Основная функция гемоглобина

Гемоглоби́н (от греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок эритроцитов животных и человека, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани.

Главная функция гемоглобина состоит в транспорте дыхательных газов. В капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало, здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается из связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови прочнее, чем кислород, образуя метгемоглобин (metHb, от мета… и гемоглобин, иначе гемиглобин или ферригемоглобин) . Таким образом, блокируется процессы транспортировки кислорода. В метгемоглобине железо гема находится в комплексе или в трёхвалентном состоянии (см. Метгемоглобинемия) .

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин 130—170 г/л, у женщин 120—150 г/л ; у детей — 120-140 г/л.

[Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем.

Молекула гемоглобина состоит из четырёх полипептидных цепей, каждая из которых нековалентно связана с ферропротопорфирином (гем) .

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются плазмодии малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение аномалиям относится серповидно-клеточная анемия. Однако, к несчастью, эти аномалии, как и аномалии строения гемоглобина не имеюшие явно приспособительного значения, сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях) .
ксичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезенкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин, специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других желчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферрином для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

[

Источник: otvet.mail.ru

Гемоглобин и его роль в организме

Когда человек делает вдох, в его легкие поступает кислород, далее он распространяется по всему нашему организму. Но не сам — доставляет кислород специальное «такси». Его роль выполняет гемоглобин — сложный белок, содержащийся в эритроцитах крови. После доставки кислорода к тканям, «такси» забирает другого пассажира — углекислый газ — и «подвозит» его в легкие, откуда он выводится наружу с выдохом.

Итак, основная функция гемоглобина — обеспечение всего организма кислородом. Жизнь без этого белка попросту невозможна. Поэтому повышение или понижение гемоглобина в крови может быть опасно и связано с целой гаммой различных патологий. Впрочем, образ жизни тоже оказывает существенное влияние на концентрацию гемоглобина — об этом мы поговорим позже.

На самом деле гемоглобин имеет множество разновидностей. Физиологическими (нормальными) считают две основные формы: оксигемоглобин и карбогемоглобин. Первый — это «такси», доставляющее кислород, второй — «такси» для углекислого газа.

Но существует и «плохой» (патологический) гемоглобин. Если белок вступает в реакцию с глюкозой, угарным газом или вредными химическими веществами, его относят к группе дисгемоглобинов. Такой белок не приносит никакой пользы нашему телу.

Например, к дисгемоглобину относится HbА_1С — гликированный (гликозилированный) гемоглобин, то есть соединенный с глюкозой. Если его концентрация выше нормы — это сигнализирует о наличии диабета или риске этого заболевания. Также к патологическому гемоглобину относится карбоксигемоглобин, образующийся под действием угарного газа, и метгемоглобин, формирующийся в результате некоторых острых химических отравлений.

Анализы на определение уровня гемоглобина

Речь в нашей статье пойдет только об общем гемоглобине. Его уровень обычно определяют в ходе клинического анализа крови. Это исследование является базовым, его назначают при подозрениях на большинство патологий, а также в рамках диспансеризаций, при мониторинге лечения.

Анализ лучше сдавать натощак, в утренний период, накануне следует избегать физических нагрузок, употребления алкоголя и жирной пищи, приема медикаментов. Ничего сложного в процедуре нет: обычно врач или медсестра берут небольшое количество капиллярной или венозной крови[1] с помощью шприца или вакуумной пробирки с иглой. Скорость получения данных зависит от особенностей работы лаборатории: во многих случаях забрать результат можно в тот же день или даже через несколько часов.

Обычно гемоглобин в бланках обозначен латинскими буквами Hb. Как правило, он измеряется в г/л или г/дл. Чтобы перевести г/дл в г/л, достаточно умножить первый показатель на 10.

