Функцией гемоглобина является

Функции гемоглобина (Hb) связаны с транспортировкой кислорода к тканям и органам. В крови людей и животных содержится гемоглобин (Hb). Соединение гемоглобина с кислородом к тканям доставляют эритроциты.

Основные задачи

Железосодержащий белок выполняет свою задачу в 3 этапа:

1 этап: к нему присоединяются молекулы кислорода;
2 этап: основная функция гемоглобина. Молекула гемоглобина, вступая в реакцию с кислородом, преобразуется в синглетный кислород, способный взаимодействовать с клетками организма;
3 этап: поступление синглетного кислорода к тканям. Hb соединяется с кислородом (при условии избытка последнего в капиллярах легких). Эритроциты с помощью циркулирующей крови доставляют соединения гемоглобина и кислорода к органам и тканям, которые испытывают недостаток кислорода. На этом этапе молекулы кислорода высвобождаются из связи с белком.

В организме здорового человека присутствует гемоглобин а, который имеет белковую и небелковую структуру. Hb связывает небольшое количество CO2 (диоксид углерода), освобождая его в легких. CO (монооксид углерода) обеспечивает более прочную связь с Hb по сравнению с кислородом.

В результате этого соединения образуется HbCO (карбоксигемоглобин). В результате некоторых процессов ионы железа в гемме могут окисляться до степени +3, образуя метгемоглобин. Эти варианты провоцируют блокировку транспортировки кислорода в организме.

Монооксид углерода можно частично вытеснить из геммы с помощью повышения парциального давления кислорода в легких.

Мутационные процессы

Гемоглобин С, в отличие от нормальной четвертичной структуры гемоглобина, обладает молекулярным строением и физико-химическими свойствами. Его наличие в организме приводит к гемоглобинопатии. Если структура гемоглобина нарушена, тогда рекомендуется исследовать кровь (талассемия, серповидно-клеточная анемия и т.п.). Определить количество Hb в крови можно с помощью следующих методик:

количество связываемого им кислорода;
содержащееся в нем железо (Fe);
окраска раствора благодаря гематину или Hb (колориметрический способ).

В первом случае количество белка определяют, встряхивая кровь с воздухом. Благодаря этому образуется оксигемоглобин. Затем его превращают в метгемоглобин с помощью добавления красной кровяной соли. В процессе высвобождается рыхло связанный с белком кислород. Его количество определяют с помощью аппарата Баркрофта или Ван Слайка.

Один из наиболее простых колориметрических способов — метод Сали. У пациента берут 20 куб. мм крови с помощью микропипетки. Взятую жидкость разводят децинормальной HCl в градуированной пробирке до деления 10. Hb распадается на гемм и глобин. Гемм, вступая в реакцию с кислородом, превращается в гематин, и раствор окрашивается светло-коричневый цвет.

Полученный цвет сравнивают со стандартом (раствор в запаянных пробирках аналогичного диаметра). В состав добавляют дистиллированную воду до соответствия цвета пробы стандарту. Чем больше дистиллированной воды необходимо добавить, тем выше концентрация Hb. На пробирках расположены деления, которые в зависимости от объема жидкости, показывают процентное содержание гемоглобина относительно нормы. Метод Сали предполагает, что 100 % Hb содержится 17, 3 г/ 100 мл крови. У большинства здоровых пациентов этот показатель не превышает 80 — 90 % (14 — 16 г/ 100 мл крови).

Причины определения количества Hb

Определение концентрация гемоглобина помогает при постановке диагнозов и выявлении патологий. Анализ на общий гемоглобин назначают при подозрении на малокровие, а для диагностики сахарного диабета необходим биохимический анализ крови с определением концентрации гликозированного Hb.

Для мужского организма норма — 135-160 г/ 1 л крови. У женщин и детей показатель не должен превышать 120-140 г/ 1 л крови. Объем гликозированного Hb в организме достигает 4-6 %.

Строение гемоглобина тесно связано с его функциями.

Поэтому превышение его концентрации в крови свидетельствует о наличии патологий, провоцирующих эритроцитоз (увеличение количества красных кровяных телец). В этом случае формула и структура гемоглобина не изменяются.

