглощением солнечной энергии); гемопротеины (железо-порфирины) катализируют обратную реакцию — образование молекулы воды, связанное с освобождением энергии.

Гемопротеины

К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо(или магний)-порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций. Рассмотрим более подробно химическое строение гемоглобина, наиболее важного для жизнедеятельности человека и животных соединения [показать].

Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а небелкового — гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином, в то же время гем одинаков у всех видов гемоглобина. Структурную организацию гемоглобина (и миоглобина) расшифровали Дж. Кендрью и М. Перутц (Нобелевская премия 1962 г.).

Гемоглобину принадлежит уникальная роль в транспорте кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким. Это важное проявление жизни — дыхание — основано на взаимодействии многих типов атомов в гигантской молекуле гемоглобина. Подсчитано, что в одном эритроците содержится около 340 000 000 молекул гемоглобина, каждая из которых состоит примерно из 10³ атомов. Атом железа расположен в центре гема-пигмента, придающего крови характерный красный цвет. Каждая из четырех молекул тема «обернута» одной полипептидной цепью. В молекуле гемоглобина взрослого человека, обозначаемого НbА (от англ. adult — взрослый), содержатся четыре полипептидные цепи, которые вместе составляют белковую часть молекулы — глобин. Две из них, называемые α-цепями, имеют одинаковую первичную структуру и включают по 141 аминокислотному остатку. Две другие, обозначаемые β-цепями, также идентично построены и содержат по 146 аминокислотных остатков. Таким образом, вся молекула белковой части гемоглобина состоит из 574 аминокислот. Во многих положениях α- и β-цепи содержат одинаковые аминокислотные последовательности.

В дополнение к основному гемоглобину, НbА₁, в крови взрослого человека доказано существование мигрирующего с меньшей скоростью при электрофорезе гемоглобина НbА₂, также состоящего из четырех субъединиц: двух α- и двух δ-цепей. На долю НbА₂ приходится около 2,5 % от всего гемоглобина. Известен, кроме того, фетальный гемоглобин (гемоглобин новорожденных), обозначаемый НbF и состоящий из двух α- и двух γ-цепей. Фетальный гемоглобин отличается от НbA₁ не только по составу аминокислот, но и по ряду физико-химических свойств: спектральным показателям, электрофоретической подвижности, устойчивости к щелочной денатурации и др. Кровь новорожденного ребенка содержит до 80% НbF, но к концу 1-го года жизни он почти целиком заменяется на НbА (и все же в крови взрослого человека открывается до 1,5% НbF от общего количества гемоглобина). Нельзя не отметить и тот факт, что последовательность аминокислот в γ- и δ-цепях гемоглобинов окончательно не расшифрована.

Установление первичной структуры субъединиц молекулы гемоглобина стимулировало исследования, связанные с расшифровкой структуры так называемых аномальных гемоглобинов. В крови человека в общей сложности открыто около 150 различных типов мутантных гемоглобинов. Появляются эти гемоглобины в крови вследствие мутаций генов. Аномальные гемоглобины, отличающиеся по форме, химическому составу и величине заряда, были выделены при помощи методов электрофореза и хроматографии. Передающиеся по наследству изменения чаще всего являются результатом мутации единственного триплета, приводящей к замене одной какой-либо аминокислоты в полипептидных цепях молекулы гемоглобина на другую. В большинстве случаев происходит замена кислой аминокислоты на основную или нейтральную (табл. 2. [показать]) и, поскольку это замещение осуществляется в обеих полипептидных цепях одной из пар (α или β), образовавшийся аномальный гемоглобин будет отличаться от нормального величиной заряда и соответственно электрофоретической подвижностью.

В табл. 2 представлены некоторые типы аномальных гемоглобинов, составы их полипептидных цепей с указанием известной или вероятной локализации замены либо в α-, либо в β-цепях. Замены необычной аминокислотой в аномальных гемоглобинах имеют место как в α-, так и в β-цепях. Исключение составляет гемоглобин Н, все 4 полипептида которого представлены β-цепями, идентичными по структуре β-цепям нормального гемоглобина А₁.

