Образование оксигемоглобина

Мы уже отмечали, что оксигемоглобин — более сильная кислота, чем дезоксигемоглобин, поскольку при оксигенации кислые группы белка каждой из субъединиц гемоглобина снижают рК. При соединении гемоглобина с кислородом его отрицательный заряд увеличивается, вытесняется соответствующее количество ионов НСОз и облегчается отдача С02.[ …]

Кривые диссоциации оксигемоглобина в зависимости от рОг

Кривая диссоциации ; оксигемоглобина крови линя

Окись азота — кровяной яд, переводит оксигемоглобин в метгемо-глобин.[ …]

Окись углерода вытесняет кислород из оксигемоглобина крови, образуя карбоксигемоглобин (СОНв). Кроме того, в присутствии окиси углерода в крови ухудшается отдача кислорода тканями. При содержании 0,04% СО в воздухе более 30% гемоглобина крови химически связано с СО; при 0,1%.— соответственно 50%; при 0,4%—более 80%; при 0,50%.—смерть наступает через 2— 3 вдоха.[ …]

При одинаковом РОг количество образующегося оксигемоглобина тем меньше, чем больше С02.[ …]

В тканях всегда содержится повышенное количество СОг. Когда оксигемоглобин в потоке артериальной крови достигает клеток, то он обязательно должен распасться на НЬ и Ог, т, е. отдать 02, Этой реакции в тканях благоприятствуют два основных фактора: 1) малое рОг и 2) большое рСОа.[ …]

Действительно, в некоторых случаях получают кривую диссоциации оксигемоглобина, близкую , к гиперболе. Это означает, что молекулы гемоглобина не образуют групп (агрегатов) и каждая молекула НЬ может связать молекулу 02. В большинстве же случаев, как было указано ранее, получают диссоциационные кривые, имеющие 5-образный характер.[ …]

Анилин является нервным и кровяным ядом, он вызывает превращение оксигемоглобина в метгемоглобин, а также изменения и распад эритроцитов. Отравления возможны при вдыхании паров анилина, а также при проникновении его в организм через кожу.[ …]

СОНв — карбоксигемоглобин, образующийся при вытеснении 0£ окисью углерода из оксигемоглобина крови.[ …]

В органах дыхания (например, в жабрах) имеются обратные отношения: высокое рОг и малое рСОг. При этих условиях распад оксигемоглобина затруднен, образование же его крайне облегчено. Степень влияния СОз на кровь разных рыб проявляется в разной мере.[ …]

Окись углерода — крайне опасный яд. Токсическое действие окиси углерода заключается в способности ее вытеснять кислород из оксигемоглобина крови, образуя карбоксигемоглобин. Вследствие этого нарушается обмен кислорода в организме, и наступает удушье.[ …]

И-ал кил анилины и толуидины являются политропными ядами с преимущественным действием на систему крови с нарушениями функций оксигемоглобина, с вторичным поражением нервной системы.[ …]

Большинство аминосоединений ароматического ряда, подобно нитросоединениям, является нервными и кровяными ядами. Они вызывают превращение Оксигемоглобина в метгемоглобин, а также дегенеративные изменения в эритроцитах и распад их. Характерной особенностью некоторых аминосоединений является способность их вызывать доброкачественные и злокачественные опухоли мочевого пузыря, так называемый «анилиновый рак». Некоторые аминосоединения вызывают раздражение кожи — экземы. Главный путь поступления ароматических аминов в организм — всасывание через кожу или вдыхание паров и пыли.[ …]

Реакция гемоглобина с кислородом в значительной степени зависит от рСОг. С увеличением напряжения угольной кислоты в крови диссо-циационная кривая оксигемоглобина смещается вправо. Это явление называется эффектом Бора.[ …]

Анализ данных, приведенных в табл. 11.7, показывает, что все концентрации ППС не вызывали достоверных сдвигов в крови смариды количества метгемоглобина, оксигемоглобина и общего пигмента. Результаты исследования содержания гемоглобина, эритроцитов и лейкоцитов у смариды при посадке л = 8 при отравлении ППС приведены в табл. 11.8. Из таблицы видно, что динамика указанных показателей при отравлении ППС в течение всего эксперимента (30 сут) аналогична как в контроле, так и опыте.[ …]