Медики выделяют следующие патологии:

абсолютные (возникают при физиологических изменениях, провоцирующих увеличение концентрации эритроцитов);
относительные (временные, возникают из-за обезвоживания или уменьшения объемов плазмы);
истинные (возникают при эритремии или болезнях кроветворения и сопровождаются повышением давления, покраснениями кожи, закупоркой сосудов и увеличением селезенки).

Причины повышения уровня Hb связаны с развитием заболеваний сердечно-сосудистой системы, гипоксией, ожирением, проживанием в высокогорной местности, курением, возникновением неактивного гемоглобина, чрезмерными физическими нагрузками, стрессами, обезвоживанием, увеличением количества кортикостероидов и андрогенов в организме; ожогами, отравлениями медикаментами и угарным газом.

Самостоятельно нельзя понижать Hb. В случае самостоятельного повышения гемоглобина требуется определение причин, с учетом знания всех основных и второстепенных функций гемоглобина, постановка диагноза и грамотное лечение.

Пониженный уровень Hb

Уменьшение концентрации гемоглобина (анемия) возникает по следующим причинам:

уменьшение количества эритроцитов при малокровии;
потеря большого количества крови;
дефицит железа, витамина С, фолиевой кислоты или витамина В12;
нарушение развития красных кровяных телец;
отравление печени и нарушение ее функционирования;
вегетарианство или неправильный рацион;
острые и хронические инфекционные заболевания;
алкоголизм;
коллагеноз;
наследственность;
употребление чая или кофе в больших объемах.

Анемия может возникать после операций или во время беременности. У будущих мам концентрация железосодержащего белка снижается до 110 г/1 л крови из-за повышенной потребности организма женщины и плода в микроэлементах. Чтобы выяснить, сколько гемоглобина находится в организме беременной, рекомендуется сдать анализ крови.

Со сниженным Hb рекомендуется принимать витамины группы В, препараты с высоким содержанием железа. При этом потребуется откорректировать рацион. Анемию диагностируют, основываясь на показателях Hb, потому что уровень эритроцитов при легкой форме не успеет снизиться.

Медики выделяют 6 групп анемии:

железодефицитная — наиболее распространенная, так как организм не способен самостоятельно вырабатывать железо и получает его извне. Пациент может не догадываться о заболевании до тех пор, пока не сдаст анализ на Er, Hb, ЦП;
острая постгеморрагическая — возникает из-за обильной потери крови в результате оперативного вмешательства, ранений или внутренних кровотечений;

Аддисона-Бирмера (фолиеводефицитная);
сидероахрестическая — возникает на фоне сбоя в синтезе, утилизации порфирина и избыточного накопления железа в организме. Возникает из-за наследственной или приобретенной патологии, включая прием противотуберкулезных препаратов;
угнетение пролиферации эритроидного ростка;
гемолитическая — возникает из-за ускорения распада эритроцитов.

Симптоматика анемии

Медики выделяют общие и специфические симптомы рассматриваемого недуга. Последние зависят от того, что спровоцировало развитие анемии. Общие симптомы:

потрескавшиеся губы, заеды в уголках рта, болезненный язык;
сухая, бледная (иногда желтоватая) кожа;
длительное заживление царапин;
тусклые, секущиеся волосы;
ломкие ногти;
помутнения в глазах;
снижение внимания;
повышенная утомляемость;
плохая переносимость душных помещений;
мышечная слабость;
депрессивные состояния;
сонливость;
ослабление иммунитета;
частые позывы к мочеиспусканию;
головокружения;
слюнотечение по ночам;
головные боли;
приступы учащения сердцебиения;
обмороки;
одышка;
увеличение размеров селезенки или печени (не всегда).

Клинические проявления усиливаются по мере развития анемии. Биохимия позволяет понять реакции, протекающие в организме. Строение и функции Hb могут меняться под воздействием патологических процессов. Дефицит железосодержащего белка нельзя путать с гипоксемией (понижение давления кислорода в крови). Патологии костного мозга, почек, большая потеря крови провоцируют снижение концентрации Hb, а легочный фиброз и врожденные патологии сердца вызывают повышение его уровня.

Вредные соединения

Hb может вступать в реакцию с угарным газом, образуя HHbCO. Это соединение снижает физиологические способности красного кровяного пигмента. Пребывание в помещении, заполненном угарным газом, опасно для жизни человека. Для соединения 80 % гемоглобина с СО достаточно вдыхать 0, 1 % с кислородом. Курильщики наносят своему здоровью непоправимый вред, ведь в их организме содержание HHbCO превышено в 3-10 раз.

