Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость


Автор: З. Нелли Владимировна, врач лабораторной диагностики НИИ трансфузиологии и медицинских биотехнологий

Красный пигмент крови человека, сложный железосодержащий белок (хромопротеин, состоящий из глобина и четырех гемов с двухвалентным железом в центре каждого) – гемоглобин (Hb), соединяясь с молекулярным кислородом (O2) в легких, образует оксигенированную форму – оксигемоглобин (HHbO2). Оксигемоглобин, приобретая уникальные свойства и обеспечивая дыхание, как одно из элементарных проявлений жизни, продолжает саму жизнь организма. Например, достаточно ввести окись углерода вместо кислорода или нарушить потребление О2 клетками при попадании цианидов (солей синильной кислоты), которые ингибируют ферментные системы тканевого дыхания, как тут же наступает гибель организма.

Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость


Дыхание, на первый взгляд, кажется совсем простым процессом. Между тем, оно основано на взаимодействии многих компонентов, составляющих гигантскую молекулу красного пигмента крови – хромопротеина гемоглобина, который, в свою очередь, отличается многообразием производных, где из их числа несомненный интерес вызывает оксигемоглобин. Итак, оксигемоглобин образуется в легких путем соединения сложного железосодержащего белка гемоглобина с кислородом, поступающим с вдыхаемым воздухом.

Образование и распад оксигемоглобина

В спокойном состоянии тканям человеческого тела достаточно около 0,2 л кислорода в одну минуту, но все меняется при физической нагрузке и чем она интенсивнее, тем больше необходимого для дыхания газа запрашивают ткани. Для удовлетворения их нужд потребность в кислороде может увеличиваться в 10 – 15 раз и составлять до 2, а то и 3 литров О2 в одну минуту. Однако газообразный кислород в данном количестве никак не сможет пробраться в ткани, поскольку он почти не растворим и в воде, и в плазме, то есть, этот элемент в ткани должен доставить какой-то белок, способный соединиться с ним и решить задачу транспорта.

Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость

Кровь, как биологическая среда, реализует свои функциональные обязанности по обеспечению дыхания за счет присутствия в ней сложного содержащего железо протеина – гемоглобина, физиологическая роль которого, как транспортного средства кислорода, базируется на способности Hb связывать и отдавать О2 в корреляции с концентрацией (парциальным давлением – P) данного газа в крови.
разование оксигемоглобина осуществляется в паренхиме легких, куда кислород прибывает при дыхании из воздуха окружающей среды.

Процесс образования HHbO2 происходит в доли секунды (0,01 с), поскольку кровь в легких задерживается всего-то на полсекунды. Схематично и коротко образование оксигемоглобина можно представить в следующем виде:

  • Попадая в капиллярные сосуды легких, кровь обогащается кислородом, то есть, красный кровяной пигмент к своим 4 гемам присоединяет кислород – идет реакция окисления (оксигенации);
  • Кислород связывается с гемами хромопротеина при помощи координационных связей феррума (железо – Fe) и, не изменяя в данном случае валентности последнего (в геме валентность железа всегда – II), переводит его (Hb) в несколько иное состояние;
  • Гем железосодержащего протеина представляет собой активный центр, с его помощью хромопротеин в результате вышеуказанной реакции переходит в непрочный комплекс – оксигенированный гемоглобин (HHbO2), который, находясь в красных кровяных тельцах – эритроцитах, с током крови доставляется к клеткам тканей, чтобы через распад оксигемоглобина и выделения в процессе диссоциации кислорода, обеспечить их дыхание.

Таким образом, результатом реакции оксигенации становится образование оксигемоглобина, подкисление биологической жидкости, снижение ее щелочного резерва, то есть, ее умения связывать углекислоту (СО2), которое, разумеется, на тот момент снижается.

Железосодержащий протеин, насытившись в легочной паренхиме кислородом и приобретя оксигенированную форму, уносит О2 к тканям, в капиллярных сосудах которых его концентрация в крови резко понижена. Там происходит распад оксигемоглобина (диссоциация), кислород уходит на тканевое дыхание, гемоглобин забирает отработанный углекислый газ, превращаясь в другую физиологическую модель – карбогемоглобин (HHbCO2), и в этом качестве отправляется в главный орган дыхания, чтобы обменять CO2 на очередную порцию необходимого организму газа.

Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость

Кривая образования и распада (диссоциации) оксигемоглобина

Агентом, гарантирующим быстрое насыщение железосодержащего белка кислородом (образование оксигемоглобина), выступает высокое напряжение (парциальное давление) О2 в легочных альвеолах (порядка 100 мм рт. ст.).

Корреляцию между степенью насыщения красного кровяного пигмента кислородом и парциальным давлением O2 (PO2) выражают в виде S-образной кривой (сигмоиды), которую называют кривой диссоциации оксигемоглобина.


Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость

Свойственная красному кровяному пигменту S-образная (сигмоида) кривая диссоциации оксигемоглобина свидетельствует о том, что контактирование первой молекулы О2 с одним из гемов Hb открывает путь присоединению других  молекул элемента остальными тремя гемами. Кривой насыщения железосодержащего белка кислородом принадлежит немалая физиологическая значимость – S-образная конфигурация позволяет крови обогатиться данным газом при изменениях концентрации кислорода в биологической жидкости в довольно обширных интервалах. К примеру, не следует ожидать таких особенных расстройств дыхательной функции крови, как выраженное кислородное голодание (гипоксия), при подъеме на высоту до 3,5 км над уровнем моря или во время перелета на самолете. Хотя PO2 во вдыхаемом воздухе сильно понизится, концентрация кислорода в крови будет находиться на достаточно высоком уровне, чтобы обеспечить насыщение Hb данным газом. На это указывает и отлогий график формирования и распада оксигемоглобина на верхнем его отрезке (верхний отрезок кривой свидетельствует о течении процесса насыщения О2 красного пигмента крови в легочной паренхиме и находится в пределах 75 – 98%).

Кривая диссоциации оксигемоглобина может быть разделена на 4 отрезка, каждому их которых соответствует определенный период образования оксигемоглобина (зависимость скорости насыщения хромопротеина кислородом от парциального давления газа в крови):


  • 0 – 10 мм рт. ст. – гемоглобин не спешит насыщаться;
  • 10 – 40 мм рт. ст. – оксигенация резко ускоряется (стремительный подъем кривой), доходя до 75%;
  • 40 – 60 мм рт. ст. – оксигенация заметно замедляется, потихоньку добираясь до 90%;
  • Значения PO2 пересекают отметку 60 мм рт. ст. – насыщение идет слабо (линия лениво ползет вверх). Однако кривая медленно продолжает стремиться к отметке 100%, но, так и не достигнув ее, останавливается на уровне 96 – 98%. Кстати, и такие показатели насыщения Hb кислородом отмечаются только у молодых и здоровых людей (PO2 артериальной крови ≈ 95 мм рт. ст., легочных капилляров – ≈ 100 мм рт. ст.). С возрастом дыхательные способности крови снижаются.

Несовпадение парциального давления кислорода артериальной крови и смеси газов в альвеолах легких трактуется:

  1. Некоторыми разногласиями между интенсивностью тока крови и вентилированием разных отделов главного органа дыхания – легких;
  2. Притоком незначительного объема крови из бронхиальных вен в венозные сосуды легких (шунтирование), где, как известно, течет артериальная кровь;
  3. Прибытием доли крови из коронарных вен в левый желудочек сердца посредством тебезиевых вен (вены Тебезия-Вьессена), в которых проходимость возможна в обоих направлениях.

Между тем, причины, вследствие которых кривая образования и диссоциации оксигемоглобина приобрела сигмоидную форму, пока остаются не до конца выясненными.

Смещение кривой диссоциации оксигемоглобина

Но кривая диссоциации оксигемоглобина, о которой идет речь выше, справедлива, если в организме все нормально. В других ситуациях график может сдвигаться в ту или иную сторону.

В числовом выражении сродство гемоглобина к кислороду обозначается величиной P50 – напряжение полунасыщения красного пигмента крови кислородом или иными словами: парциальное напряжение О2, при котором 50% Hb пребывает в форме оксигемоглобина (оптимальные условия: рН – 7,4, tº – 37ºC). Нормальные значения этого показателя в артериальной крови приближаются к величине 34,67 гПа (26 мм рт. ст.). Смещение графика вправо указывает на то, что способность красного кровяного пигмента соединяться с кислородом снижается, что, естественно, увеличивает значения P50. И, наоборот – смещение кривой влево говорит об увеличении сродства этого хромопротеина к кислороду (↓P50.).

Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость

Ходу сигмоиды помогают некоторые факторы, повышающие обогащение крови кислородом и таким образом участвующие в тканевом дыхании, поэтому названные вспомогательными:


  • Повышение водородного показателя (pH) крови (эффект Бора), поскольку способность гемоглобина присоединять кислород связана с водородным показателем (pH) данной биологической среды (гемоглобин представляет одну из четырех буферных систем и влияет на регуляцию кислотно-основного баланса, поддерживая pH на нужном уровне: 7,36 – 7,4). Следовательно, чем выше водородный показатель, тем активнее ведет себя гемоглобин в отношении кислорода и наоборот – снижение pH отнимает возможности хромопротеина присоединять кислород, например: ↓pH до 7,2 заставит график отклоняться вправо (≈ на 15%), ↑pH до 7,6 передвинет кривую диссоциации оксигемоглобина влево (≈ на 15%);
  • Отделение углекислого газа от карбогемоглобина в легких и выход СО2 с выдыхаемым воздухом (эффект Бора-Вериго) на фоне повышения водородного показателя создает условия для жадного насыщения гемоглобина кислородом (образование оксигемоглобина в легких);
  • Возрастание уровня значимого для обмена фосфата – 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ), содержание которого в крови меняется в зависимости от условий протекания обменных процессов;
  • Снижение температуры в легких (в тканях она выше, нежели в легких) и чем ниже упадет tº, тем больше способностей присоединять кислород появляется у железосодержащего белка (при повышении температуры идет обратный эффект).

