Восстановленный гемоглобин

Гемоглобин (Нв) – сложный белок (хромопротеид) — окрашивает эритроциты в красный цвет, состоит из белка глобина и четырех молекул гема. Гем является активной частью и содержит двухвалентное железо, одна молекула гема способна присоединять и отдавать одну молекулу кислорода. Глобин является белковым носителем гема. Гемоглобин в легких присоединяет к себе кислород, образуя непрочное, легко диссоциируемое соединение – оксигемоглобин (НвО₂). Кровь, насыщенная оксигемоглобином (артериальная), поступает в ткани организма, где оксигемоглобин распадается на восстановленный гемоглобин и кислород. Восстановленный гемоглобин (дезоксигемоглобин) в тканях соединяется с углекислым газом, образуя также непрочное соединение карбгемоглобин (НвСО₂). Кровь, насыщенная восстановленным гемоглобином и карбгемоглобином (венозная) поступает в малый круг кровообращения. В крови плода находится фетальный гемоглобин (НвF), который может значительно больше насыщаться кислородом, чем гемоглобин матери.

итается, что фетальный гемоглобин синтезируется в печени, а гемоглобин взрослых животных – в красном костном мозге. Гемоглобин легко вступает в соединение с угарным газом (окись углерода), образуя карбоксигемоглобин (НвСО), который утрачивает способность к переносу кислорода. Уже при содержании во вдыхаемом воздухе только 0,04% окиси углерода наступает тяжелое отравление, а при концентрации 0,1% – гибель животного. При слабом отравлении окись углерода постепенно отщепляется, и гемоглобин восстанавливает свою способность к присоединению и переносу кислорода. При действии на гемоглобин сильных окислителей (бертолетова соль, перекись водорода, анилин и др.) образуется достаточно прочное соединение гемоглобина с кислородом — метгемоглобин (МtНв), в котором двухвалентное железо переходит в трехвалентную форму. Это соединение прочно удерживает кислород и не может отщеплять его тканям. При образовании большого количества метгемоглобина наступает гибель животного от удушья. В животноводческой практике метгемоглобин образуется при скармливании животных кормов, содержащих большое количество нитратов от внесения в почву больших доз азотистых удобрений. Качественное определение гемоглобина и его производных можно провести при помощи спектрального анализа, а количественное – различными калориметрическими методами (табл. 7.).

Таблица 7. Соединение гемоглобина в крови животных г/л крови

Вид животных	Содержание Нв	Вид животных	Содержание Нв
Лошади Крупный рогатый скот Свиньи Овцы	80—130 90—120 90—110 70—110	Кролики Пушные звери Птица Рыбы	100—120 120—170 80—130 60—120

Низкое содержание гемоглобина может наблюдаться при несбалансированном кормлении животных, нарушении синтеза гемоглобина, что приводит к значительным нарушениям многих функций организма.

Для установления насыщенности эритроцитов гемоглобином определяют цветовой показатель или индекс g.

g=	«Нв» у исследуемого животного х нормальное количество эритроцитов
«Нв» в норме х количество эритроцитов у исследуемого животного

В норме этот показатель равен 1 ± 0,15%

Миоглобин – это сложный белок, содержащийся в скелетных и сердечной мышцах. Миоглобин может связывать 14—15% общего количества кислорода. Кислород миоглобина используется мышцами при их сокращении, когда приток крови в их капиллярах уменьшается. При расслаблении мышц миоглобин снова присоединяет к себе кислород. В значительно больших количествах миоглобин содержится в мышцах морских млекопитающих, что дает им возможность длительное время находиться под водой.

При разрушении эритроцитов гемоглобин распадается на гем и глобин, часть железа гема окисляется с образованием специфического соединения—гемосидерина, используемого для синтеза нового гемоглобина. Остальная часть гема превращается в желтые пигменты – билирубин и биливердин, которые в дальнейшем в виде уробилина и урохрома выделяются с мочой или в виде стеркобилина — с каловыми массами.

Источник: studopedia.ru

Структура гемоглобина

Гемоглобин является белком, который наиболее хорошо изучен. Был открыт в 1851 году немецким физиологом Отто Финко. Этот белок составляет 95% от всего объема эритроцита и состоит из 4 субъединиц. Основной составляющей частью гемоглобина является двухвалентное железо, которое, однако, может окисляться до трехвалентного – в этом случае оно теряет способность связываться с кислородом и транспортировать его. В норме содержание такого гемоглобина не более 1-2%, а потому это никак не сказывается на газообмене. Нормальный гемоглобин называют гемоглобин-А1, А2 и А3, существует так же множество типов аномального гемоглобина, который не способен обеспечить доставку кислорода.