Норма содержания гемоглобина

После анализа сданной крови в лаборатории пациенту выдают бланк с результатами. В нем в том числе будут приведены нормальные значения:

дети
Сразу после рождения малыша и в первые три дня норма гемоглобина максимально высока — 145–225 г/л. Затем показатель снижается: для семидневного младенца оптимальное значение составляет уже 135–215 г/л, далее до двух недель — 125–205 г/л. В возрасте месяца диапазон нормы — 110–175 г/л, в двухмесячном возрасте — 90–140 г/л. С трех месяцев до полугода нормальным показателем является 90–135 г/л, далее, до пяти лет — 105–140 г/л. С пяти до 12 лет — 115–145 г/л.
После 12 лет норма зависит не только от возраста, но и пола. Так, для девочек 12–15 лет оптимальным считают значение 112–152 г/л, для мальчиков — чуть выше, 120–160 г/л. Далее, вплоть до совершеннолетия, нормальный показатель 115–153 и 117–160 г/л соответственно.
женщины
Для слабого пола начиная с 18 лет нормальным считают содержание гемоглобина в крови 120–150 г/л. В ходе беременности границы нормы расширяются — допустимы показатели 110–155 г/л. Во втором триместре допустимо снижение до 105 г/л, верхняя граница остается прежней. Также гемоглобин может падать в период менструаций вплоть до 100 г/л.
С возрастом допустимо незначительное повышение уровня гемоглобина — после 45 лет показатель 160 г/л считают верхней границей нормы большинство лабораторий. Минимальное значение остается прежним.
мужчины
Представители сильной половины человечества, как правило, имеют показатели гемоглобина выше, чем у женщин. Нормой для мужчин в возрасте 18–45 лет считают показатель 130–160 г/л. Затем, с возрастом, эти границы расширяются — до 120–180 г/л после 65 лет.

Гемоглобин повышен: что это значит

Итак, с нормальными показателями мы разобрались. Но какие показатели считать чрезмерно высокими? Лучше всего на этот вопрос сможет ответить лечащий врач: в особых ситуациях отклонением считается даже уровень на 1 г/л превышающий норму. Общепринято, однако, что высокая концентрация гемоглобина — та, что выше нормы на 20 г/л.

Если средняя концентрация гемоглобина в крови повышена, это может значить, что имеется серьезное заболевание: проблемы с ЖКТ, астма, опухоль, аллергия, сердечная недостаточность и т.д. Само по себе превышение приводит к слабости, быстрой утомляемости, нарушениям сна, головной боли.

Также повышенный уровень гемоглобина является нормальным у курильщиков со стажем, жителей высокогорных районов и некоторых спортсменов, например альпинистов.

Гемоглобин ниже нормы: о чем этого говорит

Пониженное содержание гемоглобина в крови называют анемией. Заметить ее признаки можно и без лабораторных анализов: если кружится голова, нарушается сон, мерзнут конечности, кожа становится бледной — речь может идти о нехватке гемоглобина. Анемию условно разделяют на три степени: легкую (показатель гемоглобина 90–110 г/л), среднюю (70–90 г/л) и тяжелую (менее 70 г/л). Критически низкое значение гемоглобина, требующее немедленной госпитализации — 40 г/л.

Низкий показатель может свидетельствовать о проблемах с усвояемостью пищи, наличии аутоиммунных заболеваний, внутренних кровотечениях, опухолях, инфекциях.

Впрочем, если средняя концентрация гемоглобина в крови понижена, это не всегда значит, что пациент серьезно болен. Состояние может быть вызвано перенесенной операцией, травмой, недавней кровопотерей, систематическим донорством, а также особенностями питания (например, увлечением низкокалорийными диетами или вегетарианством). У женщин легкая анемия возможна в период менструации.

Гемоглобин — белок, без которого ткани нашего тела не смогут получать кислород. Анемия может быть симптомом опасных заболеваний или следствием неправильного питания, физиологических состояний, а также внешних факторов. Но какова бы ни была причина анемии, лучше немедленно начать терапию.

Источник: www.kp.ru

Гемоглобин – сложный железосодержащий белок, относится к классу гемопротеинов. Выполняет две важные функции:

1. перенос кислорода из легких к периферическим тканям;

2. участие в переносе СО₂ и протонов из периферических тканей в легкие.

Производные гемоглобина

Молекула гемоглобина взаимодействует с различными лигандами, образуя производные гемоглобина.

1. Дезоксигемоглобин – ННb – не связанный с кислородом и содержащий гем с двухвалетным железом Fe²⁺.

2. Оксигемоглобин – ННbO₂ – полностью оксигенированный гемоглобин, связанный с четырьмя молекулами кислорода.

