Общий белок плазмы крови в норме составляет

В плазме крови открыто более 200 видов белков, которые составляют 7% объема плазмы. Белки плазмы крови синтезируются в основном в печени и макрофагах, а также в эндотелии сосудов, в кишечнике, лимфоцитах, почках, эндокринных железах. Разрушаются белки плазмы крови печенью, почками, мышцами и др. органами. Т½ белков плазмы крови составляет от нескольких часов до несколько недель.

В плазме крови белки выполняют следующие функции:

1. Создают онкотическое давление. Оно необходимо для удержания воды в кровяном русле.

2. Участвуют в свертывании крови.

3. Образуют буферную систему (белковый буфер).

4. Транспортируют в крови плохорастворимые в воде вещества (липиды, металлы 2 и более валентности).

5. Участвуют в иммунных процессах.

6. Образуют резерв аминокислот, который используется, например, при белковом голодании.

7. катализируют некоторые реакции (белки-ферменты).

8. Определяют вязкость крови, влияют на гемодинамику.

9. Участвуют в реакциях воспаления.

Строение белков плазмы крови

По строению белки плазмы крови являются глобулярными, по составу они делятся на простые (альбумины) и сложные.

Среди сложных, можно выделить липопротеины (ЛПОНП, ЛППП, ЛПНП, ЛПВП, ХМ), гликопротеины (почти все белки плазмы) и металлопротеины (трансферин, церрулоплазмин).

Общее количество белкав плазме крови в норме составляет 70-90 (60-80) г/л, его определяют с помощью биуретовой реакции. Количество общего белка в крови имеет диагностическое значение.

Повышение общего количества белка в плазме крови называется гиперпротеинемия, снижение –гипопротеинемия. Гиперпротеинемия возникает при дегидратации (относительная), травмах, ожогах, миеломной болезни (абсолютная). Гипопротеинемия наступает при спаде отеков (относительная), голодании, патологии печени, почек, кровопотере (абсолютная).

Кроме общего содержания белков в плазме крови также определяют содержание отдельных групп белков или даже индивидуальных белков. Для этого их разделяют с помощью электроэлектрофореза.

Электрофорез– это метод, при котором вещества с различным зарядом и массой, разделяются в постоянном электрическом поле. Электрофорез проводят на различных носителях, при этом получают разное количество фракций. При электрофорезе на бумаге белки плазмы крови дают 5 фракций: альбумины, α₁-глобулины, α₂-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины. При электрофорезе на агаровом геле получается 7-8 фракций, на крахмальном геле – 16-17 фракций. Больше всего фракций – более 30, дает иммуноэлектрофорез.

Белки плазмы можно также разделить спомощью высаливания нейтральными солями щелочных и щелочноземельных металлов (3 фракции: альбумины, глобулины и фибриноген) или осаждения в спиртовом растворе.

Денситограмма белков сыворотки крови	Электрофореграмма белков сыворотки крови (10 пациентов)

Целесообразность разделения белков на фракции связана с тем, что белковые фракции плазмы крови отличаются между собой преобладанием в них белков, с определенными функциями, местом синтеза или разрушения.

Нарушение соотношения белковых фракций плазмы крови называется диспротеинемия. Выявление диспротеинемии имеет диагностическое значение.

Источник: studfile.net

БИОХИМИЯ КРОВИ

ВОПРОС 61

В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 — 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле.

• Белки плазмы образуют важнейшую буферную систему крови и поддерживают рН крови в пределах 7,37 — 7,43.
• Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки (табл. 14-2) вьшолняют транспортную функцию.
• Белки плазмы определяют вязкость крови и, следовательно, играют важную роль в гемодинамике кровеносной системы.

• Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма.
• Иммуноглобулины, белки свёртывающей системы крови, α₁-антитрипсин и белки системы комплемента осуществляют защитную функцию.

Методом электрофореза на ацетилцеллюлозе или геле агарозы белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55-65%), α₁-глобулины (2- 4%), α₂ -глобулины (6-12%), β-глобулины (8-12%) и γ-глобулины (12-22%) (рис. 14-19).

Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют 16-17 белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций. Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Например, γ-глобулины синтезируются В-лимфоцитами (см. раздел 4), пептидные гормоны в основном секретируют клетки эндокринных желёз, а пептидный гормон эритропоэтин — клетки почки.
я многих белков плазмы, например альбумина, α₁-антитрипсина, гаптоглобина, транс-феррина, церулоплазмина, α₂-макроглобулина и иммуноглобулинов, характерен полиморфизм (см. раздел 4). Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эвддцитоза "состарившиеся" белки поступают в клетки печени, где разрушаются. Т_1/2 белков плазмы крови составляет от нескольких часов до нескольких недель. При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой (рис. 14-20). Такие изменения называют диспротеинемиями, однако их интерпретация часто имеет относительную диагностическую ценность. Например, характерное для нефротического синдрома снижение альбуминов, α₁— и γ-глобулинов и увеличение α₂— и β-глобулинов отмечают и при некоторых других заболеваниях, сопровождающихся потерей белков. При снижении гуморального иммунитета уменьшение фракции γ-глобулинов свидетельствует об уменьшении содержания основного компонента иммуноглобулинов — IgG, но не отражает динамику изменений IgA и IgM.
держание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги, инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы, так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах — полипептид интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. К белкам острой фазы относят С-реактивный белок, называемый так, потому что он взаимодействует с С-полисахари-дом пневмококков, α₁-антитрипсин, гаптоглобин, кислый гликопротеин, фибриноген. Известно, что С-реактивный белок может стимулировать

Рис. 14-19. Электрофореграмма (А) и денситограмма (Б) белков сыворотки крови.

Рис. 14-20. Протеинограммы белков сыворотки крови. а — в норме; б — при нефротическом синдроме; в — при гипогаммаглобулинемии; г — при циррозе печени; д — при недостатке α₁-антитрипсина; е — при диффузной гипергаммаглобулинемии.

систему комплемента, и его концентрация в крови, например, при обострении ревматоидного артрита может возрастать в 30 раз по сравнению с нормой. Белок плазмы крови а,-антитрипсин может инактивировать некоторые протеазы, освобождающиеся в острой фазе воспаления.