Уровень красного пигмента в крови, а также его способность присоединять кислород (кривая диссоциации оксигемоглобина) в некоторой степени подвержены возрастным колебаниям. Так, у младенцев, только-только известившим мир о своем появлении первым криком, количество гемоглобина заметно выше, что объясняется присутствием фетального гемоглобина, который, как известно, обладает повышенным сродством к кислороду. Красный пигмент крови стариков, напротив, постепенно снижает способности связывать кислород.

В заключение хочется заметить, что гемоглобин не только имеет сродство к кислороду и довольно легко соединяется с углекислым газом. Кроме физиологических соединений красного кровяного пигмента при определенных условиях возникают связи с другими газами, в частности – с угарным газом (CO) и оксидом азота (NO), причем соединение происходит также непринужденно

Высокое сродство Hb к угарному газу влечет образование карбоксигемоглобина (HHbCO), который препятствует соединению хромопротеина с кислородом, а в результате этого ткани остаются без O2. К чему это может привести – всем известно: при отравлении угарным газом высок риск смертельного исхода, если вовремя не помочь человеку.

При отравлении оксидом азота или парами нитробензола гемоглобин переходит в метгемоглобин (HHbOH) с изменением валентности железа (II → III). Метгемоглобин также не позволяет кислороду соединиться с гемоглобином, в итоге – наступает кислородное голодание тканей, создается угроза жизни организма.

Видео: о транспорте кислорода и углекислого газа гемоглобином


Рекомендации читателям СосудИнфо дают профессиональные медики с высшим образованием и опытом профильной работы.

На ваш вопрос ответит один из ведущих авторов сайта.

В данный момент на вопросы отвечает: А. Олеся Валерьевна, к.м.н., преподаватель медицинского вуза

Источник: sosudinfo.ru

Кривая диссоциации оксигемоглобина.

Реакция взаимодействия кислорода с гемоглобином подчиняется закону действующих масс. Это означает, что соотношение между количествами гемоглобина и оксигемоглобина зависит от содержания физически растворенного О2 в крови; последнее же, согласно закону Генри-Дальтона, пропорционально напряжению О2. Процент оксигемоглобина от общего содержания гемоглобина называют кислородным насыщением (SО2) гемоглобина. Если гемоглобин полностью дезоксигенирован, то SО2 = 0%; если же весь гемоглобин превратился в оксигемоглобин, то SО2 = 100%.
соответствии с законом действующих масс насыщение гемоглобина кислородом зависит от напряжения О2. Графически эту зависимость отражает так называемая кривая диссоциации оксигемоглобина. Эта кривая имеет S-образную форму. Расположение кривой диссоциации оксигемоглобина зависит от ряда факторов (см. ниже). Наиболее простым показателем, характеризующим расположение этой кривой, служит так называемое напряжение полунасыщения (50%), т.е. такое напряжение О2, при котором насыщение гемоглобина кислородом составляет 50%. В норме (при рН=7,4 и t=37°C) полунасыщение артериальной крови составляет около 26 мм рт.ст. (3,46 кПа).

Причины S-образной формы кривой диссоциации оксигемоглобина до конца не ясны. Если бы каждая молекула гемоглобина присоединяла только одну молекулу О2, то кинетика этой реакции графически описывалась бы гиперболой. Именно такая гиперболическая кривая диссоциации характерна, например, для реакции соединения кислорода с красным мышечным пигментом миоглобином, аналогичной реакции оксигенации гемоглобина. Строение миоглобина сходно со структурой одной из четырех субъединиц гемоглобина, поэтому молекулярные массы этих двух веществ соотносятся как 1:4. Поскольку в состав миоглобина входит лишь одна пигментная группа, одна молекула миоглобина может присоединить только одну молекулу О2. Исходя из вполне правдоподобного предположения о том, что S-образная форма кривой диссоциации НbО2 обусловлена связыванием одной молекулой гемоглобина четырех молекул О2, Эдер выдвинул так называемую гипотезу промежуточных соединений. Согласно этой гипотезе, присоединение четырех молекул О2 к гемоглобину происходит в несколько стадий, причем каждая из этих стадий влияет на равновесие следующей реакции. Таким образом, реакция соединения кислорода с гемоглобином описывается четырьмя константами равновесия, что и объясняет сигмоидную форму кривой диссоциации оксигемоглобина.

В то же время возможно и другое объяснение, согласно которому существуют две формы гемоглобина-оксигенированная и дезоксигенированная, переходящие одна в другую в результате конформационных перестроек. Если предположить, что параметры равновесия реакций оксигенации для этих двух форм гемоглобина различны, то с позиции данной гипотезы можно объяснить S-образную форму кривой диссоциации НbО2

Биологический смысл формы кривой диссоциации оксигемоглобина. Конфигурация кривой диссоциации оксигемоглобина имеет важное значение с точки зрения переноса кислорода кровью. В процессе поглощения кислорода в легких напряжение О2 в крови приближается к таковому в альвеолах. У молодых людей РО2 артериальной крови составляет около 95 мм рт.ст. (12,6 кПа). При таком напряжении насыщение гемоглобина кислородом составляет примерно 97%. С возрастом (и в еще большей степени при заболеваниях легких) напряжение О2 в артериальной крови может значительно снижаться, однако, поскольку кривая диссоциации оксигемоглобина в правой ее части почти горизонтальна, насыщение крови кислородом уменьшается ненамного. Так, даже при падении РО2 в артериальной крови до 60 мм рт.ст. (8,0 кПа) насыщение гемоглобина кислородом равно 90%. Таким образом, благодаря тому, что области высоких напряжений кислорода соответствует горизонтальный участок кривой диссоциации оксигемоглобина, предупреждается cyщественное снижение насыщения артериальной крови кислородом.

