Эмбриональный гемоглобин

1

• Авторы
• Резюме
• Файлы
• Ключевые слова
• Литература

Возникновение аутотрофных организмов в ходе эволюции жизни на Земле и, следовательно, такого «удобного» окислителя как кислород дало организмам-потребителям прекрасную возможность более эффективного извлечения энергии органических веществ, что привело к возникновению аэробных организмов. Преимуществом аэробного окисления является больший количественный энергетический выход на единицу массы органического субстрата. Появление многоклеточных организмов привело к возникновению проблемы доставки молекулярного кислорода во все структуры и клетки живых систем. Важнейшее приспособление для снабжения клеток кислородом, позволившее преодолеть ограничения, обусловленные низкой растворимостью кислорода в воде, – это появление в процессе эволюции специальных молекул – переносчиков кислорода. У позвоночных роль ключевого из таких транспортеров выполняет гемоглобин.Присутствие гемоглобина в 50 раз увеличивает способность крови переносить кислород. Кроме того, он играет жизненно важную роль в транспорте углекислого газа и ионов водорода [13, 21, 27].

Гемоглобин (от греч. haemo – кровь и лат. globus – шар), красный железосодержащий ферропротеин, являющийся дыхательным пигментом крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. Относится к сложным белкам – хромопротеидам [21].

Invivoгемоглобин выполняет следующие биологические функции:

1. Транспортно-дыхательная:

• перенос молекулярного кислорода от альвеолярной ткани дыхательных органов к периферическим тканям;

• транспорт углекислого газа и катионов водорода от периферических тканей к легким для последующего выведения из организма.

2. Буферная функция – заключается в сохранении кислотно-основного баланса крови. Буферная система, создаваемая гемоглобином, способствует поддержанию рН крови в нормалном диапазоне.Гемоглобиновый буфер является самым мощным буфером крови (около 75 % от общей буферной емкости крови) [13, 21].

Молекула гемоглобина представлена белковой частью – глобином и небелковой – гемом.

Гем – тетрапиррольная ароматическая структура протопорфиринаIX, в состав которого обязательно входит ион Fe2+.Гем является простетической группойферропротеинов (гемоглобина, миоглобина,цитохромов, пероксидазы, каталазы и др.). Именно гем обеспечивает этим белкам их главные функции: связывание (миоглобин и гемоглобин) и транспорт кислорода (гемоглобин), участие в цепи переноса электронов (цитохромы), восстановление кислорода до воды (цитохромоксидаза), микросомальное окисление (цитохром P450), разложение перекисей (каталаза и пероксидаза) [18, 21].

Гемоглобины представляют собой мультимерные белки. Основные типы гемоглобина имеют значительное структурное сходство: все они – тетрамеры, состоящие из двух парпротомеров: пары идентичных субъединиц, представленных α-цепями, и характерной для каждого типа другой парой. Комплекс, составленный из одного гема и одной полипептидной глобиновой цепи, называется Сведберговой единицей. Следовательно, молекула гемоглобина состоит из четырех Сведберговых единиц [5, 18, 21].

В настоящее время известно более 300 генетически обусловленных типов гемоглобина. Их современная номенклатура принята на Х Международном гематологическом конгрессе в Стокгольме в 1964 году. Типы гемоглобина обозначают буквами латинского алфавита от А до G и S [6].

К наиболее значимым и изученным изотипам гемоглобина человека относятся:

Гемоглобин взрослого – HbA (от латинского adults – взрослый), включающий более сотни подтипов, основные из которых HbА1, HbА2.

Фетальный (или плодовый) гемоглобин – HbF (от латинского, fetus – плод).

Эмбриональный (или примитивный)– HbP (от греческого embryon – зародыш).

У человека и высших животных гемоглобин всех типов является тетрамером, молекула которого построена из 4 субъединиц-протомеров [6, 11].

Фетальный и эмбриональный гемоглобины являются типичными стадиоспецифическими белками, некоторые авторы объединяют их термином антенатальные гемоглобины [7, 17].

Примитивный гемоглобин P имеет синоним эмбриональный – HbE. Название HbP было предложено Allison в 1955 году. Этот тип гемоглобина обладает более высоким, чем HbA1, сродством к кислороду. Он также является тетрамером. Его синтез активируется в раннем эмбриогенезе и протекает в эмбриональном желточном мешке.HbP находится в эритроцитах эмбриона человека с 4-й по 18-ю неделю гестации, в основном между 5-й и 12-й неделями [6, 21].