Следует указать, что некоторые мутации, вызывающие существенное изменение структуры и соответственно функции гемоглобина, оказываются летальными и индивидуумы с подобным нарушением гемоглобина умирают в раннем возрасте. Однако при ряде мутаций замена аминокислот не вызывает заметного изменения функции гемоглобина. В этих случаях болезнь протекает бессимптомно.

Болезни гемоглобинов (их насчитывают более 200) называют гемоглобинозами. Принято делить их на

гемоглобинопатии, в основе развития которых лежит наследственное изменение структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина (часто их относят также к «молекулярным болезням») [показать]
талассемии, обусловленные нарушением синтеза какой-либо нормальной цепи гемоглобина [показать]

Различают также железодефицитные анемии.

В медицинской практике часто прибегают к анализу кровяных пигментов, который основан на исследовании спектроскопических свойств тема гемоглобина, точнее, продуктов его окисления (хлорида гемина или гематина, образующихся соответственно при обработке гемоглобина уксусной кислотой в присутствии хлорида натрия или разведенными растворами щелочей). При восстановлении гематина сульфитом аммония в присутствии глобина образуется производное гемоглобина — гемохромоген, в котором денатурированный глобин соединен с гемом. Полученный комплекс имеет характерный спектр поглощения; этот метод широко применяется в судебно-медицинской практике при исследовании кровяных пятен.

Из многообразия производных гемоглобина, представляющих несомненный интерес для врача, следует прежде всего указать на оксигемоглобин — НbО₂ — соединение молекулярного кислорода с гемоглобином. Кислород присоединяется к гему гемоглобина при помощи координационных связей железа, причем валентность железа не меняется и железо остается двухвалентным. Такой гемоглобин называют оксигенированным. Неправомочно называть процесс присоединения кислорода к гемоглобину окислением, а НbО₂ — окисленным гемоглобином, так же как и диссоциацию оксигемоглобина (НbО₃), т. е. распад его на Нb и кислород, — восстановлением, а Нb — восстановленным, поскольку в обоих случаях изменения валентности железа в теме не происходит.

Помимо кислорода, гемоглобин легко соединяется и с другими газами, в частности с СО, N0 и др. Так, при отравлении оксидом углерода гемоглобин прочно с ним связывается с образованием карбоксигемоглобина (НbСО). При этом из-за высокого сродства к СО гемоглобин теряет способность связывать кислород и наступает смерть от удушья, недостаточного снабжения тканей кислородом. Однако повышение парциального давления кислорода во вдыхаемом воздухе приводит к частичному вытеснению СО из связи с гемоглобином.

При отравлении оксидами азота, парами нитробензола и другими соединениями часть гемоглобина окисляется в метгемоглобин (НbОН), содержащий трехвалентное железо. Поскольку метгемоглобин также теряет способность к переносу кислорода от легких к тканям, то и в случаях метгемоглобинемии (вследствие отравления окислителями) в зависимости от степени отравления может наступить смерть от недостатка кислорода. Если вовремя оказать помощь, т. е. повысить парциальное давление кислорода (вдыхание чистого кислорода), то и в этом случае можно вывести больного из опасного состояния.

В заключение следует указать, что самым надежным методом качественного определения различных производных гемоглобина является исследование их спектров поглощения.

У беспозвоночных роль переносчика кислорода часто выполняют пигменты негеминовой природы — гемэритрин и гемоцианин. Они не относятся к гемосодержащим хромопротеинам, хотя в этих терминах содержится корень «гем». Эти белки, как и гемоглобин, несмотря на то, что выполняют одну и ту же функцию, сильно различаются между собой по молекулярной массе и четвертичной структуре, химической природе активного центра, характеру связывания железа (в случае гемэритрина) и меди (в случае гемоцианина) с кислородом и др. Эти отличия суммированы в табл. 3 [показать] (по Г. Эйхгорну).