Крутой наклон среднего участка кривой диссоциации оксигемоглобина свидетельствует об очень благоприятных условиях для отдачи кислорода тканям. При изменении локальной потребности в кислороде он должен высвобождаться в достаточном количестве в отсутствие значительных сдвигов РО2 в артериальной крови. В состоянии покоя РО2 в области венозного конца капилляра равно приблизительно 40 мм рт.ст. (5,3 кПа), что соответствует примерно 73% насыщения. Если в результате увеличения потребления кислорода его напряжение в венозной крови падает лишь на 5 мм рт.ст. (0,7 кПа), то насыщение гемоглобина кислородом снижается не менее чем на 7%; высвобождающийся при этом О2 может быть сразу же использован для процессов метаболизма.

Количество химически связанного кислорода в крови зависит от насыщения им гемоглобина.

При прохождении крови через тканевые капилляры используется лишь 25% общей кислородной емкости. Разумеется, разные органы существенно различаются по степени извлечения кислорода. При интенсивной физической нагрузке артериовенозная разница по кислороду может превышать 0,1.

Источник: StudFiles.net

В соответствии с законом действующих масс насыщение гемо­глобина кислородом зависит от напряжения О2. Графически эту за­висимость отражает так называемая кривая диссоциации оксигемоглобина. На рис. 1.6 графически представлена взаимосвязь между пар­циальным давлением кислорода (раО2) и насыщением Нb (SО2). Как

Кривая диссоциации оксигемоглобина отражает зависимость

Рис. 1.6. Кривые диссоциации оксигемоглобина

видно, эта зависимость нелинейная и кривая имеет S-образную фор­му. Каждому раО2 соответствует определенное SaО2: низкие значе­ния раО2 ведут к снижению насыщения и наоборот. Кривая связыва­ния О2 (кривая диссоциации О2) имеет плоскую нижнюю часть, кру­тую центральную и плоскую верхнюю части. Расположение кривой диссоциации оксигемоглобина в системе координат зависит от ряда факторов. Наиболее простым показателем, характеризующим распо­ложение этой кривой, служит так называемое напряжение полуна­сыщения — Р50, т.е. такое напряжение О2, при котором насыщение гемоглобина кислородом составляет 50%. В норме (при рН 7,4 и t = 37"C) P50 артериальной крови составляет 26-28 мм рт. ст. Причины S-образной формы кривой диссоциации оксигемоглобина до конца не ясны. Если бы каждая молекула гемоглобина присоединяла толь­ко одну молекулу О2, то кинетика этой реакции графически была бы представлена гиперболой. Именно такая гиперболическая кривая диссоциации характерна, например, для реакции соединения кисло­рода с красным мышечным пигментом миоглобином (Мв), анало­гичной реакции оксигенации гемоглобина. Строение миоглобина сходно со структурой одной из четырех субъединиц гемоглобина, и поэтому молекулярные веса этих двух веществ относятся друг к другу как 1:4. Поскольку в состав миоглобина входит лишь одна пигментная группа, одна молекула миоглобина может присоединить только одну молекулу О2:

Мв + О2 МвО2.

Исходя из вполне правдоподобного предположения в том, что S- образная форма кривой диссоциации НЬО2 обусловлена связывани­ем одной молекулой гемоглобина четырех молекул О2, Эдер выдви­нул так называемую гипотезу промежуточных соединений. Соглас­но этой гипотезе, присоединение четырех молекул О2 к гемоглобину происходит в несколько стадий, каждая из которых влияет на равно­весие этой реакции. Концепция Эдера удовлетворительно объясняет форму кривой диссоциации оксигемоглобина. В то же время воз­можно и другое объяснение, согласно которому существуют два со­стояния гемоглобина, переходящие друг в друга при изменении со­держания О2. Этот переход может происходить в результате либо конформационных перестроек, либо присоединения или отщепления низкомолекулярных веществ. Если предположить, что параметры равновесия реакций оксигенации для этих двух форм гемоглобина различны, то с позиции данной гипотезы можно объяснить S- образную форму кривой диссоциации НbО2.

Артериальное насыщение О2, которое можно измерить неинва­зивно при пульсоксиметрии, свидетельствует о том, что небольшие изменения в верхней плоской части кривой связаны с большими из­менениями раО2. Так, снижение насыщения крови от 97 до 95% со­ответствует падению раО2 от 90 до 70 мм рт. ст., а при насыщении крови 85% парциальное давление О2 около 50 мм рт. ст. В табл. 1.6 отражена связь между раО2 и SаО2 при 37°С, рН 7,4 и рСО2 38 мм рт. ст.

