Анализ крови на гемоглобин — необходимый этап диагностики различных заболеваний. По результатам только одного анализа крови на гемоглобин невозможно поставить точный диагноз, но определение гемоглобина выявит возможные нарушения в деятельности организма и укажет на необходимость дополнительного обследования.
Гемоглобин (HGB, hemoglobin). Гемоглобин — сложный белок в составе эритроцитов, состоящий из 2х частей: белка (глобин) и соединения железа (гема). Именно атомы железа (гема) делает кровь красной. Гемоглобин участвует в процессе транспорта кислорода и углекислого газа между легкими и клетками других органов, поддерживает рН крови. При недостатке гемоглобина в крови затрудняется перенос кислорода гемоглобином. В результате клетки не получают достаточно кислорода и в них нарушается обмен веществ и функции.
Анализ крови на гемоглобин
Физиологические формы гемоглобина:
1) оксигемоглобин (HbО2) — соединение гемоглобина с кислородом образуется, преимущественно, в артериальной крови и придает ей алый цвет (кислород связывается с атомом железа посредством координационной связи);
2) восстановленный гемоглобин или дезоксигемоглобин (HbH) — гемоглобин, отдавший кислород тканям;
3) карбоксигемоглобин (HbCO2) — соединение гемоглобина с углекислым газом; образуется, преимущественно, в венозной крови, которая вследствие этого приобретает темно-вишневый цвет.
Патологические формы гемоглобина:
1) карбгемоглобин (HbCO) — образуется при отравлении угарным газом (СО), при этом гемоглобин теряет способность присоединять кислород;
2) метгемоглобин — образуется под действием нитритов, нитратов и некоторых лекарственных препаратов (происходит переход двухвалентного железа в трехвалентное с образованием метгемоглобина- HbMet).
Подписывайтесь на наш аккаунт в INSTAGRAM!
Анализ крови на гемоглобин — необходимый этап диагностики различных заболеваний. По результатам только одного анализа крови на гемоглобин невозможно поставить точный диагноз, но определение гемоглобина выявит возможные нарушения в деятельности организма и укажет на необходимость дополнительного обследования.
Содержание гемоглобина в крови у мужчин выше, чем у женщин. Гемоглобин у ребенка до 1 года понижен. У детей первого года жизни наблюдается физиологическое снижение концентрации гемоглобина.
Возможные ошибки измерения
Повышение уровня:
Увеличение концентрации гемоглобина наблюдается при сгущении крови или является результатом повышения образования эритроцитов.
Повышение гемоглобина в крови происходит после физической нагрузки, у альпинистов, у летчиков (после высотных полетов), у жителей высокогорья. Повышенный уровень гемоглобина в крови может возникнуть даже после пребывания на свежем воздухе.
1. Первичные и вторичные эритроцитозы;
2. Врожденные пороки сердца;
3. Сердечно-легочная недостаточность;
4. Сгущение крови (при дегидратации, ожогах, упорной рвоте, кишечной непроходимости);
5. Первичной и вторичной эритремии.
Снижение уровня:
Состояние организма, при котором происходит снижение гемоглобина в крови, называется анемией.
Патологическое снижение содержания гемоглобина в крови (анемия) может быть следствием повышенных потерь гемоглобина при различных кровотечениях, результатом ускоренного разрушения (гемолиза) эритроцитов, нарушением образования эритроцитов или других причин. Низкий гемоглобин возникает вследствие переливания крови.
Анемия может быть как самостоятельным заболеванием, так и симптомом какого-либо общего хронического заболевания (анемия хронических заболеваний). Как самостоятельное заболевание анемии развиваются при недостатке железа, необходимого для синтеза гемоглобина, при дефиците витаминов, участвующих в образовании эритроцитов (преимущественно витамина B12, фолиевой кислоты), вследствие повышенного разрушения эритроцитов в периферическом русле (гемолитические анемии) или нарушения образования клеток крови в костном мозге при специфических гематологических заболеваниях.