Трансферрины (сидерофилины) — группа сложных белков, полученных из разных источников и характеризующихся способностью специфично, прочно и обратимо связывать ионы железа Ре (III) и других переходных металлов. Наиболее подробно из этой группы белков изучен трансферрин сыворотки крови. Функция трансферрина заключается в транспорте ионов железа в ретикулоциты, в которых осуществляется биосинтез гемоглобина. Система трансферрин — ретикулоцит считается весьма перспективной для изучения взаимодействия металла с белком и белковой молекулы с клеткой.

Флавопротеины

Флавопротеины содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными — окисленными флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеины входят в состав оксидоредуктаз — ферментов, катализирующих оксилительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые флавопротеины содержат ионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантиноксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. На долю двух последних приходится до 80% митохондриальных флавопротеинов, выполняющих важную роль в биоэнергетике клетки. Негемовое железо связывается с белковым компонентом, отличающимся от гемсодержащих хромопротеинов. Железо ковалентно связано с атомом серы остатка цистеина в белке. При кислотном гидролизе такого белка освобождаются железо и Н₂S. Несмотря на структурные отличия от цитохромов, негемовые флавопротеины обладают аналогичной функцией в транспорте электронов благодаря способности переходить из окисленного в восстановленное состояние.

НУКЛЕОПРОТЕИНЫ

Нуклеопротеины состоят из белков и нуклеиновых кислот. Последние рассматриваются как простетические группы. В природе обнаружено два типа нуклеопротеинов, отличающихся друг от друга по составу, размерам и физико-химическим свойствам: дезоксирибонуклеопротеины (ДНП) и рибонуклеопротеины (РНП). Названия нуклеопротеинов отражают только природу углеводного компонента (пентозы), входящего в состав нуклеиновых кислот. У РНП углевод представлен рибозой, у ДНП — дезоксирибозой. Название «нуклеопротеины» связано с названием ядра клетки, однако ДНП и РНП содержатся и в других субклеточных структурах. Следовательно, речь идет о химически индивидуальном классе органических веществ, имеющих своеобразные состав, структуру и функции, независимо от локализации в клетке. Тем не менее доказано, что ДНП преимущественно локализованы в ядре, а РНП — в цитоплазме. В то же время ДНП открыты в митохондриях, а в ядрах и ядрышках обнаружены также высокомолекулярные РНП.

Пристальное внимание исследователей привлечено к структуре и функции макромолекул, включающих комплексы белков и нуклеиновых кислот. Этот особый интерес вызван тем, что многообразие жизненных проявлений непосредственно связано с этими полимерными молекулами. Биохимики имеют достаточно оснований для утверждения, что природа синтезированных в клетках белков зависит в первую очередь от природы ДНП, точнее ДНК, а свойства живых организмов, как и структурная организация субклеточных органелл, клеток и целостного организма, определяются свойствами синтезированных белков.

ДНК хранит наследственную информацию. Подтверждением этого положения служит явление трансформации, наблюдаемое у бактерий и открытое также в культуре клеток человека. Сущность этого явления заключается в превращении одного генетического типа клеток в другой путем изменения природы ДНК. Так, удалось получить штамм капсулированных и вирулентных пневмококков из исходного штамма, не обладающего этими признаками, путем внесения в среду ДНК, выделенной из капсулированного (и вирулентного) штамма. С нуклеопротеинами и соответственно нуклеиновыми кислотами непосредственно связаны, кроме того, такие биологические процессы, как митоз, мейоз, эмбриональный и злокачественный рост и др.