Как гемоглобин переносит кислород

За счет высокого парциального давления в легких кислород соединяется с железом гемоглобина, такой кислород называют оксигемоглобином. При этом молекула гемоглобина обладает положительной кооперативностью, то есть, как только одно из четырех мест для транспортировки становится занятым кислородом, присоединение кислорода упрощается.
о позволяет снизить образование карбоксигемоглобина – предотвратить соединение гемоглобина с угарным газом, который в некотором количестве присутствует в воздухе. Далее с током крови гемоглобин доставляет кислород к клеткам, где «отдает» его миоглобину – это предшественник гемоглобина, который содержится в клетках. Способность миоглобина принимать кислород несколько иная, чем у гемоглобина, он способен принимать его уже при парциальном давлении 1-2 мм рт. ст., тогда как гемоглобину, чтобы принять и удержать кислород, требуется давление не ниже 25 мм рт. ст. Далее кислород из миоглобина поступает в митохондрии – «энергетические станции» клетки.

Параллельно с этим происходит обратный процесс, насыщение гемоглобина углекислым газом, который уносится током венозной крови к легким, где и происходит его отдача в атмосферный воздух. Срок жизни гемоглобина около 150 дней, после чего при помощи специальных белков организм утилизирует его, используя освобожденное железо для строения новых молекул гемоглобина. При всей важности гемоглобина он чрезвычайно токсичен, а потому при разрушении молекул гемоглобина и попадании железа в общий кровоток, может наступить гемолитическая желтуха с последующей острой почечной недостаточностью.

Одним из важнейших лабораторных исследований является анализ на содержание эритроцитов в крови и гемоглобина. Анализ делается в течение 1-2 часов, когда речь идет об экстренных ситуациях, в условиях поликлиники анализ обычно готов на следующий после сдачи крови день. При необходимости в лаборатории можно провести исследование молекулы гемоглобина, это особенно важно при анемиях, обусловленных неправильным строением гемоглобина, вследствие чего он теряет способность переносить кислород.

Источник: www.kakprosto.ru

Одной из важнейших функций крови является перенос поглощаемого в легких кислорода к органам и тканям и транспорт углекислого газа в обратном направлении.

Ключевую роль в этом процессе играют эритроциты, благодаря содержанию в них красного кровяного пигмента — гемоглобина.

Внутриэритроцитарная локализация Нb:

• Обеспечивает уменьшение вязкости крови.

• Уменьшает онкотическое давление, предотвращая потерю воды тканями.

• Предупреждает потерю Нb при фильтрации крови в почках.

По химической природе — это хромопротеид, состоящий из белка глобина (96%) и простетическая группы гема (4%). Гема содержится 4 группы. Он представляет собой протопорфирин, в центре которого расположен ион Fe⁺⁺.

Содержание Fe у человека 4 — 5 г, из них в:

Нb — до 73% ;

ферментах — 16% ;

плазме крови — 0,1%.

Ключевую роль в деятельности Нb играет ион Fe⁺⁺.

Функции гемоглобина:

• Транспорт О₂ в виде оксигемоглобина (HHbO₂). Одна молекула Нb присоединяет 4 молекулы кислорода. 1г Нb связывает 1,34мл О₂

• Транспорт СО₂ . В тканях карбаминовой связью присоединяет СО₂ и в виде карбогемоглобина (HHbСО₂) переносит его к легким.

• Участвует в поддержании кислотно-щелочного состояния (ге-моглобиновый буфер).

Соединения Нb:

1. Оксигемоглобин (НHbО₂). Гемоглобин, присоединивший 4О₂. В артериальной крови его содержится около 98%, а в венозной — около 60%. После отдачи О₂ НHb получил название восстановленный, редуцированный гемоглобин или дезоксигемоглобин). Гемоглобин обладает высоким сродством к кислороду. Показателем сродства является Р₅₀ — напряжение О₂ в мм рт.ст., при котором 50% оксигемоглобина отдало О₂ (в норме Р₅₀ равно 27 мм рт. ст.). Снижение данного показателя свидетельствует об уменьшении сродства гемоглобина к кислороду, а увеличение его — о повышении сродства.

2. Карбогемоглобин (НHbСО₂ ) — соединение гемоглобина с СО₂.