HbPимеет несколько подтипов, главными из которых являются:Gower-I, Gower-II,Hb-Portland и другими.Все они являются тетрамерами, различающимися структурой только одной из двух пар полипептидных цепей: GowerI – ε4; ГоверII – α2ε2, Hb-Portlandz 2g2 [5, 11, 13, 20].

По физико-химическим свойствам эмбриональный гемоглобин сходен с фетальным гемоглобином, имеет близкие параметры по спектру поглощения, коэффициенту седиментации – 4,5 S, характеризуется высокой щелочной резистентностью, но имеет меньшую электрофоретическую подвижность [6, 18, 21].

Фетальный гемоглобин – тетраметр, состоящий из двух α- и двух γ-протомеров. В ?-цепи, в отличие от β-цепи, содержится меньше валина, пролина, гистидина, но больше – изолейцина, серина, треонина. Кроме того, в состав β-цепи входит изолейцин, который отсутствует в гемоглобинах А и А2. Общее количество аминокислотных остатков в γ-цепи, как и в β- и δ-цепях, равно 146 [5, 18, 20].

Стадиоспецифическая смена различных типов гемоглобина в процессе онтогенеза обусловлена тем, что каждый изотипэтого белка обладает функциональными и физико-химическими особенностями, обеспечивающими адаптивную специфику молекул гемоглобина в разных микроусловиях организма. В результате этого транспорт дыхательных газов выполняет целое семейство системы гемоглобинов, количественное соотношение которых в норме адекватно возрастным особенностям организма. В первые недели эмбрионального развитияактивируется синтез гемоглобинов типа HbP. К концу 12-й недели продукция ε-цепи эмбрионального гемоглобина полностью репрессируется и с 12-й по 24-ю неделю практически весь гемоглобин плода представлен α- и γ-протомерами, т.е. фетальным гемоглобином. Стоит заметить, что HbF обнаруживается у эмбрионов на ранних сроках гестации, но его уровень в этот период значительно ниже, чем HbP [4, 10, 12].

Фетальный гемоглобин начинает активно синтезироваться с 12-й недели гестации, т.е. через 2 недели после формирования печени плода, и к 6 месяцам эмбрионального развития полностью замещает HbP, становясь основным гемоглобином плода. Он составляет 90–95 % общего количества Нb у плода вплоть до 34–36–недель гестации.
сле 6 месяца гестации постепенно появляется также обыкновенный гемоглобин человека (HbA1). Количество фетального гемоглобинаэкспоненциально снижается параллельно увеличению количества HbA1 и к моменту рождения составляет, по разным литературным источникам, 50–80 % от общего гемоглобина крови. Такое замещение происходит вследствие постепенного снижения синтеза β-цепей глобина и постепенного увеличения продукции β-цепей в ходе эритропоэза в красном костном мозге. В крови взрослого человека на долю HbF приходится не более 1,5 % от общего гемоглобина [8, 10, 12].

После рождения уровеньHbF в крови уменьшается примерно на 3 % в неделю и к шестому месяцу жизни составляет обычно менее 2–3 % общего количества гемоглобина, замещаясь на гемоглобин взрослого (HbA1). Следует отметить, что синтез HbP в постнатальном периоде у здорового человека ингибирована полностью [10, 12].

Изоэлектрическая точка фетального гемоглобина, по данным разныхавторов – 6,9–7,15 [13, 21].

HbF, как и HbP, устойчив к денатурирующему воздействию щелочей, что используется при его клиническом определении [5, 6, 21].

Благодаря большему сродству антенатальных гемоглобинов к кислороду, эритроциты эмбриона и плода могут поглощать и отдавать кислород при более низком парциальном давлении, чем эритроциты взрослого. Осмолярность кислорода в крови плода примерно в 2 раза ниже, чем у взрослого человека, тем, не менее, высокая тропностьHbF к кислороду позволяет обеспечить адекватнуюоксигенациютканей плода в условиях физиологтческой гипоксии. Кроме того, эритроциты, содержащие HbF, обладают повышенной устойчивостью к гемолизу [2, 23, 30].

Количественный анализ антенатальных гемоглобинов в крови имеет большое значение в клинической практике.