3. Карбгемоглобин – ННbCO₂ – гемоглобин, связанный с СО₂. Выполняет функцию выведения СО₂ из тканей к легким. Соединение нестойкое, легко диссоциирует в легочных капиллярах. Этим путем выводится до 10–15% СО2.

4. Карбоксигемоглобин – ННbСО – образуется при отравлении оксидом углерода (II). Сродство гемоглобина к СО примерно в 300 раз выше, чем к кислороду, при этом гемоглобин теряет способность связывать кислород и наступает смерть от удушья.

5. Метгемоглобин – MetHb – образуется при действии окислителей (нитрит натрия, нитробензол). Содержит железо в трехвалентной форме Fe³⁺ и теряет способность к переносу кислорода. В норме образуется небольшое количество метгемоглобина – примерно 0,5 % в сутки.

Варианты гемоглобина в онтогенезе

Количество и состав фракций гемоглобина изменяется в процессе онтогенеза. Все гемоглобины представляют собой тетрамеры, построенные из разного набора субъединиц (?, ?, ?, ?) и преимущественно образуются на разных этапах развития организма человека – от эмбрионального до взрослого состояния. Различают следующие физиологические типы гемоглобинов: примитивный гемоглобин НbР, фетальный гемоглобин HbF (fetus – плод), гемоглобин взрослых HbA, HbA₂, HbA₃ (adultus – взрослый).

Примитивный гемоглобин – синтезируется в эмбриональном желточном мешке через несколько недель после оплодотворения. Состоит из двух ?- и двух ?-цепей (2?, 2?). Через две недели после формирования печени плода в ней начинает синтезироваться HbF, который к шести месяцам полностью замещает НbР.

Фетальный гемоглобин – синтезируется в печени и костном мозге плода до периода его рождения. Состоит из двух ?- и двух ?-цепей (2?, 2?). Характеризуется более высоким сродством к кислороду и обеспечивает эффективную доставку кислорода к эмбриону из системы кровообращения матери. HbF является главным типом гемоглобина плода. Кровь новорожденного содержит до 80% HbF, но к концу 1-го года жизни он почти целиком заменяется на HbA. В крови взрослого человека присутствует в минимальном количестве – до 1,5% от общего количества гемоглобина.

Гемоглобин А – основной гемоглобин взрослого человека (96 % от общего количества). Начинает синтезироваться в клетках костного мозга уже на 8-м месяце развития плода. HbA состоит из двух ?- и двух ?-цепей.

Минорные гемоглобины:

1. HbA2 — 2? 2?, в крови взрослого человека примерно 2,6 % HbA2. Обладает большим сродством к кислороду.

2. HbA3 — 2? 2?, однако имеются изменения в строении ?-цепей по сравнению с HbA. Появляется в крови в небольших количествах при старении.

Гемоглобинопатии

Все структурные аномалии белковой части гемоглобина называют гемоглобинозами.

Различают:

1. гемоглобинопатии;

2. талассемии.

Гемоглобинопатии – наследственные изменения структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина вследствие точечных мутаций генов. Известно около 300 вариантов HbA, имеющих в первичной структуре ?- или ?-цепи незначительные изменения. Некоторые из них практически не влияют на функции белка и здоровье человека, другие – вызывают значительные нарушения функции HbA и развитие заболеваний различной степени тяжести.

В аномальных гемоглобинах изменения могут затрагивать аминокислоты:

1. находящиеся на поверхности белка;

2. участвующие в формировании активного центра;

3. аминокислоты, замена которых нарушает трехмерную конформацию молекулы;

4. аминокислоты, замена которых изменяет четвертичную структуру белка и его регуляторные свойства.

Аномальные гемоглобины отличаются от HbA по первичной структуре, форме, величине заряда. При этом изменяются такие свойства как сродство к кислороду, растворимость, устойчивость к денатурации и др.

Примеры.