Содержание некоторых белков в плазме крови и их функции представлены в таблице 14-2.

Альбумин.Концентрация альбумина в крови составляет 40-50 г/л. В сутки в печени синтезируется около 12 г альбумина, Т_1/2 этого белка — примерно 20 дней. Альбумин состоит из 585 аминокислотных остатков, имеет 17 дисульфидных связей и обладает молекулярной массой 69 кД. Молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, поэтому может удерживать в крови катионы Са²⁺, Cu²⁺, Zn²⁺. Около 40% альбумина содержится в крови и остальные 60% в межклеточной жидкости, однако его концентрация в плазме выше, чем в межклеточной жидкости, поскольку объём последней превышает объём плазмы в 4 раза.

Благодаря относительно небольшой молекулярной массе и высокой концентрации альбумин обеспечивает до 80% осмотического давления плазмы. При гипоальбуминемии осмотическое давление плазмы крови снижается. Это приводит к нарушению равновесия в распределении внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством. Клинически это проявляется как отёк. Относительное снижение объёма плазмы крови сопровождается снижением почечного кровотока, что вызывает стимуляцию системы ренинангиотензинальдрстерон, обеспечивающей восстановление объёма крови (см. раздел 11). Однако при недостатке альбумина, который должен удерживать Na₊, другие катионы и воду, вода уходит в межклеточное пространство, усиливая отёки.

Гипоальбуминемия может наблюдаться и в результате снижения синтеза альбуминов при заболеваниях печени (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при потерях белка из-за обширных ожогов или катаболических состояний (тяжёлый сепсис, злокачественные новообразования), при нефротическом синдроме, сопровождающемся альбуминурией, и голодании. Нарушения кровообращения, характеризующиеся замедлением кровотока, приводят к увеличению поступления альбумина в межклеточное пространство и появлению отёков. Быстрое увеличение проницаемости капилляров сопровождается резким уменьшением объёма крови, что приводит к падению АД и клинически проявляется как шок.

Альбумин — важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты (см. раздел 8), неконъюгированный билирубин (см. раздел 13), Са²⁺, Сu²⁺, триптофан, тироксин и трийодтиронин (см. раздел 11). Многие лекарства (аспирин, дикумарол, сульфаниламиды) связываются в крови с альбумином. Этот факт необходимо учитывать при лечении заболеваний, сопровождающихся гипоальбуминемией, так как в этих случаях повышается концентрация свободного лекарства в крови. Кроме того, следует помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой.

Транстиретин(преальбумин) называют тирок-синсвязывающим преальбумином. Это белок острой фазы. Транстиретин относят к фракции альбуминов, он имеет тетрамерную молекулу. Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом — до двух молекул тироксина и трийодтиронина.

Таблица 14-2. Содержание и функции некоторых белков плазмы крови

Группа	Белки	Концентрация в сыворотке крови, г/л	Функция
Альбумины	Транстиретин	0,25	Транспорт тироксина и трийодтиронина
	Альбумин		Поддержание осмотического давления, транспорт жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных гормонов, лекарств, неорганических ионов, резерв аминокислот
α1-Глобулины	α1 -Антитрипсин	2,5	Ингибитор протеиназ
	ЛПВП	0,35	Транспорт холестерола
	Протромбин	0,1	Фактор II свёртывания крови
	Транскортин	0,03	Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона
	Кислый α1-гликопротеин		Транспорт прогестерона
	Тироксинсвязывающий глобулин	0,02	Транспорт тироксина и трийодтиронина
α2-Глобулины	Церулоплазмин	0,35	Транспорт ионов меди, оксидоредуктаза
	Антитромбин III	0,3	Ингибитор плазменных протеаз
	Гаптоглобин		Связывание гемоглобина
	α2-Макроглобулин	2,6	Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка
	Ретинолсвязыва-ющий белок	0,04	Транспорт ретинола
	Витамин D связывающий белок	0,4	Транспорт кальциферола
β-Глобулины	ЛПНП	3,5	Транспорт холестерола
	Трансферрин		Транспорт ионов железа
	Фибриноген		Фактор I свёртывания крови
	Транскобаламин	25×10-9	Транспорт витамина B12
	Глобулин связывающий белок	20×10-6	Транспорт тестостерона и эстрадиола
	С-реактивный белок	<0,01	Активация комплемента
γ-Глобулины	IgG		Поздние антитела
	IgA	3,5	Антитела, защищающие слизистые оболочки
	IgM	1,3	Ранние антитела
	IgD	0,03	Рецепторы В-лимфоцитов
	IgE	<0,01	Реагин

Соединение с этими лигандами происходит независимо друг от друга. В транспорте последних транстиретин играет существенно меНbшую роль по сравнению с тироксинсвязывающим глобулином.

α₁ — Антитрипсинотносят к α₁-глобулинам. Он ингибирует ряд протеаз, в том числе фермент эластазу, освобождающийся из нейтрофилов и разрушающий эластин альвеол лёгких. При недостаточности α₁-антитрипсина могут возникнуть эмфизема лёгких (см. раздел 15) и гепатит, приводящий к циррозу печени. Существует несколько полиморфных форм α₁-антитрипсина, одна из которых является патологической. У людей, гомозиготных по двум дефектным аллелям гена антитрипсина, в печени синтезируется α₁-антитрипсин, который образует агрегаты, разрушающие гепатоциты. Это приводит к нарушению секреции такого белка гепатоцитами и к снижению содержания α₁-антитрипсина в крови.