Многочисленные исследования свидетельствуют, что уровеньфетального гемоглобина значительно повышается в крови взрослых пациентовс гомозиготной формой β-талассемии, σ-, β-талассемии. У больныхсерповидноклеточной анемией уровень HbFпревышает норму на 30 %, а при наследственном персистированиифетального гемоглобинагемоглобин взрослого практически полностью представлен HbF. Значительное повышение уровня HbF выявлено также у недоношенных детей. Повышение концентрации этого белкарегистрируетсяу взрослых людей при гематологических заболеваниях, острых и хронических интоксикациях, эндокринных нарушениях, сердечно-сосудистой патологии, пароксизмальной ночной гемоглобинурии, наследственных сфероцитозах, аутоиммунных анемиях, несфероцитарных гемолитических и гипопластических анемиях [3, 9, 28].

Рост концентрации HbF в крови беременных женщин является тревожным признаком, указывающим на развитие осложнений – гестозов, угрозу прерывания беременности, преждевременную отслойку плаценты [1, 22].

В литературных источниках последних лет отмечено увеличение уровня фетального гемоглобина при хронических гипоксиях различной этиологии.
вышение уровня HbF в эритроцитах происходит за счет развития адаптивных реакций красной крови в условиях гипоксии и связана с частичной активацией гена g-цепи глобина на фоне напряженного эритропоэза. Установлено повышение концентрации HbF в крови при хронических гипоксиях (в частности, у больных ХИБС и ХОБЛ). Причем, увеличение концентрации этого протеина в кровотоке имеет прямую зависимость от степени декомпенсации кровообращения, возраста пациентов, наличия сочетанной патологии и длительности заболевания [14, 16, 26].

У людей, проживающих в экзогенных условиях хронической гипоксии, а именно: в условиях высокогорья, на Крайнем Севере, в Забайкалье, регистрируется компенсаторно-адаптивное повышение концентрации HbF. Причем, интенсивность его накопления в крови значительно превышает степень образования других изотипов гемоглобина [25, 26].

Литературные данные последних лет показали, что достоверное повышение уровня HbF в крови отмечается при ряде онкогематологической патологии, а именно: при миелопролиферативных заболеваниях (эритремия, сублейкемический миелоз, острый и хронический лимфолейкоз), что свидетельствует о высокой клинико-диагностической роли этого типа гемоглобина как канцероэмбрионального антигена [15, 19].

Достоверное снижение концентрации HbF наблюдается в крови больных с железодефицитной, В12 (фолиево)-дефицитной, гемолитической и постгеморрагической анемиями,при эритробластозах, развивающихся при несовместимости между матерью и плодом. Отмечается снижение содержания фетального гемоглобина у доношенных и недоношенных детей с гемолитической болезнью и у детей с задержкой внутриутробного развития [24, 29].

В крови взрослых пациентов снижение уровня HbF наблюдается при гематологической патологии: тромбоцитопенической пурпуре, лейкозе, сфероцитарной гемолитической анемии, лимфогранулематозе [3, 18].

Сведения о клинико-диагностическом значении эмбрионального гемоглобина в научной литературе крайне скудны. Это объясняется тем фактом, что, по мнению большинства клиницистов, данный белок не представляет прикладной (диагностическо-прогностической) ценности, т.к. активность его гена полностью репрессирована как у детей, так и у взрослых. Кроме того, широкому изучению HbP препятствует методологический фактор: получение препарата этого белка крайне затруднительно из-за сложностей получения биоматериала (HbP синтезируется только в раннем эмбриогенезе, с 5 по 18 гестации), экстрагирования и очистки белка [18, 21].

Тем не менее, в последние годы появились работы, свидетельствующие о несомненной роли этого протеина, как канцероэмбрионального антигена. Показано, что продукция эмбрионального гемоглобина активируется при ряде онкологических заболеваний красной крови, в первую очередь – при хронических миелопролиферативных заболеваниях (ХМПЗ): эритремии, сублейкемическом миелозе, а также острых и хроническихмиелолейкозах [15, 19].

---

Библиографическая ссылка

Бисалиева Р.А., Кривенцев Ю.А., Носков А.И., Гудинская Н.И., Кривенцева Л.А., Поляков В.К. АНТЕНАТАЛЬНЫЕ ГЕМОГЛОБИНЫ ЧЕЛОВЕКА: БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ И КЛИНИКО-ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ // Международный журнал прикладных и фундаментальных исследований. – 2016. – № 11-6. – С. 1081-1085;
URL: https://applied-research.ru/ru/article/view?id=10727 (дата обращения: 08.01.2020).