Была высказана химическая теория, согласно которой угольная; кислота, освобождающаяся из венозных капилляров, переходит в .артериальные капилляры и действует на оксигемоглобин. Оксигемоглобин: под влиянием угольной кислоты легко отдает» кислород, который и переходит в плавательный пузырь. Кислый характер секрета, выделяемого железистым эпителием, также усиливает отщепление кислорода ог оксигемоглобина, увеличивая его диссоциацию.[ …]

Особый кровяной пигмент, образующийся из гемоглобина при действии некоторых ядов. Представляет собой соединение гемоглобина с кислородом, причем в отличие от оксигемоглобина это соединение прочное, поэтому метгемоглобин не может выполнять функции переносчика кислорода. Образование большого количества метгемоглобина приводит к кислородному голоданию организма.[ …]

Первые попытки объяснить механизм кооперативности были предприняты при исследовании свойств гемоглобина.
обы лучше понять смысл этих работ, рассмотрим структуру дезокси’ и оксигемоглобина. Молекула гемоглобина состоит из двух пар цепей, аир, расположенных в пространстве таким образом, что образуется симметричный тетраэдр. Гемы, являющиеся центрами связывания кислорода, располагаются достаточно далеко друг от друга и непосредственно не взаимодействуют. При ок-сигенации дезоксигемоглобина тетраэдрическая симметрия сохраняется, а в четвертичной и третичной структуре наблюдаются изменения (рис. 8.2) [3]. Из опытов по измерению констант связывания известно, что дезоксигемоглобин характеризуется низким сродством к кислороду, тогда как оксигемоглобин — высоким.[ …]

Отравляющее действие СО основывается на его способности образовывать с гемоглобином относительно устойчивое комплексное соединение светло-красного цвета карбоксигемоглобин, аналогичное оксигемоглобину. Сродство СО к гемоглобину более чем в 200 раз сильнее, чем у кислорода. Поэтому 0,1 % СО в воздухе связывает такое же количество гемоглобина (50%), что и кислород. Однако образование карбоксигемоглобина обратимо; при достаточном доступе воздуха в легкие он снова превращается в оксигемоглобин. При этом содержание примерно 10% карбоксигемоглобина в крови еще не создает непосредственной опасности для дыхательной функции; длительно его содержание не должно превышать 2%. Поскольку СО в папиросном дыме присутствует в значительных концентрациях [до 2% (об.) == 20 000 млн-1], кровь курильщиков содержит сравнительно большое количество карбоксигемоглобина.[ …]

Увеличение сродства гемоглобина с кислородом благоприятствует реакции их связывания в органах дыхания, но это же свойство гемо—глобина затрудняет отдачу кислорода в тканях. Чтобы реакция распада оксигемоглобина могла осуществиться в потребляющих кислород тканях, там должно существовать низкое рОг.[ …]

Хлор-ИФК не угнетает активность холинэстеразы, но угнетает тканевые окислительные ферменты, содержащие сульфгидрильные группы, способствует образованию в крови метгемоглобина, снижению содержания оксигемоглобина. Кроме того, он снижает количество эритроцитов, благоприятствует появлению в крови незрелых форм эритроцитов, увеличению количества нейтрофилов, развитию лимфопении. Нормализация состояния крови (в отношении количественного состава клеток) происходит через месяц после исчезновения клинических признаков отравления.[ …]

Чем ниже содержание кислорода в воде, при котором происходит полунасыщение (Р ,о), тем выше сродство гемоглобина к кислороду и наоборот. При высоком сродстве гемоглобина к кислороду кривые диссоциации оксигемоглобина сдвинуты влево, а при более низком — вправо. Гемоглобин с пониженным сродством к кислороду отдает его в тканях легче, чем гемоглобин с повышенным сродством к кислороду. Помимо р02, в воде многие другие факторы оказывают существенное влияние на связывание кислорода гемоглобином и кривые его диссоциации. Особое место среди них принадлежит С02 и другим кислотам, оказывающим влияние на pH крови.[ …]

