Гемоглобин мыши от гемоглобина слона отличается


Гемоглобин рыб является хромопротеидом, состоящим из белковой части — глобина (94%) и небелковой (простетической группы)—тема (6%). В молекуле гемоглобина имеются 4 простетические группы.[ …]

Гемоглобин эритроцитов плода имеет особые свойства, и его называют утробным гемоглобином. Он отличается от гемоглобина крови взрослых животных более высокой способностью соединяться с кислородом, большей резистентностью к кислотам и щелочам. Это свойство плод теряет в конце утробного периода.[ …]

Синтез гемоглобинов кодируется двумя несцепленными кластерами генов. Кластер глобиновых генов локализован на 16 хромосоме и содержит два эмбриональных, а также два почти идентичных фетальных глобиновых гена. Второй кластер, располагающийся на хромосоме II, кодирует р-глобины. Он состоит из р-глобинового гена, одного эмбрионального Е-гена, двух фетальных генов, а также гена 8-глобина.[ …]

Реакция гемоглобина с кислородом в значительной степени зависит от рСОг. С увеличением напряжения угольной кислоты в крови диссо-циационная кривая оксигемоглобина смещается вправо. Это явление называется эффектом Бора.[ …]


Количество гемоглобина у рыб определяют так же, как у человека или высших животных. Наиболее распространенным способом является колориметрический способ по Сали—-растворение эритроцитов в соляной кислоте и последующее колориметрирование со стандартом. Так как у рыб эритроциты ядерные, то при таком способе определения появляется небольшая муть в растворе, мешающая колориметрированию. За 100% принято содержание 17,3 г гемоглобина в 100 мл крови (последнее время стали градуировать гемометры, исходя из 16 г гемоглобина в 100 мл крови).[ …]

Количество гемоглобина и эритроцитов у подопытных и у животных контрольной группы в течение всего опыта колебалось как в сторону повышения, так и в сторону понижения его в пределах 5—10%. Обращает на себя внимание повышение гемоглобина (до 20%) у всех кроликов, получавших анилин в дозе 2 мг/кг, и у части животных, получавших 0,2 мг/кг, в июне, июле и августе (что соответствует 3-му, 4-му и 5-му месяцу опыта) с последующим снижением в сентябре (табл. 4 и 5).[ …]

Известно, что гемоглобин является амфотерным электролитом и всегда частью отрицательно ионизирован. Изменение реакции среды в щелочную сторону увеличивает количество анионов гемоглобина, имеющих исключительное сродство к кислороду. Опыты давно уже показали, что отрицательные аэроионы повышают легочный газообмен. Исследования В. Г. Ку-невича и других полностью это подтвердили.[ …]

Известно, что накопление гемоглобина происходит в клетках — про-нормобластах, поэтому сообщение о том, что кровь при выклеве розовая подтверждается нашими исследованиями.[ …]


Связывание кислорода гемоглобином (/) и миоглобином (II). Связывание кислорода гемоглобином (/) и миоглобином (II).

Окись углерода соединяется с гемоглобином крови и мешает ему нести кислород в ткани организма.[ …]

Аналогичная картина отмечалась и в отношении гемоглобина крови: его концентрация в крови животных опытных групп составляла: 10,92± 0,64% — 12,93±0,69%, в контрольной группе — 11,91±0,47%. Следует отметить, что наиболее высокий уровень гемоглобина отмечался во второй группе животных, получавших бутылированную активную воду.[ …]

Кроме того, при рождении преобладающей формой гемоглобина является гемоглобин Г (эмбриональный гемоглобин), который склонен к превращению в метгемоглобин в большей степени, чем гемоглобин А, который содержится в крови взрослых. И наконец, у младенца наблюдается пониженная активность фермента (ДНКА — редуктаза метгемоглобина), от которого зависит нормальное восстановление метгемоглобина.[ …]

Моноксид углерода соединяется с железом и двухвалентным гемоглобином (НЬ), в результате чего получается карбоксигемоглобин (НЬСО). Сродство моноксида углерода и гемоглобина примерно в 200 — 300 раз больше, чем у кислорода и гемоглобина. Поэтому из вдыхаемого воздуха он переходит в кровь и препятствует насыщению крови кислородом, равно как и насыщению кислородом тканей, мышц и мозга.[ …]


Миоглобин обладает намного большим сродством к кислороду, чем гемоглобин крови, и легко присоединяет его, забирая от гемоглобина. Вместе с тем он легко отдает его клеточным окислительным системам, поддерживая окислительные процессы. При приспособлении организма к высотной гипоксии возможности этого возрастают. Миоглобин не только поглощает, резервирует и отдает кислород, но и осуществляет в клетке направленный перенос его к окислительным ферментам, активируя их.[ …]

В больших концентрациях вызывает удушье; является кровяным ядом: переводя гемоглобин в потемоглобин, оказывает прямое действие на центральную нервную систему. Быстро окисляется в диоксид азота. Скорость окисления зависит от температуры окружающей среды, атмосферного давления и концентрации N0.[ …]

Розовая окраска определяется наличием в клубеньках пигмента, по химическому составу близкого гемоглобину крови. Легогло-бин содержится лишь в тех клетках клубеньков, в которых имеются бактероиды. Он локализован в пространстве между бактероидами и окружающей их мембраной.[ …]

Первые попытки объяснить механизм кооперативности были предприняты при исследовании свойств гемоглобина.


обы лучше понять смысл этих работ, рассмотрим структуру дезокси’ и оксигемоглобина. Молекула гемоглобина состоит из двух пар цепей, аир, расположенных в пространстве таким образом, что образуется симметричный тетраэдр. Гемы, являющиеся центрами связывания кислорода, располагаются достаточно далеко друг от друга и непосредственно не взаимодействуют. При ок-сигенации дезоксигемоглобина тетраэдрическая симметрия сохраняется, а в четвертичной и третичной структуре наблюдаются изменения (рис. 8.2) [3]. Из опытов по измерению констант связывания известно, что дезоксигемоглобин характеризуется низким сродством к кислороду, тогда как оксигемоглобин — высоким.[ …]

Вызывает удивление, почему связывание с кислородом сопровождается столь сильными структурными изменениями в гемоглобине. Дело в том, что природа создала остроумный триггерный механизм. Ион Ре2- — в дезоксигемоглобине находится в высокоспиновом состоянии, и его радиус слишком велик, чтобы ион мог располагаться в плоскости порфиринового кольца гема (рис. 8.12). При связывании 02 ион Ре2+ переходит в низкоспиновое состояние, и его радиус уменьшается на 13%. Теперь Ре2+ может занять энергетически выгодное положение в плоскости порфиринового кольца и перемещается приблизительно на 0,6 А. Это вызывает перемещение гистидина, связанного с Ре2+, что сопровождается конформационными изменениями молекулы гемоглобина [3, 26].[ …]

Особо опасное действие на живые организмы оказывает бензпирен — непредельный углеводород, который связывает гемоглобин крови, вызывая выраженное нарушение нервной системы и мочеполовой сферы.