1. Серповидноклеточная анемия. Наследственное заболевание, связанное с заменой глутаминовой кислоты в 6-м положении (с N-конца) на валин в ?-цепях молекулы гемоглобина S. Растворимость дезоксигемоглобина S значительно снижена. Его молекулы начинают «слипаться», образуя волокнистый осадок, который деформирует эритроцит, придавая ему форму серпа (полумесяца). Такие эритроциты плохо проходят через капилляры тканей, закупоривают сосуды и создают локальную гипоксию. Они быстро разрушаются и возникает гемолитическая анемия. Дети, гомозиготные по мутантному гену, часто умирают в раннем возрасте. Болезнь распространена в странах Южной Америки, Африки и Юго-Восточной Азии.

2. Гемоглобин М – в результате мутации в гене происходит замена в ?- или ?-цепи гистидина (в 7-м или 8-м положении) на тирозин. В результате этого Fe²⁺ окисляется в Fe³⁺ и образуется метгемоглобин, не способный связывать кислород. Развивается цианоз и гипоксия тканей.

Талассемии

Талассемии – наследственные заболевания, связанные с нарушением синтеза ?- или ?-цепей.

?-талассемии развиваются в результате снижения синтеза ?-цепей. Проявляется после рождения, при этом в крови наряду с НbА появляется до 15 % НbА2 и 15–60 % HbF. Болезнь характеризуется гиперплазией и разрушением костного мозга, поражением печени, селезенки и сопровождается гемолитической анемией.

?-талассемии возникают при нарушении синтеза ?-цепей. При полном отсутствии ?-цепей наступает внутриутробная гибель плода, так как не образуется HbF, а тетрамеры ?₄ обладают высоким сродством к кислороду и не способны выполнять транспортную функцию, что ведет к развитию тканевой гипоксии и к смерти вскоре после рождения.

Следующая глава >

Источник: bio.wikireading.ru

Основные задачи

Железосодержащий белок выполняет свою задачу в 3 этапа:

1 этап: к нему присоединяются молекулы кислорода;
2 этап: основная функция гемоглобина. Молекула гемоглобина, вступая в реакцию с кислородом, преобразуется в синглетный кислород, способный взаимодействовать с клетками организма;
3 этап: поступление синглетного кислорода к тканям. Hb соединяется с кислородом (при условии избытка последнего в капиллярах легких). Эритроциты с помощью циркулирующей крови доставляют соединения гемоглобина и кислорода к органам и тканям, которые испытывают недостаток кислорода. На этом этапе молекулы кислорода высвобождаются из связи с белком.

В организме здорового человека присутствует гемоглобин а, который имеет белковую и небелковую структуру. Hb связывает небольшое количество CO2 (диоксид углерода), освобождая его в легких. CO (монооксид углерода) обеспечивает более прочную связь с Hb по сравнению с кислородом.

В результате этого соединения образуется HbCO (карбоксигемоглобин). В результате некоторых процессов ионы железа в гемме могут окисляться до степени +3, образуя метгемоглобин. Эти варианты провоцируют блокировку транспортировки кислорода в организме.

Монооксид углерода можно частично вытеснить из геммы с помощью повышения парциального давления кислорода в легких.

Мутационные процессы

Гемоглобин С, в отличие от нормальной четвертичной структуры гемоглобина, обладает молекулярным строением и физико-химическими свойствами. Его наличие в организме приводит к гемоглобинопатии. Если структура гемоглобина нарушена, тогда рекомендуется исследовать кровь (талассемия, серповидно-клеточная анемия и т.п.). Определить количество Hb в крови можно с помощью следующих методик:

количество связываемого им кислорода;
содержащееся в нем железо (Fe);
окраска раствора благодаря гематину или Hb (колориметрический способ).

В первом случае количество белка определяют, встряхивая кровь с воздухом. Благодаря этому образуется оксигемоглобин. Затем его превращают в метгемоглобин с помощью добавления красной кровяной соли. В процессе высвобождается рыхло связанный с белком кислород. Его количество определяют с помощью аппарата Баркрофта или Ван Слайка.

Один из наиболее простых колориметрических способов — метод Сали. У пациента берут 20 куб. мм крови с помощью микропипетки. Взятую жидкость разводят децинормальной HCl в градуированной пробирке до деления 10. Hb распадается на гемм и глобин. Гемм, вступая в реакцию с кислородом, превращается в гематин, и раствор окрашивается светло-коричневый цвет.