Двухвалентное железо гема способно связывать кислород, не переходя само при этом в трехвалентное. Эту реакцию схематически, можно изобразить следующим уравнением, в котором НЬ — восстановленный гемоглобин, а НЬОг — окисный гемоглобин (оксигемоглобин).[ …]

Объяснение Ледебуром процесса секреции газов в плавательном пузыре в общих чертах, по-видимому, больше соответствует действительности, чем объяснение с чисто физико-химической точки зрения — как влияние угольной кислоты на диссоциацию оксигемоглобина. Однако-остается совершенно невыясненным тот биохимический процесс, который обеспечивает выделение кислорода в плавательный пузырь в значительных количествах. По-видимому, рыбы, имеющие высокий процент кислорода в плавательном пузыре, обладают ферментативной системой пере-кисного характера, которая обеспечивает относительно быстрое отщепление кислорода в плавательный пузырь.[ …]

По признаку сродства гемоглобина к кислороду ныряющие животные в большинстве случаев существенно не отличаются от неныряющих. Поскольку дыхание у всех этих животных происходит при нормальном давлении, повышение степени сродства не имело бы смысла; при разрядке оксигемоглобина в тканях высокое сродство к кислороду лишь затрудняло бы этот процесс. Не исключено, что высокое сродство гемоглобина к кислороду выполняет у пингвинов особую функцию, ускоряя реоксигенацию крови при коротких появлениях кормящихся птиц на поверхности, а снабжение тканей кислородом облегчается относительно высоким эффектом Бора.[ …]

Всем хорошо известно, что необходимый клеткам кислород переносится к ним от легких (а у рыб — от жабр) содержащимся в эритроцитах гемоглобином. В капиллярах легких кислород присоединяется к гемоглобину, а в капиллярах других органов и тканей происходит диссоциация оксигемоглобина — отщепление от него кислорода. Кислород используется тканями для обеспечения окислительных процессов, а обедненная им венозная кровь направляется к легким за новыми порциями кислорода.[ …]

Как видим, наибольшим сродством к кислороду обладает гемоглобин животных, всегда или периодически обитающих в воде, особенно у ведущих придонный образ жизни (миксина, карп), а среди наземных оно выше у живущей в горах ламы, чем у равнинных птиц и человека. То же можно сказать и о диссоциации оксигемоглобина в капиллярах тканей и органов. У животных, приспособленных к гипоксическим условиям, она происходит быстрее и полнее.[ …]

Почти все летучие и водорастворимые соединения азота ядовиты [1, с. 119]. Эти соединения и продукты их превращения вызывают в организме различные поражения. Особенно характерны поражения центральной нервной системы и крови. Почти все токсичные азотсодержащие соединения вызывают в той или иной степени превращение оксигемоглобина в метагемоглобин и распад красных кровяных телец. Эти процессы влекут за собой поражение печени и почек. Ряд веществ (аммиак, гидразин и их производные) вызывает сильное раздражение верхних дыхательных путей и глаз, а также поражение легких и отек легких (диоксид азота).[ …]

Кривые, выражающие связь НЬ с С02, имеют вид парабол и полностью объясняются законом действующих масс: с увеличением рСОг увеличивается количество связанной угольной кислоты. Имеющиеся 6 крови основания связывают С02 почти в неограниченном количестве. Поэтому кривые, выражающие этот процесс, не имеют уплощения (предела), как диссоциационные кривые оксигемоглобина.[ …]

Если форели, как правило, не встречаются со значительными концентрациями угольной кислоты, то карп и линь встречаются. Поэтому первые не выработали способности противостоять повышенным концентрациям СОг, а вторые выработали. Приспособление шло, по-видимому, в первую очередь по пути обеспечения реакции связывания кислорода гемоглобином (см. диссоциационные кривые оксигемоглобина, рис. 31 и 33).[ …]