ведь его появление очень вероятно во всех случаях, где не полностью сгорает органическое топливо: от работы двигателей (при взлете современного самолета в атмосферу поступает от 2 до 10 мг бензпирена; плохо отрегулированный ДВС за час может дать и больше) до тления сигарет, металлургических, литейных и коксохимических производств. Примерно так же действует на организм человека формальдегид (СН20), но он на несколько порядков (по величине ПДК) слабее бензпирена. Вообще бензпирен относится к наиболее опасным веществам из детально обследованных к настоящему времени. Появились еще более опасные, но менее обследованные вещества — так называемые диоксины, о которых речь пойдет ниже.[ …]

Выбор модели часто зависит от характера эксперимента. Исследователи, изучающие, скажем, влияние структурных изменений в молекуле гемоглобина на сродство кислорода и коэффициент Хилла, предпочитают пользоваться моделью Моно и др., поскольку она является по своей природе структурной. Эта модель позволяет легко предсказать характер связывания лиганда и интерпретировать экспериментальные данные. Использование ее для нахождения коэффициента Хилла и анализа результатов исследования равновесных процессов дает очень хорошие результаты. Ученые, занимающиеся кинетическими исследованиями, предпочитают модель Кошланда и др., поскольку кинетические параметры более чувствительны к существованию промежуточных состояний. В теории Кошланда и др. больше параметров и больше возможностей для подгонки.[ …]


Это явление называется прямым эффектом Бора. Оно имеет ярко выраженное адаптивное значение: при поступлении С02 из тканей в капилляры гемоглобин отдает больше кислорода, чем это было бы без двуокиси углерода. Эффект Бора облегчает доставку тканям дополнительного кислорода, потребность в котором увеличивается при различных функциональных нагрузках на организм. Вместе с тем в жабрах рыб по мере отдачи С02 связывание кислорода гемоглобином увеличивается. Показателем выраженности эффекта Бора служит изменение величины Р о на единицу pH.[ …]

В результате снижения щелочного резерва крови, повышения рС02 и лактата в крови существенно снижается величина pH крови, падает сродство гемоглобина к кислороду, снижается кислородная емкость, нарушается газообмен в жабрах и падает р02 крови. Все это однозначно свидетельствует о том, что основной причиной гибели рыб при экстремально низких pH является эндогенная гипоксия. Что касается необратимого изменения проницаемости жаберного эпителия и снижения концентрации ионов натрия в крови при кислотном отравлении, то оно, вероятно, тоже имеет определенное значение, но какое именно, предстоит выяснить. При этом, конечно, следует иметь в виду, что гибель рыб при кислотном отравлении может происходить либо при значительно более высоком содержании натрия в крови, чем во время обессоливания в дистиллированной воде [30], либо вообще при нормальном содержании ионов натрия в крови [533]. Особую опасность для рыб представляет снижение величины pH воды в естественных водоемах с пониженным содержанием ионов кальция и неустойчивым кислородным режимом.[ …]


Кроме того, есть сведения, что и некоторые другие органофосфаты (гунаозинтрифосфат — ГТФ, инозиттрифосфат — ИТФ) могут изменять сродство гемоглобина рыб к кислороду [240, 427]. У рыб, адаптированных к пониженному содержанию кислорода, снижается содержание органических фосфатов [665], а сродство гемоглобина к кислороду возрастает.[ …]

Окись азота — бесцветный газ, быстро окисляемый в Ж)2 в зависимости от температуры ОС, давления и концентрации N0. Является ядом для кровяных телец, переводит гемоглобин в потгемоглобин, воздействует на нервную систему.[ …]

Рассмотрим вкратце этот процесс. Кислород поступает в легкие при каждом вдохе. В альвеолах кислород переходит в кровяное русло. В крови кислород соединяется с гемоглобином. Эритроциты разносят связанный гемоглобином кислород через сеть артерий и капилляров по всему телу. В капиллярах кислород через их стенки попадает в клетки тканей тела. При наличии во вдыхаемом воздухе, оксида углерода прекращается процесс переноса кислорода, поскольку молекулы оксида углерода соединяются с гемоглобином в 200 раз легче, чем кислород. Оксид углерода, связанный с гемоглобином, оттесняет кислород от его переносчика к клеткам тканей. Чем больше оксида углерода содержится в воздухе, тем больше гемоглобина прочно связывается с ним и становится неспособным переносить кислород. Гемоглобин, соединившийся с оксидом углерода, называется карбоксигемоглобином.[ …]


Оксид углерода(П). Монооксид углерода является наиболее опасным и распространенным из газообразных загрязнителей атмосферного воздуха. Оксид углерода(П) опасен тем, что соединяется с гемоглобином крови, в результате чего образуется карбок-сигемоглобин. Повышение уровня карбоксигемоглобина в крови может вызвать нарушение функций центральной нервной системы: ослабевают зрение, реакция, ориентация во времени и пространстве. Особенно опасен этот вид загрязнения для больных с сер-дечно-сосудистыми заболеваниями.[ …]

Замены оснований приводят к изменениям смысла кодонов, вследствие чего они приобретают способность кодировать другую аминокислоту (миссенс-мутации). Это ведет к превращению гемоглобина в новый вариант мутантного гемоглобина (например, типа Бристоль). В результате замен оснований возникают также нонсенс-мутации, когда на измененных кодонах обрывается чтение информации гена (как правило, такими кодонами являются триплеты УАГ, УАА и УГА). Одновременно в результате замен образуются кодоны, сохраняющие исходный смысл.[ …]

У позвоночных усложняются строение и функции крови. Кровь состоит из форменных элементов и плазмы, увеличивается их масса. Например, в крови млекопитающих клеточная масса крови составляет 45%, плазменная — 55%. Гемоглобин содержится в эритроцитах, которые у всех позвоночных, кроме млекопитающих, содержат ядра. У земноводных клетки крови очень крупные по сравнению с пресмыкающимися, птицами и млекопитающими. В 1 мл крови человека содержится 5 млн эритроцитов и 8-10 тыс лейкоцитов. Группы крови современных людей также являются результатом их эволюции (см. гл. В плазме крови содержатся ферменты, гормоны и другие соединения, необходимые для метаболизма клеток.[ …]


Нитраты и нитриты, как это уже отмечалось выше, способны вызывать весьма опасные заболевания. С повышенными концентрациями нитратов в подземной воде связывают заболевания крови (появление извращенной формы гемоглобина — мет-гемоглобина). Нитриты и нитраты, при попадании в организм человека способны превращаться в К-нитрозоамины — канцерогенные соединения.[ …]

Синильная кислота (цианистый водород, НСИ) — жидкость с запахом горького миндаля, смешивается с водой. Обладает слабыми кислотными свойствами. Токсична, задерживает окислительные и ферментативные процессы, связывает гемоглобин в циангемоглобин, парализует дыхательные центры и вызывает удушение, ПДК в воздухе — 0,3 мг/м3.[ …]

Кровь наиболее уязвима для сильных токсических веществ. Основным ядом для крови в современных условиях загрязнения окружающей среды является свинец, нарушающий химические реакции в организме человека при образовании гемоглобина — переносчика кислорода в крови. В результате воздействия свинца наступает анемия, характерными признаками которой являются бледность и усталость. Бензол повреждает костный мозг, в котором развиваются клетки крови, и с течением времени наступает развитие лейкемии. Мышьяк разрушает эритроциты и освобождает содержащийся в них гемоглобин, вызывая поражение почек, часто смертельное.[ …]


Накопление в организме человека нитратов при длительном употреблении такой растительной пищи вызывает тяжелые нарушения обмена веществ, аллергию, нервные расстройства. В крови нитраты превращают двухвалентное железо гемоглобина в трехвалентное, что нарушает перенос кислорода от легких к тканям. Что касается нитрозосоединений, то в ряде случаев они способны вызывать злокачественные новообразования, рак желудка, лейкоз. Поступление нитратов в организм в дозе более 5 мг. на 1 кг массы тела уже является опасным. Суточная доза поступающих в организм с пищей нитратов не должна превышать 320 мг, а нитритов — 9 мг.[ …]

Клиническая картина острого отравления характеризуется общей слабостью, нарушением дыхания, зрения, изменениями со стороны нервной системы (возможны тремор, парезы, судороги мышц) и т. д. Со стороны крови: снижение содержания гемоглобина и эритроцитов, повышение количества ретикулоци-тов, лейкоцитов со сдвигом лейкоцитарной формулы влево.[ …]

Теноран вызывает значительное снижение количества аскорбиновой кислоты в крови, нарушает деятельность центральной нервной системы, что влечет за собой расстройство координации и гармонии движений, мышечную гипотонию; он вызывает снижение количества гемоглобина и эритроцитов, обусловливает возникновение лейкоцитоза, нарушает деятельность почек, способствует появлению в моче белка. Теноран при попадании в организм рыбы также обладает гемолитическим действием.[ …]