Гаптоглобинсоставляет примерно четверть всех α₂-глобулинов. Гаптоглобин при внутрисосудистом гемолизе эритроцитов образует комплекс с гемоглобином, который разрушается в клетках РЭС. Если свободный гемоглобин, имеющий молекулярную массу 65 кД, может фильтроваться через почечные клубочки или агрегировать в них, то комплекс гемоглобин-гаптоглобин имеет слишком большую молекулярную массу (155 кД), чтобы пройти через гломерулы. Следовательно, образование такого комплекса предотвращает потери организмом железа, содержащегося в гемоглобине. Определение содержания гаптоглобина имеет диагностическое значение, например, снижение концентрации гаптоглобина в крови наблюдают при гемолитической анемии. Это объясняют тем, что при Т_1/2 гаптоглобина, составляющем 5 дней, и Т_1/2 комплекса гемоглобин — гаптоглобин (около 90 мин) увеличение поступления свободного гемоглобина в кровь при гемолизе эритроцитов вызовет резкое снижение содержания свободного гаптоглобина в крови. Гаптоглобин относят к белкам острой фазы, его содержание в крови повышается при острых воспалительных заболеваниях.

Глобулины — семейство глобулярных белков крови имеющих более высокую молекулярную массу и растворимость в воде чем альбумины. Глобулины вырабатываются печенью и иммунной системой. Глобулины, альбумины и фибриноген называют мажорными белками плазмы крови. Нормальная концентрация глобулинов в крови 2.6-4.6 г/децилитр.

• составляют почти половину белков крови;
• определяют иммунные свойства организма;
• определяют свертываемость крови;
• участвуют в транспорте железа и в других процессах.

Источник: studopedia.ru

Общий белок в крови – что это такое

Общий белок в крови – это суммарное количество всех белковых фракций в крови. Норма общего белка в крови у взрослых колеблется от 65-ти до 85-ти г/л.

Общий белок состоит из альбумина, фибриногена и четырех глобулиновых фракций (альфа1, альфа 2, бета и гамма глобулины). Разделение белков на фракции основывается на их подвижности при проведении электрофореза.

Также белки в крови различаются по растворимости. Альбумины относятся к типу белков, растворимых в воде, глобулинам для растворения необходимо присутствие солей.

Практически все белки (кроме иммуноглобулинов и пептидных гормонов) синтезируются печеночными клетками. За синтез иммуноглобулинов отвечают плазмоциты, а продукция пептидых гормонов осуществляется железами эндокринной системы.

Уровень альбуминов может повышаться при обезвоживании и сгущении крови. Повышение этой фракции наблюдается при заболеваниях кишечника и печени, а также при наличии в организме очагов гнойной инфекции.

На наличие инфекционно-воспалительного процесса, первыми реагируют острофазовые белки (C-реактивные белки, гаптоглобины, фибриноген и др.).

Период жизни белков в крови составляет от нескольких суток до нескольких недель. Утилизация «состарившихся» белков происходит в печени при помощи эндоцитоза.

Роль белка в организме

   Количественно, большая часть общего белка представлена альбуминами (транстиретином и альбумином). Они составляют от 50-ти до 70-ти% от всего общего белка в крови.

Транстиретин является преальбумином. Этот белок крови отвечает за транспортирование гормонов щитовидной железы: тироксина и трийодтиронина.

Альбумин выполняет роль белкового резерва, поддерживает коллоидно-осмотическое равновесие крови, отвечает за связывание и транспортировку ЖК (жирных кислот), билирубина и желчных кислот, СГ (стероидных гормонов). Также альбумин переносит неорганические ионы кальция и магния.

Для чего нужны глобулины

Фракция глобулинов выполняет множество важных и разнообразных функций. Глобулины принимают участие в связывании и транспортировании жиров, гормонов, витаминов и минералов, поддерживают нормальный гемостаз крови и реакции иммунитета (иммуноглобулины).

К альфа-глобулинам относят:

• альфа1 – антитрипсин, выполняющий роль ингибитора протеолитических ферментов;
• тироксинсвязывающий белок в крови, связывающий и транспортирующий гормон щитовидной железы – тироксин;
• ретинолсвязывающий белок, переносящий витамин А (ретинол);
• протромбин, являющийся вторым фактором свертывания крови;
• липопротеин, транспортирующий липиды;
• витамин-Д-связывающий белок крови, связывающий и переносящий кальциферол;
• макроглобулин, переносящий цинк и протеиназы;
• антитромбин 3, подавляющий процесс свертывания крови;
• церулоплазмин, переносящий ионы меди;
• транскортин, связывающий и переносящий гормоны (кортизол и кортикостерон).

Фракция бета-глобулиновых белков крови разделятся на:

• трансферин, отвечающий за связывание и перенос железа;
• гемопексин, транспортирующий гемм;
• фибриноген, являющийся первым фактором свертывания крови;
• глобулин, переносящий мужские и женские половые гормоны (тестостерон и эстроген);
• С-реактивный белок в крови (белок острой фазы, первым реагирующий на острую воспалительную реакцию);
• Транскобаламин, переносящий цианокобаламин (витамин В12).

К фракции общего белка в крови, представленного гамма-глобулинами, относят иммуноглобулины:

• IgG, относящиеся к факторам специфической гуморальной защиты;
• IgM, участвующие в обеспечении первичного иммунного ответа;
• IgA, препятствующие закреплению патогенных микроорганизмов на слизистых оболочках;
• IgE, обеспечивающие полноценный противопаразитарный иммунитет и участвующие в реакциях аллергического генеза;
• IgD, являющиеся рецепторами В-лимфоцитарных клеток.

Показания к анализу на общий белок в крови

Общий белок в крови норма у мужчин и женщин должна оцениваться при: 

• острых и хронических патологиях инфекционно-воспалительного характера;
• отеках;
• системных аутоиммунных патологиях, сопровождающихся поражением соединительной ткани (коллагенозы);
• обезвоживании, поносах, неукротимой рвоте;
• поражении почек или печени (в особенности, при заболеваниях, нарушающих белоксинтетическую функцию печени – цирроз, гепатит и т.д.);
• злокачественных новообразованиях;
• иммунодефицитах;
• нарушениях обмена веществ;
• острых и хронических панкреатитах (в период обострения);
• терапии глюкокортикостероидами;
• нарушениях питания (в особенности при диетах или длительном голодании);
• нарушенном всасывании в кишечнике (синдром мальабсорбции);
• термических ожогах.

Также общий белок крови должен исследоваться у женщин во время беременности, в особенности при появлении выраженных отеков.