Не меньшую опасность представляет замена Fe2+ на Fe3+ (двухвалентного железа на трехвалентное). Это приводит к образованию метгемоглобина, замедляющего доставку кислорода к органам. Отравление химикатами может спровоцировать метгемоглобинемию, которая может носить наследственный характер.

Hb токсичен при проникновении крови из эритроцитов в плазму. Токсичность провоцирует:

превышение концентрации продуктов распада в организме;
гипоксию тканей.

В организме человека есть специальные механизмы, которые запускаются для связывания и обезвреживания токсичного вещества. Нормальный уровень Hb у мужчин и женщин немного отличается в силу особенностей организма.

Во время менструаций и беременности уровень гемоглобина немного снижается из-за разжижения крови. Среднее значение нормы для женщин: 115-145 г/л (во время беременности снижается до 110 г/л). Среднее значение нормы для мужчин: 130-160 г/л. Цветовые показатели указывают на насыщение крови:

ниже 0,8 (анемия);
0,8 — 1, 0 (норма);
выше 1, 0.

При необходимости медики могут определить содержание Hb в 1 эритроците (нормальное значение 27 — 31 пг). Дополнительно, при помощи гематологического анализатора, определяют средний объем красных кровяных телец, гематокрит, показатель гетерогенности эритроцитов, среднее количество Hb в эритроцитах.

Причины изменения уровня Hb

Количество гемоглобина в организме может меняться из-за смены рациона, времени года (понижается осенью), образа жизни (физическая активность способствует повышению), рельефа местности, климата. Чистый воздух и курение практически одинаково влияют на уровень Hb — повышают его.

Прежде чем пытаться повысить уровень Hb, необходимо определить катализаторы такого состояния. Для этого потребуется пройти комплекс обследований, включая фиброгастродуоденоскопию. Среди растительной пищи много продуктов богатых железом, но они лучше усваиваются в сочетании с белками:

говядина;
телятина;
куриные яйца.

Особенности диеты при анемии:

Гречка — лучший гарнир. Второе место у овсяных хлопьев и пшенной каши.
Аскорбиновая кислота помогает всасыванию железа. Поэтому в рацион включают цитрусовые.
Крепкий чай после еды заменяют какао на воде, настоем шиповника или черным шоколадом.
Продукты с высоким содержанием кальция мешают усвоению железа.
Немного сухого красного вина.
Гематоген.

Включение в рацион продуктов, богатых железом, помогает справиться с легкой формой анемии. При ярко выраженной форме придется принимать железосодержащие препараты, которые может назначить только врач, основываясь на результатах анализов и особенностях организма пациента.

Источник: osostavekrovi.ru

Строение

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α₁, α₂, β₁ и β₂. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами A-H (От N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Эта простетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64 положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с моноксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология

Для связывания кислорода с гемоглобином характерна кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидно-клеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин, специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других желчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферрином для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Гемоглобин при заболеваниях крови

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при поликизэмии (англ.)русск.. Это повышение может быть вызвано: врожденной болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Гемоглобин E (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Анемия
Порфирия
Талассемия
Вериго-Бора эффект

Источник: dic.academic.ru

Гемоглоби́н (от греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок эритроцитов животных и человека, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани.

Главная функция гемоглобина состоит в транспорте дыхательных газов. В капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало, здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается из связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови прочнее, чем кислород, образуя метгемоглобин (metHb, от мета… и гемоглобин, иначе гемиглобин или ферригемоглобин) . Таким образом, блокируется процессы транспортировки кислорода. В метгемоглобине железо гема находится в комплексе или в трёхвалентном состоянии (см. Метгемоглобинемия) .

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин 130—170 г/л, у женщин 120—150 г/л ; у детей — 120-140 г/л.

[Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем.

Молекула гемоглобина состоит из четырёх полипептидных цепей, каждая из которых нековалентно связана с ферропротопорфирином (гем) .

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются плазмодии малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение аномалиям относится серповидно-клеточная анемия. Однако, к несчастью, эти аномалии, как и аномалии строения гемоглобина не имеюшие явно приспособительного значения, сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях) . Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезенкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

[

Источник: otvet.mail.ru