Высокие концентрации оксида углерода могут привести к физиологическим и патологическим изменениям и неожиданной смерти человека. Оксид углерода можно считать вдыхаемым ядом, который лишает ткани тела необходимого им кислорода. Оксид углерода, соединяясь с гемоглобином крови, образует карбоксигемоглобин СО-Нв. соединение же кислорода с гемоглобином дает оксигемог-лобин Оз-Ив. Сродство гемоглобина с СО примерно в 210 раз выше его сродства с кислородом. Процесс образования в крови карбокси-гемоглобина — обратимый. Когда вдыхание оксида углерода прекращается, СО, связанный с гемоглобином, постепенно выделяется, и кровь человека очищается от оксида утлерода наполовину за каждые 3-4 часа. Прямое воздействие карбоксигемоглобина состоит в уменьшении способности крови переносить кислород, кроме того. СО-Нв мешает реализации кислорода, переносимого остальным гемоглобином, что еще больше уменьшает способность крови к переносу кислорода. Оксид утлерода не имеет запаха и вкуса, что делает его особенно опасным.[ …]

Внешний вид, поведение и динамика веса у кроликов всех подопытных групп не отличались от таковых у контрольных. Не было также каких-либо изменений ио ряду показателей. Не изменялись показатели морфологической картины крови (за исключением небольшого снижения количества гемоглобина у 2 кроликов, получавших норсульфазол в дозе 300 мг/кг). Не выявили изменений некоторые методы, характеризующие функциональное состояние печени (проба Вельтмана, сулемовая проба, содержание уробилина в моче, количество общего белка и белковых фракций, количество транс-аминаз). Не обнаружено какой-либо разницы в ориентировочных, оборонительных и вегетативных рефлексах у подопытных кроликов по сравнению с контрольными.[ …]

Ранние симптомы: желтуха, а особенно синюха, более заметная на губах, щеках, пальцах рук и ног, на ушах и кончике носа (если синюха не объясняется другими заболеваниями пострадавшего — эмфиземой, сердечными расстройствами). Исследование крови показывает часто уменьшение содержания гемоглобина и числа красных кровяных телец (в последних — дегенеративные изменения). Особенно важно обнаружение метгемоглобина. Даже при отсутствии клинических признаков отравления и субъективных жалоб содержание метгемоглобина в крови у отравленных в несколько раз превосходит нормальное (у людей нормальное содержание метгемоглобина может достигать 3%). Скорость деметгемоглобинизации зависит в большей степени от индивидуальных особенностей организма. После острых отравлений деметге-моглобинизация происходит обычно медленно, иногда до 10—11 дней (Воль-фовская и Горн; Горн). Диагностическое значение может иметь определение вердоглобина, особенно в сочетании с определением метгемоглобина и числа телец Гейнца (Пачери и Магош).[ …]

Из сказанного следует, что к существеннейшим конституциональным различиям между животными разного направления продуктивности относится интенсивность окислительно-восстановительных процессов и общего обмена веществ. Но изучение морфологического состава крови, содержания в эритроцитах гемоглобина, а также определение других гематологических показателей все же недостаточно для суждения об интенсивности окислительно-восстановительных процессов, а тем более о конституции и характере продуктивности животных. Известно, что онтогенетические изменения числа эритроцитов и содержания в них гемоглобина менее значительны, чем изменения лейкоцитарной картины. Возможно, что онтогенетические изменения эритрона и приспособления его к возрастным изменениям интенсивности обменных процессов носят иной характер и не сводятся только к изменению числа эритроцитов в единице объема крови и насыщенности их гемоглобином. Эрнтрон выполняет свою основную роль в организме, вероятно, благодаря качественной неоднородности и различной продолжительности жизни отдельных эритроцитов.[ …]

Молекулы многих белков состоят из субъединиц и имеют несколько центров связывания лигандов. В ряде случаев кривые связывания лигандов не следуют уравнению Михаэлиса — Мен-тен (глава 6, разд. Г), а имеют сигмоидный характер. Кривая такого рода представлена на рис. 8.1; она отражает зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от давления кислорода. Здесь же для сравнения приведена гипербола, описываемая уравнением типа уравнения Михаэлиса — Ментен, которая отражает связывание кислорода миоглобином. Сигмоидные кривые характерны для случая кооперативного связывания лигандов белками, имеющими несколько центров связывания в белковом олигомере. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых сходна с единственной полипептидной цепью миоглобина. Кривую связывания кислорода гемоглобином можно описать уравнением, содержащим четыре константы последовательного связывания (уравнение Эдера [1]). Удивительная особенность процесса кооперативного связывания состоит в том, что сродство гемоглобина к четвертой присоединяемой молекуле кислорода в несколько сот (до тысячи) раз превышает сродство к первой молекуле. Это увеличение сродства нельзя объяснить, исходя из наличия четырех невзаимодействующих центров, обладающих просто разным сродством к кислороду. В этом случае центры с высоким сродством к кислороду заполнялись бы первыми и молекула с частично заполненными центрами связывания обладала бы м«ньшим сродством, чем дезоксигемоглобин. Увеличение сродства по мере насыщения гемоглобина кислородом является результатом взаимодействия связывающих центров, приводящим к тому, что связывание молекулы кислорода с одним центром вызывает увеличение сродства другого.[ …]

Во второй половине ноября 2000 г. на производственной базе НПЦ по осетроводству «БИОС» обследованы 23 самки русского осетра яровой расы, зарезервированные до октября в пруду. Кровь для исследований получали из хвостовой вены после двухнедельного выдерживания при нерестовой температуре (+14 °С). В крови определяли содержание гемоглобина, общего белка, альбумина, общих липидов, холестерина, скорость оседания эритроцитов (СОЭ). В группе самок осетра, созревших после инъекции экстракта гипофиза (18 из 23) и отдавших икру, содержание в крови гемоглобина было достаточно высоким — 89,5±4,3 г/л. СОЭ также соответствовала хорошему физиологическому состоянию — 5,2±0,3 мм/ч. Содержание общего белка и альбумина варьировало в широких пределах, составив в среднем соответственно 29,8±1,2 и 8,7±0,3 г/л. Вариабельность этих показателей можно связать с белковыми затратами в ходе формирования половых продуктов. Содержание общих липидов (6,1±0,6 г/л) и холестерина (4,68±0,38 ммоль/л) в сыворотке крови было относительно небольшим, что также может объясняться процессом формирования икры.[ …]

Снабжение организма рыбы кислородом является самой первейшей необходимостью. Кислородное голодание переносится организмом только в течение короткого времени. Высокая работоспособность ¡рыбы требует постоянного притока значительных количеств кислорода. Для этого необходимо иметь высокое рОг во внешней среде и высокую концентрацию гемоглобина в крови. Так как не всегда эти условия имеются, то у рыб выработался ряд приспособительных механизмов, обеспечивающих удовлетворительное снабжение организма кислородом (дыхательный аппарат) — Но эти сложные анатомо-морфологические приспособления все же оказались недостаточными, и рыбы выработали также приспособления биохимического характера (свойства гемоглобина, карбоангидразы и др.). Сочетание разнообразных приспособлений в каждом конкретном случае — результат не только филогении данного вида, но и определенных условий жизни, при которых происходило онтогенетическое развитие.[ …]

Между тяжестью отравления и метгемоглобинообразованием у разных видов животных параллелизма нет: у лягушек, кур, белых мышей (обычно и кроликов) даже при смертельном отравлении метгемоглобин спектроскопически не обнаруживается, напротив, он найден в крови м о р-скнх свинок, кошек и собак. Острое отравление приводит к стойкой анемии (понижение максимальной и минимальной резистентности эритроцитов, падение резистентности гемоглобина, уменьшение вязкости крови, ускорение РОЭ). В последующие за отравлением 1—3 месяца все изменения приходят к норме, за исключением резистентности гемоглобина (Куцевич). Наступающее после острого отравления увеличение количества белков крови (главным образом глобулинов и фибриногена) и остаточного азота крови (за счет мочевины) и другие явления говорят о нарушении белкового обмена (Синицын; Савицкий и Васютинская). По крайней мере уряда видов животных смерть при остром отравлении не является следствием кислородного голодания (Канторович).[ …]