Зачастую происходит понижение гемоглобина у беременных женщин. При беременности гемоглобин обычно понижается при нехватке железа, поскольку суточная потребность в железе беременных женщин увеличивается. Если обычно человеку достаточно 5-15 мг железа в день, то беременной женщине потребуется 15-18 мг. Низкий гемоглобин беременных может отрицательно отразиться на здоровье будущей матери, вызвать преждевременные роды или задержку роста плода.
1. Анемии различной этиологии (основной симптом).
2. Гипергидратация (увеличение объема циркулирующей плазмы вследствие детоксикационной терапии, ликвидация отеков и т.д.).
Референсные значения:
Мужчины: 13.7 — 17.5 г/дл
Женщины: 11.2 — 15.7 г/дл
Гематокрит- (HCT, hematocrit).
Кровь на 40-45 % состоит из форменных элементов (эритроцитов, тромбоцитов, лейкоцитов) и на 55-60 % из плазмы.
Гематокрит (в гематологических анализаторах) показывает какую часть объема пробы крови составляет объем осажденных эритроцитов в процентах. Т.е. сумма объемов эритроцитов в единице объема крови (не путать с общим количеством эритроцитов). Например, гематокрит равный 40%, означает, что в 100 мл крови содержится 40 мл осажденных эритроцитов.
Исследование гематокрита проводится изолированно или как часть общего анализа крови. Величина гематокрита зависит от количества и объёма эритроцитов. Изменения гематокрита не всегда коррелируют с изменениями общего количества эритроцитов.
Используется для оценки состояния эритроцитарной системы в целом при различных заболевания: состояниях, связанных с изменением объема циркулирующей крови, анемиях, эритроцитозах, заболеваниях желудочно-кишечного тракта, сердечно-сосудистой патологии, онкологических процессах а также служит ориентиром для суждения о гемоконцентрации и гемодилюции.
Величина гематокрита не является показательной при оценке степени анемии непосредственно после потери крови или гемотрансфузии. Так как за счет сгущения крови гематокрит может быть нормальным или даже высоким, хотя, вследствие потери крови, общее число эритроцитов может значительно снижаться. Следует иметь в виду, что при гемодилюциях гематокрит снижается.
Возможные ошибки измерения
Выраженная агглютинация эритроцитов может привести к получению неправильных значений гематокрита, т.к. агглютинаты эритроцитов могут восприниматься прибором как лейкоциты и не учитываться при расчете HCT. В таких случаях рекомендуется определение гематокрита на гематокритной центрифуге.
Повышение гематокрита наблюдается при реактивных и опухолевых эритроцитозах, уменьшении объема циркулирующей плазмы (ожоговая болезнь, дегидратация). Снижение гематокрита имеет место при анемиях, беременности (второй триместр), гипергидратации.
При гипергликемии и диабетическом кетоацидозе отмечается гиперосмолярность плазмы крови. При разведении крови in vitro изотоническим раствором происходит быстрое набухание эритроцитов, что и вызывает завышение HCT. В этих случаях определение гематокрита на гематокритной центрифуге является более точным.
Показатели гематокрита и гемоглобина являются важными параметрами общего состояния здоровья, повышение которых, например, у спортсменов может свидетельствовать о приеме препаратов, вызывающих экзогенную стимуляцию костного мозга (введение эритропоэтина).
Факторы, приводящие к повышению результата:
1. Гемоконцентрация вследствие наложения жгута более чем на 1 мин (обычно вызывает повышение гематокрита на 2,5-5%).
2. Препараты, провоцирующие развитие апластической анемии или вызывающие гемолиз в случае дефицита глюкозо — 6 фосфатдегидрогеназы.
Факторы, приводящие к снижению результата:
1. При взятии крови в положении лежа
2. Гемодилюция при взятии крови из руки, в которую производится внутривенная инфузия.
3. Лекарственные средства: α-интерферон, тромболитики (например, алтеплаза, антистреплаза, стрептокиназа)
У новорожденных гематокрит примерно на 10% выше, а у маленьких детей — примерно на столько же ниже, чем у взрослого человека.