Подготовка к анализу

Норма белка в крови определяется при помощи колориметрического метода. В качестве материала для исследования берется венозная кровь.

Белок в крови должен оцениваться натощак, прием пищи исключается за двенадцать часов до сдачи анализа. Употребление чая, кофе, сока и газированных напитков накануне исследования не допускается. Утром можно пить обычную кипяченую воду.

За день перед исследованием исключается употребление жирной и жареной пищи.

Прием алкоголя желательно исключить за 48-мь часов до забора крови. Утром, перед забором крови желательно не курить.

Также, за день перед забором крови исключается физическая нагрузка.

Общий белок в крови. Норма и что может повлиять на результаты исследования

Повышенный белок в крови может отмечаться на фоне лечения препаратами андрогенов, клофибрата, кортикотропина, кортикостероидов, адреналина, гормонов щитовидной железы, инсулином, прогестероном.

Белок в крови может снижаться при терапии аллопуринолом или эстрогенами.

Ложно повышенный белок в крови может отмечаться при активной физической нагрузке перед исследованием.

При наложении чрезмерно тугого жгута или активной работе рукой также может быть ложно повышен белок в крови.

Норма по возрасту

Общий белок в крови норма у пациентов старше 16-ти лет составляет от 65-ти до 85-ти грамм на литр.

Общий белок норма у детей представлена в таблице:

Норма по фракциям

В некоторых лабораториях результат исследования на фракции может быть записан в процентном отношении: (исследуемая фракция/ общий белок в крови) * 100%

Повышен белок в крови – что это значит

Белок в крови повышен при:

• острых и хронических патологиях инфекционно-воспалительного характера;
• дегидратации, в результате усиленного потоотделения, диареи, неукротимой рвоты, обширных ожоговых поражений, потере жидкости при несахарном диабете;
• перитоните;
• нефрите;
• системных аутоиммунных патологиях, сопровождающихся поражением соединительной ткани;
• тропических болезнях;
• лепре;
• специфических гипергаммаглобулинемиях;
• хроническом полиартрите;
• активной фазе хронических гепатитов или циротического поражения печени;
• злокачественных новообразованиях, сопровождающихся увеличенным синтезированием патологического белка. Такая картина может наблюдаться при миеломной болезни, макроглобулинемии, лимфогранулематозе, «болезнях тяжелых цепей».

Повышение общего белка в крови (гиперпротеинемия) следует разделять на относительное и абсолютное.

При абсолютном повышении, уровень общего белка может подниматься до 120-ти и выше грамм на литр.

Абсолютное увеличение общего белка

   Значительная гиперпротеинемия может наблюдаться при макроглобулинемии Вальденстрема. Это заболевание является одной из разновидностей злокачественной моноклональной гаммапатии, проявляющейся гиперсекрецией вязкого и высокомолекулярного белка Вальденстрема (разновидность иммуногдобулина М).

Гиперпродукция белков при данном заболевании связана с поражением лимфоцитарными и плазматическами клетками костного мозга.

При данном заболевании значительно увеличивается вязкость крови и возрастает риск тромбозов.

Симптомами заболевания служат жалобы на:

• постоянную слабость,
• головокружение,
• головные боли,
• потерю веса,
• увеличение лимфоузлов,
• боли в суставах,
• снижение слуха,
• появление красноватого оттенка кожи,
• снижение зрения.

Также характерно появление кровоизлияний на коже, носовых и десневых кровотечений. В некоторых случаях возможно кишечное кровотечение.

Лимфогранулематоз

Развитие злокачественного поражения лимфатической системы можно заподозрить по наличию жалоб на:

• беспричинную потерю веса,
• профузные ночные поты,
• одышку,
• навязчивый сухой кашель,
• увеличение всех групп лимфатических узлов,
• постоянную вялость и слабость,
• субфебрильную температуру,
• зуд кожных покровов.

Также при болезни Ходжкина отмечается значительное снижение иммунитета, развиваются частые вирусные (как правило, герпетические), бактериальные и грибковые инфекции.

Болезнь тяжелых цепей

Под этим общим названием подразумевают группу редких заболеваний, сопровождающихся повышенным выведением с мочой тяжелых иммуноглобулиновых цепей моноклональной природы. Это связано с тем, что все синтезируемые в организме иммуноглобулины являются дефектными – в них отсутствуют легкие цепи.

Проявляется следующим образом:

• гепатолиенальным симптомом (увеличены печень и селезенка),
• выраженной диареей,
• рвотой,
• отеками,
• облысением,
• сильными болями в животе и суставах,
• увеличением размера лимфоузлов,
• сильной интоксикацией и истощением.

Низкий белок в крови. Причины

Общий белок в крови понижен при:   

• алиментарной гипопротеинемии, связанной со сниженным поступлением белка с пищей. Такая картина может отмечаться при соблюдении жесткой диеты или голодании;
• панкреатитах;
• нарушенном кишечном всасывании (энтероколиты, синдром мальабсорбции);
• состояниях после оперативных вмешательств, а также после травм или ожогов;
• заболеваниях печени, сопровождающихся нарушением ее белоксинтетической функции;
• повышенной, патологической потере белка, в результате кровотечений, заболеваний почек с нефротическим синдромом (гломерулонефрит), асците, сахарном диабете;
• длительной лихорадке (гипертермия);
• длительной обездвиженности (вынужденный постельный режим, иммобилизация после травм);
• злокачественных новообразованиях;
• тяжелых физических тренировках, особенно при сниженном или недостаточном потреблении белка;
• заболеваниях щитовидной железы;
• иммунодефицитах.

Как повысить белок в крови

В первую очередь, следует выявить причину изменения в анализах. При наличии сопутствующих заболеваний, сопровождающихся патологической потерей белка, проводится лечение основной патологии.

Если уровень белка снижен из-за увеличенных физических нагрузок или неправильного питания, норма белка в крови может быть восстановлена при нормализации диеты и образа жизни.

Источник: serdcet.ru

Общий белок в крови – что это такое

Общий белок в крови (ОБК) – совокупность различных протеиновых соединений, каждое из которых имеет свои функции и свойства. Альбумины необходимы для поддержания осмотического давления крови, а также для связывания и транспортировки различных соединений, глобулины отвечают за иммунные процессы, фибриноген обеспечивает нормальную свертываемость крови. Норма общего белка – суммарное значение всех протеиновых компонентов.