У большинства клеток эукариот, когда ядро находится в интерфазе, из ДНК и белковых молекул образуются так называемые филаменты, нити, имеющие меняющуюся толщину (в среднем около 10 нм, реже 2 нм). Оказывается, что толщина филаментов определяется наличием или отсутствием белков, окружающих двухспиральную структуру ДНК, а длина их — молекулярной массой ДНК. Известно, что 1 хромосома содержит 1 молекулу ДНК, имеющую длину несколько сантиметров. Вообще ДНК входит в состав мононуклеосом, являющихся составной частью хромосомы. Таким образом, в состав хроматина входит 1 молекула ДНК, 5 различных классов белков — гистонов и так называемые негистоновые белки. Количество ДНК в ядре составляет до 6 пг (10^-12 г) на 1 клетку животных. У Е. соli содержание ДНК равно 0,01 пг.

Относительно белкового состава ДНП известно, что все 5 классов гистонов различаются по размерам, аминокислотному составу и величине заряда (всегда положительный). Так, различают гистоны, богатые лизином (Н1), молекулярная масса которых в среднем составляет 20000, и богатые аргинином (молекулярная масса до 15000). Они обозначаются следующими символами:

Н1 — богатые лизином,
Н2А — богатые аргинином и лизином,
Н2В — умеренно богатые аргинином и лизином,
Н3 — богатые аргинином,
Н4 — богатые глицином и аргинином.

Природа негистоновых белков пока не выяснена. Предполагается, что в их состав входят сложные белки, ферменты, а также регуляторные белки. По своим свойствам последние отличаются от гистонов и представлены кислыми белками.

В различных нуклеопротеинах количество нуклеиновой кислоты колеблется в пределах от 40 до 65% (например, в рибосомах про- и эукариот). В вирусных нуклеопротеинах количество нуклеиновых кислот не превышает 2 — 5% от общей массы. Так, например, у вируса табачной мозаики (ВТМ) на долю РНК¹, правда с огромной молекулярной массой — около 2 000 000 Да, приходится всего около 2%. Остальная часть этой гигантской вирусной частицы приходится на долю однотипных белковых субъединиц (рис. 1.).

______________________
1 Растительные вирусы чаще всего содержат РНК, в то время как вирусы, поражающие клетки животных, содержат как РНК (вирус саркомы Рауса и др.), так и ДНК (вирус папилломы). Бактериофаги также содержат РНК или ДНК в комплексе с белками.

Ионная связь между РНК и белковыми молекулами ВТМ весьма непрочна и легко разрывается даже в мягких условиях, что позволяет отделить РНК от белка. Интересно, что после удаления разрывающего ионную связь агента, при смешивании этих продуктов происходят полная регенерация исходного ВТМ, восстановление всех его физических параметров и биологических свойств, включая способность поражать зеленый лист. Это явление самосборки, впервые открытое у ВТМ, в дальнейшем было обнаружено также у бактериофагов, представленных нуклеопротеинами. Аналогичным образом осуществляется самосборка валиновой тРНК (рис. 2.).

Акад. А. С. Спирин и одновременно М. Номура разделили 708 рибосомы (рибонуклеопротеины) на их составляющие и подобрали условия для самосборки полноценных функционирующих рибосом. В основе этого удивительного явления самосборки лежит, по-видимому, программа, содержащаяся в первичной структуре как белка, так и нуклеиновой кислоты и определяющая, какое количество и в какой последовательности должно присоединиться белковых молекул к единственной молекуле РНК (в случае ВТМ) или к 3 молекулам РНК (в рибосомах), чтобы обеспечить высокую точность реконструкции надмолекулярных структур.