Повышение уровня:
1. Первичный эритроцитоз (эритремия) — до 65%;
2. Симптоматические эритроцитозы (врожденные пороки сердца, лёгочная недостаточность, некоторые гемоглобинопатии, новообразования почек, сопровождающиеся усиленным образованием эритропоэтина, гидронефроз и поликистоз почек) — до 50-55%;
3. Гемоконцентрация (уменьшение объема циркулирующей плазмы) при ожоговой болезни, перитоните, дегидратации организма (при выраженной диарее, неукротимой рвоте, повышенной потливости, диабете);
4. Полицитемия;
5. Чрезмерная физическая нагрузка или возбуждение;
6. Пребывание на больших высотах.
Снижение уровня:
1. Анемии- до 20-25%;
2. Увеличение объема циркулирующей крови:
— беременность (особенно вторая половина)
— гиперпротеинемии;
3. Гипергидратация;
4. В положении лёжа.
Референсные значения:
Мужчины: 40.1 — 51.0 %
Женщины: 34.1 — 44.9 %
Эритроциты (Еrythrocytes).
Эритроциты высокоспециализированные безъядерные клетки крови дисковидной формы, содержащие гемоглобин, основной функцией которых является транспорт кислорода из легких к тканям и углекислоты от тканей в легкие.
Эритроциты образуются в красном костном мозге из стволовых клеток. Для нормального развития эритроцитов необходимы витамин B12, фолиевая кислота и достаточное поступление железа. Образование эритроцитов стимулируется эритропоэтином, который вырабатывается в почках. Уровень эритропоэтина повышается при гипоксии тканей. Средний срок жизни эритроцитов в сосудистом русле — 120 дней. У новорожденных размер эритроцитов несколько больше, чем у взрослых. Старые клетки разрушаются в ретикуло-эндотелиальной системе и селезенке, а железо гемоглобина используется для образования новых эритроцитов. За один день обновляется около 1% эритроцитов.
Эритроцитарные параметры:
RBC (red blood cells) — количество эритроцитов крови.
Определение количества эритроцитов осуществляется путем вычитания из общего числа клеток в цельной крови тромбоцитов и лейкоцитов. Для исключения из счета тромбоцитов, которые имеют существенно меньшие размеры по сравнению с эритроцитами и лейкоцитами, используются пороговые значения. Считаются все частицы размером более 36 фл. Коэффициент вариации для данного параметра составляет 1-2%, а в некоторых приборах — менее 1%.
Следует отметить, что иногда лейкоциты включаются в подсчет вместе с эритроцитами, но их влияние в норме незначительно, т.к. количество лейкоцитов существенно меньше (на 3 порядка — несколько тысяч) числа эритроцитов (несколько миллионов). В случаях гиперлейкоцитоза ошибка измерения эритроцитов возрастает.
Увеличение количества эритроцитов выше нормальных показателей называется эритроцитозом, снижение количества эритроцитов (и гемоглобина) — анемией.
Возможные ошибки измерения
Присутствие криоглобулинов может вызывать увеличение показателей WBC, RBC или PLT и концентрации HGB. В таких случаях следует прогреть образец крови до 37°С в течение 30 минут и немедленно провести измерение образца. Криоглобулинемия может наблюдаться у больных миеломой, макроглобулинемией Вальденстрема, злокачественными новообразованиями, лейкозом, лимфопролиферативными и аутоиммунными заболеваниями, вирусным гепатитом, сахарным диабетом.
Агглютинация эритроцитов может привести к занижению показателей RBC, увеличению MCV. Это можно проверить по повышенным значениям MCH и MCHC.
Увеличение количества эритроцитов называется эритроцитозом (полиглобулией). Снижение количества эритроцитов (и гемоглобина) — анемией.
Физиологический эритроцитоз отмечается у новорожденных в первые дни жизни, при стрессовом состоянии, повышенной физической нагрузке, усиленном потоотделении, голодании. Количество эритроцитов может физиологически несколько снизиться после еды, в период между 17.00 и 7.00, а также при взятии крови в положении лежа.