Таблица 1.6. Взаимосвязь между раО2 и насыщением НЬ

раО2 (мм рт. ст.) SaО2 (%)
20 35
30 57
40 75
50 83,5
60 89
70 92,7
80 94,5
90 96,5
100 97,4

С биологической точки зрения, конфигурация кривой диссоциа­ции оксигемоглобина имеет важное значение для переноса кислоро­да кровью. В процессе поглощения кислорода в легких напряжение О2 в крови (рО2) приближается к парциальному давлению этого газа в альвеолах. У молодых людей рО2 артериальной крови составляет около 95 мм рт. ст. При таком напряжении О2 насыщение гемогло­бина кислородом равно примерно 97%. С возрастом (и в еще боль­шей степени — при заболеваниях легких) напряжение О2 в артери­альной крови может значительно снижаться. Однако, поскольку кривая диссоциации оксигемоглобина в правой части почти гори­зонтальна, насыщение крови кислородом уменьшается ненамного. Так, даже при падении рО2 в артериальной крови до 60 мм рт. ст. насыщение гемоглобина кислородом равно 90%. Таким образом, благодаря тому, что области высоких напряжений кислорода соот­ветствует горизонтальный участок кривой диссоциации оксигемоглобина, насыщение артериальной крови кислородом сохраняется на высоком уровне даже при существенных сдвигах рО2.

Для клинической практики имеет значение следующее:

• В области низких значений раО2 (периферические ткани) ход кривой крутой, таким образом, даже незначительное снижение раО2 способствует освобождению большого количества кисло­рода из гемоглобина.

• При сдвиге кривой вправо улучшаются условия для освобожде­ния О2 в тканях.

• В области с высокими значениями раО2 (легкие) при возраста­нии раО2 насыщение возрастает незначительно.

Крутой наклон среднего участка кривой диссоциации оксигемоглобина благоприятствует отдаче кислорода тканям. При измене­ниях потребностей органов в кислороде он должен высвобождаться в достаточной степени даже в отсутствие значительных сдвигов раО2. В состоянии покоя рО2 в области венозного конца капилляра равно приблизительно 40 мм рт. ст., что соответствует примерно 73% насыщения. Если в результате увеличения потребления кисло­рода его напряжение в венозной крови падает лишь на 5 мм рт. ст., то насыщение гемоглобина кислородом снижается на 7%; высвобождающийся при этом О2 может быть сразу же использован для процессов метаболизма.

Артериовенозная разница по О2 имеет важное физиологическое и клиническое значение. Количество химически связанного кисло­рода в крови зависит от насыщения им гемоглобина ^О2). Зная ве­личину SО2, можно, исходя из числа Хюфнера, вычислить объемное содержание О2 в крови (в л О2 на 1 л крови):

О2= 1,34[Нb] SО2 x 10-5,

где SО2 выражено в %, а [Нb] — в г/л. Подставляя в это уравнение количественные значения насыщения гемоглобина кислородом, можно вычислить, что в артериальной крови (SО2 = 97%) содержа­ние химически связанного кислорода составляет 0,20, а в венозной (SО2 = 73%) равно 0,15. Таким образом, артериовенозная разница по кислороду (АВР О2) равна 0,05. Это означает, что в норме при про­хождении крови через тканевые капилляры используется лишь 25% ее кислородной емкости. Само собой разумеется, что величина из­влечения кислорода разными органами может широко варьировать. При интенсивной физической нагрузке артериовенозная разница по кислороду может превышать 0,1.

Несмотря на то что конфигурация кривой диссоциации НЬО2 обусловлена главным образом химическими свойствами гемоглоби­на, существует ряд других факторов, влияющих на сродство крови к кислороду. Как правило, все эти факторы смещают кривую диссоциации оксигемоглобина, увеличивая или уменьшая ее наклон, но не изменяют при этом ее S-образную форму. В зависимости от концен­трации НЬ кривая может быть более крутой или пологой. Кривая может быть смещена влево или вправо, что в клинических условиях определяет следующее: сдвиг вправо обозначает, что при данном раО2 с гемоглобином связывается меньше кислорода. Однако при этом больше кислорода освобождается из гемоглобина в перифери­ческих тканях (эффект Бора). Пример: ацидоз, гиперкапния, лихо­радка, избыток 2,3 ДФГ. Сдвиг влево обозначает, что при данном раО2 с гемоглобином связывается больше кислорода и поэтому на­сыщение крови кислородом будет выше. Связь кислорода с НЬ уси­ливается, поэтому меньше кислорода освобождается из НЬ. Клини­ческое значение: уменьшается доставка кислорода периферическим тканям. Пример: алкалоз, гипокапния, гипотермия, недостаток 2,3 ДФГ.

Для доставки кислорода тканям ацидоз более выгоден, чем ал­калоз. Поэтому бикарбонат натрия не применяют, если рН >= 7,2. К факторам, которые влияют на оксигенацию крови и тканей, относят­ся температура, рН, напряжение СО2 и некоторые другие, роль кото­рых возрастает в патологических условиях. Равновесие реакции ок­сигенации гемоглобина (как и большинства химических реакций вообще) зависит от температуры. При понижении температуры на­клон кривой диссоциации оксигемоглобина увеличивается, а при ее повышении — уменьшается.