Таким образом, изучение и оценка конституции животных должны базироваться на морфологических и гистофизиологических показателях и на их физиологической характеристике. Последняя включает данные об уровне обмена веществ и дыхательной функции организма (объем вентиляции и частота дыхания, пульс, кровяное давление, электрокардиография, объем крови, содержание гемоглобина и ферментов в крови, число эритроцитов, формула белой крови, содержание окисленного глютатиона в венозной крови), а также данные о пищеварительной функции организма (переваримость отдельных питательных веществ, их усвоение, активность пищеварительных ферментов и т.д.). Кроме того, она основана на оценке деятельности нервной и мышечной систем (мышечный тонус, рефлексы, подвижность животного, темперамент) и конституционального состояния организма (принимают во внимание здоровье и продуктивность животного в период исследования, например при раздое коров, проведении скачек и бегов лошадей). Заниматься изу чеиием конституции следует и после смерти или убоя животного (путем его анатомического исследования). В результате этого может быть получен ценный материал для познания анатомических особенностей животного и установления их связи с его продуктивностью и племенной ценностью.[ …]

Оксид углерода. Оксид углерода (СО), или «угарный газ», — широко распространенный загрязнитель воздуха, содержащийся в дымовых газах любых установок сжигания органического топлива, в том числе в выхлопных газах транспорта с двигателями внутреннего сгорания. Особенность воздействия СО на многие виды животных и, в частности, на человека заключается в способности центрального атома железа Ее в молекуле гемоглобина крови образовывать с молекулой оксида углерода значительно более прочную связь, чем с молекулой кирлорода. Попадая в организм, угарный газ действует как яд: он изолирует железо в гемоглобине, препятствуя переносу кислорода.[ …]

Токсическое действие. На животных. При высоких концентрациях — возбуждение, затем оглушение, наркоз, клонико-тонические судороги, слюнотечение. Наркотическая концентрация для белых мышей 15—20 мг!л, для белых к р ы-с 60 мг/л. Абсолютно смертельная концентрация для крыс 43,5 мг/л при 2-часовой экспозиции (Шашкина). При 8 мг/л у мышей изменяется способность к суммации импульсов. Отравление крыс в течение 2,5 ме,-сяцев концентрацией 1,5 мг/л вызывает отставание в весе, снижение содержания гемоглобина и числа эритроцитов. На вскрытии — жировая или зернистая дистрофия паренхиматозных органов; при острых отравлениях — отек легких. У кроликов наблюдается наркоз с почти полным исчезновением рефлексов, иногда с общими судорогами, не приводящими, однако, к смерти. Дыхание замедлено, пульс учащен (судя по опытам с обнаженным сердцем лягушки, Ц. сильно действует на сердце, вызывая остановку сердечной деятельности). После наркоза значительное последействие — кролик приходит в нормальнее состояние только через 18 час (Эльстранд; Поль; Осина).[ …]

Признаки острого отравления: головная боль, головокружение, тошнота, рвота, боли в животе, жажда, повышение температуры, слюнотечение, одышка, цианоз, частое сердцебиение, падение кровяного давления, сонливость (или бессонница), звон в ушах, нарушение зрения и др. В случаях хронического отравления кроме того отмечаются падение веса тела; раздражительность, понижение слуха, желтое окрашивание волосяного покрова, ногтей, конъюнктивы. Лабораторными анализами в крови и моче определяются различные количества пестицидов, снижение гемоглобина и эритроцитов, повышение сахара в крови, в моче появляются белок, кровь и сахар.[ …]

Экспериментально установлено, что за время одного вдоха 1 см крови соприкасается с 1,48 см воздуха. Мы говорим “соприкасается”, ибо общепризнано, что стенка эндотелия легочного капилляра, находящаяся между альвеолярным воздухом и кровью, играет лишь пассивную роль, так как кислород проникает в кровьЛ1утем диффузии. Оказывается, что число молекул кислорода, содержащихся в 1,48 см воздуха, соответствует числу атомов железа во всех эритроцитах, находящихся в 1 см нормальной крови (А.Л. Чижевский, 1945). Известно, что один атом железа в молекуле гемоглобина связывает два атома или одну молекулу кислорода.[ …]

При более медленном поступлении яда в организм вначале наблюдаются недомогание, головная боль, головокружение, шум в ушах, мелькание перед глазами, тошнота, рвота. Лицо сначала бледное, затем — серовато-синее, особенно нос, уши и губы, такое же окрашивание десен, пальцев рук и ног. В случае дальнейшего ухудшения состояния больного — сильное затруднение дыхания, учащение и неправильность пульса, шатающаяся походка, подергивания, нарушение речи, помрачение сознания, большей частью судороги. Глаза выпячены, неподвижны или, наоборот, блуждают; зрачки расширены . Рефлексы (в том числе и зрачковый) отсутствуют. В крови метгемоглобин. Кровь имеет типичный темно-бурый цвет; вязкость ее повышена, свертываемость резко понижена; число эритроцитов и содержание гемоглобина снижены. В моче иногда гемоглобин, уробилин; количество гематопорфирина увеличено. Для диагноза важен запах горького миндаля изо рта (ср. с описанием Генкина [40]). На вскрытии — часто венозный застой в разных органах, мелкие кровоизлияния в слизистую оболочку пищевода, желудка и кишок; полнокровие мозга и его оболочек; иногда воспалительные изменения в почках; внутренности пахнут горьким миндалем.[ …]

Источник: ru-ecology.info

Что такое гемоглобин и каковы его функции

Гемоглобин (Hb) — сложный железосодержащий белок, содержащийся в эритроцитах (красных кровяных тельцах) крови и частично присутствующий в свободном виде в плазме. Именно он осуществляет перенос кислорода от легких к клеткам и углекислого газа — в обратном направлении. Если говорить образно, то эритроцит — это своеобразное грузовое судно, курсирующее по кровяному руслу, а молекулы гемоглобина — контейнеры, в которых транспортируется кислород и углекислый газ. В норме один эритроцит вмещает порядка 400 млн молекул гемоглобина.

Участие в газообмене — важнейшая, но не единственная функция «кровяных шаров» (от греч. haima — «кровь» + лат. globus — «шар»). Благодаря своим уникальным химическим свойствам гемоглобин является ключевым элементом буферной системы крови, поддерживающим кислотно-щелочной баланс в организме. Hb связывает и выводит на клеточном уровне кислые соединения (препятствует ацидозу — закислению тканей и крови). А в легких, куда он поступает в форме карбгемоглобина (HbCO2), за счет синтеза углекислоты предотвращает противоположный процесс — защелачивание крови, или алкалоз[1].

Производная Hb — метгемоглобин (HbOH) — обладает еще одним полезным свойством: прочно связывать синильную кислоту и другие токсичные вещества. Таким образом, железосодержащий белок принимает удар на себя и снижает степень отравления организма[2].

Итак, гемоглобин крайне важный элемент жизнедеятельности и патологическое уменьшение его концентрации (анемия или малокровие) может спровоцировать в лучшем случае ломкость ногтей и волос, сухость и шелушение кожи, мышечные судороги, тошноту и рвоту, головокружение. Острая же форма анемии вызывает кислородное голодание клеток, приводящее к обморокам, галлюцинациям и фатальным последствиям — гипоксии мозга, атрофии нервных клеток, параличу дыхательной системы.

Как должно быть в норме

Уровень гемоглобина в нашей крови может несколько увеличиваться и уменьшаться по естественным причинам. Обновление гемоглобина связано с жизненным циклом эритроцита, к которому он прикреплен. Так, примерно каждые 120 дней часть молекул гемоглобина вместе с эритроцитами отправляется в печень — на расщепление и после вновь синтезируется, присоединяясь к свободному эритроциту[3].

Количество гемоглобина зависит от возраста и пола, меняется в процессе вынашивания и рождения ребенка[4].

На гемоглобин также оказывают влияние специфические условия труда или проживания (например, повышенные показатели бывают у пилотов и жителей гористой местности), приверженность вегетарианству и донорство (эти факторы, напротив, снижают гемоглобин)[5].

Согласно рекомендациям ВОЗ[6], нормой гемоглобина считается:

  • для детей от полугода до 5 лет — 110 г/л и выше;
  • для детей 5–11 лет — 115 г/л и больше;
  • для детей 12–14 лет, а также девушек и женщин (15 лет и старше) — 120 г/л и выше;
  • для мужчин (15 лет и старше) — 130–160 г/л.