Повышение уровня:
1. Новообразования;
2. Поликистоз почек;
3. Водянка почечных лоханок;
4. Влияние кортикостероидов;
5. Болезнь и синдром Кушинга;
6. Лечение стероидами;
7. Эритремия, или болезнь Вакеза — один из вариантов хронических лейкозов
(первичный эритроцитоз);
8. Вторичные эритроцитозы:
- абсолютные — при гипоксических состояниях (хронические заболевания легких, врожденные пороки сердца, высотной болезни), стимуляции эритропоэза (гипернефрома, болезни Иценко-Кушинга, гемангиобластома мозжечка), когда происходит стимуляция эритропоэза и рост числа эритроцитов;
- относительные — при сгущении крови (избыточная потливость, рвота, диарея, ожоги, нарастающие отеки, асцит и прием диуретиков), когда уменьшается объем плазмы при сохранении количества эритроцитов.
Снижение уровня:
1. Кровопотеря;
2. Беременность;
3. Снижение интенсивности образования эритроцитов в костном мозге;
4. Ускоренное разрушение эритроцитов;
5. Гипергидратации;
6. Дефицитные анемии разной этиологии — в результате дефицита железа, белка,
витаминов;
7. Апластические процессы;
8. Лейкозы, миеломы;
9. Метастазы злокачественных опухолей.
Референсные значения:
Мужчины — (4.63-6.08) х 106/мкл
Женщины — (3.93-5.22) х 106/мкл
MCV (mean cell volume) — средний объем эритроцитов.
В старых анализах указывали: микроцитоз, нормоцитоз, макроцитоз.
В моделях современных гематологических счетчиков осуществляется автоматическое измерение объема каждого эритроцита; таким образом, значение MCV в этих приборах представляет собой среднюю величину объема всех измеренных эритроцитов.
Показатель MCV имеет диагностическое значение при оценке микро-, нормо- и макроцитоза, также его используют в расчетах среднего содержания и концентрации гемоглобина в эритроцитах. На основании значения MCV различают анемии микроцитарные, нормоцитарные и макроцитарные
В норме средний объем эритроцита составляет от 80 до 100 фл. Эти значения MCV характерны для нормоцитов. Если величина MCV меньше 80 фл, говорят о микроцитозе, если больше 100 фл — о макроцитозе. На основании значения MCV различают анемии микроцитарные, нормоцитарные и макроцитарные.
Микроцитоз характерен для железодефицитных анемий, гетерозиготных талассемий; макроцитоз — для B12- и фолиеводефицитных анемий. Апластическая анемия может быть нормо- и макроцитарной. Количественный показатель объема эритроцитов, более точный параметр, чем визуальная оценка размера эритроцитов при просмотре мазка под микроскопом.
Однако следует учитывать, что данный параметр является усредненной величиной, и при выраженном анизоцитозе, а также при наличии большого количества эритроцитов с измененной формой, он не отражает в достаточной степени истинный размер клеток.
MCV может иметь нормальное значение при наличии у пациента одновременно выраженного макро- и микроцитоза, при большом количестве аномальных эритроцитов (например, при серповидно-клеточной анемии; выраженном пойкилоцитозе). В этом случае особую диагностическую важность приобретает анализ эритроцитарной гистограммы и морфология клеток в мазках крови.
Возможные ошибки измерения MCV
При наличии агглютинации эритроцитов прибор воспринимает их как одну большую клетку, если размер их меньше верхнего порога эритроцитарного канала, что приводит к увеличению MCV. Сохранение крови in vitro и измерение таких проб при 37oС способствует получению правильных результатов.
Ложное завышение MCV может происходить в случае присутствия холодовых агглютиатов (они воспринимаются прибором как одна большая клетка), при гипергликемии и диабетическом кетоацидозе вследствие гиперосмолярности плазмы (из-за чего при разведении in vitro происходит быстрое набухание эритроцитов).