Основные функции белков плазмы крови:

• транспортируют питательные вещества, лекарственные препараты в органы и ткани;
• обеспечивают осмотическое давление крови;
• поддерживают оптимальный уровень pH в крови;
• удерживают в плазме железо, медь, кальций;
• участвуют в синтезе гормонов, ферментов, гемоглобина, антител;

Уровень ОБК показывает, насколько правильно происходит белковый обмен в организме.

Важно! В организме человека нет ни одной клетки, в которой белок полностью отсутствует, протеин служит строительным материалом для всех органов и тканей, поэтому длительные безбелковые диеты негативно влияют на состояние здоровья.

Анализ на общий белок

Биохимический анализ крови на определение данного показателя называется протеинограммой. Его назначают для уточнения диагноза, выявления стадии и продолжительности патологического процесса, определения уровня эффективности медикаментозного лечения.

Когда назначают протеинограмму:

• при анемии;
• пациентам с острыми, хроническими кровотечениями, женщинам при обильных менструациях;
• при признаках сильного обезвоживания, интоксикации;
• при почечных и печеночных заболеваниях;
• спортсменам;
• при наличии злокачественных новообразований.

Для определения уровня ОБК кровь берут из вены утром натощак, последний прием пищи должен быть за 8 часов до обследования. С утра можно пить только воду без газа, любые другие напитки исключаются. За час до забора материала нельзя делать резких движений, любые физические нагрузки противопоказаны – смена положения тела может исказить значения. Необходимо воздержаться от курения, постараться не нервничать. За сутки до сдачи анализа следует исключить из рациона жареную, жирную, богатую белком пищу, спиртные напитки, по возможности не принимать никаких лекарственных препаратов.

Важно! Повышение белка наблюдается при приеме андрогенов, препаратов с адреналином, инсулином, гормонами щитовидки, прогестероном. Снижение показателя – при лечении эстрогенсодержащими средствами, Аллопуринолом.

Расшифровка анализа

Норма общего белка в крови у взрослых – 65–85 г/л, у детей до 6 лет нижняя граница значений – 56 г/л. Отдельно проводят биохимические тесты на определение уровня специфических протеинов – С-реактивный белок (СРБ) и ревматоидный фактор. Ревматоидный фактор (РФ) показывает наличие ревматоидного артрита, других коллагенозов.

Анализ на С-реактивный белок проводят при диагностике ревматизма, красной волчанки, инфаркта, воспалительных патологий в острой форме, которые могут нарушить работу сердечно-сосудистой системы. Повышение C–реактивного белка указывает на наличие злокачественных опухолей в организме, в норме уровень должен быть в пределах 5 мг/л, у новорожденных – до 15 мг/л. Если показатели в норме, в бланке ставят отметку СРБ отрицательный. Иногда проводят анализ белка по фракциям.

Норма протеиновых компонентов по возрастам (г/л):

Возраст	Альбумин	Глобулин альфа 1	Глобулин альфа 2	Глобулин бета	Глобулин гамма
Первая неделя	32–41	1,2–4,2	7–11	4.5–6,5	3,2–8,5
До года	34–42	1,2–4,4	7,1–11,5	4,6–7	3,3–8,7
1–5 лет	33,5–43	2–4,3	7–13	4,6–8,5	5,1–10,2
5–8 лет	37–47	2–4,2	8–11	5,2–8,2	5,3–12
8–11 лет	41–45	2.2–4	7,5–10,2	5–7	6–12
11–21 лет	39–46	2,3–5,4	7,2–10.5	6–9	7–14
Старше 21 года	40–47,5	2,1–3,6	5–8,5	6–9	8–13,5

Важно! Изменение показателей протеиновых компонентов в крови внешне никак не проявляется, иногда при снижении общего белка до уровня 50 единиц наблюдаются сильные отеки мягких тканей.

Норма ОБК у мужчин и женщин

Содержание белка у здорового мужчины средних лет – 66–88 г/л, норма у женщин ниже примерно на 10% в силу некоторых физиологических особенностей – женскому организму требуется протеина больше, нежели мужчинам, но синтезируется его в печени меньше.

Норма общего белка в сыворотке крови:

Возраст	Значения для мужчин (г/л)	Значения для женщин (г/л)
17–34	75–79	82–85
35–49	79–83	76–80
После 50	76–80	79–83
После 60	76–78	74–77
Старше 70	69–77	73–78

Важно! Снижение количества белка в плазме крови у беременных женщин на 25–30% – нормальное явление. Показатели будут оставаться низкими до окончания грудного вскармливания. Если значения ниже, это может быть признаком нарушения процесса свертывания крови, заболеваний почек или печени, позднего гестоза.

У детей

Значительные отличия нормального уровня белка в крови у взрослых и детей наблюдаются до 6 лет, затем детские показатели приближаются ко взрослому уровню.

Таблица норма общего сывороточного белка в крови у детей по возрасту:

Возраст	Значения (г/л)
Новорожденные до 1 месяца	46–75
До года	48–73
1–4 года	50–75
5–7	52–78
7–16 лет	58–85

Причины повышенного и пониженного белка

Незначительные отклонения общего белка могут быть вызваны активными физическим нагрузками, переутомлением, простудными заболеваниями, обезвоживанием. Длительное и значительное снижение и повышение показателей свидетельствует о наличии патологических процессов в организме.

Белок повышен – что это значит

Повышенный белок в крови – гиперпротеинемия, бывает абсолютной и относительной. Причины абсолютной гиперпротеинемии:

• меланома – показатели общего белка повышаются до 110 и более единиц;
• злокачественная гранулема;
• инфекционные болезни острого и хронического характера;
• аутоиммунные заболевания;
• полиартрит в хронической форме;
• гемобластозы;
• цирроз печени.