Беременным женщинам, обеспечивающим минералами (в том числе железом) себя и малыша, важно следить, чтобы уровень гемоглобина не падал ниже 110 г/л. Отметим, что, по данным ВОЗ, железодефицитная анемия (ЖДА) диагностируется у 38,2% беременных на планете[7]. Дефицит молекул гемоглобина может возникнуть после 20-й недели «интересного положения»: из-за увеличения объема циркулирующей крови, растущих потребностей плода, уменьшения поступления и всасывания железа вследствие токсикоза и расстройств ЖКТ. В это время женщину может мучить слабость, головокружение, одышка даже при непродолжительной ходьбе, судороги нижних конечностей. Опасное следствие острых форм ЖДА — преждевременные роды, задержки в развитии плода.

Кстати, необычные вкусовые запросы беременных (вплоть до анекдотичных, таких как салат из жареной клубники и селедки) порой тоже связаны с потребностью в железе для синтеза гемоглобина. Роды, сопровождающиеся потерей крови, ведут к дополнительному понижению гемоглобина. В целом от зачатия до появления ребенка на свет организм женщины утрачивает порядка 700 мг железа, еще 200 мг — за период лактации[8]. На восстановление запасов требуется не менее трех лет.

Виды анализов на гемоглобин

Подсчет числа молекул гемоглобина производится при общем анализе крови. Помимо количества белка (строка Hb), в бланке анализа могут указать MCH/MCHC, что соответствует среднему содержанию/концентрации гемоглобина в эритроците. Это уточнение позволяет подсчитать полезный железопротеин и исключить из расчета аномальные, нестабильные формы гемоглобина, не способные переносить кислород.

Для измерения гемоглобина во внелабораторных условиях — в машинах скорой помощи или при проведении профилактических выездных осмотров — применяются специальные гемоглобинометры. Это портативные приборы, в которые помещается кровь с реагентом для фотометрического автоматического определения количества гемоглобина.

Для массового тестирования на анемию в странах третьего мира ВОЗ разработала малозатратный колорометрический метод исследования. При колориметрии каплю крови наносят на специальную хроматографическую бумагу и сопоставляют ее со шкалой цветов, соответствующих разным показателям гемоглобина с шагом 20 г/л[9].

Уровень гликированного гемоглобина определяется и при биохимическом анализе венозной крови. Цель исследования в данном случае — определение глюкозы в крови, которая образует прочное соединение с гемоглобином и лишает его возможности транспортировать кислород. Показатель важен для диагностики сахарного диабета и оценки эффективности его лечения.

Чем опасен повышенный гемоглобин в крови

Высокий гемоглобин может быть вызван объективной нехваткой кислорода, стимулирующей организм на увеличенное производство этого белка крови. Подобная патология часто фиксируется у экипажей воздушных судов и часто летающих пассажиров, жителей высокогорья, альпинистов, горнолыжников. В силу большей потребности в кислороде повышенный уровень гемоглобина свойственен профессиональным спортсменам, преимущественно лыжникам, легкоатлетам, борцам, тяжелоатлетам. Это физиологический механизм компенсации, не вызывающий никаких медицинских опасений (кавказское долголетие — яркий тому пример).

Повысить гемоглобин может и пагубная привычка: во время курения человек вдыхает меньше кислорода, чем требуется, и организм реагирует на это выработкой дополнительного гемоглобина.

К сожалению, повышенный гемоглобин может указывать и на патологии системы кроветворения: эритроцитоз, рак крови, обезвоживание организма, порок сердца и легочно-сердечную недостаточность, а также на непроходимость кишечника[10].

Увеличенное количество гликированного гемоглобина отмечается при сахарном диабете: часть молекул Hb «перетягивает» на себя глюкозу, и для нормального дыхания требуются добавочные кислородные «контейнеры»[11].

Повышенный свободный гемоглобин в плазме фиксируется и при ожоговых поражениях вследствие разрушения эритроцитов с высвобождением из них гемоглобина[12].

Опасность высокого гемоглобина (+20 г/л от нормы и более) заключается в сгущении и увеличении вязкости крови, приводящему к образованию тромбов. Тромбы, в свою очередь, могут вызвать инсульт, инфаркт, кровотечение в ЖКТ или венозный тромбоз[13].

Гемоглобин ниже нормы: что это значит и к чему приводит

Железо — один из самых распространенных и легко добываемых химических элементов на Земле. При этом, как ни парадоксально, от дефицита железа в организме страдает больше людей, чем от какого-либо другого нарушения здоровья[14]. В группе риска население из низких социальных слоев, не получающее достаточного количества железа из продуктов питания, женщины репродуктивного возраста и дети, то есть люди, у которых «приход» элемента меньше «расхода».

Причиной низкого уровня гемоглобина (минус 20 г/л от нормы и более) зачастую являются скудное или несбалансированное питание — недостаточное поступление железа и меди, витаминов A, С и группы B или употребление железосодержащей пищи совместно с цинком, магнием, хромом или кальцием, которые не позволяют Fe усваиваться[15].

Низкие показатели могут наблюдаться у вегетарианцев, т.к. негемовое железо из растительной пищи усваивается намного хуже, чем гемовое, источником которого служат продукты животного происхождения[16].

Смежная причина — наличие кишечных паразитов, которые перехватывают поступающие микроэлементы и витамины. Усвоению железа могут также мешать проблемы с желудочно-кишечным трактом.

Заметное снижение уровня гемоглобина сопровождает кровопотери, вызванные ранениями, оперативным вмешательством, менструацией, кровотечениями, возникающими во время родов и абортов, а также при донации крови и ее компонентов.

На уровень гемоглобина влияют и скрытые кровопотери при патологии ЖКТ (язвы желудка и ДКП), варикозе, миомах и кистах органов женской половой системы, кровоточивость десен.

Причины снижения гемоглобина, возникающие во время беременности и лактации, а также осложнения, к которым они могут привести, мы рассмотрели выше. Длительный железодефицит у мужчин, детей и небеременных женщин имеют сходную симптоматику: ухудшение состояния кожи, ногтей и волос, головокружение, обмороки, онемение рук и ног, беспричинная слабость.

Кислородное голодание вследствие недостатка гемоглобина может привести к ухудшению памяти, замедлению нервных реакций, в запущенной форме — к атрофии клеток мозга и других органов и систем организма.

Усиленное кровообращение (более частый прогон гемоглобина от легких к тканям и обратно) чревато проблемами с сердцем и сосудами: кардиомиопатией и развитием сердечной недостаточности.

Низкий гемоглобин негативно отражается на буферной функции: это значит, что закисление крови подрывает иммунную защиту организма, снижает сопротивляемость простудным и инфекционным заболеваниям.

Наиболее уязвимы перед анемией дети и подростки. Острый дефицит жизненно важного минерала может сказаться на их умственном и физическом развитии[17].

Гемоглобин — незаменимый участник жизнедеятельности, на который возложены важнейшие функции: перенос кислорода и углекислого газа, сохранение кислотно-щелочного баланса, противостояние ядам. Еще одна функция — сигнальная — помогает по отклонению уровня гемоглобина от нормы выявить риски развития патологий и принять контрмеры. Таким образом, контроль и оперативная коррекция уровня гемоглобина — не прихоть врачей, а действенный способ сохранить здоровье.

Гемоглобин мыши от гемоглобина слона отличается

Источник: www.pravda.ru

Продукты, повышающие гемоглобин: не мясом единым!

чем отличается гемоглобин мыши от гемоглобина слона

Гемоглобин — это основа эритроцитов, важнейших элементов крови. Мало кто задумывается, что от уровня его содержания в крови зависит наше самочувствие, активность и даже внешний вид.

Для того чтобы поддерживать нормальный уровень гемоглобина, нужно обеспечивать организм достаточным количеством железа. Восполнить дефицит железа можно естественным образом, без таблеток.

Но нужно знать перечень продуктов, повышающих гемоглобин, и уметь сочетать их друг с другом.

Суточная норма потребления железа для поддержания физиологического уровня гемоглобина в крови

Кровь переносит и доставляет кислород ко всем клеточкам нашего тела благодаря гемоглобину. Именно в нем содержится основная часть всего железа, находящаяся в организме человека.