Физиологическое действие мышьяка заключается в разрушении красных кровяных шариков, что ведет к малокровию. При систематическом действии мышьяковистый водород вызывает гемолиз эритроцитов и образование метгемоглобина. Отравления мышьяковистым водородом всегда носят острый характер и являются неожиданными. Токсикологическое действие продукта, вероятно, объясняется тем, что его окисление протекает за счет отнятия кислорода от оксигемоглобина. ПДК равен 0,000 1 мг/л.[ …]

Основополагающая роль упорядоченных кристаллических структур воды в белках подтверждена многочисленными исследованиями кристаллофизических свойств белков с помощью электронного мик-роскопирования, рентгеноструктурного анализа и методами ядерного магнитного резонанса (ЯМР) [14,15]. Получаемые структуры белка подобны структурам аллотропных форм льдов.[ …]

Механизм токсического действия окиси углерода весьма сложен. Одна из сторон его определяется способностью СО превращать часть гемоглобина в инак-тивную форму — карбоксигемоглобин (СОНЬ), что ведет к развитию гипоксемии и нарушению тканевого дыхания. Ввиду большого сродства гемоглобина к СО образование СОНЬ происходит даже при ничтожном парциальном давлении окиси углерода в альвеолярном воздухе. Процесс НЬ+СО—»-СОНЬ идет в 10 раз медленнее, чем процесс НЬ+02—Ю2НЬ. Обратный же процесс диссоциации карбоксигемоглобина протекает в 3600 раз медленнее, чем у оксигемоглобина (Е. К- Жуков, 1937).[ …]

Определение метгемоглобина в крови. Качественное определение— спектроскопическое. Удается не всегда, лучше—на начальных стадиях, когда еще имеется легкое желтушно-синеватое окрашивание кожи (особенно лица). Не удается обнаружить метгемоглобин часто при тяжелой синюхе. Спектроскопическое исследование на метгемоглобин надо начинать с малых разведений крови, когда спектр затемнен целиком вплоть до красной его части; тогда лучше выступает типичная полоса в красно-оранжевой части (Д, = 634 ммк). При дальнейшем разведении выступают также и обе нормальные полосы оксигемоглобина — сначала а-, а затем Р-полоса, наконец, широкая полоса в сине-фиолетовой части спектра; характерная же полоса в оранжевой части постепенно бледнеет [71]. Возможна и прямая спектроскопия циркулирующей крови, для чего слегка натянутую ушную раковину рассматривают в проходящем свете от приставленной почти вплотную электрической лампочки. Для этого применим обычный лабораторный спектроскоп.[ …]

Оксид углерода в высоких концентрациях в воздухе может привести к физиологическим и патологическим изменениям и неожиданной смерти человека. Это токсичный газ, вызывающий головную боль, головокружение, рвоту, одышку, замедленное дыхание, судороги и быструю гибель людей, поэтому для него установлены жесткие предельно-допустимые концентрации. ПДК в воздухе рабочей зоны — 10 мг/м3, ПДКыр — 5 мг/м3, а ПДК,с — 3 мг/м3. Оксид углерода можно считать вдыхаемым ядом, который лишает ткани тела необходимого им кислорода. Оксид углерода, соединяясь с гемоглобином крови, образует карбоксигемоглобин, соединение же кислорода с гемоглобином дает оксигемоглобин. Сродство гемоглобина с СО примерно в 210 раз выше его сродства с кислородом. К счастью, процесс образования в крови карбоксигемоглобина — обратимый. Когда вдыхание оксида углерода прекращается, СО, связанный с гемоглобином, постепенно выделяется, и кровь человека очищается от оксида углерода наполовину за каждые 3-4 часа.[ …]

Источник: ru-ecology.info

Практически весь 0₂ (около 20 об%- 20 мл 0₂ на 100 мл кро­ви) переносится кровью в виде химического соединения с гемогло­бином. В виде физического растворения транспортируется только 0,3 об%. Однако эта фаза весьма важна, так как 0₂ из капилляров к тканям и 0₂ из альвеол в кровь и в эритроциты проходит через плазму крови в виде физически растворенного газа.