Полученный цвет сравнивают со стандартом (раствор в запаянных пробирках аналогичного диаметра). В состав добавляют дистиллированную воду до соответствия цвета пробы стандарту. Чем больше дистиллированной воды необходимо добавить, тем выше концентрация Hb. На пробирках расположены деления, которые в зависимости от объема жидкости, показывают процентное содержание гемоглобина относительно нормы. Метод Сали предполагает, что 100 % Hb содержится 17, 3 г/ 100 мл крови. У большинства здоровых пациентов этот показатель не превышает 80 — 90 % (14 — 16 г/ 100 мл крови).

Причины определения количества Hb

Определение концентрация гемоглобина помогает при постановке диагнозов и выявлении патологий. Анализ на общий гемоглобин назначают при подозрении на малокровие, а для диагностики сахарного диабета необходим биохимический анализ крови с определением концентрации гликозированного Hb.

Для мужского организма норма — 135-160 г/ 1 л крови. У женщин и детей показатель не должен превышать 120-140 г/ 1 л крови. Объем гликозированного Hb в организме достигает 4-6 %.

Строение гемоглобина тесно связано с его функциями.

Поэтому превышение его концентрации в крови свидетельствует о наличии патологий, провоцирующих эритроцитоз (увеличение количества красных кровяных телец). В этом случае формула и структура гемоглобина не изменяются.

Медики выделяют следующие патологии:

абсолютные (возникают при физиологических изменениях, провоцирующих увеличение концентрации эритроцитов);
относительные (временные, возникают из-за обезвоживания или уменьшения объемов плазмы);
истинные (возникают при эритремии или болезнях кроветворения и сопровождаются повышением давления, покраснениями кожи, закупоркой сосудов и увеличением селезенки).

Причины повышения уровня Hb связаны с развитием заболеваний сердечно-сосудистой системы, гипоксией, ожирением, проживанием в высокогорной местности, курением, возникновением неактивного гемоглобина, чрезмерными физическими нагрузками, стрессами, обезвоживанием, увеличением количества кортикостероидов и андрогенов в организме; ожогами, отравлениями медикаментами и угарным газом.

Самостоятельно нельзя понижать Hb. В случае самостоятельного повышения гемоглобина требуется определение причин, с учетом знания всех основных и второстепенных функций гемоглобина, постановка диагноза и грамотное лечение.

Пониженный уровень Hb

Уменьшение концентрации гемоглобина (анемия) возникает по следующим причинам:

уменьшение количества эритроцитов при малокровии;
потеря большого количества крови;
дефицит железа, витамина С, фолиевой кислоты или витамина В12;
нарушение развития красных кровяных телец;
отравление печени и нарушение ее функционирования;
вегетарианство или неправильный рацион;
острые и хронические инфекционные заболевания;
алкоголизм;
коллагеноз;
наследственность;
употребление чая или кофе в больших объемах.

Анемия может возникать после операций или во время беременности. У будущих мам концентрация железосодержащего белка снижается до 110 г/1 л крови из-за повышенной потребности организма женщины и плода в микроэлементах. Чтобы выяснить, сколько гемоглобина находится в организме беременной, рекомендуется сдать анализ крови.

Со сниженным Hb рекомендуется принимать витамины группы В, препараты с высоким содержанием железа. При этом потребуется откорректировать рацион. Анемию диагностируют, основываясь на показателях Hb, потому что уровень эритроцитов при легкой форме не успеет снизиться.

Медики выделяют 6 групп анемии:

железодефицитная — наиболее распространенная, так как организм не способен самостоятельно вырабатывать железо и получает его извне. Пациент может не догадываться о заболевании до тех пор, пока не сдаст анализ на Er, Hb, ЦП;
острая постгеморрагическая — возникает из-за обильной потери крови в результате оперативного вмешательства, ранений или внутренних кровотечений;
Аддисона-Бирмера (фолиеводефицитная);
сидероахрестическая — возникает на фоне сбоя в синтезе, утилизации порфирина и избыточного накопления железа в организме. Возникает из-за наследственной или приобретенной патологии, включая прием противотуберкулезных препаратов;
угнетение пролиферации эритроидного ростка;
гемолитическая — возникает из-за ускорения распада эритроцитов.