Например, у женщины весом 50 кг с нормальным гемоглобином в крови содержится 1,1 г железа. Уровень гемоглобина определяют вместе с другими показателями при общем анализе крови.

Нормальной считается концентрация от 130 г/л у мужчин и от 120 г/л у женщин.

Для детей норма гемоглобина зависит от возраста:

до 2 недель — 125–225 г/л;

в месяц — примерно 100–180 г/л;

с 2 до 6 месяцев — 90–140 г/л;

с 6 месяцев до 2 лет — 106–148 г/л;

с 3 до 6 лет — 103–143 г/л;

с 7 до 12 лет —111–146 г/л;

с 13 до 16 лет — 112–153 г/л у девочек и 118–164 г/л у мальчиков;

в 17–19 лет — 112–147 г/л у девочек и 120–167 г/л у мальчиков.

Потребность в железе зависит от возраста человека, его пола, веса, от уровня физической нагрузки, сопутствующих состояний, таких как беременность или недавняя потеря крови.

У новорожденного есть свой запас железа, который тратится постепенно. Поэтому и потребность в нем в это время маленькая — всего 0,27 мг. Постепенно депо истощается и для полноценного развития ребенку нужно получать с пищей около 11 мг этого микроэлемента в сутки.

Примерно до 13 лет ребенок должен получать от 7 до 10 мг железа. Но с началом полового созревания ситуация начинает резко меняться. С этого момента нужное количество железа для мальчиков и девочек будет отличаться.

Мальчикам-подросткам достаточно получать около 11 мг этого микроэлемента в день. Такого количества вполне достаточно для их растущего организма. Девочкам в том же возрасте нужно получать до 15 мг железа. Ведь у них происходит не только активный рост и развитие всех внутренних органов, но и становление репродуктивной системы, начинается регулярная потеря крови при менструациях.

После 19 лет потребность мужчин в железе снижается до 8 мг в сутки, а у женщин наоборот повышается до 18 мг, а во время беременности — до 27 мг в сутки. Это связано с особенностями физиологии женского и мужского организма.

От чего понижается гемоглобин и почему это опасно?

Уровень гемоглобина напрямую зависит от количества железа в организме. Чем больше расход железа и чем меньше его поступает с едой, тем выше вероятность развития анемии.

Если количество гемоглобина уменьшается, кровь начинает переносить меньше кислорода. Ткани испытывают кислородное голодание, из-за чего может появиться головокружение, частое тяжелое дыхание, обморок или боль в сердце.

При беременности уровень гемоглобина особенно важен. Анемия, возникшая в этот период, повышает риск токсикоза, гестоза, преждевременных родов и выкидыша. Когда гемоглобин опускается ниже нормы, возникают иммунные нарушения, плацентарная недостаточность, нарушается развитие плода.

Цифры и факты

За время беременности тратится около 1300 мг железа.

У детей в период роста резко повышается потребность в железе, и при недостатке железосодержащих продуктов в рационе у них может понизиться гемоглобин. Это ведет к быстрой утомляемости, нарушению развития, снижению успеваемости. Поэтому при появлении подобных признаков желательно сдать анализ.

https://www.youtube.com/watch?v=Vwq9FAO9C04

Еще одной группой риска считаются вегетарианцы. Железо усваивается из растительных продуктов не так хорошо, как из животных, и получить свою «норму» достаточно сложно. Кроме этого, многие растительные продукты, содержащие большое количество железа, одновременно с этим содержат и вещества, которые препятствуют его всасыванию.

У пожилых людей снижение уровня гемоглобина проявляется не так как в среднем возрасте.

Вместо ломкости ногтей, выпадения волос или сухости кожи на первый план выходят такие проявления железодефицита как одышка, слабость и головокружение. Эти симптомы часто «списывают» на возраст или сердечные заболевания.

При этом изменение питания, прием БАДов или лекарственных препаратов помогают скорректировать дефицит гемоглобина и значительно улучшить состояние.

Основными причинами, которые могут вызвать дефицит гемоглобина, являются:

Повышенная потребность в железе, например, при активном росте или при беременности;

кровотечения, в том числе периодические и скрытые;

несбалансированное питание или диеты.

Если в первых двух случаях обязательно нужно проконсультироваться с врачом по поводу назначения специальных препаратов, то при дефиците железа, связанном с питанием, достаточно скорректировать свой рацион.

Какие продукты повышают гемоглобин?

Для производства гемоглобина нужны аминокислоты и железо. Казалось бы, если употреблять продукты с высоким содержанием железа, это должно решить проблему. Но на самом деле не все так просто.

Всасываемость этого микроэлемента сильно зависит от кислотности желудочного сока, от состояния кишечника, от сочетания продуктов и наличия в них определенных веществ.

Например, из мяса усваивается около 15–20% находящегося там железа, а вот из овощей — не более 1–5%.

Именно поэтому поднять гемоглобин с помощью таких продуктов как яблоки или гранаты — можно, но на это потребуется много времени.

Лучше всего гемоглобин «поднимает» говядина, немного менее эффективно — мясо курицы и индейки. Хуже железо всасывается из яиц и печени.

Если брать растительные продукты, повышающие гемоглобин, то лучше всего действуют морковь, картофель, капуста, брокколи, помидоры, цветная капуста и тыква.

В них содержится большое количество лимонной, яблочной и аскорбиновой кислоты, которые помогают железу поступать в организм.

А вот из шпината, пшеницы (в том числе из хлеба) или чечевицы оно практически не усваивается, так как в этих продуктах содержится большое количество фитинов.

Прием чая и кофе при этом желательно ограничить. Они содержат большое количество танина, который мешает усвоению железа. Выпивая большое количество крепкого чая можно и вовсе остановить поступление этого микроэлемента в организм.

Как повысить степень усвоения железа из продуктов питания

Для того чтобы продукты, повышающие гемоглобин, были наиболее эффективны, важно правильно сочетать их между собой. Для этого нужно запомнить несколько правил.

Повышают биодоступность железа:

аскорбиновая кислота (шиповник, болгарский перец, цветная капуста);

медь (печень, арахис, гречка, крупы);

фолиевая кислота (говяжья печень, печень трески, грецкие орехи);

лимонная и яблочная кислота (цитрусовые, помидоры, перец);

серосодержащие аминокислоты (мясо, рыба, морепродукты);

сахар.

Снижают биодоступность железа:

кальций (молочные продукты);

фитаты (хлеб, бобовые);

белки молока и сои;

танин (чай, кофе, гранат, хурма);

фосфаты (консервированные продукты, плавленый сыр, газированные напитки).

Если знать, какие продукты нужно есть, чтобы повысить гемоглобин, достаточно просто составить для себя меню, чтобы не допустить дефицита железа. Особенно важно позаботиться о правильном питании для детей и беременных женщин. И, конечно, лучше задуматься о здоровье до того, как появятся первые признаки снижения гемоглобина.

Профилактика дефицита гемоглобина в крови

Лечением пониженного уровня гемоглобина занимается только врач, а вот пройти профилактику этого состояния по силам каждому. Мы попросили эксперта компании «Фармстандарт» дать несколько полезных советов.

«Самая главная профилактика анемии — не допустить дефицита железа в организме. Полноценное питание помогает избежать этой проблемы. Но если расход железа повышен, предотвратить дефицит сложно. В этом случае на помощь могут прийти БАДы и специальное лечебное питание.

Биологически активные добавки содержат железо в форме, которая хорошо усваивается. Кроме этого, в них часто добавляют вещества, которые улучшают его биодоступность.

Выбирая БАД, обратите внимание на его состав. В нем не должно быть «лишних» компонентов, консервантов, кондитерских или других добавок. Для детей лучше выбирать добавки не в таблетках, а в виде сиропа или сладких батончиков. Таких, как, к примеру, «Феррогематоген».

«Феррогематоген» изготавливается из натуральных безопасных продуктов без улучшителей вкуса. Продукт содержит железо в его естественной гемовой форме, дополнительно он обогащен витамином С, В6, фолиевой кислотой и медью. Благодаря такому составу железо быстро усваивается и идет на синтез гемоглобина.