Относительное снижение MCV может наблюдаться при повышенном содержании фрагментов эритроцитов вследствие механического гемолиза, коагулопатии потребления, присутствия гигантских тромбоцитов. Необходимо учитывать, что MCV может иметь нормальное значение при наличии у пациента одновременно выраженного макро- и микроцитоза, поэтому MCV всегда следует рассматривать в совокупности с эритроцитарной гистограммой и показателем RDW.
Повышение уровня:
1. Мегалобластная анемия (В12-дефицитная, фолиеводефицитная);
2. Макроцитоз при апластической анемии, гипотиреозе, болезнях печени, метастазах
злокачественных опухолей;
3. Сфероцитарные аутоиммунные гемолитические анемии;
4. Курение и употребление алкоголя.
Снижение уровня:
1. Гипохромные и микроцитарные анемии (анемия при дефиците железа, хронических
патологических состояниях, талассемиях);
2. Некоторые виды гемоглобинопатий;
3. Гипертиреоз (редко).
Клинико-диагностическое значение при анемиях:
Значение МСV < 80 фл
Микроцитарные анемии:
1. Железодефицитные анемии
2. Талассемии
3. Сидеробластические анемии
Анемии, которые могут сопровождаться микроцитозом:
1. Гемолитические анемии
2. Гемоглобинопатии
Значение МСV > 80 фл и < 100 фл
Нормоцитарные анемии:
1. Апластические анемии
2. Гемолитические анемии
3. Гемоглобинопатии
4. Анемии после кровотечений
Анемии, которые могут сопровождаться нормоцитозом:
1. Регенераторная фаза железодефицитной анемии
2. Миелодиспластические синдромы
Значение МСV > 100 фл
Макроцитарные и мегалобластные анемии:
1. Дефицит витамина В12, фолиеводефицитной кислоты
Анемии, которые могут сопровождаться макроцитозом:
1. Миелодиспластические синдромы
2. Гемолитические анемии
3. Болезни печени
Референсные значения:
Мужчины: 79.0-92.2 фл
Женщины: 79.4-94.8 фл
MCH (mean cell hemoglobin) — среднее содержание гемоглобина в эритроците.
MCH — среднее содержание гемоглобина в отдельном эритроците выражается в абсолютных единицах массы — пикограммах (1 пг = 1х10-12г).
Его определяют путем деления концентрации гемоглобина в 1 л на число эритроцитов в том же объеме: MCH = HGB/RBC.
MCH по клиническому значению аналогичен цветовому показателю, к которому и сейчас традиционно прибегают многие специалисты. Цветовой показатель, как известно, — величина относительная и, по современным данным, является отношением количества гемоглобина в одном эритроците пациента к нормальному его содержанию (принятому равным 33,3).
Таким образом, чтобы перейти от значения MCH к более привычному цветовому показателю, достаточно разделить MCH на 33,3. Изменения MCH лежат в основе разделения анемий на нормохромные (MCH — 27-31 пг), гипохромные (MCH менее 27 пг) и гиперхромные (MCH более 31 пг). Снижение MCH наблюдается при анемиях обусловленных нарушеннием синтеза гемоглобина (железодефицитной анемии, порфирии), повышение — при макроцитарных и особенно мегалобластных анемиях.
MCH — более объективный показатель, чем цветовой показатель, который не отражает синтез гемоглобина и его содержание в эритроците, а во многом зависит от объема клетки.
Необходимо помнить, что снижение или повышение MCH не всегда свидетельствует о гипо- или гиперхромии эритроцитов. Например, при микроцитарной анемии среднее содержание гемоглобина в эритроцитах будет снижено вследствие уменьшения объема эритроцитов, в то время как их нормохромная окраска будет сохранена. В связи с этим показатель MCH сравнительно редко используется в клинической практике для характеристики анемий.
Возможные ошибки измерения.