ЛИПОПРОТЕИНЫ

В последние годы достигнут определенный прогресс в выяснении химической природы и структуры липопротеинов. Этот класс сложных белков состоит из белка и простетической группы, представленной каким-либо липидом. В частности, в составе липопротеинов открыты нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды. Липопротеины широко распространены в природе, в растениях, тканях животных и у микроорганизмов и выполняют разнообразные биологические функции. Липопротеины входят в состав клеточной мембраны и внутриклеточных биомембран ядра, митохондрий, микросом (это структурированные липопротеины), а также присутствуют в свободном состоянии (главным образом в плазме крови). К липопротеинам относятся, кроме того, тромбопластический белок ткани легких, липовителлин желтка куриного яйца, некоторые фосфолипиды молока и т. д. Установлено, что липопротеины участвуют в структурной, комплексной организации миелиновых оболочек, нервной ткани, хлоропластов, фоторецепторной и электронно-транспортной систем, палочек и колбочек сетчатки и др.

Липопротеины подразделяются на α-липопротеины (ЛПВП), β-липопротеины (ЛПНП), пре-β-липопротеины (ЛПОНП) и хиломикроны.

Относительно механизма связывания белкового компонента с липидами имеются данные, что в образовании липопротеинов участвуют нековалентные силы различной природы, определяемые наличием или отсутствием у липидного компонента ионизированных групп атомов. Если в образовании липопротеина участвуют фосфолипиды, то между ними и белковой молекулой возникает ионный тип связи (рис. 3).

Доказано также существование гидрофобных взаимодействий между неполярными группами липидного компонента (например, радикалы жирных кислот) и белковой молекулы. Однако чаще в липопротеинах действуют комбинированно разные нековалентные силы, способствуя образованию в высшей степени упорядоченной двойной белково-липидной структуры биомембран.

ФОСФОПРОТЕИНЫ

К белкам этого класса относятся казеиноген молока, в котором содержание фосфорной кислоты достигает 1%, вителлин, вителлинин и фосвитин, выделенные из желтка куриного яйца, овальбумин, открытый в белке куриного яйца, ихтулин, содержащийся в икре рыб, и др. Большое количество фосфопротеинов содержится в ЦНС. Фосфопротеины занимают особое положение в биохимии фосфорсодержащих соединений не только в результате своеобразия структурной организации, но и вследствие широкого диапазона функций в метаболизме.

Характерной особенностью структуры фосфопротеинов является то, что фосфорная кислота оказывается связанной сложноэфирной связью с белковой молекулой через гидроксильные группы β-оксиаминокислот, главным образом серина и в меньшей мере треонина. Новые данные свидетельствуют о том, что фосфопротеины в клетках синтезируются в результате посттрансляционной модификации, подвергаясь фосфорилированию при участии протеинкиназ.

Таким образом, уровень фосфопротеинов в клетке зависит в значительной степени от регулирующего действия ферментов, катализирующих фосфорилирование (протеинкиназы) и дефосфорилирование (протеинфосфатазы).

Также фосфопротеины содержат органически связанный, лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клеткой ряда биологических функций. С другой стороны, они являются ценными источниками энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и дальнейшего постнатального роста и развития организма.

Следует особо отметить, что ряд ключевых ферментов, регулирующих процессы внутриклеточного обмена веществ, также существует как в фосфорилированной, так и в дефосфорилированной формах. Этим подчеркивается значение фосфорилирования — дефосфорилирования в процессах химической модификации макромолекул.

ГЛИКОПРОТЕИНЫ

Белки это класса весьма прочно связаны с углеводами и их производными. Связь между углеводным компонентом и белковой частью в разных гликопротеинах осуществляется через одну из трех аминокислот: аспарагин, серии или треонин. На основании углеводных компонентов гликопротеины (прежнее название протеогликаны, гликозаминопротеогликаны, мукополисахариды) можно подразделить на содержащие:

гиалуроновую кислоту [показать].
хондроитинсерную кислоту [показать].
Кроме этого при гидролизе нативных гликопротеинов из межклеточного вещества, сыворотки крови и других биологических жидкостей в гидролизате обнаруживают глюкозу, маннозу, галактозу, ксилозу, арабинозу, глюкуроновую, уксусную и серную кислоты, нейраминовую и сиаловые кислоты и др.