Так как в «Феррогематогене» нет искусственных добавок, его можно принимать даже детям (от 4 лет) и беременным женщинам».

Источник: https://zen.yandex.ru/media/id/597f66a17ddde8df7f602708/produkty-povyshaiuscie-gemoglobin-ne-miasom-edinym-59853f54e86a9ee28562f04d

Разница между гемоглобином и миоглобином

чем отличается гемоглобин мыши от гемоглобина слона

Способность связывать молекулу кислорода с гемовыми белками – это то, что имеет значение в обеих молекулах. Гемоглобин называется тетрамерным гемопротеином, а миоглобин называется мономерным белком. Гемоглобин систематически обнаруживается по всему телу, а миоглобин – только в мышечных тканях.

Гемоглобин изготовлен из белково-протезной группы и хорошо известен как переносчик кислородного пигмента. Это самая важная часть для поддержания жизни, так как она транспортирует кислород и углекислый газ по всему организму.

Миоглобин работает только на клетки мышц, получая кислород из эритроцитов и далее доставляя его к митохондриальной органелле клеток мышц. Впоследствии этот кислород используется для клеточного дыхания для создания энергии. В этой статье мы рассмотрим замечательные моменты, которые различают гемоглобин и миоглобин.

Сравнительная таблица

Основа для сравненияГемоглобинМиоглобин
Количество цепей Гемоглобин имеет 4 цепи двух разных типов – альфа и бета, дельта, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина). Он содержит отдельные полипептидные цепи.
Тип конструкции Тетрамер Мономер.
Персональный Связывает CO2, CO, NO, O2 и H +. Связывается с O2, плотно и крепко.
Их присутствие Системно по всему телу. В мышечных клетках.
Типы кривой Сигмовидная кривая связывания. Гиперболическая кривая.
Также известен как Hb. Миллибар
Роль Гемоглобин транспортируется вместе с кровью по всему телу и переносит кислород. Миоглобин поставляет кислород только мышцам, что полезно во время голодания кислорода.
Концентрация в крови Высоко в РБК. Низкий.

Гемоглобин – это молекулы гемового белка, содержащиеся в эритроцитах, переносящие кислород из легких в ткани организма и возвращающие углекислый газ из тканей обратно в легкие.

Гемоглобин имеет меньшее сродство к связывающему кислороду, а его концентрация выше в эритроцитах (эритроцитах). Поэтому, когда кислород связывается с первой субъединицей гемоглобина, он превращается в четвертичную структуру белка и, таким образом, облегчает связывание других молекул.

В организме должен быть стандартный уровень Hb, который может варьироваться в зависимости от возраста и пола человека. Анемия – это состояние, при котором снижается уровень гемоглобина или эритроцитов в крови.

Структура гемоглобина

Гемоглобин содержит гемовую группу, которая является белком и удерживается нековалентно . Разница заключается в части глобина, которая имеет разное расположение аминокислот у разных животных.

« Гем » – это центральное железо, соединенное четырьмя пиррольными кольцами. Железо находится в форме иона трехвалентного железа, в то время как пиррольные кольца присоединены метиленовыми мостиками.

Глобин – белковая часть, представляет собой димер гетеродимера (альфа-бета), что означает, что четыре молекулы белка связаны, в которых могут присутствовать две альфа-глобулина и две другие цепи бета, дельта, гамма или эпсилон-глобулин, что зависит от тип гемоглобина. Эта цепь глобулина содержит «порфириновое» соединение, содержащее железо.

Гемоглобин (человек) состоит из двух альфа-субъединиц и двух бета-субъединиц, где каждая альфа-субъединица имеет 144 остатка, а бета-субъединица имеет 146 остатков. Помогает в транспортировке кислорода по всему организму.

Важность гемоглобина

  • Придает цвет крови.
  • Гемоглобин действует как носитель для переноса кислорода, а также углекислого газа.
  • Он играет роль в метаболизме эритроцитов.
  • Они действуют как физиологически активные катаболиты.
  • Помогает в поддержании pH.

Типы гемоглобина

  • Гемоглобин А1 (Hb-А1).
  • Гемоглобин А2 (Hb-A2).
  • Гемоглобин А3 (Hb-A3).
  • Эмбриональный гемоглобин.
  • Гликозилированный гемоглобин.
  • Гетоглобин плода (Hb-A1).

Миоглобин является разновидностью гемовых белков, служащих внутриклеточным хранилищем кислорода. Во время лишения кислорода связанный кислород, называемый оксимиоглобином, высвобождается из его связанной формы и далее используется для других метаболических целей.

Так как миоглобин имеет третичную структуру, которая легко растворяется в воде, в которой его свойства, которые экспонируются на поверхности молекул, являются гидрофильными, в то время как те молекулы, которые упакованы внутри молекулы, являются гидрофобными по природе. Как уже обсуждалось, это мономерный белок с молекулярной массой 16 700, что составляет одну четвертую от гемоглобина.

Структура миоглобина

Он состоит из не спиральных областей, от A до H, которые являются правосторонними альфа-спиралями, и 8 в количестве. Хотя структура миоглобина похожа на структуру гемоглобина.

Миоглобин также содержит белок под названием гем, который содержит железо и придает белкам красный и коричневый цвет. Он существует во вторичной структуре белка, имеющего линейную цепочку аминокислот. Он содержит одну субъединицу альфа-спиралей, а бета-листы и наличие водородной связи отмечают его стабилизацию.

Миоглобин помогает в транспортировке и хранении кислорода в мышечных клетках, который помогает во время работы мышц, обеспечивая их энергией. Кислород связывается с миоглобином более плотно, потому что венозная кровь объединяется прочнее, чем гемоглобин.

Миоглобин в основном содержится в мышцах, что полезно для организмов при дефиците кислорода. Киты и тюлени содержат большое количество миоглобина. Эффективность подачи кислорода ниже, чем у гемоглобина.

Важность миоглобина

  • Миоглобин обладает сильным сродством к связыванию с кислородом, что позволяет ему эффективно хранить его в мышцах.
  • Помогает организму в голодной ситуации с кислородом, особенно в анаэробной ситуации.
  • Носите кислород к клеткам мышц.
  • Также помогу в регулировании температуры тела.

Основные различия между гемоглобином и миоглобином

Обе молекулы обладают способностью связывать кислород, как обсуждалось выше, ниже приведены ключевые различия.

  1. Гемоглобин имеет четыре цепи двух разных типов – альфа и бета, гамма или эпсилон (в зависимости от типа гемоглобина) и образует структуру тетрамера, в то время как миоглобин содержит одну полипептидную цепь, так называемый мономер, хотя обе имеют центральный ион как железо и лиганд связываются как кислород.
  2. Гемоглобин связывается с O2, CO2, CO, NO, BPH и H +, тогда как миоглобин связывается только с O2.
  3. Он поставляет гемоглобин вместе с кровью системно по всему телу, в то время как миоглобин поставляет кислород только мышцам .
  4. Гемоглобин, который также известен как Hb, присутствует в большем количестве в эритроцитах, чем миоглобин, также известный как Mb .
  5. Гемоглобин транспортируется вместе с кровью во все части тела, также помогает в транспортировке кислорода; Миоглобин обеспечивает кислород только для мышц, что полезно, когда в крови много кислорода.

Оба содержат железосодержащий белок в качестве центрального металла. Оба являются глобулярным белком.

Оба имеют лиганд в виде кислорода (O2).

Вывод

Таким образом, мы можем сказать, что гемоглобин и миоглобин одинаково и физиологически важны из-за их способности связывать кислород. Это были первые молекулы, трехмерная структура которых была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии. Нарушения в составляющих могут привести к серьезным заболеваниям и расстройствам.

Гемоглобин и миоглобин различаются по сродству связывания с кислородом. Но их центральный ион металла такой же, как и те же лиганд-связывающие молекулы. Они оба важны для тела, так как без них невозможно представить жизнь

Нет похожих сообщений.

Источник: https://ru.gadget-info.com/difference-between-haemoglobin

COVID-19: новая мишень – гемоглобин. Нужно ли менять подходы к лечению?