У теплокровных животных этот эффект проявляется только при гипотермии или лихорадочном состоянии. Форма кривой диссоциации оксигемоглобина в значительной степе­ни зависит от содержания в крови ионов Н+. При снижении рН, т.е. закислении крови, сродство гемоглобина к кислороду уменьшается и кривая диссоциации оксигемоглобина уплощается. Влияние рН на расположение кривой диссоциаций оксигемоглобина называется эффектом Бора. рН крови тесно связан с напряжением в ней СО2 (PCО2): чем выше рСО2 тем рН ниже. Увеличение напряжения в крови СО2 сопровождается снижением сродства гемоглобина к ки­слороду и уплощением кривой диссоциации НЬО2. Эту зависимость также называют эффектом Бора, хотя при подробном количественном анализе было показано, что влияние СО2 на форму кривой диссоциации оксигемоглобина нельзя объяснить только изменением рН. Очевидно, сам углекислый газ оказывает на диссоциацию оксиге­моглобина специфический эффект. Эффект Бора играет определен­ную роль как в поглощении кислорода в легких, так и при его высво­бождении в тканях (хотя значение этого эффекта не следует пре­увеличивать). В легких поглощение О2 идет одновременно с выде­лением СО2, и поэтому по мере насыщения гемоглобина кислородом кривая диссоциации оксигемоглобина сдвигается. По мере того как венозная кровь насыщаясь кислородом превращается в артериаль­ную, сродство гемоглобина к кислороду увеличивается. В результате скорость диффузии кислорода из альвеол в кровь несколько возрас­тает. Таким образом, эффект Бора способствует поглощению кислорода. Эффект Бора имеет несколько большее значение для переноса О2 из капилляров в ткани. Поскольку одновременно с выходом ки­слорода из крови в нее поступает СО2, кривая диссоциации оксигемоглобина смещается вправо. Снижение сродства гемоглобина к кислороду приводит к еще большему падению содержания оксигемоглобина и в результате кислород поступает в ткани даже при от­носительно высоком рО2 в капилляре. Таким образом, в данном слу­чае эффект Бора также способствует транспорту кислорода.

При ряде патологических состояний наблюдаются изменения процесса транспорта кислорода кровью, например, при некоторых видах анемий, которые сопровождаются сдвигами кривой диссоциа­ции оксигемоглобина вправо (реже — влево). Причины таких сдвигов окончательно не раскрыты. Известно, что на форму и расположение кривой диссоциации оксигемоглобина оказывают выраженное влия­ние некоторые фосфорорганические соединения, содержание кото­рых в эритроцитах при патологии может изменяться. Главным таким соединением является 2,3-дифосфоглицерат (2,3-ДФГ). Сродство гемоглобина к кислороду зависит также от содержания в эритроците катионов. Необходимо отметить также влияние патологических сдвигов рН: при повышении рН (алкалозе) поглощение кислорода в легких в результате эффекта Бора увеличивается, но отдача его тка­ням затрудняется, а при снижении рН (ацидозе) наблюдается обрат­ная картина. Наконец, значительный сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина влево имеет место при отравлении угарным газом.

Особенности кривой диссоциации оксигемоглобина у плода. В плаценте, как и в любом другом органе, газообмен осуществляется путем диффузии. В то же время заслуживает особого внимания раз­ница в сродстве крови матери и плода к кислороду. При прочих рав­ных условиях наклон кривой диссоциации оксигемоглобина у плода несколько больше, чем у матери, однако in vivo эта разница почти целиком сводится на нет благодаря эффекту Бора (рН крови плода несколько ниже, чем рН материнской крови). В связи с этим разни­ца в сродстве НЬ матери и плода к кислороду практически не отра­жается на газообмене в плаценте. Для того чтобы понять, в чем за­ключается преимущество этого явления, необходимо учитывать раз­личия в концентрации гемоглобина в крови матери и плода. По­скольку содержание гемоглобина в крови матери и плода различно (120 г/л и 180 г/л соответственно), процессы, происходящие при вы­ходе кислорода из крови матери и насыщении им крови плода раз­личны. При одном и том же напряжении О2 кровь плода поглощает значительно больше кислорода, чем кровь матери. Так, при рО2 = = 25 мм рт. ст. содержание О2 в крови матери составляет 0,08, а в крови плода -0,1 1. Особую роль в плацентарном газообмене играет эффект Бора. По мере диффузии газов сродство крови матери к ки­слороду в результате поступления СО2 снижается, а сродство крови плода — повышается. Благодаря такому двойственному влиянию эф­фекта Бора скорость обмена кислорода увеличивается.

Окись углерода (угарный газ, СО) обладает гораздо большим сродством к гемоглобину, чем кислород. Даже при крайне низких парциальных давлениях угарного газа гемоглобин превращается в карбоксигемоглобин: Нb + СО о НbСО. Равновесие этой реакции значительно смещено вправо, и поэтому кривая диссоциации карбоксигемоглобина обладает очень крутым наклоном. Возможны два объяснения такого явления: либо константа скорости реакции соединения Нb и СО очень велика, либо константа скорости реакции диссоциации НbСО очень низкая (т.е. распад этого соединения про­исходит крайне медленно). Результат и в том и в другом случае бу­дет одинаков. Однако в настоящее время предпочтение отдают вто­рому объяснению, согласно которому крутой наклон кривой диссо­циации карбоксигемоглобина обусловлен тем, что это вещество диссоциирует в 200 раз медленнее оксигемоглобина.