А. Свойства гемоглобина и его соединения. Этот красный кровяной пигмент, содержащийся в эритроцитах как переносчик 0₂, обладает замечательным свойством присоединять 0₂, когда кровь находится в легком, и отдавать 0₂, когда кровь проходит по капиллярам всех органов и тканей организма. Гемоглобин являет­ся хромопротеидом, его молекулярный вес составляет 64 500, он состоит из четырех одинаковых групп — гемов. Гем представляет собой протопорфирин, в центре которого расположен ион двухва­лентного железа, играющего ключевую роль в переносе 0₂. Кисло­род образует обратимую связь с гемом, причем валентность желе­за не изменяется. При этом восстановленный гемоглобин (НЬ) становится окисленным НЬ0₂, точнее, НЬ(0₂)₄ Каждый гем при­соединяет по одной молекуле’кислорода, поэтому одна молекула гемоглобина связывает четыре молекулы 0₂. Содержание гемогло­бина в крови у мужчин 130-160 г/л, у женщин 120-140 г/л. Ко­личество 0₂, которое может быть связано в 100 мл крови, у мужчин составляет около 20 мл (20 об%) — кислородная емкость крови, у женщин она на 1-2 об% меньше, так как у них меньше НЬ. После разрушения старых эритроцитов в норме и в результате патологиче­ских процессов прекращается и дыхательная функция гемоглобина, поскольку он частично «теряется» через почки, частично фагоцитиру­ется клетками мононуклеарной фагоцитирующей системы.

Гем может подвергаться не только оксигенации, но и истин­ному окислению. При этом железо из двухвалентного превраща­ется в трехвалентное. Окисленный гем носит название гематина (метгема), а вся полипептидная молекула в целом — метгемоглоби-на. В крови человека в норме метгемоглобин содержится в незна­чительных количествах, но при отравлениях некоторыми ядами, при действии некоторых лекарств, например, кодеина, фенацетина, его содержание увеличивается. Опасность таких состояний заключа­ется в том, что окисленный гемоглобин очень слабо диссоциирует (не отдает 0₂ тканям) и, естественно, не может присоединять до­полнительно молекулы 0₂, то-есть он теряет свои свойства пере­носчика кислорода. Так же опасно соединение гемоглобина с угар­ным газом (СО) — карбоксигемоглобин, поскольку сродство

гемоглобина к СО в 300 раз больше, чем к кислороду, и НЬСО дис­социирует в 10 000 раз медленнее, чем НЬ0₂. Даже при крайне низ­ких парциальных давлениях угарного газа гемоглобин превращает­ся в карбоксигемоглобин: НЬ+СО = НЬСО. В норме на долю НЬСО приходится лишь 1 % общего количества гемоглобина крови, у ку­рильщиков — значительно больше: к вечеру оно достигает 20%. Если в воздухе содержится 0,1% СО, то около 80% гемоглобина переходит в карбоксигемоглобин и выключается из транспорта 0₂. Опасность образования большого количества НЬСО подстерегает пассажиров на автомобильных дорогах. Известно много случаев со смертельным исходом при включении двигателя автомобиля в га­раже в холодное время года с целью обогрева. Первая помощь по­страдавшему заключается в немедленном прекращении его контак­та с угарным газом.

Б. Образование оксигемоглобина происходит в капиллярах легких очень быстро. Время полунасыщения гемоглобина кислоро­дом составляет всего лишь 0,01 с (длительность пребывания крови в капиллярах легких в среднем 0,5 с). Главным фактором, обеспе­чивающим образование оксигемоглобина, является высокое парци­альное давление 0₂ в альвеолах (100 мм рт.ст.).