3. Метгемоглобин (MetHb). Образуется под влиянием сильных оки-слителей (перманганат калия, анилин, нитриты, пирогаллол и др). При этом Fe⁺⁺ превращается в Fe⁺⁺⁺. Соединение прочное. Появляются дегенеративно измененные эритроциты, часть из них гемолизируется. При 66% насыщения крови MtHb наступает острая гипоксия.

4. Карбоксигемоглобин (НHbCО) — соединение гемоглобина с угарным газом (СО). Соединение в 150 — 200 раз прочнее НHbО₂. При содержании во вдыхаемом воздухе 0,1% СО 80% Нb превращается в карбоксигемоглобин. При содержании 1% — гибель через несколько минут. В норме в крови содержится примерно 1% НHbCO. У курильщиков — до 3%, после глубокой затяжки — до 10%. При слабых отравлениях вдыхание чистого кислорода значительно ускоряет реакцию отщепления СО (в 20 раз и более).

Физиологическими соединениями Hb являются оксигемоглобин и карбогемоглобин.

5. Солянокислый гематин или гемин (образуется при взаимодействии с соляной кислотой). При высушивании образуются кристаллы специфической формы, свойственной только данному соединению. Используется в криминалистике для обнаружения пятен крови (проба Тейхмана) и в гемометрах Сали в качестве стандартного раствора (16,7г/% или 167 г/л).

Миоглобин — дыхательный пигмент или мышечный гемоглобин содержится в скелетных мышцах, миокарде. Обладает большим сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Связывает до 14% О₂ в организме. Его роль заключается в обеспечении кислородом мышцу в период ее сокращения, когда происходит пережатие капилляров и кровоток через ткань прекращается. В этот период главным источником кислорода является миоглобин, который затем в фазу расслабления мышц и восстановления кровотока опять “запасается” кислородом.

Синтез Нb происходит в эритробластах и нормобластах в костном мозге.

Превращения Hb в организме включают отщепление гема и образование свободного билирубина в клетках мононуклеарной фагоцитарной системы  транспорт свободного билирубина белками крови  превращение в печени свободного билирубина в связанную форму  выделение его в желчный капилляр в виде желчного пигмента и с желчью в кишечник  в виде стеркобилина, выделяется с калом. Часть билирубина выделяется с мочой (уробилин.).

При кровоизлияниях из Hb образуется белковый комплекс коллоидной формы окиси Fe — гемосидерин. Это железосодержащий пигмент ржаво-коричневого цвета.

Состояние сниженного количества Hb в единице объема крови (чаще всего при одновременном снижении количества эритроцитов) получило название анемия.

Анемия для мужчин при содержании Hb меньше 130г/л, для женщин — меньше 120г/л (при беременности — меньше 110г/л).

Причины возникновения анемий:

• Кровопотери (постгеморрагические).

• Нарушение кровообразования.

• Повышенное кроворазрушения (гемолиз).

Разновидности Hb:

• HbP — (примитивный) — на 7-12 неделе внутриутробного развития.

• HbF — фетальный (плодный) — на 9-й неделе внутриутробного развития.

• HbA — гемоглобин взрослых — появляется перед рождением.

НbF — обладает большим сродством с О₂ и насыщается на 60% при таком рО₂ , когда HbA матери только на 30%. Благодаря данному свойству HbF вполне обеспечивает кислородом ткани плода в условиях сравнительно низкого рО₂ в артериальной крови плода. В течение 1 года жизни HbF почти полностью заменяется HbA.

Известен вид анемии — талассемия, при которой нарушен синтез HbA, но высокое содержание HbA и HbF. Эритроциты имеют вид мишени, сильно прокрашиваются по периферии и в центре. При серповидноклеточной анемии выделен гемоглобин S, отличающийся от гемоглобина А наличием в бета-цепи вместо остатка глютаминовой кислоты остатка валина.

В норме содержание Hb в крови мужчин колеблется в пределах 130 — 160г/л , в крови женщин — 115 — 145 г/л. Общее содержание Hb в крови 700 г.

Для оценки степени насыщенности эритроцитов гемоглобином вычисляют цветовой показатель (ЦП).

В норме ЦП = 0,8 -1,0 (нормохромные).

ЦП < 0.8 — гипохромные (при анемии).

ЦП > 1.0 — гиперхромные.

Критерием насыщения эритроцитов гемоглобином является среднее его содержание в 1 эритроците (СГЭ), рассчитанное следующим образом:

В норме СГЭ равно 27 — 31 пг.

Источник: StudFiles.net