Параметр MCH является расчетным, поэтому к ложноповышенным результатам приводят все факторы, влияющие на увеличение значений гемоглобина и снижение количества эритроцитов. Ложнопониженные результаты MCH получаются вследствие ошибок, связанных с неправильным определением числа эритроцитов (завышения их количества) и занижения концентрации гемоглобина.
Повышение уровня:
1. Мегалобластная анемия (В12-дефицитная, фолиеводефицитная).
2. Макроцитоз (апластическая анемия, гипотиреоз, болезни печени, метастазы злокачественных опухолей).
Снижение уровня:
1. Гипохромные анемии (анемия при дефиците железа, хронических патологических состояниях).
2. Некоторые виды гемоглобинопатий;
3. Гипертиреоз (иногда).
Референсные значения:
Мужчины: 25.7-32.2 пг
Женщины: 25.6-32.2 пг
MCHC (mean cell hemoglobin concentration) — средняя концентрация гемоглобина в эритроците.
Рассчитывается путем деления концентрации гемоглобина крови на гематокрит и умножения на 100. Вычисляется по формуле: MCHC = HGB (г/дл)/HCT (%) х 100 (г/дл).
Различия между MCH и МСНС заключаются в том, что MCH указывает на массу гемоглобина в одном эритроците и выражается в долях грамма, тогда как МСНС показывает концентрацию гемоглобина в одном эритроците, то есть соотношение содержания гемоглобина к объему клетки.
Он напрямую связан с синтезом гемоглобина и отражает насыщение эритроцита гемоглобином.
В отличие от MCH МСНС не зависит от клеточного объема и является чувствительным показателем нарушений гемоглобинообразования, в частности, при железодефицитных анемиях, талассемиях, некоторых гемоглобинопатиях (снижение МСНС). При В12- и фолиеводефицитной анемиях МСНС будет в норме, а гиперхромия в данном случае будет обусловлена увеличением объема эритроцитов.
При развитии заболеваний, сопровождающихся нарушением синтеза гемоглобина, МСНС снижается в последнюю очередь, когда истощаются компенсаторные реакции организма, поэтому пониженное значение этого параметра на фоне нормального содержания эритроцитов и гемоглобина может свидетельствовать о некорректно проведенном исследовании.
Предельная концентрация гемоглобина в эритроците (38 г/дл) тоже встречается довольно редко. Это связано со строением молекулы гемоглобина, растворимостью ее в воде и, соответственно, способом упаковки в эритроците.
Возможные ошибки измерения.
Поскольку параметр MCHC является расчетным, то к ложно завышенным результатам приводят все факторы, влияющие на завышение значений гемоглобина и занижение гематокрита (последний связан с измерением объема эритроцитов). Ложно пониженные результаты MCHС получаются вследствие неправильного определения MCV (завышения их значения) и занижения концентрации гемоглобина.
Повышение уровня:
1. Наследственная микросфероцитарная гемолитическая анемия;
2. Ложное завышение, свидетельствующее о технической ошибке при измерении;
Повышение МСНС больше 38 г/дл фактически быть не может, т.к. это значение является верхним пределом растворимости гемоглобина в воде (повышение концентрации гемоглобина выше физиологического может закончиться кристаллизацией его и гемолизом эритроцита). Поэтому повышение МСНС свидетельствует об:
а)ошибках на аналитическом этапе при измерении данной пробы (погрешности определения гемоглобина или среднего объема эритроцитов);
б)ошибках на преаналитическом этапе (частичный гемолиз эритроцитов).
Снижение уровня:
1. Асолютная гипохромия эритроцитов (например, при железодефицитных анемиях, талассемии);
2. Макроцитарные и особенно мегалоцитарные формы анемии (непропорционально большое увеличение объема эритроцита по сравнению с увеличением его насыщения гемоглобином);
3. Некоторые гемоглобинопатии.
Референсные значения:
Мужчины: 32.3-36.5 г/дл
Женщины: 32.2-35,5 г/дл
Источник: econet.ru
Одной из важнейших функций крови является перенос поглощаемого в легких кислорода к органам и тканям и транспорт углекислого газа в обратном направлении.