Симптоматика анемии

Медики выделяют общие и специфические симптомы рассматриваемого недуга. Последние зависят от того, что спровоцировало развитие анемии. Общие симптомы:

потрескавшиеся губы, заеды в уголках рта, болезненный язык;
сухая, бледная (иногда желтоватая) кожа;
длительное заживление царапин;
тусклые, секущиеся волосы;
ломкие ногти;
помутнения в глазах;
снижение внимания;
повышенная утомляемость;
плохая переносимость душных помещений;
мышечная слабость;
депрессивные состояния;
сонливость;
ослабление иммунитета;
частые позывы к мочеиспусканию;
головокружения;
слюнотечение по ночам;
головные боли;
приступы учащения сердцебиения;
обмороки;
одышка;
увеличение размеров селезенки или печени (не всегда).

Клинические проявления усиливаются по мере развития анемии. Биохимия позволяет понять реакции, протекающие в организме. Строение и функции Hb могут меняться под воздействием патологических процессов. Дефицит железосодержащего белка нельзя путать с гипоксемией (понижение давления кислорода в крови). Патологии костного мозга, почек, большая потеря крови провоцируют снижение концентрации Hb, а легочный фиброз и врожденные патологии сердца вызывают повышение его уровня.

Вредные соединения

Hb может вступать в реакцию с угарным газом, образуя HHbCO. Это соединение снижает физиологические способности красного кровяного пигмента. Пребывание в помещении, заполненном угарным газом, опасно для жизни человека. Для соединения 80 % гемоглобина с СО достаточно вдыхать 0, 1 % с кислородом. Курильщики наносят своему здоровью непоправимый вред, ведь в их организме содержание HHbCO превышено в 3-10 раз.

Не меньшую опасность представляет замена Fe2+ на Fe3+ (двухвалентного железа на трехвалентное). Это приводит к образованию метгемоглобина, замедляющего доставку кислорода к органам. Отравление химикатами может спровоцировать метгемоглобинемию, которая может носить наследственный характер.

Hb токсичен при проникновении крови из эритроцитов в плазму. Токсичность провоцирует:

превышение концентрации продуктов распада в организме;
гипоксию тканей.

В организме человека есть специальные механизмы, которые запускаются для связывания и обезвреживания токсичного вещества. Нормальный уровень Hb у мужчин и женщин немного отличается в силу особенностей организма.

Во время менструаций и беременности уровень гемоглобина немного снижается из-за разжижения крови. Среднее значение нормы для женщин: 115-145 г/л (во время беременности снижается до 110 г/л). Среднее значение нормы для мужчин: 130-160 г/л. Цветовые показатели указывают на насыщение крови:

ниже 0,8 (анемия);
0,8 — 1, 0 (норма);
выше 1, 0.

При необходимости медики могут определить содержание Hb в 1 эритроците (нормальное значение 27 — 31 пг). Дополнительно, при помощи гематологического анализатора, определяют средний объем красных кровяных телец, гематокрит, показатель гетерогенности эритроцитов, среднее количество Hb в эритроцитах.

Причины изменения уровня Hb

Количество гемоглобина в организме может меняться из-за смены рациона, времени года (понижается осенью), образа жизни (физическая активность способствует повышению), рельефа местности, климата. Чистый воздух и курение практически одинаково влияют на уровень Hb — повышают его.

Прежде чем пытаться повысить уровень Hb, необходимо определить катализаторы такого состояния. Для этого потребуется пройти комплекс обследований, включая фиброгастродуоденоскопию. Среди растительной пищи много продуктов богатых железом, но они лучше усваиваются в сочетании с белками:

говядина;
телятина;
куриные яйца.

Особенности диеты при анемии:

Гречка — лучший гарнир. Второе место у овсяных хлопьев и пшенной каши.
Аскорбиновая кислота помогает всасыванию железа. Поэтому в рацион включают цитрусовые.
Крепкий чай после еды заменяют какао на воде, настоем шиповника или черным шоколадом.
Продукты с высоким содержанием кальция мешают усвоению железа.
Немного сухого красного вина.
Гематоген.

Включение в рацион продуктов, богатых железом, помогает справиться с легкой формой анемии. При ярко выраженной форме придется принимать железосодержащие препараты, которые может назначить только врач, основываясь на результатах анализов и особенностях организма пациента.

Источник: osostavekrovi.ru