Относительная форма гиперпротеинемии развивается на фоне уменьшения содержания воды в плазме крови. При этом абсолютное количество белка остается неизменным, но за счет уменьшения жидкой части плазмы относительное содержание белка растет. Подобное состояние возникает при обширных ожогах, перитоните, непроходимости кишечника, длительной диарее и рвотах, гипергидрозе, хроническом пиелонефрите.

Белок понижен – что это значит

Снижение уровня белка в крови – гипопротеинемия, часто развивается на фоне изнурительных диет, голодания, сильной интоксикации, после оперативных вмешательств, длительного повышения температуры тела.

Протеин плазмы понижается при:

• нарушениях в работе пищеварительной системы, при которых белок плохо усваивается в организме – сужение пищевода, энтерит, колит;
• патологиях печени – гепатит, цирроз;
• некоторых врожденных заболеваниях, при которых белковые элементы не синтезируются или вырабатываются в незначительном количестве;
• злокачественных опухолях, обширных ожогах;
• нарушениях в работе щитовидной железы;
• длительном приеме кортикостероидов;
• сахарном диабете, хронической диарее, нефротическом синдроме, гломерулонефрите – при этих заболеваниях с мочой выводится много белка;
• скоплении жидкости в полостях организма – асцит, плеврит;
• сильном или длительном кровотечении;
• иммунодефицитных состояниях.

Временное снижение показателей наблюдается при проблемах с мочеиспусканием, после массивных внутривенных вливаний глюкозы.

Что делать для нормализации уровня

Если общий белок повышен или понижен, необходимо устранить заболевания, которые повлияли на изменение показателей. Медикаментозную терапию назначает врач, исходя из результатов биохимии крови, общего обследования.

Повысить уровень белка поможет правильное питание – в рационе должно быть больше нежирного мяса и рыбы, печени, почек, сыра, яиц, молока и творога. Небольшое количество растительного протеина содержится в сое, арахисе, миндале, шоколаде, коричневом рисе, отрубном хлебе, макаронных изделиях из муки грубого помола.

Средняя доза протеинов для мужчин – 100 г, для женщин – 70 г. Беременным и кормящим женщинам, спортсменам, людям, которые постоянно заняты тяжелым физическим трудом, необходимо увеличить суточное потребление белков в 2 раза, чтобы избежать развития гипопротеинемии.

Важно! Повышать уровень белка следует аккуратно – резкое увеличение потребления богатой протеином пищи может вызвать расстройство желудка.

Как нормализовать концентрацию протеина:

• высыпаться, избегать тяжелых физических нагрузок;
• при высоком белке употреблять больше овощей и фруктов;
• отказаться от пагубных привычек;
• свести к минимуму потребление рафинированных продуктов, жиров, газированных напитков, жареной пищи;
• вылечить все инфекционные патологии ЖКТ;
• регулярно проходить профилактический осмотр.

Важно! Если анализ показал повышение снижение ОБК или отдельных фракций, не следует заниматься самолечением, пытаться заменить фитотерапией медикаментозное лечение.

Общий белок в крови показывает, насколько слаженно работают внутренние органы и системы. Существуют определенные нормы общего белка крови для детей и взрослых. Незначительные колебания не должны вызывать тревоги, сильные — могут свидетельствовать о развитии серьезных болезней.

Источник: lechim-prosto.ru

Тема 1. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВЫХ И НЕБЕЛКОВЫХ КОМПОНЕНТОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ.

Практическая значимость темы. Кровь является важнейшим и наиболее доступным объектом биохимического исследования. Наиболее изученные компоненты крови — это гемоглобин, альбумин, иммуноглобулины и разнообразные факторы свёртывания. При различных заболеваниях наблюдаются изменения уровня белков в плазме; эти изменения можно обнаружить при электрофорезе. Важным диагностическим признаком при некоторых патологических состояниях служит повышение активности некоторых ферментов плазмы крови. Определение содержания небелковых компонентов плазмы (глюкоза, мочевина, холестерол, билирубин и др.) также используется в диагностике заболеваний.

Цель занятия. После изучения данной темы студент должен знать состав и биологическую роль различных групп белков, небелковых азотистых компонентов (остаточного азота), безазотистых органических соединений и минеральных веществ, входящих в состав плазмы крови; уметь применять полученные знания при решении теоретических и практических задач.

Исходный уровень знаний.

1. Строение и биологические функции аминокислот и белков, жирных кислот и липидов, моно- и полисахаридов.
2. Участие минеральных веществ в процессах жизнедеятельности.
3. Кислотно-основные свойства биологических макромолекул.
4. Гидрофильные и гидрофобные свойства биологических макромолекул.
5. Механизмы регуляции активности ферментов.

Общая характеристика.

Кровь — жидкая подвижная ткань, циркулирующая в замкнутой системе кровеносных сосудов, транспортирующая различные химические вещества к органам и тканям, и осуществляющая интеграцию метаболических процессов, протекающих в различных клетках.

Кровь состоит из плазмы и форменных элементов (эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов). Сыворотка крови отличается от плазмы отсутствием фибриногена. 90% плазмы крови составляет вода, 10% — сухой остаток, в состав которого входят белки, небелковые азотистые компоненты (остаточный азот), безазотистые органические компоненты и минеральные вещества.

Белки плазмы крови.

Плазма крови содержит сложную многокомпонентную (более 100) смесь белков, различающихся по происхождению и функциям. Большинство белков плазмы синтезируется в печени. Иммуноглобулины и ряд других защитных белков иммунокомпетентными клетками.

Содержание общего белка в сыворотке крови здорового человека составляет 65 — 85 г/л (в плазме крови этот показатель на 2 – 4 г/л выше за счёт фибриногена).

1.2.1. Белковые фракции. При помощи высаливания белков плазмы можно выделить альбуминовую и глобулиновую фракции. В норме соотношение этих фракций составляет 1,5 – 2,5. Использование метода электрофореза на бумаге позволяет выявить 5 белковых фракций (в порядке убывания скорости миграции): альбумины, α₁-, α₂-, β- и γ-глобулины. При использовании более тонких методов фракционирования в каждой фракции, кроме альбуминовой, можно выделить целый ряд белков (содержание и состав белковых фракций сыворотки крови см. рисунок 1).