Токсичность окиси углерода обусловлена именно высоким сродством этого соединения к гемоглобину. СО представляет собой газ без цвета и запаха, образующийся при неполном сгорании орга­нических веществ. Иногда он входит в состав бытового газа, кроме того, он выделяется при работе двигателей внутреннего сгорания. Даже при низких концентрациях СО вытесняет кислород из связи с гемоглобином, и при этом последний теряет способность к переносу О2. При концентрации СО во вдыхаемом воздухе, равной всего 7 х 10-4, 50% гемоглобина превращается в карбоксигемоглобин. В нор­ме на долю НbСО приходится лишь 1% от общего количества гемоглобина в крови. У курильщиков содержание НbСО составляет 3%, а после глубокой затяжки — до 10%. В крови водителей такси концентрация карбоксигемоглобина достигает 20%. Наглядным примером опасности, которую угарный газ представляет для авто­мобилистов, служит тот факт, что на дорогах с особенно интенсивным движением содержание СО в воздухе достигает 3 • 10-4. При такой концентрации СО шахтерам положено надевать дыхательные аппараты.

Токсичность угарного газа обусловлена не только его прочным соединением с гемоглобином, но также тем, что при превращении части гемоглобина в НbСО кривая диссоциации оксигемоглобина, не соединившегося с СО, сдвигается влево. В результате происходит еще большее снижение напряжения О2 в тканевых капиллярах. При тяжелом отравлении угарным газом, отличительным признаком ко­торого служит вишнево-красная окраска крови, жизнь пострадавше­го можно спасти с помощью немедленной искусственной вентиля­ции легких, по возможности чистым кислородом, или гипербарооксигенации. При этом напряжение кислорода в крови увеличивается и О2 частично вытесняет СО из связи с гемоглобином. Рекомендует­ся также обменное переливание, так как при этом в кровь постра­давшего поступает гемоглобин, способный переносить кислород.

Источник: med-books.info

1) превращение оксигемоглобина в дезоксигемоглобин и дезоксигемоглобина в

оксигемоглобин

 

Где содержится карбоангидраза?

4) в эритроцитах

 

Катализ какой реакции осуществляет карбоангидраза?

2) гидратация CO2

 

36-48. Какая форма транспорта CO2 кровью является преобладающей?

2) в виде бикрбонат-иона

 

 

36-49. Что характерно для транспорта CO2 кровью в виде бикарбонат-иона?

1) является преобладающей формой транспорта

2) сопряжена с работой гемоглобинового буфера

3) связана с работой карбоангидразы

4) все вышеперечисленные ответы правильные

Регуляция дыхания.

 

Что характерно для дыхательного центра?

1) расположен в продолговатом мозге

2) описан Н.А.Миславским

3) возбуждается углекислым газом

4) обеспечивает смену дыхательных фаз

5) все ответы правильные

 

Какую функцию выполняет пневмотаксический центр?

3) участвует в организации правильной периодики дыхания

 

37-3. К чему приводит дыхание в условиях пониженного атмосферного давления ?
5) одновременному развитию гипоксии и гипокапнии

 

37-4. Какие рецепторы, контролируют газовый состав крови, поступающей в большой круг?
2) аортальные

37-5. Какие изменения дыхания возникнут при перерезки выше моста?
4) не изменяется

37-6. Где локализуются центральные хеморецепторы, участвующие в регуляции дыхания?
4) продолговатом мозге

 

37-7. Эффекторами в регуляции глубины и частоты дыхания являются:

2) диафрагма и наружные межреберные мышцы

 

37-8. Благодаря чему сохраняется газовый состав в условиях высокогорья?
4) увеличению количества эритроцитов

37-9. Какой стимул оказывает наиболее сильное воздействие на дыхательный центр?
5) гиперкапнический

 

Каковы причины возникновения первого вдоха ребёнка?

1) гиперкапния

2) усиление афферентной импульсации от экстерорецепторов

3) удаление слизи из нижних носовых ходов

4) все предыдущие ответы правильные

 

37-11. Какие рецепторы расположены в эпителиальном и субэпителиальном слоях стенок воздухоносных путей?
3) ирритантные

 

37-12. Объясните термин "повышение сродства гемоглобина к кислороду":

1) гемоглобин легко присоединяет кислород, но с трудом отдаёт его

 

37-13. Объясните термин "снижение сродства гемоглобина к кислороду":

2) гемоглобин с трудом присоединяет кислород, но легко отдаёт его

 

Что такое число Хюфнера?

1) количество кислорода, которое может быть связано одним граммом гемоглобина

 

Что отражает кривая диссоциации оксигемоглобина?

1) зависимость насыщения гемоглобина кислородом от PO2 крови

 

О чём свидетельствует сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина вправо?