Источник: applied-research.ru

Расшифровка понятия фетальный гемоглобин

Фетальным гемоглобином называется соединение гемоглобинового белка, который способствует правильному насыщению нашего организма кислородом. Это вещество образуется в эритроцитах эмбриона, поэтому часто его определяют как плодный гемоглобин.

Гемоглобин f характеризуется конкретной схемой развития в теле:

• Возникает у эмбриона на 9-10 неделе беременности.
• К первому триместру считается главным видом гемоглобина у будущего ребенка.
• Сохраняет приоритетность у новорожденного.
• Резко снижается с 25 дня рождения малыша.
• За временной промежуток с 25 по 105 день жизни грудничка гемоглобин f снижается к норме, допустимой для взрослого человека.

Важно! Безопасный показатель фетального гемоглобина для взрослого должен составлять только один процент от всех гемоглобиновых образований, главным среди которых теперь становится гемоглобин-А. Он заменяет фетальный и обеспечивает человеческому организму требуемое количество кислорода.

Важность фетального гемоглобина для новорожденного

Для данного белкового соединения характерно высокое химическое сродство с кислородом, поэтому оно эффективно работает при «извлечении» кислорода из гемоглобина беременной женщины и передаче к ребенку через плаценту. После рождения малыша это сродство уже не требуется, поскольку hbf гемоглобин хуже делится кислородом с тканями. В итоге это может стать решающим фактором при сердечной или легочной гипоксемии. Во избежание подобных патологий, фетальный гемоглобин начинает заменяться более функциональным гемоглобином-А еще до появления ребенка на свет.

Резкий скачок парциального давления кислорода в артериальной крови (раО2) с 25-32 мм ртутного столба у плода до 87-98 мм у новорожденного провоцирует недостаточный синтез эритроцитов в первые 6-9 недель жизни малыша. Данное негативное влияние на костномозговое кроветворение нередко вызывает физиологическую анемию. В зону риска попадают недоношенные дети, поскольку у них после рождения быстро увеличивается масса тела и литраж крови.

В конечном счете уменьшение количества гемоглобина снижает парциальное давление кислорода на ткани, что провоцирует увеличение уровня эритрпоэтина и продуцирование эритроцитов.

Польза эмбрионального гемоглобина

Это белковое соединение важно не только для плода и новорожденного, но и для специалистов при проведении диагностики различных недугов. Чаще всего он применяется в таких структурных анализах:

1. Для проверки степени созревания ребенка при недоношенности.
2. Для подтверждения/опровержения гемолитической анемии у грудничков. При такой патологии проводятся переливания крови, об их эффективности тоже судят по количеству этого соединения.
3. Для обнаружения лейкоза, для которого характерен повышенный уровень фетального гемоглобина.
4. Для выявления предрасположенности к гипоксии и гипоксемии. Если патология присутствует, уровень этого белкового соединения значительно выше нормы.

Нередки случаи, когда при проблемах с кислородным насыщением организма гемоглобин-А замещается белком типа f, поскольку первый при таких условиях не может стать надежным источником кислорода для органов.

Отличия между белковыми соединениями А и F

Главное, что разделяет эти два типа белка – способность насыщать тело кислородом. Белок типа F выполняет данное задание лучше белка типа А. Обусловлено это несколькими факторами:

1. Различиями полипептидной цепи в структуре.
2. Необходимостью развивающегося плода получать кислород из внутриутробной водной среды, где его количество значительно ниже, чем в воздушной, в которую попадает малыш после рождения.
3. В несколько раз меньшим литражом крови, которой надо перенести кислород по всем органам и системам организма.

К недостаткам белка типа F относят:

1. Не способен выдержать перемену температурного режима.
2. Сложно и длительно адаптируется к кислотности новой окружающей среды.

У ребенка, имеющего предрасположенность к легочным патологиям, усиленная отдача гемоглобином f кислорода организму может спровоцировать развитие гипоксии.

Источник: dlja-pohudenija.ru

Что собой представляет эмбриональный гемобелок

В медицине сложный белок этого типа обозначают термином гемоглобин hbf или f. Формируется у эмбриона на 9-13 неделе. Основная функция — извлечение кислорода из крови, проходящей через плаценту из материнского организма, и распределением его по органам и тканям плода. После рождения младенца он заменяется гемоглобином А, форменным элементом крови взрослого человека.

На первых неделях образования эмбриона в его крови тоже курсирует гемоглобин, но другого вида — Р, который называют «примитивным». У него высокая резистентность к щелочной среде.