Рисунок 1. Электрофореграмма белков сыворотки крови и состав белковых фракций.

Альбумины – белки с молекулярной массой около 70000 Да. Благодаря гидрофильности и высокому содержанию в плазме играют важную роль в поддержании коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови и регуляции обмена жидкостей между кровью и тканями. Выполняют транспортную функцию: осуществляют перенос свободных жирных кислот, желчных пигментов, стероидных гормонов, ионов Са²⁺, многих лекарств. Альбумины также служат богатым и быстро реализуемым резервом аминокислот.

α₁-Глобулины:

• Кислый α₁-гликопротеин (орозомукоид) – содержит до 40% углеводов, изоэлектрическая точка его находится в кислой среде (2,7). Функция этого белка до конца не установлена; известно, что на ранних стадиях воспалительного процесса орозомукоид способствует образованию коллагеновых волокон в очаге воспаления (Я.Мусил, 1985).
• α₁-Антитрипсин – ингибитор ряда протеаз (трипсина, химотрипсина, калликреина, плазмина). Врождённое снижение содержания α₁-антитрипсина в крови может быть фактором предрасположенности к бронхо-лёгочным заболеваниям, так как эластические волокна лёгочной ткани особенно чувствительны к действию протеолитических ферментов.
• Ретинолсвязывающий белок осуществляет транспорт жирорастворимого витамина А.
• Тироксинсвязывающий белок – связывает и транспортирует иодсодержащие гормоны щитовидной железы.
• Транскортин – связывает и транспортирует глюкокортикоидные го рмоны (кортизол, кортикостерон).

α₂-Глобулины:

• Гаптоглобины (25% α₂-глобулинов) – образуют стабильный комплекс с гемоглобином, появляющимся в плазме в результате внутрисосудистого гемолиза эритроцитов. Комплексы гаптоглобин-гемоглобин поглощаются клетками РЭС, где гем и белковые цепи подвергаются распаду, а железо повторно используется для синтеза гемоглобина. Тем самым предотвращается потеря железа организмом и повреждение почек гемоглобином.
• Церулоплазмин – белок, содержащий ионы меди (одна молекула церулоплазмина содержит 6-8 ионов Cu²⁺), которые придают ему голубую окраску. Является транспортной формой ионов меди в организме. Обладает оксидазной активностью: окисляет Fe²⁺ в Fe³⁺, что обеспечивает связывание железа трансферрином. Способен окислять ароматическиеамины, участвует в обмене адреналина, норадреналина, серотонина.

β-Глобулины:

• Трансферрин – главный белок β-глобулиновой фракции, участвует в связывании и транспорте трёхвалентного железа в различные ткани, особенно в кроветворные. Трансферрин регулирует содержание Fe³⁺ в крови, предотвращает избыточное накопление и потерю с мочой.
• Гемопексин – связывает гем и предотвращает его потерю почками. Комплекс гем-гемопексин улавливается из крови печенью.
• С-реактивный белок (С-РБ) – белок, способный преципитировать (в присутствии Са²⁺) С-полисахарид клеточной стенки пневмококка. Биологическая роль его определяется способностью активировать фагоцитоз и ингибировать процесс агрегации тромбоцитов. У здоровых людей концентрация С-РБ в плазме ничтожно мала и стандартными методами не определяется. При остром воспалительном процессе она увеличивается более чем в 20 раз, в этом случае С-РБ обнаруживается в крови. Исследование С-РБ имеет преимущество перед другими маркерами воспалительного процесса: определением СОЭ и подсчётом числа лейкоцитов. Данный показатель более чувствителен, его увеличение происходит раньше и после выздоровления быстрее возвращается к норме.

γ-Глобулины:

• Иммуноглобулины (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) представляют собой антитела, вырабатываемые организмом в ответ на введение чужеродных веществ с антигенной активностью. Подробнее об этих белках см. 1.2.5.

1.2.2. Количественные и качественные изменения белкового состава плазмы крови. При различных патологических состояниях белковый состав плазмы крови может изменяться. Основными видами изменений являются:

• Гиперпротеинемия — увеличение содержания общего белка плазмы. Причины: потеря большого количества воды (рвота, диарея, обширные ожоги), инфекционные заболевания (за счёт увеличения количества γ-глобулинов).
• Гипопротеинемия — уменьшение содержания общего белка в плазме. Наблюдается при заболеваниях печени (вследствие нарушения синтеза белков), при заболеваниях почек (вследствие потери белков с мочой), при голодании (вследствие недостатка аминокислот для синтеза белков).
• Диспротеинемия — изменение процентного соотношения белковых фракций при нормальном содержании общего белка в плазме крови, например, снижение содержания альбуминов и увеличение содержания одной или нескольких глобулиновых фракций при различных воспалительных заболеваниях.
• Парапротеинемия — появление в плазме крови патологических иммуноглобулинов — парапротеинов, отличающихся от нормальных белков по физико-химическим свойствам и биологической активности. К таким белкам относятся, например, криоглобулины, образующие друг с другом преципитаты при температуре ниже 37° С. Парапротеины обнаруживаются в крови при макроглобулинемии Вальденстрема, при миеломной болезни (в последнем случае они могут преодолевать почечный барьер и обнаруживаться в моче как белки Бенс-Джонса). Парапротеинемия, как правило, сопровождается гиперпротеинемией.

1.2.3. Липопротеиновые фракции плазмы крови. Липопротеины — сложные соединения, осуществляющие транспорт липидов в крови. В состав их входят: гидрофобное ядро, содержащее триацилглицеролы и эфиры холестерола, и амфифильная оболочка, образованная фосфолипидами, свободным холестеролом и белками-апопротеинами (рисунок 2). В плазме крови человека содержатся следующие фракции липопротеинов:

Рисунок 2. Схема строения липопротеина плазмы крови.