1) уменьшение сродства гемоглобина к кислороду и 50% насыщение гемоглобина

кислородом происходит при более высоких значениях PO2

 

О чём свидетельствует сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина влево?

2) увеличение сродства гемоглобина к кислороду и 50% насыщение гемоглобина

кислородом происходит при более низких значениях PO2

 

Какой фактор повышает сродство гемоглобина к кислороду?

2) понижение температуры

 

Какой фактор вызывает сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина влево?

3) понижение концентрации 2,3-дифосфоглицерата

 

Как влияет снижение pH крови на сродство гемоглобина к кислороду и кривую диссоциации оксигемоглобина?

2) сродство гемоглобина к кислороду снижается, кривая диссоциации сдвигается вправо

Как влияет повышение pH крови на сродство гемоглобина к кислороду и кривую диссоциации оксигемоглобина?

1) сродство гемоглобина к кислороду повышается,

кривая диссоциации оксигемоглобина сдвигается влево

 

Источник: studopedia.ru

Кривая диссоциации оксигемоглобина — это зависимость насыщения гемоглобина кислородом (измеряется процентным отношением оксигемоглобина к общему количеству гемоглобина) от напряжения кислорода в крови. Данная зависимость не линейная, а имеет S-образную форму. Эта кривая показывает, что превращение оксигемоглобина в гемоглобин и наоборот определяется напряжением кислорода в крови. Когда напряжение кислорода равна нулю, в крови находится только восстановленный гемоглобин. Повышение напряжения ведет к увеличению количества оксигемоглобина. Особенно быстро уровень оксигемоглобина нарастает при увеличении напряжения кислорода от 10 до 40 мм рт.ст. При напряжении кислорода 60 мм рт.ст. насыщения гемоглобина кислородом составляет 90%, а при дальнейшем росте напряжения кислорода оно увеличивается очень медленно и не достигает 100% даже при максимальном напряжении кислорода (100 мм рт.ст.). Таким образом, кривая диссоциации состоит из двух основных частей: крутой и пологой. Пологая часть кривой, соответствующей высокой (выше 60 мм рт.ст.) напряжении кислорода, указывает на то, что при этих условиях сатурация (насыщение) гемоглобина кислородом слабо зависит от его содержания в альвеолярном воздухе. Так, например, подъем на высоту до 2 км над уровнем моря приводит к снижению атмосферного давления от 760 до 600 мм рт.ст, парциального давления кислорода в альвеолярном воздухе с 105 до 70 мм рт.ст., а сатурация гемоглобина при этом снижается только на 3%. Крутая часть кривой (соответствует напряжению кислорода от 10 до 40 мм рт.ст.) отражает ситуацию, имеет место в тканях. Так, при интенсивной утилизации кислорода тканями, его напряжение снижается до 20-30 мм рт.ст., что способствует диссоциации оксигемоглобина.

Вспомним, что в норме напряжение СО2 в артериальной крови составляет около 40 мм рт. в. При ее увеличении до 70 мм рт. в. вентиляция легких может увеличиваться в диапазоне от 20 до 75 литров в минуту. Но, если напряжение С02 превышает 70 мм рт.ст, вентиляция легких начинает уменьшаться.Причиной этого является торможение высокой концентрацией углекислого газа инспираторных нейронов дыхательного центра. Остановка или угнетение дыхания вследствие торможения дыхательного центра называется асфиксией. У некоторых людей после длительного интенсивного дыхания (гипервентиляции) наблюдается временная остановка дыхания (апноэ). Эта остановка обусловлена ​​уменьшением напряжения СО2, поскольку во время гипервентиляции углекислый газ вымывается из крови.

Если pH артериальной крови снижается по отношению к его нормального значения 7,4 — вентиляция легких увеличивается. При увеличении pH — вентиляция легких уменьшается.

Снижение напряжения О2 в артериальной крови (гипоксемия) вызывает увеличение вентиляции легких.Артериальная гипоксемия может возникать при пребывании организма на большой высоте, где атмосферное давление, а вследствие этого и парциальное давление кислорода в альвеолярном воздухе, — снижены. При увеличении вентиляции легких, вызванной артериальной гипоксией, иарциальний давление СО2 в артериальной крови также падает и его стимулюочий влияние на дыхание уменьшается.Это приводит к значительному нивелюзання стимулирующего эффекта артериальной гипоксии на вентиляцию легких. Таким образом, парциальное давление О2 в артериальной крови в нормальных

языках несущественно влияет на вентиляцию легких, но при артериальной гипоксии порядке 50-60 мм рт.ст. его влияние становится значительным. Особенно это заметно в тех условиях, когда снижается чувствительность дыхательного центра к СО2. Такая ситуация имеет место, например, при отравлении барбитуратами (препараты из группы снотворных средств).

Теги: Вентиляция легких, дыхания, Кривая диссоциации оксигемоглобина, Лекции по физиологии человека, строение человека, физиология внутренней среды, физиология возбудимых тканей, Физиология человека, физиология эндокринной системы

Источник: bagazhznaniy.ru


Leave a Comment

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Этот сайт использует Akismet для борьбы со спамом. Узнайте, как обрабатываются ваши данные комментариев.