Пологий характер кривой образования и диссоциации оксиге-* моглобина в верхней ее части свидетельствует о том, что в случае значительного падения Ро₂ в воздухе содержание 0₂ в крови будет сохраняться достаточно высоким (рис. 7.6). Так, даже при падении Ро₂ в артериальной крови до 60 мм рт.ст. (8,0 кПа) насыщение ге­моглобина кислородом равно 90% — это весьма важный биологи­ческий факт: организм все еще будет обеспечен 0₂ (например, при подъеме в горы, полетах на низких высотах — до 3 км), т. е. имеется высокая надежность механизмов обеспечения организма кисло­родом.

Процесс насыщения гемоглобина кислородом в легких отра­жает верхняя часть кривой от 75 % до 96-98%. В венозной кро­ви, поступающей в капилляры легких, Ро₂ равно 40 мм рт.ст. и достигает в артериальной крови 100 мм рт.ст., как Ро₂ в альвео­лах. Имеется ряд вспомогательных факторов, способству­ющих оксигенации крови: 1) отщепление от карбгемоглобина С0₂ и удаление его (эффект Вериго); 2) понижение температуры в лег­ких; 3) увеличение рН крови (эффект Бора). Следует также отме­тить, что с возрастом связывание 0₂ гемоглобином ухудшается.

В. Диссоциация оксигемоглобина происходит в капиллярах, когда кровь от легких приходит к тканям организма. При этом ге­моглобин не только отдает 0₂ тканям, но и присоединяет образо­вавшийся в тканях С0₂. Главным фактором, обеспечивающим

диссоциацию оксигемоглобина, является падение Ро₂, который бы­стро потребляется тканями. Образование оксигемоглобина в легких и диссоциация его в тканях проходят в пределах одного и того же верхнего участка кривой (75-96% насыщения гемогло­бина кислородом). В межклеточной жидкости Ро₂ уменьшается до 5-20 мм рт.ст., а в клетках падает до 1 мм рт.ст. и меньше (когда Ро₂ в клетке становится равным 0,1 мм рт.ст., клетка погибает). Поскольку возникает большой градиент Ро₂ (в пришедшей артери­альной крови он около 95 мм рт.ст.), диссоциация оксигемоглоби­на идет быстро, и 0₂ переходит из капилляров в ткань. Длитель­ность полудиссоциаций равна 0,02 с (время прохождения каждого эритроцита через капилляры большого круга около 2,5 с), что дос­таточно для отщепления 0₂ (огромный запас времени).

Кроме главного фактора (градиента Ро₂) имеется и ряд вспо­могательных факторов, способствующих диссоциации окси­гемоглобина в тканях. К ним относятся: 1) накопление С0₂ в тканях; 2) закисление среды; 3) повышение температуры.

Таким образом, усиление метаболизма любой ткани ведет к улучшению диссоциации оксигемоглобина. Кроме того, диссоциа­ции оксигемоглобина способствует 2,3-дифосфоглицерат — про­межуточный продукт, образующийся в эритроцитах при расщеп-

лении глюкозы. При гипоксии его образуется больше, что улучша­ет диссоциацию оксигемоглобина и обеспечение тканей организма кислородом. Ускоряет диссоциацию оксигемоглобина также и АТФ,но в значительно меньшей степени, так как 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах содержится в 4-5 раз больше, чем АТФ.

Г. Миоглобин также присоединяет 0₂. По последовательнос­ти аминокислот и третичной структуре молекула миоглобина очень сходна с отдельной субъединицей молекулы гемоглобина. Однако молекулы миоглобина не соединяются между собой с образовани­ем тетрамера, что, по-видимому, объясняет функциональные осо­бенности связывания 0₂. Сродство миоглобина к 0₂ больше, чем у гемоглобина: уже при напряжении Ро₂ 3-4 мм рт.ст. 50% миогло­бина насыщено кислородом, а при 40 мм рт.ст. насыщение достига­ет 95%. Однако миоглобин труднее отдает кислород. Это своего рода запас 0₂, который составляет 14% от общего количества 0₂, содержащегося в организме. Оксимиоглобин начинает отдавать кислород только после того, как парциальное давление 0₂ падает ниже 15 мм рт.ст. Благодаря этому он играет в покоящейся мышце роль кислородного депо и отдает 0₂ только тогда, когда исчерпыва­ются запасы оксигемоглобина, в частности, во время сокращения мышцы кровоток в капиллярах может прекращаться в результате, их сдавливания, мышцы в этот период используют запасенный во время расслабления кислород. Это особенно важно для сердечной мышцы, источником энергии которой является в основном аэроб­ное окисление. В условиях гипоксии содержание миоглобина воз­растает. Сродство миоглобина с СО меньше, чем гемоглобина.