• Липопротеины высокой плотности или α-липопротеины, так как при электрофорезе на бумаге они движутся вместе с α-глобулинами. Содержат много белков и фосфолипидов, транспортируют холестерол из периферических тканей в печень.
• Липопротеины низкой плотности или β-липопротеины, так как при электрофорезе на бумаге они движутся вместе с β-глобулинами. Богаты холестеролом; транспортируют его из печени в периферические ткани.
• Липопротеины очень низкой плотности или пре-β-липопротеины (на электрофореграмме расположены между α- и β-глобулинами). Служат транспортной формой эндогенных триацилглицеролов, являются предшественниками липопротеинов низкой плотности.
• Хиломикроны — электрофоретически неподвижны; в крови, взятой натощак, отсутствуют. Являются транспортной формой экзогенных (пищевых) триацилглицеролов.

1.2.4. Белки острой фазы воспаления. Это белки, содержание которых увеличивается в плазме крови при остром воспалительном процессе. К ним относятся, например, следующие белки:

1. гаптоглобин;
2. церулоплазмин;
3. С-реактивный белок;
4. α₁-антитрипсин;
5. фибриноген (компонент свёртывающей системы крови; см. 2.2.2).

Скорость синтеза этих белков увеличивается прежде всего за счёт снижения образования альбуминов, трансферрина и альбуминов (небольшая фракция белков плазмы, обладающая наибольшей подвижностью при диск-электрофорезе, и которой соответствует полоса на электрофореграмме перед альбуминами), концентрация которых при остром воспалении снижается.

Биологическая роль белков острой фазы: а) все эти белки являются ингибиторами ферментов, освобождаемых при разрушении клеток, и предупреждают вторичное повреждение тканей; б) эти белки обладают иммунодепрессорным действием (В.Л.Доценко, 1985).

1.2.5. Защитные белки плазмы крови. К белкам, выполняющим защитную функцию, относятся иммуноглобулины и интерфероны.

Иммуноглобулины (антитела) — группа белков, вырабатываемых в ответ на попадание в организм чужеродных структур (антигенов). Они синтезируются в лимфоузлах и селезёнке лимфоцитами В. Выделяют 5 классов иммуноглобулинов — IgA, IgG, IgM, IgD, IgE.

Рисунок 3.Схема строения иммуноглобулинов (серым цветом показана вариабельная область, не закрашена — константная область).

Молекулы иммуноглобулинов имеют единый план строения. Структурную единицу иммуноглобулина (мономер) образуют четыре полипептидные цепи, соединённые между собой дисульфидными связями: две тяжёлые (цепи Н) и две лёгкие (цепи L) (см. рисунок 3). IgG, IgD и IgЕ по своей структуре, как правило, являются мономерами, молекулы IgM построены из пяти мономеров, IgA состоят из двух и более структурных единиц, или являются мономерами.

Белковые цепи, входящие в состав иммуноглобулинов, можно условно разделить на специфические домены, или области, имеющие определённые структурные и функциональные особенности.

N-концевые участки как L-, так и Н-цепей называются вариабельной областью (V), так как их структура характеризуется существенными различиями у разных классов антител. Внутри вариабельного домена имеются 3 гипервариабельных участка, отличающихся наибольшим разнообразием аминокислотной последовательности. Именно вариабельная область антител ответственна за связывание антигенов по принципу комплементарности; первичная структура белковых цепей в этой области определяет специфичность антител.

С-концевые домены Н- и L-цепей обладают относительно постоянной первичной структурой в пределах каждого класса антител и называются константной областью (С). Константная область определяет свойства различных классов иммуноглобулинов, их распределение в организме, может принимать участие в запуске механизмов, вызывающих уничтожение антигенов.

Интерфероны — семейство белков, синтезируемых клетками организма в ответ на вирусную инфекцию и обладающих противовирусным эффектом. Различают несколько типов интерферонов, обладающих специфическим спектром действия: лейкоцитарный (α-интерферон), фибробластный (β-интерферон) и& иммунный (γ-интерферон). Интерфероны синтезируются и секретируются одними клетками и проявляют свой эффект, воздействуя на другие клетки, в этом отношении они подобны гормонам. Механизм действия интерферонов показан на рисунке 4.

Рисунок 4.Механизм действия интерферонов (Ю.А.Овчинников, 1987).

Связываясь с клеточными рецепторами, интерфероны индуцируют синтез двух ферментов — 2′,5′-олигоаденилатсинтетазы и протеинкиназы, вероятно, за счет инициации транскрипции соответствующих генов. Оба образующихся фермента проявляют свою активность в присутствии двухцепочечных РНК, а именно такие РНК являются продуктами репликации многих вирусов или содержатся в их вирионах. Первый фермент синтезирует 2′,5′-олигоаденилаты (из АТФ), которые активируют клеточную рибонуклеазу I; второй фермент фосфорилирует фактор инициации трансляции IF2. Конечным результатом этих процессов является ингибирование биосинтеза белка и размножения вируса в инфицированной клетке (Ю.А.Овчинников, 1987).

1.2.6. Ферменты плазмы крови. Все ферменты, содержащиеся в плазме крови, можно разделить на три группы:

1. секреторные ферменты — синтезируются в печени, выделяются в кровь, где выполняют свою функцию (например, факторы свёртывания крови);
2. экскреторные ферменты — синтезируются в печени, в норме выделяются с желчью (например, щелочная фосфатаза), их содержание и активность в плазме крови возрастает при нарушении оттока желчи;
3. индикаторные ферменты — синтезируются в различных тканях и попадают в кровь при разрушении клеток этих тканей. В разных клетках преобладают различные ферменты, поэтому при повреждении того или иного органа в крови появляются характерные для него ферменты. Это может быть использовано в диагностике заболеваний.

Например, при повреждении клеток печени (гепатит) в крови возрастает активность аланинаминотраноферазы (АЛТ), аспартатаминотрансферазы (ACT), изофермента лактатдегидрогеназы ЛДГ₅, глутаматдегидрогеназы, орнитинкарбамоилтрансферазы.

При повреждении клеток миокарда (инфаркт) в крови возрастает активность аспартатаминотрансферазы (ACT), иэофермента лактатдегидрогеназы ЛДГ₁, изофермента креатинкиназы MB.

При повреждении клеток поджелудочной железы (панкреатит) в крови возрастает активность трипсина, α-амилазы, липазы.

Источник: helpiks.org