Строение эмбрионального гемобелка и синтез в человеческом организме

Белок, встречающийся у трехмесячного эмбриона, состоит из нескольких ДНК цепочек — 2 — α и такое же количество γ (α2γ2). Его можно встретить в крови взрослого, но в количестве менее 1-7% от общего содержания эритроцитов. У плода же эта форма основная. Это соединение имеет низкую стойкость к температурным перепадам, реагирует на внешние раздражители.

По структуре молекулы больше напоминают кислородные, что позволяет в полной мере осуществлять газообмен, несмотря на небольшой объем прокачиваемой крови. Особенность строения цепочки ДНК — лизин в γ-цепи заместил серин. Благодаря такому изменению, кислородная активность молекул повышается.

Выработка гемоглобина f начинается с замещения. Первичный гемобелок Р вытесняет примитивные форменные структуры кровяных клеток, трансформируется, повышается его устойчивость к щелочной среде. При биохимическом анализе можно выявить различия в 39 позициях. При беременности эти изменения ощущаются как временное ухудшение состояния — начало 2 триместра считается одним из самых нестабильных периодов.

С 8-й по 24-ю недели внутриутробного периода содержание hbf – 98%, после 24-й недели — уже 90%. При предродовой подготовке организма матери его количество постепенно уменьшается, а после родов у новорожденных его уровень колеблется на между 70-85% от гемоглобинов всех видов.

К концу первого года жизни младенца его показатель снижается до 1,5%. В этот период структурное сходство с кислородной молекулой становится опасным. Поскольку гемобелок отличается повышенной восприимчивостью к кислороду, снабжение органических тканей замедляется. Даже при незначительных патологиях дыхательной системы может развиваться гипоксия. Поэтому природа побеспокоилась о замене — к полутора годам практически весь эмбриональный гемоглобин замещается типом А, А1 и А2.

Отличия эмбрионального и взрослого гемобелка

Форменные фракции крови отличаются аббревиатурами и строением полипептидных цепочек, но органические функции у них аналогичные — осуществление газообмена. Разница в конструкции объясняется разными условиями существования организмов — эмбриональный гемоглобин извлекает кислород из водной среды, и содержание его в крови, проходящей через плаценту, ниже, чем в курсирующей по сосудам.

У беременных формируется плацентарный кровоток, но при дыхании в легкие попадает столько же воздуха, как и без «особого состояния». Именно поэтому необходимо особое соединение, позволяющее освоить весь кислород и доставить в полном объеме к плоду.

В крови здорового человека возраста 25-45 лет циркулирует 97-98% гемоглобина А1, до 5% — А2 и А3 — менее 1%. Структурные единицы клеток крови незначительно меняются при температурных перепадах, выдерживают изменение давления, быстро перестраиваются при колебании кислотности. Если бы гемобелок взрослых трансформировался под воздействием внешних факторов и реагировали на них как f форма, после болезней выздоравливали бы единицы.

Полезные свойства эмбрионального гемоглобина

Анализы на гемоглобин f помогают выявить патологии на ранних стадиях развития. Исследования назначают:

• чтобы проверить, насколько физиологическое развитие недоношенного новорожденного отличается от нормы;
• для обнаружения лейкоза на ранней стадии;
• при подтверждении или опровержении диагноза гемолитическая анемия у младенцев возраста до 5 месяцев;
• для предупреждения апноэ;
• для того чтобы выявить предрасположенность к развитию гипоксии.

Увеличенное количество гемобелка hbf указывает на талассемию (патологическое изменение полипептидных цепочек форменных элементов крови), предрасположенность к заболеваниям дыхательной системы и анемиям различного типа, возможность развития лейкоза и состояний, при которых нарушается распределение кислорода по организму. Определить, с чем связано изменение значения, возможно только после тщательного обследования. Младенцев с отклонениями обычно ставят на учет.

Источник: krovinfo.com

Строение фетального гемоглобина

Соединение типа F представляет собой белок, который по своей структуре является белковым соединением – гетеротетрамером, состоящим из двух α-цепей и двух γ-цепей. Эта белковая разновидность присутствует в организме взрослого человека в небольшом количестве.

При нормальном состоянии организма в нем содержится до 1% от общего объема.

При проведении анализа этот тип белка определяется у 7% эритроцитов. У развивающегося плода фетальный гемоглобин является преобладающим в организме.