Источник: studopedia.ru

Между количеством оксигемоглобина в крови и напряжением в ней кислорода зависимость. Установлено, что когда в крови нет кислорода (Ро2 = 0), то нет и оксигемоглобина, он содержится в форме восстановленного гемоглобина. Если РO2 = 1О мм рт. ст., 5,5% гемоглобина перейдет в форму НЮ2, когда же содержание Ро2 достигнет 20 мм рт. ст., то оксигемоглобина будет уже 25%, при уровне 40 мм рт. ст. будет 74%, а при уровне 100 мм рт. ст. в форме НЬ02 будет около 92% 02. Таким образом, большее напряжение кислорода в крови, тем больше будет оксигемоглобина.
Но эта зависимость не линейная, она выражается S-образной кривой.
Кривая диссоциации оксигемоглобина. Надо обратить внимание на две части этой кривой. Верхняя часть кривой, которая по форме приближается к горизонтальной, имеет значение для образования оксигемоглобина в капиллярах легких. Сюда поступает венозная кровь, в которой Ро2 = 40 мм рт. ст. (В альвеолярном воздухе Ро2 = 100 мм рт. Ст.), Поэтому кислород очень быстро переходит в кровь и уровень НЬ02 возрастает до 92%.
Но не всегда Ро2 в альвеолярном воздухе будет составлять 100 мм рт. ст. При подъеме на высоту, снижении альвеолярной вентиляции он уменьшится. Однако, несмотря на это, количество гемоглобина в форме НЬ02 долго (до определенного предела) будет достаточно высокой и гемоглобин выполнять функцию транспорта кислорода (эту часть кривой сравнивают с графическим изображением процесса зарядки аккумулятора).
Средняя часть кривой, которая по форме приближается к вертикальной, имеет значение для процессов, происходящих в капиллярах тканей. При Ро2 40 мм рт. ст. (5,3 кПа) только 72% приходится на НЬ02, но интенсивнее работать орган, тем меньше будет
в крови РO2 и больше будет диссоциация Его на НЬ и кислород. Итак, оксигенация клеток, интенсивно работающих, будет расти. Эту часть кривой можно сравнить с графическим изображением процесса разрядки аккумулятора.
Показателем, характеризующим интенсивность использования Ог тканями, разница количества НЬ02 в крови, которая притекает и оттекает, — артериовенозная разница
(АВР02).
Наклон кривой диссоциации оксигемоглобина в крови человека не постоянен и при некоторых условиях может меняться. Характер кривой диссоциации отражает показатель, который называется «напряжение полунасыщения» (Р50). Р50 — такое напряжение 02, при которой насыщение гемоглобина кислородом составляет 50%. В норме Pso артериальной крови составляет около 26 мм рт. ст. (3,5 кПа).
Конфигурация кривой диссоциации НЬ02. обусловлена химическим сродством гемоглобина к О2 и другими внешними факторами, изменяющие характер кривой. К таким факторам относятся температура, рН, СО2, концентрация в эритроците 2,3-ДФГ.
Форма кривой диссоциации оксигемоглобина значительной мере зависит от концентрации в крови Н +. При снижении рН кривая смещается вправо, что свидетельствует об уменьшении сродства НЬ до 02. При повышении рН увеличивается сродство НЬ до 02 и кривая смещается влево. Влияние рН на сродство НЬ к О2 называется эффектом Бора. Эффект Бора играет определенную роль в газотранспортной функции крови: образование большого количества СО2 в тканях способствует увеличению отдачи кислорода за счет снижения сродства НЬ к нему. При выделении С02 в легких уменьшается рН крови и улучшается оксигенация. СОГ также влияет на диссоциацию НЬ02. Причем упомянутый эффект обусловлен не только Н2СО3, но и прямым влиянием уровня РCO2 на гемоглобин.
При понижении температуры отдача О2 оксигемоглобином замедляется, а при ее увеличении ускоряется этот процесс. Смещению кривой вправо способствует также увеличение содержания в эритроцитах 2,3-ДФГ. Содержание этого вещества в эритроците увеличивается при анемии, способствует поступлению О2 к тканям и частично компенсирует снижение уровня КЕК. Таким образом, отсутствие в организме запасов Ог компенсируется за счет резкого увеличения использования его из крови, повышение АВРо2. При интенсивной работе тканей, когда образуется больше СО2, Н + и повышается температура, создаются условия для улучшения доставки кислорода клеткам.