К биологически активным гликопротеинам относятся открытые в последнее десятилетие интерфероны, синтезируемые в животных клетках в ответ на возбуждение экзогенным стимулятором; они наделены антивирусными и противоопухолевыми свойствами и оказывают клеточно- и иммунорегуляторное действие. Различаются интерфероны содержанием углеводных компонентов, разной последовательностью аминокислот, молекулярной массой и фармакологическим действием. В настоящее время не только выяснена первичная структура интерферонов (содержат около 160 аминокислотных остатков), но и методами генной инженерии синтезированы α-, β- и γ-интерфероны. Установлено, что после завершения синтеза белковой части молекулы происходит присоединение углеводного компонента, и затем полная молекула интерферона секретируется клеткой. Отличительными особенностями состава интерферонов являются высокое содержание гидрофобных аминокислот и наличие всего одного остатка пролина.

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Следует отметить, что углеводные компоненты, помимо информативной функции, значительно повышают стабильность молекул, в состав которых они входят, к различного рода химическим, физическим воздействиям и предохраняют их от действия протеиназ, определяя тем самым биологическую роль гликопротеинов. Являясь составной частью клеточной оболочки, гликопротеины участвуют, кроме того, в иммунологических реакциях, ионном обмене, процессах межклеточной адгезии и т. д.

МЕТАЛЛОПРОТЕИНЫ

К металлопротеинам относятся

биополимеры, содержащие, помимо белка, ионы какого-либо одного или нескольких металлов
- ферритин [показать].
- трансферрин [показать].
- гемосидерин [показать].
белки, координационно связанные с атомами металлов в составе сложных белков-ферментов, для которых металл служит или мостиком между белковым компонентом и субстратом, или, что более вероятно, металл в них непосредственно выполняет каталитическую функцию. Имеющиеся данные о некоторых ферментах, активность которых зависит от присутствия ионов металлов, суммированы в табл. 4 [показать].

Страница 1 2 3 4 5 6 7

всего страниц: 7

Источник: bono-esse.ru

Что такое альбумин

Кровь состоит из желтоватой жидкости и форменных элементов. Плазма содержит белки, катионы, минералы, анионы, газообразные соединения и продуцируемые органами вещества. Врачи для оценки уровня осмотического давления и работы печени назначают анализ крови на альбумин – что это такое и каковы свойства вещества, вы узнаете после прочтения информации ниже.

Альбумин – это белковая фракция, занимающая 55-60% плазмы. Высокое процентное соотношение элемента обусловлено его функциями. Вещество поддерживает давление плазмы, влияет на объем движущейся крови, транспортируя витамины и не растворяемые в воде вещества. Крупные молекулы белка запасают полезные элементы, расходуемые при голодании или кровопотере.

Альбумин человеческий

Это вещество вырабатывается печенью и является восполняемым. Врачи назначают для лечения серьезных заболеваний человеческий альбумин, синтезируемый из плазмы здоровых людей. 20% раствор вещества повышает коллоидно-осмотическое давление в 4 раза, а внутрисосудистое давление увеличивает в 2,5 раза. Препарат необходим для замещения плазмы, внутривенных инфузий.

Альбумины – норма в крови

Элемент имеет однородную структуру, потому вместо качества учитывают его концентрацию. По мере взросления норма альбумина в крови будет изменяться. Пол на количество белка не влияет. Анализ на содержание элемента в крови берут совместно с печеночными пробами. Нормальными считаются следующие показатели белка (грамм на литр):

у детей до 14 лет – 50-54;
у взрослых до 60 лет – 32-53;
у пожилых людей старше 60 лет – 40-46.

Уменьшение или увеличение уровня белка связано с патологическими процессами, происходящими внутри организма. К дефициту элемента приводят ожоги, кровотечения, инфекционные болезни, нефриты (большой уровень вещества в моче) и усиленный катаболизм из-за воспаления внутренних органов. Цирроз печени, ожирение, диабет, рвота, диарея или закупорка сосудов провоцируют повышенную выработку белка и сгущение крови. Понижение белка диагностируется при преднамеренном голодании.