Ключевую роль в этом процессе играют эритроциты, благодаря содержанию в них красного кровяного пигмента — гемоглобина.
Внутриэритроцитарная локализация Нb:
-
Обеспечивает уменьшение вязкости крови.
-
Уменьшает онкотическое давление, предотвращая потерю воды тканями.
-
Предупреждает потерю Нb при фильтрации крови в почках.
По химической природе — это хромопротеид, состоящий из белка глобина (96%) и простетическая группы гема (4%). Гема содержится 4 группы. Он представляет собой протопорфирин, в центре которого расположен ион Fe++.
Содержание Fe у человека 4 — 5 г, из них в:
Нb — до 73% ;
ферментах — 16% ;
плазме крови — 0,1%.
Ключевую роль в деятельности Нb играет ион Fe++.
Функции гемоглобина:
-
Транспорт О2 в виде оксигемоглобина (HHbO2). Одна молекула Нb присоединяет 4 молекулы кислорода. 1г Нb связывает 1,34мл О2
-
Транспорт СО2 . В тканях карбаминовой связью присоединяет СО2 и в виде карбогемоглобина (HHbСО2) переносит его к легким.
-
Участвует в поддержании кислотно-щелочного состояния (ге-моглобиновый буфер).
Соединения Нb:
1. Оксигемоглобин (НHbО2). Гемоглобин, присоединивший 4О2. В артериальной крови его содержится около 98%, а в венозной — около 60%. После отдачи О2 НHb получил название восстановленный, редуцированный гемоглобин или дезоксигемоглобин). Гемоглобин обладает высоким сродством к кислороду. Показателем сродства является Р50 — напряжение О2 в мм рт.ст., при котором 50% оксигемоглобина отдало О2 (в норме Р50 равно 27 мм рт. ст.). Снижение данного показателя свидетельствует об уменьшении сродства гемоглобина к кислороду, а увеличение его — о повышении сродства.
2. Карбогемоглобин (НHbСО2 ) — соединение гемоглобина с СО2.
3. Метгемоглобин (MetHb). Образуется под влиянием сильных оки-слителей (перманганат калия, анилин, нитриты, пирогаллол и др). При этом Fe++ превращается в Fe+++. Соединение прочное. Появляются дегенеративно измененные эритроциты, часть из них гемолизируется. При 66% насыщения крови MtHb наступает острая гипоксия.
4. Карбоксигемоглобин (НHbCО) — соединение гемоглобина с угарным газом (СО). Соединение в 150 — 200 раз прочнее НHbО2. При содержании во вдыхаемом воздухе 0,1% СО 80% Нb превращается в карбоксигемоглобин. При содержании 1% — гибель через несколько минут. В норме в крови содержится примерно 1% НHbCO. У курильщиков — до 3%, после глубокой затяжки — до 10%. При слабых отравлениях вдыхание чистого кислорода значительно ускоряет реакцию отщепления СО (в 20 раз и более).
Физиологическими соединениями Hb являются оксигемоглобин и карбогемоглобин.
5. Солянокислый гематин или гемин (образуется при взаимодействии с соляной кислотой). При высушивании образуются кристаллы специфической формы, свойственной только данному соединению. Используется в криминалистике для обнаружения пятен крови (проба Тейхмана) и в гемометрах Сали в качестве стандартного раствора (16,7г/% или 167 г/л).
Миоглобин — дыхательный пигмент или мышечный гемоглобин содержится в скелетных мышцах, миокарде. Обладает большим сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Связывает до 14% О2 в организме. Его роль заключается в обеспечении кислородом мышцу в период ее сокращения, когда происходит пережатие капилляров и кровоток через ткань прекращается. В этот период главным источником кислорода является миоглобин, который затем в фазу расслабления мышц и восстановления кровотока опять “запасается” кислородом.
Синтез Нb происходит в эритробластах и нормобластах в костном мозге.