Источник: fiziologija.vse-zabolevaniya.ru

Обмен кислорода и углекислого газа в тканях

В тканях диффундирующий в кровь из клеток СО₂ большей частью (около 90%) по градиенту концентрации попадает в эритроциты. Движущей силой этого процесса является быстрая, постоянно идущая реакция превращения его в угольную кислоту при участии фермента карбоангидразы. Угольная кислота диссоциирует и подкисляет содержимое эритроцита, что улучшает отдачу оксигемоглобином кислорода (Эффект Бора).

Одновременно с концевыми NH₂-группами β-цепей гемоглобина связывается 10-12% двуокиси углерода (CO₂) с образованием карбаминогемоглобина (H-HbCO₂).

Остальные бикарбонаты выходят в плазму крови в обмен на ионы хлора (гипохлоремический сдвиг).

Таким образом, в составе карбаминогемоглобина транспортируется 10-12% CO₂, в растворенном состоянии в плазме крови также до 12%, остальная часть находится в виде растворенного карбонат-иона (HCO₃^–) в плазме и эритроците, примерно поровну (соотношение 9 : 7).

Обмен кислорода и углекислого газа в легких

В легких в альвеолярном воздухе имеется высокая концентрация кислорода и относительно низкая концентрация углекислого газа. Поэтому происходит быстрая диффузия СО₂ из плазмы через альвеолярные мембраны и его удаление с выдыхаемым воздухом,

Далее

• уменьшение концентрации СО₂ в плазме стимулирует его образование в карбоангидразной реакции внутри эритроцита и снижает здесь концентрацию иона HCO₃^–,
• одновременно высокая концентрация кислорода вытесняет СО₂ из комплекса с гемоглобином с образованием оксигемоглобина – более сильной кислоты, чем угольная,
• диссоциирующие от оксигемоглобина ионы Н⁺ нейтрализуют поступающий из-вне ион HCO₃^– с образованием угольной кислоты. После карбоангидразной реакции образуется СО₂, который выводится наружу.

Источник: biokhimija.ru

Строение

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α₁, α₂, β₁ и β₂. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами A-H (От N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Эта простетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина. Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64 положении цепи (участок E). Всего в гемоглобине четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь.На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в конкурентную борьбу за связь с гемоглобином,образуя карбоксигемоглобин.Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом.Поэтому часть гемоглобина,образующая комплекс с моноксидом углерода не участвует в транспорте кислорода.В норме у человека образуется 1,2% карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются плазмодии малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение аномалиям относится серповидно-клеточная анемия. Однако, к несчастью, эти аномалии, как и аномалии строения гемоглобина не имеющие явно приспособительного значения, сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезенкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин, специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других желчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферрином для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Смотри также

• Гемоглобин С (мутантная форма)
• Гемоглобин S (мутантная форма)
• Гемоглобин F (эмбриональный гемоглобин)

Литература

• Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6.
• Levitt, M & C Chothia (June 17, 1976), «Structural patterns in globular proteins», Nature. doi 10.1038/261552a0.

Источник: biograf.academic.ru