Альбумин лекарство

Препарат получают из плазмы крови людей и животных. Лекарство Альбумин приобрело известность в сывороточном виде. Большую эффективность в лечении пониженного давления и устранении различных критических состояний демонстрирует раствор белка – его вводят с помощью капельницы. Скорость подачи лекарства определяется состоянием и возрастом больного. Препарат в виде порошка легко растворим в воде. Совмещать с другими медикаментами на основе белка лекарство нельзя.

Раствор альбумина

Вещество представляет собой светло-коричневую или желтоватую жидкость. Раствор Альбумина получают из плазмы человеческой крови, разделяя ее на фракции. Препарат быстро повышает артериальное давление, восстанавливает циркуляцию крови, давление плазмы. После введения раствора, количество тканевой жидкости кровяного русла растет, что приводит к лучшему усвоению лекарственных средств. Вводят средство внутривенно инъекциями каждые 10-12 часов.

Альбумин в таблетках

Данная форма препарата обладает пониженной эффективностью. Альбумин в таблетках применяют для лечения анемии, малокровия и в качестве средства стабилизации давления у пожилых пациентов. Уменьшенная эффективность таблеток обусловлена мембранной устойчивостью эритроцитов. Медикаменты твердой дозировки расщепляются двенадцатиперстной кишкой на 50 процентов. Одна таблетка содержит вспомогательные вещества для ускорения усвоения элемента.

Альбумин пищевой черный

Гематоген начали производить советские фармацевтические заводы в 1930 году. Вкус препарата напоминает знаменитую конфету «Ирис». По инструкции его состав содержит альбумин черный, смешанный со сгущенкой и сахарным сиропом. В природе большое количество этого элемента хранят яичные белки, говядина, картофель. Средство отличается невысокой ценой, поэтому его назначают для профилактики малокровия. Для увеличения терапевтического эффекта гематогена его состав обогащают сульфатом железа.

Пищевой альбумин получают из крови крупного рогатого скота, прошедшей процедуры обезжиривания. Для стабилизации элементов используют полифосфаты. Вещество включает аминокислоты, углеводы и жиры. Минусом бычьего белка является большое содержание аллергенов в эритроцитах животных. При длительном применении средства у взрослых появляются зуд, отеки, высыпания на коже. Добавлять лекарство к ежедневному рациону можно только по рекомендации врача.

Альбумин – показания к применению

Препарат назначают, если у пациента диагностируют малокровие, анемию, гастрит, язву желудка и прочие заболевания ЖКТ. Показания к применению альбумина:

операции с поддержанием искусственного кровообращения;
острые кровопотери;
отек мозга;
печеночные заболевания;
плазмаферез и другие экстракорпоральные процедуры;
болезни почек;
давление сыворотки крови ниже 15 мм.рт.ст.;
беременность (по рекомендации врача);
гнойно-септические заболевания.

Вещество albumin нужно с осторожностью использовать пациентам с артериальной гипертензией, сердечной или почечной недостаточностью. Нельзя применять препарат, если у человека повышенная чувствительность к белку, тромбоз, отек легких, увеличен объем циркулирующей крови/плазмы. По инструкции препарат нельзя смешивать с растворами аминокислот, смесями на основе гидролиза белка, спиртосодержащими лекарствами.

Цена на Альбумин

Стоимость средства определяется его концентрацией, степенью очистки и формой производства. Перечисленные характеристики указаны в инструкции и на упаковке лекарства. Средняя цена 10% раствора вещества составляет 1700 рублей. Биологические добавки с белком можно приобрести за 2000-2500 рублей. Цена 20% раствора лекарства колеблется от 3200 до 5000 рублей. 5% средство для инъекций стоит 800-900 рублей. Купить препарат можно в аптеке, предоставив рецепт от лечащего врача.

Источник: sovets.net