чем отличается гемоглобин мыши от гемоглобина слона

Пандемия COVID-19 наглядно показывает, как на самом деле делается наука. Это отнюдь не внезапное озарение великих умов, а кропотливая работа и тысячи ошибок, которые позволяют пролить свет на предмет исследования.

Прошло почти 3 месяца с начала исследований, когда ученые пришли к выводу, что мишенью для нового коронавируса являются не только легкие, но и гемоглобин.

Возможно, что именно гемоглобин является первичным звеном целого каскада патологических изменений в организме, происходящих на фоне коронавирусной инфекции. Стоит ли в таком случае менять стратегию лечения?

COVID-19 и респираторный дистресс-синдромВ первые недели после идентификации вируса SARS-CoV-2 был определен механизм, посредством которого коронавирус инфицирует клетки. Вирус цепляется за рецепторы ACE2, которых очень много в альвеолах легких [1].

Эта особенность считалась основной причиной развития острого респираторного дистресс-синдрома, который сопровождается тяжелой нехваткой кислорода в крови.Исследователи объясняли, что сильнейший воспалительный процесс, возникающий при коронавирусной инфекции, приводит к повреждению капилляров легких.

Жидкость из поврежденных тканей и капилляров (экссудат) заполняет альвеолы, из-за чего и нарушается газообмен. Больному не хватает кислорода, из-за чего ему может понадобиться кислородная маска. В тяжелых случаях пациента подключают к аппарату искусственной вентиляции легких (ИВЛ).

Именно эти аппараты рассматривались как спасительные при COVID-19. Вопрос о количестве аппаратов ИВЛ приходится на миллион населения, стал одним из самых обсуждаемых в каждой стране.

Вместе с тем, все чаще появляются сообщения о том, что в ряде случаев при COVID-19 применение ИВЛ является неоправданным.

Эти сообщения основаны на данных, согласно которым первичной мишенью для SARS-CoV-2 являются не легкие, а гемоглобин. К этому выводу независимо друг от друга пришли исследователи в Китае и Италии.

Гемоглобин – первая мишень коронавируса?На сегодняшний день уже идентифицировано свыше 2,6 миллионов случаев заболевания COVID-19 по всему миру. Такое количество больных уже позволяет ученым проводить более корректные статистические расчеты. Изучая анализы крови пациентов с COVID-19, ученые обнаружили одну интересную особенность.

У большинства больных понижен уровень гемоглобина и повышен уровень гема. Гем – это небелковая часть гемоглобина, в которой содержится железо. Повышенный уровень гема на фоне снижения гемоглобина говорит о том, что в организме у больных разрушается гемоглобин, что и приводит к развитию воспалительного процесса.

Китайские ученые изучили, каким образом вирус SARS-CoV-2 атакует эритроциты (красные кровяные тельца, содержащие гемоглобин). Результаты своих исследований они выложили в электронной библиотеке ChemRxiv.

Удалось выяснить, что вирус SARS-CoV-2 не взаимодействует непосредственно с эритроцитами.

За это отвечают белки, которые не являются частью вирусной оболочки, но помогают вирусу закрепиться в клетке хозяина. Пока идентифицировали три таких белка – ORF1ab, ORF10 и ORF3a, которые проникают внутрь эритроцитов и вытесняют железо из гемоглобина. Лишенный железа гемоглобин в дальнейшем не способен выполнять свою основную функцию – транспортировать кислород.

Отметим, что эти выводы были сделаны на основе компьютерного моделирования. Пока статья китайских ученых на этапе рецензирования. Есть ученые, которые относятся к такой теории скептически.

COVID-19 – это не пневмония?Снижение уровня гемоглобина способствует усилению воспалительных процессов в легких, развитию выраженной гипоксемии (нехватки кислорода) и острого респираторного дистресс-синдрома. Кроме того, на фоне ухудшения транспортировки кислорода развивается и полиорганная кислородная недостаточность.

Другими словами, по мнению ученых, это не классическая вирусно-бактериальная пневмония, поскольку поражаются не только легкие, но и другие органы. Примечательно, что симптом матового стекла (снижение прозрачности легких, обнаруживаемое на КТ), возможно, развивается из-за накопления в альвеолах гемоглобина, неспособного транспортировать кислород.

Теорию о том, что новый коронавирус изначально поражает гемоглобин, поддерживают и итальянские ученые из Университета Вероны. Исследователи из Италии опубликовали сообщение на эту тему в журнале Hematology, Transfusion and Cell Therapy.

Новая теория объясняет эффекты гидроксихлорохина при COVID-19

Медики уже в курсе, что использовать гидроксихлорохин при COVID-19 в каждом случае нецелесообразно из-за его высокой токсичности. Самые крупные исследования на этот счет опубликованы в медицинской библиотеке MedRxiv.

Однако, теория о первичном поражении гемоглобина коронавирусом объясняет противовирусный эффект гидроксихлорохина. Китайские ученые установили, что гидроксихлорохин способен блокировать неструктурные белки ORF1ab, ORF10 и ORF3a, что не позволяет вирусу атаковать эритроциты.

Вирусная атака на гемоглобин объясняет низкую детскую смертностьОбычно острые респираторные вирусные заболевания у детей протекают тяжелее, чем у взрослых. Тем большей загадкой для медиков было легкое течение коронавирусной инфекции у большинства детей.

Описанный механизм связывания вирусных белков с гемоглобином проливает свет на этот феномен. Дело в том, что неструктурные белки вируса SARS-CoV-2 взаимодействуют с бета-цепью гемоглобина. Это одна из структурных частей гемоглобина у взрослых людей.

В крови детей преобладает фетальный гемоглобин, у которого нет бета-цепей. Иными словами, вирусным белкам попросту нечего атаковать. Поэтому дети намного легче переносят болезнь, а смертность среди них меньше в сотни раз по сравнению со смертностью среди взрослых.

«Гемоглобиновая» теория также объясняет и сравнительно невысокую заболеваемость COVID-19 в странах Африки.

У жителей ряда африканских стран из-за высокой распространенности малярии со временем развилась талассемия – генетическое нарушение, при котором образуется мутантный гемоглобин, не содержащий бета-цепей. Талассемия позволяет эффективнее противостоять малярийному плазмодию и, возможно, вирусу SARS-CoV-2.

Кислород вместо ИВЛ – предложение американских врачейС учетом новых данных врачи все чаще говорят о необходимости изменения подходов к лечению больных с COVID-19. Врач отделения интенсивной терапии в Нью-Йорке К. Кайл-Сиделл полагает, что клиническая картина легочных поражений больше походит на таковую при высотной болезни.

Известно, что в условиях высокогорья из-за низкого содержания кислорода люди начинают задыхаться. Поэтому доктор Кайл-Сиделл считает, что более разумным для таких пациентов будет коррекция не дыхательной, а кислородной недостаточности.

Врач предлагает пересмотреть протокол применения аппаратов ИВЛ, полагая, что в большинстве случаев целесообразнее использовать кислородотерапию через дыхательную маску.

Сходство COVID-19 с высотной болезнью было подмечено и в Грузии.

Директор Первой Университетской клиники в Тбилиси, реаниматолог Леван Ратиани заявил, что осложнения от COVID-19 в Грузии лечат такими же методами, как и высотную болезнь. Примечательно, что в Грузии один из самых низких уровней смертности от COVID-19 и сравнительно большое количество выздоровевших пациентов пожилого возраста.

Источник: https://www.med-practic.com/rus/1075/55763/COVID-19%3A%20%D0%BD%D0%BE%D0%B2%D0%B0%D1%8F%20%D0%BC%D0%B8%D1%88%D0%B5%D0%BD%D1%8C%20%E2%80%93%20%D0%B3%D0%B5%D0%BC%D0%BE%D0%B3%D0%BB%D0%BE%D0%B1%D0%B8%D0%BD.%20%D0%9D%D1%83%D0%B6%D0%BD%D0%BE%20%D0%BB%D0%B8%20%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%8F%D1%82%D1%8C%20%D0%BF%D0%BE%D0%B4%D1%85%D0%BE%D0%B4%D1%8B/article.more.html

Источник: bolez-zdor.ru


Leave a Comment

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Этот сайт использует Akismet для борьбы со спамом. Узнайте, как обрабатываются ваши данные комментариев.