Превращения Hb в организме включают отщепление гема и образование свободного билирубина в клетках мононуклеарной фагоцитарной системы транспорт свободного билирубина белками крови превращение в печени свободного билирубина в связанную форму выделение его в желчный капилляр в виде желчного пигмента и с желчью в кишечник в виде стеркобилина, выделяется с калом. Часть билирубина выделяется с мочой (уробилин.).
При кровоизлияниях из Hb образуется белковый комплекс коллоидной формы окиси Fe — гемосидерин. Это железосодержащий пигмент ржаво-коричневого цвета.
Состояние сниженного количества Hb в единице объема крови (чаще всего при одновременном снижении количества эритроцитов) получило название анемия.
Анемия для мужчин при содержании Hb меньше 130г/л, для женщин — меньше 120г/л (при беременности — меньше 110г/л).
Причины возникновения анемий:
-
Кровопотери (постгеморрагические).
-
Нарушение кровообразования.
-
Повышенное кроворазрушения (гемолиз).
Разновидности Hb:
-
HbP — (примитивный) — на 7-12 неделе внутриутробного развития.
-
HbF — фетальный (плодный) — на 9-й неделе внутриутробного развития.
-
HbA — гемоглобин взрослых — появляется перед рождением.
НbF — обладает большим сродством с О2 и насыщается на 60% при таком рО2 , когда HbA матери только на 30%. Благодаря данному свойству HbF вполне обеспечивает кислородом ткани плода в условиях сравнительно низкого рО2 в артериальной крови плода. В течение 1 года жизни HbF почти полностью заменяется HbA.
Известен вид анемии — талассемия, при которой нарушен синтез HbA, но высокое содержание HbA и HbF. Эритроциты имеют вид мишени, сильно прокрашиваются по периферии и в центре. При серповидноклеточной анемии выделен гемоглобин S, отличающийся от гемоглобина А наличием в бета-цепи вместо остатка глютаминовой кислоты остатка валина.
В норме содержание Hb в крови мужчин колеблется в пределах 130 — 160г/л , в крови женщин — 115 — 145 г/л. Общее содержание Hb в крови 700 г.
Для оценки степени насыщенности эритроцитов гемоглобином вычисляют цветовой показатель (ЦП).
В норме ЦП = 0,8 -1,0 (нормохромные).
ЦП < 0.8 — гипохромные (при анемии).
ЦП > 1.0 — гиперхромные.
Критерием насыщения эритроцитов гемоглобином является среднее его содержание в 1 эритроците (СГЭ), рассчитанное следующим образом:
В норме СГЭ равно 27 — 31 пг.
Источник: studfile.net
Строение
Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами A-H (От N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Эта простетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина. Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64 положении цепи (участок E). Всего в гемоглобине четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь.На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в конкурентную борьбу за связь с гемоглобином,образуя карбоксигемоглобин.Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом.Поэтому часть гемоглобина,образующая комплекс с моноксидом углерода не участвует в транспорте кислорода.В норме у человека образуется 1,2% карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются плазмодии малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение аномалиям относится серповидно-клеточная анемия. Однако, к несчастью, эти аномалии, как и аномалии строения гемоглобина не имеющие явно приспособительного значения, сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезенкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин, специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других желчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферрином для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Смотри также
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (эмбриональный гемоглобин)
Литература
- Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6.
- Levitt, M & C Chothia (June 17, 1976), «Structural patterns in globular proteins», Nature. doi 10.1038/261552a0.
Источник: veter.academic.ru
Строение[ | ]
Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.
Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).
Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.
Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.
Физиология[ | ]
В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).
Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.
Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[6].
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.
Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.
Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.
Гемоглобин при заболеваниях крови[ | ]
Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.
Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии. Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.
Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.
Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.
См. также[ | ]
- Гемоглобин А
- Гемоглобин С (мутантная форма)
- Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
- Гемоглобин S (мутантная форма)
- Гемоглобин F (фетальный)
- Кобоглобин
- Нейроглобин
- Анемия
- Порфирия
- Талассемия
- Эффект Вериго — Бора
Источник: ru-wiki.ru