Гемоглобину F присуще повышенное сродство к кислороду, что позволяет при небольшом объеме крови, имеющемся в организме плода, выполнять функцию кислородоснабжения организма более эффективно. Эта разновидность белкового соединения имеет невысокую стойкость к разрушению и невысокую стабильность при изменении pH и температуры. На протяжении последнего триместра беременности и в первые несколько недель после появления на свет у ребенка происходит плавная замена этого белкового соединения на белок, который присущ организму взрослого человека. Этот процесс проходит параллельно с увеличением объема крови в организме новорожденного. Белковое соединение в организме взрослого человека является менее активным по отношению к кислороду, однако оно обладает высокой стойкостью к денатурированию под действием перепадов pH и температуры. Процесс замещения осуществляется, потому что в организме ребенка происходит снижение уровня продуцирования γ-цепей белкового соединения. Одновременно со снижением синтеза γ-цепей увеличивается синтез β-цепей в эритроцитах.

Повышенное сродство к кислороду у белка типа F обеспечивается особенностями его первичной структуры. Дело в том, что в γ-цепи место лизина-143 занимает серин-143, который вносит отрицательный заряд. Эта особенность ведет к тому, что молекула HbF имеет более низкий положительный заряд, который способствует повышению активности белка в отношении кислорода.

Синтез в организме человека

Белковая структура F начинает образовываться с 12-14 недели развития плода, на этом этапе происходит замещение эмбрионального белкового соединения на белок типа F. Первичная структура HbF отличается от HbА в 39 позициях. Особые свойства белка F обусловливают возникновение устойчивости к воздействию на белковую структуру щелочной среды. Эта особенность HbF легла в основу методики определения этого типа гемоглобина в организме человека. Помимо этого фетальный гемоглобин имеет способность трансформироваться в метгемоглобин, который обладает специфическим спектром поглощения в ультрафиолете.

В момент появления новорожденного на свет на долю HbF приходится до 85% от общего количества белкового соединения. Замедление продуцирования этого типа белкового соединения происходит на протяжении первого года жизни, при этом количественный показатель белка становится таким же, как у ребенка к третьему году развития. В этот период количество HbF приближается к 1-1,5%. После рождения повышенное сродство к кислороду оказывается вредным для организма, так как при наличии легочного или сердечного заболевания оно может грозить гипоксией. Именно это обстоятельство обусловливает активацию процесса смены белковой комбинации HbF на комбинацию, характерную для взрослого человека HbА.

Методика диагностирования с использованием показателя гемоглобина F

Определение в организме количества белковой комбинации HbF имеет огромное значение при проведении диагностики целого ряда болезней и патологических состояний. Например, по наличию и количеству этого соединения судят о степени созревания и степени недоношенности ребенка.

Определение уровня HbF играет очень важную роль при осуществлении медицинских мероприятий в случае выявления гемолитической анемии рожденного ребенка, которые касаются проведения заменных переливаний крови. Заменное переливание проводится при помощи донорской крови, которая практически не имеет в своем составе HbF-гемоглобина. Это обстоятельство позволяет судить о полноте проводимого заменного переливания, именно количественный показатель HbF помогает определить полноту переливания у новорожденного.

При помощи определения количественного показателя белкового соединения проводится диагностирование анемии в случае выявления в организме гемотрансфузий двух типов:

• фето-материнской;
• фето-фетальной.

При рождении ребенка с анемией у матери наблюдается повышение количественного показателя этого типа гемоглобина. В такой ситуации наблюдается развитие фето-материнской гемотрансфузии, которая характеризуется проникновением красных кровяных телец кровеносной системы плода через плаценту в кровеносную систему матери. В случае близнецов возможно развитие анемии у одного из родившихся детей. В такой ситуации определение количественного показателя HbF позволяет подтвердить или опровергнуть наличие фето-фетальной гемотрансфузии. При данном типе нарушения один из близнецов имеет повышенный показатель HbF, а второй – пониженный.

Определение количественного показателя гемоглобина HbF является важнейшим признаком при диагностировании различных типов лейкозов. Повышение этого значения может свидетельствовать о возврате организма к эмбриональному типу осуществления кроветворения, что проявляется в появлении молодых и не полностью созревших клеток крови.

Содержание этого типа белка повышается при гипоксии и гипоксемии – нарушениях кислородоснабжения. Процесс развивается как компенсаторный, способствующий синтезу HbF, у которого повышено сродство к кислороду.

Источник: belady.today